ルビスコ

リブロース-1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼオキシゲナーゼ
活性部位がアクセス可能なオープンフォームのホウレンソウ由来の活性化 RuBisCO の 3D 描写。活性部位の Lys175 残基はピンク色でマークされ、酵素を構成するモノマーの 1 つについて残基のクローズアップが右側に示されています。
識別子
EC番号	4.1.1.39
CAS番号	9027-23-0
データベース
インテンズ	IntEnzビュー
ブレンダ	BRENDAエントリー
エクスパス	NiceZyme ビュー
ケッグ	KEGGエントリー
メタサイク	代謝経路
プリアモス	プロフィール
PDB構造	RCSB PDB PDBe PDBsum
遺伝子オントロジー	アミゴー / クイックゴー
検索 個人管理委員会 記事 出版元 記事 国立情報学研究所 タンパク質

リブロース-1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼは、一般に略称RuBisCo、ルビスコ、^[1] RuBPCase、^[2]またはRuBPco、^{[3]で知られ}、光合成の光非依存（または「暗」）部分に関与する酵素（EC 4.1.1.39）であり、大気中の二酸化炭素を植物やその他の光合成生物がグルコースなどのエネルギーに富む分子に変換する炭素固定を含む。地球上に酸素が存在する前の原始代謝で約40億年前に出現した。^[4] おそらく地球上で最も豊富な酵素である。化学的には、リブロース-1,5-ビスリン酸（別名 RuBP）のカルボキシル化を触媒する。 ^{[5] [6] [7]}

RuBisCO は、無機炭素が生物圏に入る主要な化学反応を触媒するため、生物学的に重要である。多くの独立栄養細菌および古細菌は、還元アセチル CoA 経路、3-ヒドロキシプロピオン酸回路、または逆クレブス回路を介して炭素を固定するが、これらの経路は、RuBisCO によって触媒されるものと比較すると、全体的な炭素固定に対する寄与が比較的小さい。ホスホエノールピルビン酸カルボキシラーゼは、RuBisCO とは異なり、一時的にのみ炭素を固定する。その重要性を反映して、RuBisCO は葉で最も豊富なタンパク質であり、 C ₃植物の可溶性葉タンパク質の 50% (葉の総窒素の 20～30%)、C ₄植物の可溶性葉タンパク質の 30% (葉の総窒素の 5～9%) を占める。^[7]生物圏におけるその重要な役割を考えると、作物における RuBisCO の遺伝子工学は継続的な関心事である (以下を参照)。

植物、藻類、シアノバクテリア、光合成および化学合成独立栄養の シュードモナス亜綱（旧称プロテオバクテリア）では、酵素は通常、大鎖（L、約55,000 Da）と小鎖（S、約13,000 Da）と呼ばれる2種類のタンパク質サブユニットで構成されています。大鎖遺伝子（rbcL）は、植物の葉緑体DNAによってコードされています。 ^{[8]植物細胞の}核には通常、関連する小鎖遺伝子がいくつかあり、小鎖は外葉緑体膜を通過して細胞質から葉緑体のストロマ区画に輸入されます。^{[6] [9]}酵素活性基質（リブロース1,5-ビスリン酸）結合部位は、各大鎖のアミノ酸が結合部位に寄与する二量体を形成する大鎖にあります。合計8つの大きな鎖（= 4つの二量体）と8つの小さな鎖が集まって、約540,000 Daの大きな複合体を形成します。^[10]一部のPseudomonadotaと渦鞭毛藻では、大きなサブユニットのみからなる酵素が見つかっています。^[a]

酵素活性にはマグネシウムイオン（Mg ²⁺ ）が必要である。酵素の活性部位にMg ²⁺を正しく配置するには、活性部位のリジンに「活性化」二酸化炭素分子（CO ₂）を追加してカルバメートを形成する必要がある。^[12] Mg ^2+はLys210残基の脱プロトン化を促進し、Lys残基を120度回転させてトランス配座に変え、Lysの窒素とCO ₂の炭素の間の距離を縮める。近接することで共有結合が形成され、カルバメートが形成される。^[13] Mg ²⁺は、まずHis335を別の配座に回転させることによって活性部位に結合できるようになる。次に、 Mg ²⁺は活性部位のHis残基（His300、His302、His335）に配位し、3つの水分子が配位して-OHに変換されることで部分的に中和さ^れる。^{[13]この配位により不安定な複合体が形成されるが、} Mg ²⁺の結合に好ましい環境が作り出される。カルバメートの形成はアルカリ性pHによって促進される。液体コンパートメント（植物では葉緑体のストローマ）内のpH とマグネシウムイオン濃度は光によって増加する。RuBisCO 酵素活性の調節における pH とマグネシウムイオンレベルの変化の役割については以下で説明する。カルバメートが形成されると、His335 は熱変動によって初期位置に戻り、活性化を完了する。^[13]

