Loading article…
 ヒトGOPC（ゴルジ体関連PDZおよびコイルドコイルモチーフ含有タンパク質）タンパク質に含まれるPDZドメインの分子構造 | |||||||||||
| 識別子 | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| シンボル | PDZ | ||||||||||
| パム | PF00595 | ||||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||||
| 頭いい | PDZ | ||||||||||
| プロサイト | PDOC50106 | ||||||||||
| SCOP2 | 1lcy / スコープ / SUPFAM | ||||||||||
| 医療機器 | cd00136 | ||||||||||
| |||||||||||
PDZドメインは、細菌、酵母、植物、ウイルス[1]、動物[2]のシグナル伝達タンパク質に見られる80〜90個のアミノ酸からなる共通構造ドメインです。PDZドメインを含むタンパク質は、膜内の受容体タンパク質を細胞骨格成分に固定する上で重要な役割を果たします。これらのドメインを持つタンパク質は、細胞膜でシグナル伝達複合体をまとめ、組織化するのに役立ちます。これらのドメインは、シグナル伝達複合体の形成と機能において重要な役割を果たします。[3] PDZドメインは、 NHERFやエズリン などのメディエーターを介して細胞表面受容体（ CftrやFZD7など）をアクチン細胞骨格に固定する上でも非常に重要な役割を果たします。[4]
PDZは、ドメインを共有することが発見された最初の3つのタンパク質、シナプス後密度タンパク質（PSD95）、ショウジョウバエ円板大腫瘍抑制因子（Dlg1）、ゾヌラオクルーデンス-1タンパク質（zo-1）の頭文字を組み合わせた頭文字です。[5] PDZドメインは、以前はDHR（Dlg相同領域） [6]またはGLGF（グリシン-ロイシン-グリシン-フェニルアラニン）ドメインと呼ばれていました。 [7]
一般的にPDZドメインは他の特定のタンパク質のC末端 の短い領域に結合します。これらの短い領域は、ベータシートの増強によってPDZドメインに結合します。つまり、PDZドメインのベータシートは、結合パートナータンパク質の尾部からのさらなるベータストランドの追加によって拡張されます。[8] C末端カルボキシレート基は、PDZドメインのネスト（タンパク質構造モチーフ） 、つまりPDZ結合モチーフによって結合されます。
発見の起源
PDZは、このドメインが最初に観察されたタンパク質の名前に由来する頭字語です。シナプス後密度タンパク質95（PSD-95）は、脳にのみ存在するシナプスタンパク質です。 [7]ショウジョウバエのディスクラージ腫瘍抑制因子（Dlg1）と閉塞帯1（ZO-1）は、どちらも細胞接合部と細胞シグナル伝達複合体で重要な役割を果たしています。[9] 20年以上前にPDZドメインが発見されて以来、何百ものPDZドメインがさらに特定されています。「PDZドメイン」という語句が最初に公表されたのは、論文ではなく手紙でした。1995年9月、カリフォルニア工科大学のメアリー・B・ケネディ博士は、Trends in Biomedical Sciencesに訂正の手紙を書きました。[10]その年の初めに、別の一団の科学者が、DHRドメインと呼ぶ新しいタンパク質ドメインを発見したと主張していました。[6]ケネディ博士は、彼女の研究室が以前、まったく同じドメインを「GLGFリピート」のシリーズとして説明していたことを否定しました。[7]彼女は続けて、「ドメインの起源と分布をよりよく反映するために」ドメインの新しいタイトルが変更されると説明しました。こうして、「PDZドメイン」という名前が世界に紹介されました。
構造
PDZドメインの構造は、それを含む様々なタンパク質間で部分的に保存されています。通常、5〜6本のβストランドと1本の短いαヘリックス、および1本の長いαヘリックスがあります。この保存されたフォールドとは別に、二次構造はPDZドメイン間で異なります。[3]このドメインは、直径約35Åの球状になる傾向があります。[11]
