補因子（生化学）

補因子は、酵素が触媒として機能するために必要な非タンパク質化合物または金属イオンです(触媒とは、化学反応の速度を上げる物質です)。補因子は、生化学的変換を助ける「ヘルパー分子」と考えることができます。これらが起こる速度は、酵素速度論と呼ばれる研究分野で特徴付けられます。補因子は、結合したままで機能を発揮することが多いという点で、通常、リガンドとは異なります。

補因子は、無機イオンと補酵素と呼ばれる複雑な有機分子の2種類に分類できます。^{[1]補酵素は主に}ビタミンやその他の有機必須栄養素から少量抽出されます。(科学者の中には「補因子」という用語を無機物質に限定する人もいますが、ここでは両方のタイプが含まれます。^[2]^[3] )

補酵素はさらに 2 つのタイプに分けられます。1 つ目は「補欠分子族」と呼ばれ、タンパク質にしっかりと (または共有結合して永久に) 結合した補酵素で構成されています。^[4] 2 つ目のタイプの補酵素は「補基質」と呼ばれ、タンパク質に一時的に結合します。補基質は、ある時点でタンパク質から放出され、後で再結合することがあります。補欠分子族と補基質はどちらも、酵素とタンパク質の反応を促進するという同じ機能を持っています。補因子のない不活性酵素はアポ酵素と呼ばれ、補因子を含む完全な酵素はホロ酵素と呼ばれます。^[5]^{[ページが必要]}

国際純正応用化学連合（IUPAC）は「補酵素」を少し異なる方法で定義しています。つまり、緩く結合した低分子量の非タンパク質有機化合物であり、化学基または電子の解離可能なキャリアとして酵素反応に関与しています。補欠分子族は、酵素のターンオーバーごとに再生されるタンパク質内のしっかりと結合した非ポリペプチド単位として定義されています。 ^[6]

いくつかの酵素または酵素複合体は、複数の補因子を必要とする。例えば、解糖系とクエン酸回路の接合部にある多酵素複合体ピルビン酸脱水素酵素^[7]は、5つの有機補因子と1つの金属イオンを必要とする：緩く結合したチアミンピロリン酸（TPP）、共有結合したリポアミドとフラビンアデニンジヌクレオチド（FAD）、補基質ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド（NAD ⁺）と補酵素A（CoA）、および金属イオン（Mg ²⁺）。^[8]

有機補因子はビタミンであることが多いか、ビタミンから作られています。ATP、コエンザイムA、FAD、NAD +など、その多くは構造の一部としてヌクレオチドアデノシン一リン酸（AMP）を含んでいます。この共通の構造は ^、古代の RNAワールドにおけるリボザイムの一部としての共通の進化的起源を反映している可能性があります。分子のAMP部分は、酵素が補酵素を「つかんで」異なる触媒中心間で切り替えることができる一種の「ハンドル」であると考えられることが示唆されています。^[9]

分類

補因子は、フラビンやヘムなどの有機 補因子と、金属イオンMg ²⁺、Cu ⁺、Mn ²⁺、鉄硫黄クラスターなどの無機補因子の2つの主要なグループに分けられます。

有機補酵素は、補酵素と補欠分子族にさらに分けられることがあります。補酵素という用語は、特に酵素を指し、したがってタンパク質の機能特性を指します。一方、「補欠分子族」は補酵素とタンパク質の結合の性質 (密結合または共有結合) を強調し、したがって構造特性を指します。情報源によって、補酵素、補因子、補欠分子族の定義は若干異なります。密結合した有機分子を補酵素ではなく補欠分子族と見なす人もいれば、酵素の活性に必要なすべての非タンパク質有機分子を補酵素と定義し、密結合したものを補酵素補欠分子族として分類する人もいます。これらの用語は、多くの場合、あいまいに使用されます。

1980 年にTrends in Biochemistry Sciencesに発表された手紙では、文献の混乱と補酵素基と補酵素基の区別が本質的に恣意的であると指摘し、次のスキームを提案しました。ここでは、補因子はタンパク質と基質とは別に酵素活性に必要な追加物質として定義され、補酵素基は単一の酵素分子に結合して触媒サイクル全体を実行する物質として定義されました。しかし、著者は「補酵素」の包括的な定義を 1 つにまとめることができず、この用語を文献から削除することを提案しました。^[10]