RuBisCOはカルビン回路の多くの酵素の1つです。RubiscoがRuBPのC2炭素への_CO2の攻撃とそれに続くC3とC2炭素間の結合切断を促進すると、2分子のグリセリン酸-3-リン酸が形成されます。この変換には、エノール化、カルボキシル化、水和、CC結合切断、およびプロトン化のステップが含まれます。^{[14] [15] [16]}

RuBisCO の基質は、リブロース-1,5-ビスリン酸と二酸化炭素（「活性化」二酸化炭素とは異なる）である。RuBisCO は、二酸化炭素（CO _{2 ）の代わりに、リブロース-1,5-ビスリン酸と}分子状酸素（O ₂ ）の反応も触媒する。^[17] 基質 CO ₂と O ₂を区別できるのは、基質の四重極モーメントの異なる相互作用と高い静電場勾配による。^{[13]この勾配は、最小限の活性を持つ RuBisCO の}二量体形態によって確立され、その 2 つの成分により、酵素が O ₂および CO ₂と相互作用するために必要な、反対に帯電したドメインの組み合わせが提供される。これらの条件は、RuBisCOの低い回転率を説明するのに役立ちます。基質の四重極モーメントとの十分な相互作用に必要な電場の強度を高めるために、酵素のC末端とN末端セグメントを閉じて、活性部位を溶媒から分離し、誘電率を下げる必要があります。^[18]この分離には大きなエントロピーコストがかかり、回転率が低下します。

Lys210のε-アミノ基のカルバミル化は、Mg ²⁺との配位によって安定化される。^[19]この反応は、Asp203とGlu204のカルボキシル末端がMg ²⁺イオンに結合することを伴う。基質RuBPは、3つのアクア配位子のうち2つを置換してMg ^{2+に結合します。 [14] [20] [21]}

RuBP のエノール化は、RuBP のケト互変異性体をエンジオラートに変換する反応である。エノール化は C3 の脱プロトン化によって開始される。この段階の酵素塩基については議論されてきたが^{[20] [22]}、結晶構造で観察される立体的制約から Lys210 が最も有力な候補となっている。^[14]具体的には、Mg イオンと配位していない Lys210 のカルバメート酸素が RuBP の C3 炭素を脱プロトン化して 2,3-エンジオラートを形成する。^{[20] [21]}

2,3-エンジオラートのカルボキシル化により中間体 3-ケト-2-カルボキシアラビニトール-1,5-ビスリン酸が得られ、Lys334 は CO ₂基質の付加を容易にするように配置されており、3 番目のMg ²⁺配位水分子と置き換わってエンジオールに直接付加される。このプロセスではミカエリス錯体は形成されない。^{[14] [22]}このケトンの水和により C3 にヒドロキシ基が追加され、gem-ジオール中間体が形成される。^{[20] [23]}カルボキシル化と水和は、単一の協奏的ステップ^[20]または 2 つの連続したステップとして提案されている。^[23]協奏的メカニズムは、複数の結晶構造において水分子が RuBP の C3 に近接していることによって裏付けられている。ほうれん草構造内では、他の残基が水分子の水素結合距離内にあるため、水和ステップを助けるように適切に配置されている。^[14]

gem-ジオール中間体はC2-C3結合で切断され、グリセリン酸-3-リン酸分子1分子と負に帯電したカルボキシレートを形成する。^[14]このカルボアニオンのC2の立体特異的プロトン化により、グリセリン酸-3-リン酸分子がもう1分子生成される。このステップはLys175またはカルバミル化されたLys210によって促進されると考えられている。^[14]

二酸化炭素が基質である場合、カルボキシラーゼ反応の生成物は、3-ケト-2-カルボキシアラビニトール-1,5-ビスリン酸として知られる不安定な6炭素リン酸化中間体であり、これは急速に2分子のグリセリン酸-3-リン酸に分解します。3-ホスホグリセリン酸としても知られるこの生成物は、グルコースなどのより大きな分子を生成するために使用できます。