PDZドメインは研究される際に通常モノマーとして単離されるが、一部のPDZタンパク質は二量体を形成する。PDZ二量体のモノマーとの比較における機能はまだわかっていない。[3]
PDZドメインの結合ポケットに関する一般的な理論は、前述のGLGF配列とは別に、いくつかの疎水性アミノ酸で構成されており、その主鎖原子がタンパク質またはペプチドリガンドのC末端カルボキシレートに結合するネスト（タンパク質構造モチーフ）を形成するというものである。ほとんどのPDZドメインには、βストランドの1つと長いαヘリックスの間にそのような結合部位がある。[12]
機能
PDZ ドメインには、細胞要素の局在化と細胞経路の調節という 2 つの主な機能があります。
PDZドメインの最初に発見された機能は、膜内の受容体タンパク質を細胞骨格成分に固定することでした。PDZドメインは、さまざまなシグナル伝達経路の調節機能も持っています。[13]あらゆるタンパク質は、1つまたは複数のPDZドメインを持つことができ、それらは同一またはユニークです（右の図を参照）。この多様性により、これらのタンパク質は相互作用において非常に多様になります。同じタンパク質内の異なるPDZドメインは異なる役割を持つことができ、それぞれが標的タンパク質の異なる部分またはまったく異なるタンパク質に結合します。[14]
ローカリゼーション
PDZ ドメインは、複雑な足場形成を組織化し、維持する上で重要な役割を果たします。
PDZドメインは多様なタンパク質に見られますが、いずれも細胞要素の局在化に役立ちます。PDZドメインは主に受容体タンパク質を細胞骨格に固定する役割を担っています。細胞が適切に機能するためには、タンパク質やその他の分子などの構成要素が適切な場所に適切なタイミングで存在することが重要です。PDZドメインを持つタンパク質はさまざまな構成要素に結合して、正しい配置を確保します。[13]ニューロンでは、神経伝達物質の活動を理解するために、特定の受容体がシナプスの脂質膜に位置する必要があります。PDZドメインはこの受容体の局在化プロセスに不可欠です。[15] PDZドメインを持つタンパク質は通常、受容体のC末端と細胞骨格要素の両方に結合し、受容体を細胞骨格に固定して所定の位置に維持します。[14] [16]このような相互作用がなければ、脂質膜の流動性により受容体はシナプスから拡散してしまいます。
PDZドメインは受容体タンパク質以外の要素を局在させるためにも利用される。ヒトの脳では、一酸化窒素はシナプスでNMDA受容体の活性化に反応してcGMPレベルを変化させることが多い。[17]好ましい空間配置を確保するために、神経型一酸化窒素合成酵素（nNOS）は、nNOSとNMDA受容体に同時に結合するPSD-95上のPDZドメインとの相互作用を介してNMDA受容体に近づけられる。[16] nNOSがNMDA受容体の近くに位置すると、カルシウムイオンが細胞内に侵入し始めるとすぐに活性化される。
規制
PDZドメインは、さまざまな細胞経路の調節に直接関与しています。PDZドメインはさまざまな細胞成分と相互作用できるため、この調節のメカニズムはさまざまです。この調節は通常、nNosとNMDA受容体の例のように、複数のシグナル伝達分子の共局在の結果です。[16] PDZドメインによって実行されるシグナル伝達経路調節の例には、ホスファターゼ酵素活性、機械感覚シグナル伝達、エンドサイトーシスされた受容体タンパク質 の選別経路などがあります。
ヒトタンパク質チロシンホスファターゼ非受容体型4（PTPN4）のシグナル伝達経路はPDZドメインによって制御されています。このタンパク質は細胞死の制御に関与しています。通常、この酵素のPDZドメインは結合していません。この結合していない状態では、酵素は活性であり、アポトーシスの細胞シグナル伝達を妨げます。このホスファターゼのPDZドメインに結合すると、酵素活性が失われ、アポトーシスにつながります。この酵素の正常な制御は、細胞が早期にアポトーシスを起こすのを防ぎます。PTPN4酵素の制御が失われると、細胞が増殖できるようになるため、発癌活性が増加します。[18]