無機補因子

金属イオン

金属イオンは一般的な補因子である。^[11]これらの補因子の研究は、生物無機化学の分野に属する。栄養学では、必須微量元素のリストが補因子としての役割を反映している。ヒトの場合、このリストには一般に鉄、マグネシウム、マンガン、コバルト、銅、亜鉛、モリブデンが含まれる。^[12]クロム欠乏は耐糖能障害を引き起こすが、この金属を補因子として使用するヒトの酵素は特定されていない。^[13]^[14] ヨウ素も必須微量元素であるが、この元素は酵素補因子としてではなく、甲状腺ホルモンの構造の一部として使用される。 ^[15] カルシウムは、人間の食事の成分として必要とされるという点で別の特別なケースであり、一酸化窒素合成酵素、タンパク質ホスファターゼ、アデニル酸キナーゼなどの多くの酵素の完全な活性に必要ですが、カルシウムはアロステリック制御でこれらの酵素を活性化し、多くの場合、カルモジュリンとの複合体でこれらの酵素に結合します。^[16]したがって、カルシウムは細胞シグナル伝達分子であり、通常、それが制御する酵素の補因子とは見なされません。^[17]

他の生物は、アゾトバクター属の窒素固定細菌の窒素固定酵素のバナジウム^[18]、好熱性古細菌ピロコッカス・フリオサスのアルデヒドフェレドキシン酸化還元酵素のタングステン^[19]、さらには海洋珪藻類タラッシオシラ・ワイスフロギの炭酸脱水酵素のカドミウムなど、酵素補因子として追加の金属を必要とする。^[20]^[21]

多くの場合、補因子には無機成分と有機成分の両方が含まれます。多様な例の1つは、鉄に配位したポルフィリン環からなるヘムタンパク質です。^[22]

2つの鉄原子と2つの硫黄原子を含み、4つのタンパク質システイン残基によって配位された単純な[Fe ₂ S ₂ ]クラスター。

鉄硫黄クラスター

鉄硫黄クラスターは、タンパク質内のシステイン残基によって保持された鉄原子と硫黄原子の複合体です。これらは、電子伝達、酸化還元感知、構造モジュールとしてなど、構造的および機能的な役割を果たします。^[23]

オーガニック

有機補因子は、酵素に緩くまたは強く結合し、反応に直接関与する小さな有機分子（通常、分子量1000 Da未満）です。^[5]^[24]^[25]^[26]後者の場合、酵素を変性させずに除去することが困難な場合、補欠分子族と呼ばれることがあります。緩く結合した補因子と強く結合した補因子の間には明確な区別はありません。^{[5] NAD}⁺などの多くは、一部の酵素では強く結合しますが、他の酵素では緩く結合します。^[5]別の例はチアミンピロリン酸（TPP）で、これはトランスケトラーゼまたはピルビン酸脱炭酸酵素では強く結合しますが、ピルビン酸脱水素酵素ではそれほど強く結合しません。^[27]他の補酵素、例えばフラビンアデニンジヌクレオチド（FAD）、ビオチン、およびリポアミドは強く結合しています。 ^[28]強く結合した補因子は、一般的に同じ反応サイクル中に再生されるが、緩く結合した補因子は、異なる酵素によって触媒される後続の反応で再生される可能性がある。後者の場合、補因子は基質または補基質とみなすこともできる。

ビタミンは、多くの有機補因子（ビタミンB ₁、B ₂、B ₆、B ₁₂、ナイアシン、葉酸など）の前駆体として、または補酵素そのもの（ビタミン Cなど）として機能する。しかし、ビタミンは体内で他の機能も有する。^[29]多くの有機補因子には、電子キャリアであるNADやFAD、アシル基を運ぶ補酵素 Aなど、ヌクレオチドも含まれる。これらの補因子のほとんどは多種多様な種に見られ、一部はあらゆる形態の生命に普遍的である。この広範な分布の例外は、メタン生成菌で進化した一群の独特な補因子であり、この群の古細菌に限定されている。^[30]