分子状酸素が基質である場合、オキシゲナーゼ反応の生成物はホスホグリコール酸と 3-ホスホグリセリン酸である。ホスホグリコール酸は、ミトコンドリアとペルオキシソームにある酵素とシトクロムを伴う光呼吸と呼ばれる一連の反応を通じてリサイクルされる（これは代謝物修復の一例である）。このプロセスでは、2 分子のホスホグリコール酸が 1 分子の二酸化炭素と 1 分子の 3-ホスホグリセリン酸に変換され、カルビン回路に再び入ることができる。この経路に入るホスホグリコール酸の一部は、植物によって保持され、グリシンなどの他の分子を生成することができる。二酸化炭素と酸素の周囲レベルでは、反応の比率は約 4 対 1 であり、正味の二酸化炭素固定はわずか 3.5 になる。したがって、酵素が酸素との反応を防ぐことができないため、多くの植物の光合成能力が大幅に低下する。一部の植物、多くの藻類、光合成細菌は、 C4炭素固定、ベンケイソウ酸代謝、ピレノイドの使用など、酵素の_周囲の二酸化炭素濃度を高める手段を考案することでこの制限を克服しました。

Rubisco の副次的活性は、役に立たない、または阻害的な副産物につながる可能性があります。重要な阻害副産物には、キシルロース 1,5-ビスリン酸とグリセロ-2,3-ペントジウロース 1,5-ビスリン酸があり、どちらもエノール化-カルボキシル化反応の途中で「不発」によって発生します。高等植物では、このプロセスにより RuBisCO の自己阻害が発生しますが、これは飽和 CO ₂と RuBP 濃度によって引き起こされ、Rubisco アクチバーゼによって解決されます (以下を参照)。^[24]

酵素の中には、1秒間に何千もの化学反応を行うことができるものもあります。しかし、RuBisCOは遅く、酵素1分子あたり1秒間に3～10個の二酸化炭素分子しか固定しません。^[25]したがって、RuBisCOによって触媒される反応は、日中のカルビン回路の主な律速要因です。しかし、ほとんどの条件下では、光が光合成を制限していない場合、RuBisCOの速度は二酸化炭素濃度の増加に正に反応します。

RuBisCO は通常、日中のみに活性です。これは、リブロース 1,5-ビスリン酸が暗闇では再生されないためです。これは、カルビン回路の他のいくつかの酵素の調節によるものです。さらに、RuBisCO の活性は、他のいくつかの方法でカルビン回路の他の酵素の活性と調整されます。

葉緑体に光が当たると、チラコイド膜全体にプロトン（水素イオン、 H ⁺）勾配が生じるため、間質のpH は7.0 から 8.0 に上昇します。チラコイドへのプロトンの移動は光によって行われ、葉緑体におけるATP 合成の基本となります（詳しくは、光合成反応中心、光依存反応を参照してください）。膜全体のイオン電位のバランスをとるために、マグネシウムイオン（Mg ²⁺）が反応してチラコイドから移動し、葉緑体の間質のマグネシウム濃度が上昇します。RuBisCO は最適 pH が高く（マグネシウムイオン濃度に応じて 9.0 を超えることもあります）、上記のように活性部位に二酸化炭素とマグネシウムが導入されることで「活性化」されます。