PDZ ドメインは、固有受容器および前庭および聴覚 有毛細胞における機械感覚シグナル伝達の調節的役割も担っている。タンパク質Whirlin (WHRN) は、機械的運動を身体が解釈できる活動電位に変換する有毛細胞のシナプス後ニューロンに局在する。WHRN タンパク質には 3 つの PDZ ドメインが含まれている。N末端付近にあるドメインは、受容体タンパク質およびその他のシグナル伝達成分に結合します。これらの PDZ ドメインの 1 つが阻害されると、ニューロンのシグナル伝達経路が破壊され、聴覚、視覚、および前庭障害が生じる。この調節は、WHRN の物理的配置とその PDZ ドメインの選択性に基づいていると考えられている。[19]
受容体タンパク質の調節は、 EBP50タンパク質のPDZドメインがβ2アドレナリン受容体（β2-AR）のC末端に結合することで起こる。EBP50はアクチンに結合する複合体とも関連しており、細胞骨格とβ2-ARをつなぐ役割を果たしている。β2-AR受容体は最終的にエンドサイトーシスされ、リソソームに送られて分解されるか、細胞膜に戻ってリサイクルされる。科学者らは、EBP50と直接相互作用するβ2-AR PDZ結合ドメインのSer-411残基がリン酸化されると受容体が分解されることを実証した。Ser-411が変更されない場合、受容体はリサイクルされる。[20] PDZドメインとその結合部位が果たす役割は、受容体タンパク質の局在だけにとどまらない調節的関連性を示している。
PDZドメインは、さまざまなシグナル伝達経路で果たす役割をより深く理解するために、さらに研究が進められています。これらのドメインは、前述のように癌を含むさまざまな疾患に関連付けられているため、研究が増加しています。[21]
PDZドメイン活動の調節
PDZドメインの機能は、様々なメカニズムによって阻害および活性化される可能性がある。最も一般的なメカニズムとしては、アロステリック相互作用と翻訳後修飾の2つが挙げられる。[3]
翻訳後修飾
PDZドメインに見られる最も一般的な翻訳後修飾はリン酸化である。[22]この修飾は主にPDZドメインとリガンドの活性を阻害する。いくつかの例では、アミノ酸側鎖のリン酸化によりPDZドメインの水素結合形成能力が失われ、通常の結合パターンが破壊される。最終結果はPDZドメイン機能とさらなるシグナル伝達の喪失である。[23]リン酸化が通常のPDZドメイン機能を破壊するもう一つの方法は、電荷比を変え、結合とシグナル伝達にさらに影響を与えることである。[24]研究者らはまれに翻訳後修飾がPDZドメインの活性を活性化するのを観察したが[25]、これらのケースは少ない。
PDZドメインを制御できるもう一つの翻訳後修飾はジスルフィド結合の形成である。多くのPDZドメインはシステインを含み、酸化条件下でジスルフィド結合形成の影響を受けやすい。この修飾は主にPDZドメイン機能の阻害剤として作用する。[26]
アロステリック相互作用
タンパク質間相互作用は、 PDZドメインがリガンドに結合する有効性を変化させることが観察されている。これらの研究は、特定のタンパク質のアロステリック効果が異なる基質に対する結合親和性に影響を与える可能性があることを示している。異なるPDZドメインは、互いにこのアロステリック効果を持つこともできる。このPDZ-PDZ相互作用は、阻害剤としてのみ機能する。[27]他の実験では、特定の酵素がPDZドメインの結合を強化できることが示されている。研究者らは、タンパク質エズリンがPDZタンパク質NHERF1の結合を強化することを発見した。[4]
PDZタンパク質
PDZタンパク質は、PDZドメインを含むタンパク質ファミリーです。このアミノ酸配列は、何千もの既知のタンパク質に見られます。PDZドメインタンパク質は真核生物と真正細菌に広く見られますが、[2]古細菌にはこのタンパク質の例がほとんどありません。PDZドメインは他のタンパク質ドメインと関連していることが多く、これらの組み合わせにより特定の機能を発揮します。最もよく文書化されているPDZタンパク質の3つは、PSD-95、GRIP、およびHOMERです。