ビタミンおよび誘導体

ビタミン以外のもの

代謝中間体としての補因子

代謝には多種多様な化学反応が関わっていますが、そのほとんどは官能基の移動を伴ういくつかの基本的なタイプの反応に分類されます。^[60]この共通の化学反応により、細胞は代謝中間体の小さなセットを使用して、異なる反応間で化学基を運ぶことができます。^{[61]これらの基移動中間体は、緩く結合した有機補因子であり、しばしば}補酵素と呼ばれます。

各クラスの基転移反応は、特定の補因子によって実行されます。補因子は、補因子を生成する一連の酵素と、補因子を消費する一連の酵素の基質です。この例としては、ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド(NAD ⁺ ) を補因子として使用する脱水素酵素があります。ここでは、数百種類の酵素が基質から電子を取り除き、NAD ^{+ をNADH に}還元します。この還元された補因子は、基質を還元するために電子を必要とする細胞内のあらゆる還元酵素の基質になります。 ^[32]

したがって、これらの補因子は代謝の一部として継続的にリサイクルされます。たとえば、人体のATPの総量は約0.1 モルです。このATPは常にADPに分解され、その後ATPに戻ります。したがって、任意の時点で、ATP + ADPの総量はほぼ一定に保たれます。人間の細胞が使用するエネルギーは、1日あたり100〜150モルのATP、約50〜75 kgの加水分解を必要とします。通常、人間は1日の間に体重と同じ量のATPを使い切ります。 ^[62]これは、各ATP分子が1日1000〜1500回リサイクルされることを意味します。

進化

ATPやNADHなどの有機補因子は、既知のすべての生命体に存在し、代謝の中核をなしています。このような普遍的な保存性は、これらの分子が生物の発達の非常に初期に進化したことを表しています。^{[63]したがって、現在の補因子セットの少なくとも一部は、約40億年前に生息していた}最後の普遍的な祖先に存在していた可能性があります。^[64]^[65]

有機補因子は、地球上の生命の歴史のさらに早い段階から存在していた可能性がある。 ^[66]ヌクレオチドのアデノシンは、トランスフェラーゼなどの多くの基本的な代謝酵素の補因子である。これはRNAワールドの名残である可能性がある。^[67]^[68]アデノシンベースの補因子は、もともと別の補因子に結合するように進化した既存のアデノシン結合ドメインに小さな変更を加えることで、酵素やリボザイムが新しい補因子を結合できるようにするアダプターとして機能した可能性がある。 ^{[9]進化前の構造を新しい用途に適応させるこのプロセスは、}適応外適応として知られている。

補酵素のプレバイオティック起源。アミノ酸やヌクレオチドと同様に、特定のビタミン、つまり補酵素は地球初期の条件下で生成される可能性があります。たとえば、ビタミンB3はエチレンとアンモニアに放電を加えることで合成できます。^[69]同様に、補酵素Aの前駆体でありチオエステル依存性合成であるパンテテイン（ビタミンB5誘導体）は、蒸発条件下で自然に生成されます。 ^[70]プテリン（ビタミンB9の誘導体）、フラビン（FAD、フラビンモノヌクレオチド=FMN）、リボフラビン（ビタミンB2）などの他の補酵素も地球上に初期から存在していた可能性があります。 ^[71]

補酵素の変化。計算手法IPROは最近、カンジダ・ボイディニキシロース還元酵素の補酵素特異性をNADPHからNADHに実験的に切り替える変異を予測した。^[72]

補酵素なしの酵素の進化。酵素が補酵素を必要とする場合、補酵素はどのように進化するのでしょうか。最も可能性の高いシナリオは、酵素は最初は補酵素なしで機能し、後に触媒反応がそれほど効率的または迅速でなくても補酵素を補充するというものです。例としては、アルコール脱水素酵素（補酵素：NAD⁺）、^[73] 乳酸脱水素酵素（NAD⁺）、^[74] グルタチオン還元酵素（NADPH ） ^[75]などがあります。