植物や一部の藻類では、RuBisCO の活性部位で重要なカルバメートを迅速に形成するために、別の酵素であるRuBisCO アクチバーゼ(Rca、GO:0046863、P10896 ) が必要である。 ^{[26] [27]}これが必要なのは、過剰なカルバメートがあるとリブロース 1,5-ビスリン酸(RuBP) が RuBisCO の活性部位に強く結合し、プロセスの進行を妨げるためである。光の下では、RuBisCO アクチバーゼは RuBisCO の触媒部位から阻害性 (または、一部の見解では貯蔵性) RuBP の放出を促進する。また、一部の植物 (タバコや多くの豆類など) でもアクチバーゼが必要である。暗闇の中では、これらの植物によって合成される競合的阻害剤である基質類似体2-カルボキシ-D-アラビチノール 1-リン酸 (CA1P) によって RuBisCO が阻害される (または加水分解から保護される) ためである。^[28] CA1Pはカルバミル化されたRuBisCOの活性部位にしっかりと結合し、触媒活性をさらに阻害する。CA1PはRuBisCOをタンパク質分解から保護された構造に保つことも示されている。^{[29]光下では、RuBisCOアクチバーゼは触媒部位からのCA1Pの遊離も促進する。RuBisCOから遊離したCA1Pは、光活性化}CA1Pホスファターゼによって非阻害形態に急速に変換される。これらの強力な阻害剤がなくても、数百回の反応に1回、二酸化炭素または酸素との通常の反応が完了しず、他の阻害性基質類似体が依然として活性部位に形成される。もう一度言うが、RuBisCOアクチバーゼは触媒部位からのこれらの類似体の遊離を促進し、酵素を触媒活性形態に維持することができる。しかし、高温では、RuBisCOアクチバーゼは凝集し、RuBisCOを活性化できなくなる。これは熱ストレス時に観察されるカルボキシル化能力の低下に寄与する。^{[30] [31]}

阻害性 RuBP、CA1P、およびその他の阻害性基質類似体をアクチバーゼが除去するには、 ATPの消費が必要です。この反応はADPの存在によって阻害されるため、アクチバーゼの活性は葉緑体ストロマにおけるこれらの化合物の比率に依存します。さらに、ほとんどの植物では、ATP/ADP 比率に対するアクチバーゼの感受性は、別の小さな調節タンパク質であるチオレドキシンを介してストロマの酸化還元状態によって変更されます。このように、アクチバーゼの活性と RuBisCO の活性化状態は、光の強度に応じて調整され、リブロース 1,5-ビスリン酸基質の形成速度が調整されます。^[32]

シアノバクテリアでは、無機リン酸（P _i）も光合成の協調制御に関与している。P _{i は}RuBisCO 活性部位と大鎖上の別の部位に結合し、酵素の活性構造と低活性構造の間の遷移に影響を与える。このように、細菌 RuBisCO の活性化は P _iレベルに特に敏感である可能性があり、高等植物における RuBisCO アクチバーゼの機能と同様に作用する可能性がある。^[33]

二酸化炭素と酸素はRuBisCO の活性部位で競合するため、RuBisCO を含む区画 (葉緑体ストローマ)内の二酸化炭素レベルを上昇させることにより、RuBisCO による炭素固定を促進できる。植物の進化の過程で、ストローマ内の二酸化炭素レベルを上昇させるメカニズムが何度か進化してきた ( C ₄炭素固定を参照)。酸素を基質として使用することは、捕捉したエネルギーを無駄にしているように見えることから、不可解なプロセスのように見える。しかし、これは光束が高い期間に炭水化物の過負荷を防ぐメカニズムである可能性がある。この酵素の弱さが光呼吸の原因であり、明るい光下にある健康な葉では、RuBisCO が利用できる O ₂と CO ₂の比率が酸素に大きく偏ると、正味の炭素固定がゼロになることがある。この現象は主に温度に依存しており、高温は葉組織の水分に溶解しているCO _{2の濃度を低下させる可能性がある。この現象は}水ストレスにも関連しており、植物の葉は蒸発冷却されるため、水が不足すると葉の温度が上昇する。C ₄植物は最初に、 CO ₂との親和性が高い酵素PEP カルボキシラーゼを使用します。このプロセスでは、まず 4 炭素中間化合物 (C _{4植物と呼ばれる) が生成され、これが}C ₃光合成の場所に運ばれ、脱炭酸されて CO _{2が放出され、 CO 2}濃度が高まります。

ベンケイソウ科の酸代謝（CAM）植物は、日中は気孔を閉じたままにし、水分を節約しますが、光に依存しない反応（別名カルビン回路）が起こるのを防ぎます。これは、これらの反応では、これらの開口部を介したガス交換によって CO2 が通過する必要があるためです_。葉の上部からの蒸発は、ワックスの層によって防止されます。

RuBisCO は植物の光合成の律速となることが多いため、植物の RuBisCO 遺伝子を改変して触媒活性を高めたり、酸素化速度を低下させたりすることで、光合成効率を改善できる可能性がある。 ^{[34] [35] [36] [37]}これにより、CO2 の隔離が改善され、作物の収穫量を増やす戦略となる可能性が_ある。 [ ^38]調査中のアプローチには、ある生物から別の生物への RuBisCO 遺伝子の移植、好熱性シアノバクテリアの Rubisco アクチバーゼを温度感受性植物に組み込むこと、RuBisCO サブユニットの発現レベルを高めること、葉緑体 DNAから RuBisCO 小鎖を発現させること、および RuBisCO 遺伝子を改変して二酸化炭素への特異性を高めたり、炭素固定速度を上げたりすることなどがある。^{[39] [40]}