PSD-95は脳のシナプスタンパク質で、3つのPDZドメインを持ち、それぞれが独自の特性と構造を持ち、PSD-95がさまざまな方法で機能することを可能にします。一般に、最初の2つのPDZドメインは受容体と相互作用し、3番目は細胞骨格関連タンパク質と相互作用します。PSD-95に関連する主な受容体はNMDA受容体です。PSD-95の最初の2つのPDZドメインはNMDA受容体のC末端に結合し、神経伝達物質が放出される時点でそれらを膜に固定します。[28]最初の2つのPDZドメインは、Shaker型K +チャネルと同様の方法で相互作用することもできます。[28] PSD-95、nNOS、およびシントロフィン間のPDZ相互作用は、2番目のPDZドメインによって媒介されます。3番目で最後のPDZドメインはシステインに富むPDZ結合タンパク質（CRIPT ）にリンクしており、これによりPSD-95が細胞骨格と結合できるようになります。[28]
グルタミン酸受容体相互作用タンパク質（GRIP）はシナプス後タンパク質であり、PSD-95とNMDA受容体の相互作用に類似した方法でAMPA受容体と相互作用する。研究者らは、AMPA受容体とNMDA受容体のC末端の間に明らかな構造相同性があることに気づき、同様のPDZ相互作用が起こっているかどうかを調べようとした。 [29]酵母ツーハイブリッドシステムにより、GRIPの7つのPDZドメインのうち2つ（ドメイン4と5）がGRIPがGluR2と呼ばれるAMPAサブユニットに結合するために不可欠であることがわかった。[14]この相互作用は、記憶の保存に大きな役割を果たすAMPA受容体の適切な局在に不可欠である。他の研究者らは、GRIPのドメイン6と7が、重要なシグナル伝達タンパク質であるエフリン受容体と呼ばれる受容体チロシンキナーゼのファミリーにGRIPを接続する役割を担っていることを発見した。[30]臨床研究では、重度の変形を引き起こす可能性のある常染色体劣性症候群であるフレーザー症候群は、GRIPの単純な変異によって引き起こされる可能性があると結論付けられました。[31]
HOMERは、GRIPやPSD-95を含む多くの既知のPDZタンパク質とは大きく異なります。GRIPやPSD-95の場合のようにイオンチャネル近くの受容体を媒介するのではなく、HOMERは代謝型グルタミン酸シグナル伝達に関与しています。[32] HOMERのもう1つのユニークな点は、HOMERとタイプ5代謝型グルタミン酸受容体（ mGluR5）との相互作用を媒介するPDZドメインが1つしかないことです。 [15] HOMER上の単一のGLGFリピートは、mGluR5のC末端のアミノ酸に結合します。HOMERの発現はラットの胚発生段階で高レベルで測定されており、重要な発達機能を示唆しています。[15]
ヒトPDZタンパク質
ヒトにはおよそ 260 個の PDZ ドメインがあります。いくつかのタンパク質には複数の PDZ ドメインが含まれているため、固有の PDZ を含むタンパク質の数は 180 個近くになります。以下の表は、このファミリーのよく研究されているメンバーの一部です。
以下の表には、ヒトにおける既知のすべての PDZ タンパク質 (アルファベット順) が記載されています。
現在、PDZ ドメインを含むウイルスが 1 つ知られています。
参考文献
- ^ ボクサス M、ツイザー JC、レグロス S、デウルフ JF、ケットマン R、ウィレムス L (2008 年 8 月)。 「HTLV-1 税金インタラクトーム」。レトロウイルス学。5 : 76.土井: 10.1186/1742-4690-5-76。PMC 2533353。PMID 18702816。
- ^ ab Ponting CP (1997年2月). 「細菌、酵母、植物におけるPDZドメインの証拠」.タンパク質科学. 6 (2): 464–8. doi : 10.1002/pro.5560060225. PMC 2143646. PMID 9041651.
