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| エイリアス | SIRT1、SIR2L1、SIR2、hSIR2、SIR2alpha、サーチュイン1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム: 604479; MGI : 2135607;ホモロジーン: 56556;ジーンカード：SIRT1; OMA :SIRT1 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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サーチュイン1はNAD依存性脱アセチル化酵素サーチュイン1としても知られ、ヒトではSIRT1遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] [6] [7]
SIRT1はサーチュイン（サイレント交配型情報調節2ホモログ）1（S. cerevisiae）の略で、酵母（Saccharomyces cerevisiae）におけるサーチュインホモログ（種を超えた生物学的同等物）がSir2であることに由来しています。SIRT1は主に細胞核に存在する酵素で、細胞調節（ストレス因子への反応、寿命）に寄与する転写因子を脱アセチル化します。 [8] [9]
関数
サーチュイン1はサーチュインファミリータンパク質のメンバーであり、S. cerevisiaeのSir2遺伝子の相同体です。サーチュインファミリーのメンバーはサーチュインコアドメインを特徴とし、4つのクラスに分類されます。ヒトサーチュインの機能はまだ解明されていませんが、酵母サーチュインタンパク質はエピジェネティック遺伝子サイレンシングを制御し、rDNAの組み換えを抑制することが知られています。この遺伝子によってコードされるタンパク質はサーチュインファミリーのクラスIに含まれます。[6]
サーチュイン1はインスリン抵抗性が高い細胞ではダウンレギュレーションされる。[10]さらに、SIRT1は必須の代謝調節転写因子であるPGC1-α / ERR-α複合体の両メンバーを脱アセチル化し、その活性に影響を及ぼすことが示された。 [11] [12]
試験管内では、SIRT1はp53タンパク質を脱アセチル化し不活性化することが示されており[13] 、 Tヘルパー17細胞を活性化する役割を果たしている可能性がある。[14]
選択的リガンド
アクティベーター
- ラミンAは早老症の研究中にサーチュイン1の直接的な活性化因子として同定されたタンパク質である。[15]
- レスベラトロールはサーチュイン1の活性化因子であると主張されてきたが[16]、この効果は、非生理学的基質ペプチドを使用した当初使用された活性アッセイが人工的な結果を生み出す可能性があるという事実に基づいて異議を唱えられてきた。[17] [18]レスベラトロールはSIRT1の発現を増加させるため、必ずしも直接活性化によってではないが、SIRT1の活性を増加させる。[10]しかし、レスベラトロールは後に、非修飾ペプチド基質に対してサーチュイン1を直接活性化することが示された。[19] [20]レスベラトロールはサーチュイン1とラミンAの結合も強化する。[15]レスベラトロールに加えて、他のさまざまな植物由来ポリフェノールもSIRT1と相互作用することが示された。[21]
- SRT-1720も活性剤であると主張されていたが[16]、現在では疑問視されている。[22]
- メチレンブルー[23]はNAD+/NADH比を増加させる。
- メトホルミンはPRKAとSIRT1の両方を活性化する。[24]
レスベラトロールもSRT1720もSIRT1を直接活性化しませんが、レスベラトロールとおそらくSRT1720はAMP活性化タンパク質キナーゼ（AMPK）を活性化することで間接的にSIRT1を活性化し、[25] NAD+レベル（SIRT1活性に必要な補因子）を増加させます。 [26] [27] NAD+を上昇させることは、SIRT1を活性化するより直接的で信頼性の高い方法です。[27]
インタラクション
サーチュイン1は試験管内でERR-α [11]およびAIRE [28]と相互作用することが示されている。
ヒトSirt1は、数多くのプロセスに関与する相互作用研究において136の直接的な相互作用があると報告されている。[29]
酵母ホモログ
Sir2（哺乳類の相同遺伝子はSIRT1として知られている）は、最初に発見されたサーチュイン遺伝子である。出芽酵母で発見され、それ以来、この高度に保存されたファミリーのメンバーは、研究されたほぼすべての生物で発見されている。[30]サーチュインは、生物のストレス（熱や飢餓など）への反応において重要な役割を果たし、カロリー制限の寿命延長効果に関与していると考えられている。[31] [32]
3文字の酵母遺伝子記号SirはSilent Information Regulatorの略で、数字の2はそれが2番目に発見され特徴付けられたSIR遺伝子であるという事実を表しています。[33] [34]
線虫Caenorhabditis elegansでは、Sir-2.1は構造と活性において酵母Sir2に最も類似した遺伝子産物を表すために使用されています。[35] [36]
