ラマチャンドランプロット

生化学では、ラマチャンドラン プロット(ラマ プロット、ラマチャンドラン 図、または[φ,ψ] プロットとも呼ばれる) は、もともと 1963 年にGN ラマチャンドラン、C. ラマクリシュナン、およびV. サシセカランによって開発されたもので、^{[ 1 ]}タンパク質構造中のアミノ酸残基の主鎖二面角(ねじれ角、ファイ角、プサイ角とも呼ばれる) φ と ψ のエネルギー的に許容される領域を視覚化する方法である。左の図は、φ および ψ 主鎖二面角の定義を示している^{[ 2 ]} (ラマチャンドランでは φ および φ' と呼ばれている)。部分二重結合の性質によりペプチド結合が平面に保たれるため、ペプチド結合の ω 角は通常 180° である。 ^{[ 3 ]}右上の図は、ラマチャンドランらによる許容される φ,ψ 主鎖コンフォメーション領域を示している。 1963 年と 1968 年のハードスフィア計算: 実線で完全な半径、破線で縮小された半径、点線で緩和されたタウ (N-Cα-C) 角を示します。^{[ 4 ]}二面角の値は円形であり、0° は 360° と同じであるため、ラマチャンドラン プロットの端は右から左、下から上に「折り返」します。たとえば、プロットの左下端に沿った許容値の小さな帯は、左上の大きな拡張鎖領域の続きです。

ラマチャンドランプロットは、やや異なる2つの方法で使用できます。1つは、タンパク質中のアミノ酸残基について、ψ角とφ角のどのような値、つまりどのような立体配座が可能かを理論的に示す方法です（右上図参照）。もう1つは、構造検証に用いる場合、あるいは多数の構造のデータベース（左下の3つの図参照）において、単一の構造で観測されたデータポイントの経験的分布を示す方法です（右図参照）。これは、薬物とリガンドの相互作用を予測するために使用され、製薬業界で役立ちます。どちらの場合も、通常は理論的に好ましい領域の輪郭線とともに表示されます。

側鎖が大きくなると制約が増え、結果としてラマチャンドラン プロットの許容領域が小さくなると予想されるかもしれないが、側鎖の影響は小さい。^{[ 5 ]}実際には、主な影響は Cβ にメチレン基が存在するか存在しないかである。^{[ 5 ]}グリシンは側鎖に水素原子しか持たず、他のすべてのアミノ酸の側鎖の始まりとなるCH3、CH2、または CH 基よりも_ファンデル_ワールス半径がはるかに小さい。したがって、最も制約が少なく、これはグリシンのラマチャンドラン プロット (ギャラリーの Gly プロットを参照) で明らかであり、許容領域はかなり大きい。対照的に、 Cα を主鎖 N に接続する 5 員環側鎖を持つプロリンのラマチャンドラン プロットでは、ψ と φ の可能な組み合わせの数が限られている (ギャラリーの Pro プロットを参照)。プロリンの前の残基 (「プレ プロリン」) も、一般的な場合と比較して組み合わせが限られている。

最初のラマチャンドランプロットは、原子分解能での最初のタンパク質構造が決定された直後（1960年のミオグロビン^{[ 6 ]} ）に計算されましたが、その結論は短いペプチドの小分子結晶学に基づいていました。それから数十年後の現在、X線結晶学によって決定され、タンパク質データバンク（PDB）に登録された数万の高解像度タンパク質構造が存在します。多くの研究がこのデータを利用して、より詳細で正確なφ、ψプロットを作成している（例：Morris et al. 1992; ^{[ 7 ]} Kleywegt & Jones 1996; ^{[ 8 ]} Hooft et al. 1997; ^{[ 9 ]} Hovmöller et al. 2002; ^{[ 10 ]} Lovell et al. 2003; ^{[ 11 ]} Anderson et al. 2005. ^{[ 12 ]} Ting et al. 2010 ^{[ 13 ]}）。