- ^ abcde Lee HJ、 Zheng JJ (2010 年 5 月)。「PDZ ドメインとその結合パートナー: 構造、特異性、および修飾」。Cell Communication and Signaling。8 :8。doi : 10.1186 /1478-811X - 8-8。PMC 2891790。PMID 20509869。
- ^ ab Li J 、Callaway DJ、Bu Z (2009年9 月)。「エズリンは足場タンパク質 NHERF1 において長距離ドメイン間アロステリーを誘導する」。Journal of Molecular Biology。392 ( 1): 166–80。doi : 10.1016 /j.jmb.2009.07.005。PMC 2756645。PMID 19591839。
- ^ Kennedy MB (1995年9月). 「PDZ (DHR、GLGF) ドメインの起源」.生化学科学の動向. 20 (9): 350. doi :10.1016/S0968-0004(00)89074-X. PMID 7482701.
- ^ ab Ponting CP、Phillips C（1995 年3月）。「シントロフィン、ニューロンNO合成酵素、その他の細胞内タンパク質のDHRドメイン」。生化学科学の動向。20 （3）：102–3。doi ： 10.1016 / S0968-0004（00）88973-2。PMID 7535955 。
- ^ abc Cho KO、Hunt CA、Kennedy MB (1992年11月)。「ラット脳のシナプス後密度分画には、ショウジョウバエのディスクラージ腫瘍抑制タンパク質の相同体が含まれている」。ニューロン。9 ( 5 ) : 929–42。doi : 10.1016 /0896-6273(92)90245-9。PMID 1419001。S2CID 28528759。
- ^ Cowburn D (1997年12月). 「PTBおよびPDZドメインによるペプチド認識」Current Opinion in Structural Biology . 7 (6): 835–8. doi :10.1016/S0959-440X(97)80155-8. PMID 9434904.
- ^ Liu J, Li J, Ren Y, Liu P (2014-01-01). 「細胞極性維持と癌発症におけるDLG5」. International Journal of Biological Sciences . 10 (5): 543–9. doi :10.7150/ijbs.8888. PMC 4046881. PMID 24910533 .
- ^ Kennedy MB (1995年9月). 「PDZ (DHR、GLGF) ドメインの起源」. Trends in Biochemical Sciences . 20 (9): 350. doi :10.1016/s0968-0004(00)89074-x. PMID 7482701.
- ^ Erlendsson S, Madsen KL (2015年10月). 「PICK1のPDZドメインの膜結合と調節」.膜. 5 (4): 597–615. doi : 10.3390/membranes5040597 . PMC 4704001. PMID 26501328 .
- ^ Morais Cabral JH、Petosa C、Sutcliffe MJ、Raza S、Byron O、Poy F、他 (1996 年 8 月)。「PDZ ドメインの結晶構造」。Nature . 382 ( 6592 ) : 649–52。Bibcode :1996Natur.382..649C。doi : 10.1038/382649a0。PMID 8757139。S2CID 4344406 。
- ^ ab Harris BZ、Lim WA (2001 年 9 月)。「シグナル伝達複合体 の組み立てにおける PDZ ドメインのメカニズムと役割」。Journal of Cell Science。114 ( Pt 18): 3219–31。doi : 10.1242 /jcs.114.18.3219。PMID 11591811 。
- ^ abc ブリストル大学。「ブリストル大学 | シナプス可塑性センター | AMPAR 相互作用因子」。www.bristol.ac.uk。2015年 12 月 3 日閲覧。
- ^ abc Brakeman PR、Lanahan AA、O'Brien R、Roche K、Barnes CA、Huganir RL、Worley PF (1997 年 3 月)。「Homer: 代謝型グルタミン酸受容体に選択的に結合するタンパク質」。Nature。386 ( 6622 ) : 284–8。Bibcode :1997Natur.386..284B。doi : 10.1038/386284a0。PMID 9069287。S2CID 4346579 。
- ^ abc Doyle DA, Lee A, Lewis J, Kim E , Sheng M, MacKinnon R (1996年6月). 「複合型およびペプチドフリーの膜タンパク質結合ドメインの結晶構造：PDZによるペプチド認識の分子的基礎」. Cell . 85 (7): 1067–76. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81307-0 . PMID 8674113. S2CID 9739481.