一般的に、 RuBisCOの部位特異的変異誘発はほとんど成功していないが^{[38] 、サブユニットC} ₄種を持つタバコ植物ではタンパク質の変異型が達成されており^{[41] 、イネでは核形質転換によってC} ₄に似た運動特性を持つRuBisCOが達成されている。^[42] RuBisCOとC ₃サイクルの他の酵素の収量のための堅牢で信頼性の高いエンジニアリングが可能であることが示されており^[43]、これは2019年に合成生物学アプローチによって初めて達成された。^[37]

一つの方法は、紅藻類 ガルディエリア・パルティタ由来のものなど、天然に高い特異性値を持つRuBisCO変異体を植物に導入することである。これにより作物の光合成効率が向上する可能性があるが、起こり得る悪影響はまだ研究されていない。^[44]この分野での進歩には、タバコ酵素を紅色光合成細菌ロドスピリラム・ルブルムの酵素に置き換えることが含まれる。^{[45] 2014年には、}シアノバクテリア Synechococcus elongatus PCC7942（Se7942）由来の機能的RuBisCOを持つ2つのトランスプラストミックタバコ系統が、RuBisCOをSe7942酵素の大サブユニット遺伝子と小サブユニット遺伝子に置き換え、対応するSe7942アセンブリシャペロンRbcXまたは内部カルボキシソームタンパク質CcmM35のいずれかと組み合わせて作成されました。どちらの変異体も、RuBisCOあたりの炭素分子として測定すると_CO2固定速度が増加した。しかし、変異体植物は野生型よりも成長が遅かった。^[46]

最近の理論では、相対的な特異性（すなわち、O ₂取り込みよりも CO _{2固定を優先する能力。これはエネルギーを浪費する}光呼吸のプロセスにつながる）と生成物の形成速度との間のトレードオフが検討されている。著者らは、RuBisCO は実際には多くの植物（基質の利用可能性と環境条件が大きく異なる）において「ほぼ完璧」な点に到達するように進化し、特異性と反応速度の妥協点に達した可能性があると結論付けている。^[47]また、RuBisCO のオキシゲナーゼ反応は、その活性部位付近での CO ₂枯渇を防ぎ、葉緑体の酸化還元状態を維持することも示唆されている。^[48]

光合成は地球の大気中の二酸化炭素を調節する最も効果的な自然現象であるため、^[49] RuBisCO反応の生化学モデルは気候変動モデルのコアモジュールとして使用されています。したがって、この反応の正しいモデルは、環境モデルの関係と相互作用を基本的に理解するために不可欠です。

現在、遺伝子操作研究のために細菌宿主で機能的な植物 Rubisco を発現させる効果的な方法はほとんどない。これは主に、Rubisco の生合成と代謝維持には、核コード化された RbcS サブユニットを含む複雑な細胞機構が必要であるためである。RbcS サブユニットは、通常、未折り畳みタンパク質として葉緑体に取り込まれる。 ^{[50] [51]}さらに、十分な発現と Rubisco アクチバーゼとの相互作用も大きな課題である。^[39]大腸菌での Rubisco 発現の成功した方法の 1 つは、複数の葉緑体シャペロンの共発現であるが、これはシロイヌナズナRubisco でのみ実証されている。^[52]

RuBisCOは植物中に多く含まれているため（通常、総タンパク質含有量の40％）、植物内にあまり含まれていない（細胞あたり10〜100分子）転写因子、キナーゼ、調節タンパク質などの重要なシグナル伝達タンパク質の分析を妨げることがよくあります。 ^[53]たとえば、植物タンパク質混合物に質量分析法を使用すると、複数の強力なRuBisCOサブユニットピークが生成され、他のタンパク質のピークを妨害して隠します。

