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| エイリアス | TXN、TRDX、TRX、TRX1、チオレドキシン、Trx80 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：187700; MGI : 98874;ホモロジーン: 128202;ジーンカード：TXN; OMA :TXN - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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チオレドキシン（TRX または TXN）は、すべての生物に存在することが知られている小さな酸化還元 タンパク質の一種です。これは、酸化還元シグナル伝達を含む多くの重要な生物学的プロセスで役割を果たしています。ヒトでは、チオレドキシンはTXNおよびTXN2遺伝子によってコードされています。[5] [6] 2 つのヒトチオレドキシン遺伝子のいずれかの機能喪失変異は、発生中の胚の 4 細胞期で致死的です。完全には理解されていませんが、チオレドキシンは活性酸素種（ROS）への反応を通じて医学と関連しています。植物では、チオレドキシンは光合成から成長、開花、種子の発達と発芽に至るまで、さまざまな重要な機能を調節しています。チオレドキシンは細胞間コミュニケーションで役割を果たしています。[7]
発生
これらはほぼ全ての既知の生物に存在し、哺乳類の生命にとって必須である。[8] [9]
関数
チオレドキシン（Trx）の主な機能は、酸化されたシステイン残基の還元とジスルフィド結合の切断である。[10]チオレドキシンのin vitro基質は、リボヌクレアーゼ、絨毛性ゴナドトロピン、凝固因子、グルココルチコイド受容体、インスリンなど複数特定されている。インスリンの還元は、活性試験として古典的に使用されている。[11]チオレドキシンは、NADPH依存性反応において、フラボ酵素 チオレドキシン還元酵素によって還元状態に維持される。 [12]チオレドキシンは、ペルオキシダーゼおよびリボヌクレオチド還元酵素に対する電子供与体として作用する。[13]関連するグルタレドキシンはチオレドキシンと多くの機能を共有しているが、特定の還元酵素ではなくグルタチオンによって還元される。
構造とメカニズム
チオレドキシンは 12 kD の酸化還元酵素タンパク質です。チオレドキシンタンパク質は、チオレドキシンフォールドと呼ばれる特徴的な三次構造も持っています。活性部位には、CXXCモチーフのジチオールが含まれています。これら 2 つのシステインが、チオレドキシンが他のタンパク質を還元する能力の鍵となります。
Trx1の場合、このプロセスは、チオレドキシンCXXCモチーフに保存されている残基の1つであるCys32が基質の酸化基を攻撃することから始まります。[14]このイベントの直後に、Trx1のもう1つの保存されたCys残基であるCys35がCys32とジスルフィド結合を形成し、それによって2つの電子が基質に伝達され、基質は還元型になります。次に、酸化されたTrx1はチオレドキシン還元酵素によって還元され、チオレドキシン還元酵素は上記のようにNADPHによって還元されます。 [14]
Trx1は非酸化還元翻訳後修飾を調節することができる。[15]心臓特異的にTrx1を過剰発現するマウスでは、プロテオミクス研究により、心臓やその他の筋肉組織で高度に発現しているリジンメチルトランスフェラーゼであるSETおよびMYNDドメイン含有タンパク質1（SMYD1）もアップレギュレーションされていることが判明した。これは、Trx1が、その酸化還元酵素活性とは無関係に、SMYD1発現を調節することによってタンパク質のメチル化にも役割を果たしている可能性があることを示唆している。[15]
植物は、多様な細胞区画に存在し、さまざまなプロセスで機能する6つの明確に定義されたタイプ（Trx f、m、x、y、h、o）で構成される非常に複雑なTrxを持っています。チオレドキシンタンパク質は細胞から細胞へと移動し、植物における新しい形の細胞間コミュニケーションを表しています。[7]
インタラクション
チオレドキシンは以下と相互作用することが分かっています:
- ASK1、[16] [17] [18]
- コラーゲン、タイプI、アルファ1、[19]
- グルココルチコイド受容体、[20]
- SENP1、[21]
- TXNIP . [22]
- NF-κB – NF-κBのジスルフィド結合を還元することにより、Trx1はこの転写因子のDNAへの結合を促進する。[23]
- Ref1を介したAP1 – Trx1はDNA修復酵素である酸化還元因子1（Ref-1）を減少させることで間接的に活性化タンパク質1（AP1）のDNA結合活性を高め、その結果AP1が減少するという酸化還元調節カスケードの一例である。[24]
- AMPK –心筋細胞におけるAMPKの機能は、AMPKとTrx1の相互作用により、酸化ストレス下でも維持されます。2つのタンパク質の間にジスルフィド結合を形成することで、Trx1は酸化AMPKの形成と凝集を防ぎ、AMPKが正常に機能してシグナル伝達カスケードに参加できるようにします。[25]
心臓肥大への影響
Trx1は、いくつかの異なる標的との相互作用によって、心臓肥大（心室壁の肥厚）を抑制することが示されています。Trx1は、核呼吸因子1および2（ NRF1およびNRF2 ）の転写活性をアップレギュレーションし、ペルオキシソーム増殖因子活性化受容体γコアクチベーター1-α（PGC-1α ）の発現を刺激します。[26] [27]さらに、Trx1はヒストン脱アセチル化酵素4（ HDAC4 ）の2つのシステイン残基を還元し、これによりHDAC4が酸化型が存在する細胞質から核に輸入されるようになります。 [ 28] [29]核内に入ると、還元されたHDAC4は、心臓肥大を媒介するNFATなどの転写因子の活性をダウンレギュレーションします。[14] Trx1は心臓内のマイクロRNAレベルも制御し、 miR-98 / let-7をアップレギュレーションすることで心臓肥大を抑制することが分かっています。[30] Trx1はSMYD1の発現レベルを調節できるため、心臓保護の目的でタンパク質のメチル化を間接的に調節する可能性があります。[15]
スキンケアにおけるチオレドキシン
チオレドキシンは、グルタレドキシンやグルタチオンと組み合わせて抗酸化剤としてスキンケア製品に使用されています。[要出典]
チオレドキシン様タンパク質
Mycobacterium tuberculosis由来のNrdHは、チオレドキシンに似た特徴的なタンパク質で、機能的にはチオレドキシンに類似していますが、配列はグルタレドキシンに似ています。一般的なグルタレドキシンとは異なり、NrdHはチオレドキシン還元酵素（TrxR）から電子を受け取り、DNA合成の重要なステップであるリボヌクレオチドの還元を促進します。構造解析により、保存された酸化還元モチーフ（CVQCとWSGFRP）を持つチオレドキシンフォールドが明らかになり、水素結合ネットワークと疎水性パッチを形成してTrxR結合を安定化します。[31]グルタレドキシン配列の特徴とチオレドキシン活性のこのユニークな組み合わせは、 M. tuberculosisの酸化還元制御におけるNrdHの適応的な役割を強調しています。
参照
- RuBisCO - チオレドキシンによって制御される酵素活性
- ペルオキシレドキシン- チオレドキシンによって調節される酵素活性
- チオレドキシンフォールド
- チオレドキシン還元酵素
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