- ^ Hopper R、Lancaster B、Garthwaite J (2004 年 4 月)。「一酸化窒素による NMDA 受容体の調節について」。ヨーロッパ神経科学ジャーナル。19 (7): 1675–82。doi :10.1111/ j.1460-9568.2004.03306.x。PMID 15078541。S2CID 23939649 。
- ^ メゾンヌーヴ P、カイエ＝サギー C、レイナル B、ギルカン B、シャフォット A、ペレス J、他。 （2014年11月）。 「PDZドメインによるヒトホスファターゼPTPN4の触媒活性の調節」。FEBS ジャーナル。281 (21): 4852–65。土井：10.1111/febs.13024。PMID 25158884。S2CID 205135373 。
- ^ de Nooij JC、Simon CM、Simon A、Doobar S、Steel KP、Banks RW、他 (2015 年 2 月)。「PDZ ドメインタンパク質 Whirlin は哺乳類の固有受容器における機械感覚シグナル伝達を促進する」。The Journal of Neuroscience。35 ( 7): 3073–84。doi : 10.1523 /JNEUROSCI.3699-14.2015。PMC 4331628。PMID 25698744 。
- ^ Cao TT、Deacon HW、Reczek D、Bretscher A、von Zastrow M (1999 年 9 月)。「キナーゼ制御 PDZ ドメイン相互作用が beta2 アドレナリン受容体のエンドサイトーシス選別を制御する」。Nature . 401 ( 6750 ) : 286–90。Bibcode :1999Natur.401..286C。doi : 10.1038 /45816。PMID 10499588。S2CID 4386883。
- ^ Wang NX、Lee HJ、Zheng JJ (2008 年 4 月)。「PDZ タンパク質間相互作用拮抗作用の治療的使用」。Drug News & Perspectives。21 (3): 137–41。doi : 10.1358 /dnp.2008.21.3.1203409。PMC 4055467。PMID 18560611。
- ^ Chung HJ、Huang YH、Lau LF 、 Huganir RL (2004 年 11 月)。「NR2B サブユニット PDZ リガンドの活性依存性リン酸化による NMDA 受容体複合体の調節と輸送」。The Journal of Neuroscience。24 ( 45): 10248–59。doi : 10.1523 / JNEUROSCI.0546-04.2004。PMC 6730169。PMID 15537897。
- ^ Jeleń F、Oleksy A、Smietana K、Otlewski J (2003-01-01)。 「PDZ ドメイン - セルシグナリングにおける一般的なプレーヤー」。アクタ ビオキミカ ポロニカ。50 (4): 985–1017。土井: 10.18388/abp.2003_3628。PMID 14739991。
- ^ Chen J、Pan L、Wei Z、Zhao Y、Zhang M (2008 年 8 月)。「ZO-1 PDZ2 のドメイン交換二量体化により、特異的かつ調節的なコネキシン 43 結合部位が生成される」。The EMBO Journal。27 ( 15 ) : 2113–23。doi :10.1038/ emboj.2008.138。PMC 2516886。PMID 18636092。
- ^ Chen BS、Braud S、Badger JD、Isaac JT、Roche KW (2006 年 6 月)。「NR1/ NR2C N-メチル-D-アスパラギン酸 (NMDA) 受容体のリン酸化による制御」。The Journal of Biological Chemistry。281 ( 24): 16583–90。doi : 10.1074/ jbc.M513029200。PMID 16606616。
- ^ Mishra P、Socolich M、Wall MA、Graves J、Wang Z、Ranganathan R (2007 年 10 月)。「G タンパク質結合シグナル伝達システムにおける動的足場」。Cell . 131 ( 1): 80–92. doi : 10.1016/j.cell.2007.07.037 . PMID 17923089. S2CID 14008319。
- ^ van den Berk LC、Landi E、Walma T、Vuister GW、Dente L、Hendriks WJ (2007 年 11 月)。「アロステリックな分子内 PDZ-PDZ 相互作用が PTP-BL PDZ2 結合特異性を調節する」。生化学。46 ( 47 ): 13629–37。doi :10.1021/bi700954e。PMID 17979300 。
- ^ abc Niethammer M、Valtschanoff JG、Kapoor TM、Allison DW、Weinberg RJ、Craig AM、Sheng M (1998 年 4 月)。「CRIPT は、PSD-95/SAP90 の 3 番目の PDZ ドメインに結合する新しいシナプス後タンパク質です」。Neuron . 20 ( 4): 693–707. doi : 10.1016/s0896-6273(00)81009-0 . PMID 9581762. S2CID 16068361.