歴史

最初に発見された有機補因子はNAD ^{+で、1906年に}アーサー・ハーデンとウィリアム・ヤングによって特定されました。 ^[76]彼らは、煮沸して濾過した酵母エキスを加えると、煮沸していない酵母エキスのアルコール発酵が大幅に加速されることに気付きました。彼らはこの効果の原因となる未確認の因子をコファーメントと呼びました。酵母エキスからの長く困難な精製を経て、この耐熱性因子はハンス・フォン・オイラー・ケルピンによってヌクレオチド糖リン酸として特定されました。^[77]他の補因子は20世紀初頭を通じて特定され、ATPは1929年にカール・ローマンによって単離され、^{[78]補酵素Aは1945年に}フリッツ・アルバート・リップマンによって発見されました。^[79]

これらの分子の機能は当初謎に包まれていたが、1936年にオットー・ハインリヒ・ワールブルクが水素移動におけるNAD ⁺の機能を特定した。 ^[80]この発見に続いて1940年代初頭にヘルマン・カルカーが糖の酸化とATP生成の関係を確立した。^[81]これにより、1941年にフリッツ・アルバート・リップマンが提唱したエネルギー移動におけるATPの中心的役割が確認された。 ^[82]その後、1949年にモリス・フリードキンとアルバート・L・レーニンガーがNAD ^+がクエン酸回路やATP合成などの代謝経路に関係していることを証明した。^[83]

タンパク質由来補因子

多くの酵素では、補因子として機能する部分は、タンパク質配列の一部に対する翻訳後修飾によって形成される。これにより、金属イオンなどの外部結合因子がタンパク質機能に必要ではなくなることが多い。潜在的な修飾としては、芳香族残基の酸化、残基間の結合、切断、環形成などが挙げられる。^{[84]これらの変更は、アミノ酸が通常新しい機能を獲得するという点で、}リン酸化、メチル化、グリコシル化などの他の翻訳後タンパク質修飾とは異なる。これによりタンパク質の機能性が向上する。修飾されていないアミノ酸は通常、酸塩基反応に限定されており、残基の変更によりタンパク質に求電子部位やフリーラジカルを安定化する能力が与えられる。^[84]補因子生成の例としては、2つのトリプトファン側鎖から誘導されるトリプトファントリプトフィルキノン（TTQ） ^[85]や、Ala-Ser-Glyモチーフから誘導される4-メチリデンイミダゾール-5-オン（MIO）などがある。^{[86]タンパク質由来の補因子の特性評価は、}X線結晶構造解析と質量分析法を用いて行われるが、配列決定では変化した部位を容易に特定できないため、構造データが必要である。

非酵素補因子

この用語は、生物学の他の分野では、タンパク質を活性化、阻害、またはタンパク質の機能に必要な非タンパク質（またはタンパク質）分子をより広義に指すために使用されています。たとえば、受容体タンパク質に結合して活性化するホルモンなどのリガンドは、補因子またはコアクチベーターと呼ばれ、受容体タンパク質を阻害する分子はコリプレッサーと呼ばれます。その一例は、感覚ニューロンによく見られるGタンパク質共役受容体ファミリーの受容体です。受容体に結合するリガンドはGタンパク質を活性化し、次に酵素を活性化してエフェクターを活性化します。^[87]混乱を避けるために、リガンド結合を介した活性化または抑制を持つこのようなタンパク質は、コリギュレーターと呼ばれることが提案されています。^[88]