以下の 4 つの図は、高解像度構造の大規模なセットからのデータ ポイントと、一般的な場合 (Gly、Pro、および pre-Pro を除くすべてのアミノ酸)、Gly、および Pro の好ましいおよび許容されるコンフォメーション領域の輪郭を示しています。^{[ 11 ]}最も一般的な領域には、α はα ヘリックス、Lα は左巻きヘリックス、β はβ シート、ppII はポリプロリン II を表すラベルが付けられています。このようなクラスタリングは、ABEGO システムでも記述されており、各文字は α (および 3 ₁₀ ) ヘリックス、右巻き β シート (および拡張構造)、左巻きヘリックス、左巻きシート、最後にプロリンで時々見られるプロットできないシス ペプチド結合を表します。これは、モチーフの分類^{[ 14 ]}や、最近ではタンパク質の設計に使用されています。^{[ 15 ]}

ラマチャンドランプロットはペプチド結合の構造的挙動を説明する教科書的な資料として使われてきましたが、ペプチドがラマチャンドランプロットのあらゆる領域でどのように振る舞うかを徹底的に調べた研究はごく最近になって発表されました（Mannige 2017 ^{[ 16 ]}）。

インド科学大学の分子生物物理学ユニットは、ラマチャンドランマップ^{[ 17 ]}の50周年を記念して、2013年1月8日から11日にかけて生体分子の形態と機能に関する国際会議を開催しました^{[ 18 ] 。}

多糖類の二面角をプロットすることもできます（CARPを使用）。^{[ 19 ]}

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  一般の場合のラマチャンドランプロット。データはLovell 2003より。
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  グリシンのラマチャンドランプロット
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  プロラインのラマチャンドランプロット
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  プレプロリンのラマチャンドランプロット

• アップロードされたPDBファイルに対応したWebベースの構造解析ツール。ラマチャンドランプロットの作成、二面角の計算、PDBからの配列抽出が可能。 2016年3月5日にWayback Machineにアーカイブ済み。
• 任意のPDBエントリのラマチャンドランプロットを表示するウェブベースのツール
• MolProbityは、PDB形式のファイルのラマチャンドランプロットやその他の検証結果を生成するWebサービスです。
• SAVES（構造解析および検証）— WHATCHECK、PROCHECKを使用し、独自の内部ラマチャンドランプロットを実行します。
• スティング
• DynoPlot拡張機能付きPyMOL
• VMD、動的ラマチャンドランプロットプラグインと共に配布
• WHAT CHECKは、 WHAT IFソフトウェアのスタンドアロン検証ルーチンです。
• UCSF Chimeraは、モデルパネルにあります。
• シリウス
• Swiss PDB Viewerは、 2019年1月18日にWayback Machineにアーカイブされました。
• タロス
• Zeus分子ビューア―「ツール」メニューにあり、地域等高線付きの高画質グラフを表示
• プロチェック
• 近傍依存および近傍非依存ラマチャンドラン確率分布^{[ 13 ]}
• 類似ソフトウェアの一覧については、PDBも参照してください。

• Richardson, JS (1981). 「タンパク質構造の解剖学と分類学」。タンパク質構造の解剖学と分類学。タンパク質化学の進歩。第34巻、167–339 頁。doi : 10.1016 /S0065-3233(08) 60520-3。ISBN  978-0-12-034234-1PMID 7020376​​ Anataxのウェブサイトでオンラインで入手可能
• Branden, C.-I.; Tooze, J. (1991), Introduction to Protein Structure , Garland Publishing, NY, ISBN 0-8153-0344-0

• Arya, A (2026)、ピアソン生化学：概念的アプローチ、ピアソンインターナショナル、インド、ISBN 978-9-37-136081-4

• PyMOL wiki の DynoPlot
• アルファヘリックスとベータシートの位置を示すラマチャンドランプロットマップへのリンク（ 2006年10月11日にWayback Machineにアーカイブ済み）
• X線結晶構造解析によって決定されたタンパク質構造から計算されたラマチャンドランプロットへのリンクと、元のラマチャンドランプロットとの比較。
• プロテオペディア・ラマチャンドランプロット