作用方法と観察された効果
サーチュインは、 NAD +の存在下でタンパク質内のリジン残基からアセチル基を除去することによって主に作用するため、「NAD +依存性脱アセチル化酵素」に分類され、 EC 番号3.5.1 が付与されています。[37]サーチュインは、タンパク質のアセチル基をNAD +のADP リボース成分に付加して、 O-アセチル-ADP リボースを形成します。Sir2 の HDAC 活性により、クロマチンのパッケージングが強化され、標的遺伝子座での転写が減少します。Sir2 のサイレンシング活性は、テロメア配列、隠れた MAT 座(HM 座)、およびリボソーム RNAが転写されるリボソームDNA (rDNA) 座 (RDN1)で最も顕著です。
Sir2遺伝子の限定的な過剰発現は、寿命を母細胞が細胞死までに行うことができる細胞分裂の数として測定した場合、約30％の寿命延長をもたらします[38] 。一致して、Sir2の欠失は寿命の50％の短縮をもたらします。 [38]特に、HM遺伝子座でのSir3およびSir4と複合したSir2のサイレンシング活性は、不妊と寿命の短縮を引き起こす可能性がある両方の交配因子の同時発現を防ぎます。[39]さらに、rDNA遺伝子座でのSir2活性は、rDNAサークルの形成の減少と相関しています。Sir2活性の結果としてのクロマチンサイレンシングは、rDNAサークルの形成につながるプロセスであるrDNAリピート間の相同組換えを減少させます。これらのrDNAサークルの蓄積は酵母が「老化」する主な原因であると考えられているため、これらのrDNAサークルの蓄積を防ぐSir2の作用は酵母の寿命に必要な要素です。[39]
酵母細胞を飢餓状態にすると、同様に寿命が延び、実際に飢餓状態になるとNAD +の利用可能量が増加し、ニコチンアミドが減少します。これらは両方ともSir2の活性を高める可能性があります。さらに、Sir2遺伝子を除去すると、カロリー制限による寿命延長効果がなくなります。[40]線虫 Caenorhabditis elegansとショウジョウバエDrosophila melanogasterでの実験[41]は、これらの発見を裏付けています。2006年現在、マウス[アップデート]での実験が進行中です。[31]
しかし、他のいくつかの研究結果は、上記の解釈に疑問を投げかけています。酵母細胞の寿命を、分裂していない段階で生きられる時間として測定すると、Sir2遺伝子をサイレンシングすると実際に寿命が延びます[42]。さらに、カロリー制限は、Sir2が存在しない場合でも、酵母の生殖寿命を大幅に延ばすことができます[43] 。
酵母よりも複雑な生物では、Sir2 はヒストンのほかにもいくつかのタンパク質の脱アセチル化によって作用するようです。
ショウジョウバエ（Drosophila melanogaster）では、Sir2遺伝子は必須ではないようで、サーチュイン遺伝子の喪失は非常に微妙な影響しか及ぼさない。[40]しかし、SIRT1遺伝子（Sir2の生物学的同等物）を欠くマウスは、出生時に通常よりも小さく、早期に死亡したり不妊になったりすることが多かった。[44]
SIRT1の阻害
人間の老化は慢性的で低レベルの炎症を特徴とし、[45]炎症誘発性 転写因子 NF -κBは炎症関連遺伝子の主な転写調節因子である。[46] SIRT1はNF-κBのRelA/p65サブユニットをリジン310で脱アセチル化することにより、NF-κB調節遺伝子発現を阻害する。[47] [48]しかし、NF-κBはSIRT1をより強く阻害する。 NF-κBはプロモーター領域に結合することにより、マイクロRNA miR-34a（ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドNAD+合成を阻害する）のレベルを増加させる。[49]結果としてSIRT1のレベルが低下する。
SIRT1酵素とポリADPリボースポリメラーゼ1（PARP1）酵素はどちらも活性化にNAD+を必要とする。[50] PARP1はDNA修復酵素であるため、DNA損傷が大きい状態ではNAD+レベルが20～30％減少し、SIRT1の活性が低下する可能性がある。[50]
相同組換え
SIRT1タンパク質はヒト細胞内で相同組換え（HR）を活発に促進し、DNA切断の組換え修復を促進すると考えられる。[51] SIRT1を介したHRにはWRNタンパク質が必要である。[51] WRNタンパク質はHRによる二本鎖切断修復に機能する。[52] WRNタンパク質はRecQヘリカーゼであり、変異型ではウェルナー症候群を引き起こす。ウェルナー症候群はヒトの遺伝性疾患で、早期老化の多くの特徴を特徴とする。これらの発見は、SIRT1機能とHRを結び付けており、これは老化中にゲノムの完全性を維持するために必要であると考えられるDNA修復プロセスである。[51]
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外部リンク
- sir2 と SIRT1 の研究に関するDerek Loweによる Corante ウェブログ。
- UCSC ゲノム ブラウザにおける SIRT1 ヒト遺伝子の位置。
- UCSC ゲノム ブラウザにおける SIRT1 ヒト遺伝子の詳細。