最近、RuBisCOを沈殿させる効率的な方法の1つは、プロタミン硫酸塩溶液を使用することです。 ^[54] RuBisCOを枯渇させて低存在量のタンパク質を研究するための他の既存の方法としては、カルシウムとフィチン酸による分画法、 ^[55] ポリエチレングリコールによるゲル電気泳動、 ^{[56] [57]} アフィニティークロマトグラフィー、^{[58] [59]} DTTを使用した凝集^[60]などがありますが、これらの方法はプロタミン硫酸塩沈殿法と比較すると時間がかかり、効率も低くなります。^[53]

RuBisCOの大サブユニットをコードする葉緑体遺伝子rbcLは、植物分類学における系統解析に適した遺伝子座として広く利用されてきた。^[61]

RuBisCO に似た非炭素固定タンパク質は RuBisCO 様タンパク質 (RLP) と呼ばれ、野生ではBacillus subtilisのような一般的な生物にも見られます。この細菌は、メチオニン回収経路の一部である2,3-ジケト-5-メチルチオペンチル-1-リン酸エノラーゼ機能を持つ rbcL 様タンパク質を持っています。 ^[62]その後の同定では、細菌や古細菌全体に分散して機能的に異なる例や、RLP 型エノラーゼと RuBisCO の両方の機能を果たす移行酵素が見つかりました。現在では、現在の RuBisCO は二量体の RLP 祖先から進化し、最初にカルボキシラーゼ機能を獲得し、さらにオリゴマー化して小サブユニットをリクルートして、よく知られている現代の酵素を形成したと考えられています。^[15]小サブユニットはおそらく嫌気性および好熱性生物で最初に進化し、RuBisCO が高温で反応を触媒できるようにしました。^[63]触媒を安定化させる効果に加えて、 RuBisCO内の置換基が酵素機能に及ぼす影響を調節することで、 O _{2よりもCO 2}に対する高い特異性の進化を可能にしました。小サブユニットなしでは効果がない置換基は、小サブユニットが結合すると突然有益になります。さらに、小サブユニットは、その存在下でのみ許容される置換基の蓄積を可能にしました。このような置換の蓄積は、小サブユニットへの厳密な依存性につながり、これは小サブユニットに結合する現存するRubiscoで観察されています。

多様な植物系統におけるC ₄固定経路の大量収束進化に伴い、祖先の C ₃型 RuBisCO は、CO 2 が葉肉細胞から束鞘細胞に局在するようになった結果、特異性が低下する代わりに CO 2 のターンオーバーが速くなるように進化しました_。[ 64 ]これは、_カルビン回路^の「開閉」遷移の構造的柔軟性の向上によって達成されました。実験室での系統学的研究では、この進化は C _{4 RuBisCO に必要な一連の変異によってもたらされた安定性と活性のトレードオフによって制約されていることが示されています。[65] さらに、不安定化変異を維持するために、C 4 RuBisCO への進化の前に、変異によって酵素の安定性が向上し、C 4} RuBisCOに必要な^変異を_維持する_ためのバッファーが確立される期間がありました。この緩衝作用を助けるために、新たに進化した酵素は、一連の安定化変異をさらに発達させていることが判明した。RuBisCOは常に新しい変異を蓄積してきたが、生き残ったこれらの変異のほとんどはタンパク質の安定性に大きな影響を与えなかった。RuBisCOの不安定化C4_{変異は、低CO2}濃度などの環境圧力によって維持されており、新しい適応機能のために安定性を犠牲にする必要がある。^[65]

「ルビスコ」という用語は、1979年に、初期の著名なルビスコ研究者サム・ワイルドマンの引退を記念するセミナーでデビッド・アイゼンバーグによってユーモラスに造られたもので、また、ワイルドマンがタバコの葉から食用タンパク質サプリメントを作ろうとした試みに関連して、スナック食品の商標名「ナビスコ」を暗示したものでもある。^{[66] [67]}

名前の大文字の使用については長い間議論されてきました。フルネームの各文字を大文字にすることもできますが ( R ib u lose-1,5 bis phosphatase c arboxylase/ o xygenase)、scuba や laser などの他の用語と同様に、すべて小文字にする (rubisco) べきだという議論もあります。^[1]

• Gerritsen VB (2003 年 9 月)。「植物界の怠け者」。タンパク質スポットライト。スイス バイオインフォマティクス研究所 (SIB)。Rubiscoは 1 秒あたりわずか 3 分子の速度でゆっくりと動いています... このような怠け癖を回避するために、植物は大量の Rubisco を合成します。その量は、総タンパク質含有量の 50% に達することもあります。