- ^ Dong H、O'Brien RJ、Fung ET、Lanahan AA、Worley PF、Huganir RL (1997 年 3 月)。「GRIP: AMPA 受容体と相互作用するシナプス PDZ ドメイン含有タンパク質」。Nature。386 ( 6622 ) : 279–84。Bibcode : 1997Natur.386..279D。doi : 10.1038/386279a0。PMID 9069286。S2CID 4361791 。
- ^ Torres R, Firestein BL, Dong H, Staudinger J, Olson EN, Huganir RL, et al. (1998年12月). 「PDZタンパク質はEph受容体とそのエフリンリガンドに結合し、クラスターを形成し、シナプス的に共局在する」。Neuron . 21 (6): 1453–63. doi : 10.1016/S0896-6273(00)80663-7 . PMID 9883737. S2CID 15441813.
- ^ Vogel MJ、van Zon P、Brueton L、Gijzen M、van Tuil MC、Cox P、他。 （2012年5月）。 「GRIP1の変異はフレーザー症候群を引き起こす」。医学遺伝学ジャーナル。49 (5): 303–6。土井：10.1136/jmedgenet-2011-100590。PMID 22510445。S2CID 7211700 。
- ^ Ranganathan R、Ross EM (1997年12月)。「PDZドメインタンパク質：シグナル伝達複合体の足場」。Current Biology . 7 (12): R770-3. doi : 10.1016/S0960-9822(06)00401-5 . PMID 9382826. S2CID 13636955.
- ^ Jemth P, Gianni S (2007年7月). 「PDZドメイン：フォールディングと結合」.生化学. 46 (30): 8701–8. doi :10.1021/bi7008618. PMID 17620015.
さらに読む
- Ponting CP、 Phillips C、Davies KE、 Blake DJ (1997 年 6 月)。「PDZ ドメイン: シグナル伝達分子を膜下部位に標的化する」。BioEssays。19 ( 6 ): 469–79。doi : 10.1002 /bies.950190606。PMID 9204764。S2CID 12469779 。
- Doyle DA、Lee A、Lewis J、Kim E、Sheng M、MacKinnon R (1996 年 6 月)。「複合型およびペプチドフリーの膜タンパク質結合ドメインの結晶構造: PDZ によるペプチド認識の分子的基礎」。Cell . 85 ( 7): 1067–76. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81307-0 . PMID 8674113. S2CID 9739481.
外部リンク
- 真核生物線形モチーフリソースモチーフ クラス LIG_PDZ_Class_1
- 真核生物線形モチーフリソースモチーフ クラス LIG_PDZ_Class_2
- 真核生物線形モチーフリソースモチーフ クラス LIG_PDZ_Class_3
- 複雑適応システムとしてのPDZドメイン 複雑適応システムとしてのPDZドメインに関する簡潔な技術概要と主な発見と影響の説明
- NCBI保存ドメインエントリ
- https://www.pdznet.eu - がんや神経疾患などの健康状態および病的状態における PDZ ドメインを構成するタンパク質の細胞シグナル伝達経路と治療可能性についての理解を深めるための EU プロジェクト。