参照

参考文献

^ ハシム、オン H.アドナン、ノル・アジラ (2010)。「補酵素、補因子、補欠分子族 — 曖昧な生化学専門用語」(PDF)。生化学教育。22 (2): 93–94。土井:10.1016/0307-4412(94)90088-4。
^ 「補酵素と補因子」。1999年8月26日時点のオリジナルよりアーカイブ。2007年11月17日閲覧。
^ 「酵素補因子」。2003年5月5日時点のオリジナルよりアーカイブ。2007年11月17日閲覧。
^ ネルソン DL、コックス MM (2008)。レーニンガー生化学原理（第 5 版）。ニューヨーク: WH フリーマンアンドカンパニー。p. 184。ISBN 978-1429224161。
^ abcdef Sauke DJ、Metzler DE、Metzler CM (2001)。生化学：生細胞の化学反応（第2版）。サンディエゴ：Harcourt/Academic Press。ISBN 978-0-12-492540-3。
^ de Bolster, MWG (1997). 生物無機化学で使用される用語集(PDF) . Pure & Applied Chemistry.
^ Jordan F, Patel MS (2004).チアミン：正常状態と疾患状態における触媒メカニズム。ニューヨーク、NY：Marcel Dekker。p. 588。ISBN 978-0-8247-4062-7。
^ 「ピルビン酸脱水素酵素複合体」。Chemistry LibreTexts。2013年10月2日。 2017年5月10日閲覧。
^ ab Denessiouk KA、 Rantanen VV、 Johnson MS（2001年8月）。「アデニン認識：ATP、CoA、NAD、NADP、FAD依存性タンパク質に存在するモチーフ」。タンパク質。44 （3）：282–91。doi：10.1002/prot.1093。PMID 11455601。S2CID 10848692 。
^ Bryce (1979年3月). 「SAM – 意味論と誤解」. Trends Biochem. Sci . 4 (3): N62 – N63 . doi :10.1016/0968-0004(79)90255-X.
^ 「生化学：酵素：分類と触媒（補因子）」vle.du.ac.in 。 2018年2月7日閲覧。^{[永久リンク切れ‍ ]}
^ Aggett PJ (1985年8月). 「必須微量元素の生理学と代謝：概要」.内分泌学と代謝の臨床. 14 (3): 513– 43. doi :10.1016/S0300-595X(85)80005-0. PMID 3905079.
^ Stearns DM (2000). 「クロムは微量必須金属か?」BioFactors . 11 (3): 149– 62. doi :10.1002/biof.5520110301. PMID 10875302. S2CID 19417496.
^ Vincent JB (2000年4月). 「クロムの生化学」. The Journal of Nutrition . 130 (4): 715–8 . doi : 10.1093/jn/130.4.715 . PMID 10736319.
^ Cavalieri RR (1997年4月). 「ヨウ素代謝と甲状腺生理学：現在の概念」.甲状腺. 7 (2): 177– 81. doi :10.1089/thy.1997.7.177. PMID 9133680.
^ Clapham DE (2007). 「カルシウムシグナル伝達」. Cell . 131 (6): 1047–58 . doi : 10.1016/j.cell.2007.11.028 . PMID 18083096. S2CID 15087548.
^ Niki I, Yokokura H, Sudo T, Kato M, Hidaka H (1996年10月). 「Ca2+シグナル伝達と細胞内Ca2+結合タンパク質」. Journal of Biochemistry . 120 (4): 685– 98. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021466. PMID 8947828.
^ Eady RR (1988年7月). 「アゾトバクターのバナジウム含有窒素分解酵素」. BioFactors . 1 (2): 111– 6. PMID 3076437.
^ Chan MK, Mukund S, Kletzin A, Adams MW, Rees DC (1995 年 3 月). 「超好熱性タングストプテリン酵素、アルデヒドフェレドキシン酸化還元酵素の構造」. Science . 267 (5203): 1463– 9. Bibcode :1995Sci...267.1463C. doi :10.1126/science.7878465. PMID 7878465. S2CID 20868012.
^ Lane TW、Morel FM (2000 年 4 月)。「海洋珪藻におけるカドミウムの生物学的機能」。米国科学アカデミー紀要。97 (9): 4627– 31。Bibcode : 2000PNAS ... 97.4627L。doi : 10.1073/ pnas.090091397。PMC 18283。PMID 10781068 。
^ Lane TW、Saito MA、 George GN、 Pickering IJ 、 Prince RC、Morel FM (2005)。「生化学：海洋珪藻由来のカドミウム酵素」。Nature。435 ( 7038): 42。Bibcode :2005Natur.435 ... 42L。doi : 10.1038/ 435042a。PMID 15875011。S2CID 52819760 。
^ Li T、Bonkovsky HL、 Guo JT (2011 年 3 月)。「ヘムタンパク質の構造解析: 設計と予測への影響」。BMC構造生物学。11 : 13。doi : 10.1186 /1472-6807-11-13。PMC 3059290。PMID 21371326。
^ Meyer J (2008年2月). 「鉄硫黄タンパク質フォールド、鉄硫黄化学、進化」. J. Biol. Inorg. Chem . 13 (2): 157– 70. doi :10.1007/s00775-007-0318-7. PMID 17992543. S2CID 21961142.
^ Palmer T (1981).酵素を理解する. ニューヨーク: Horwood. ISBN 978-0-85312-307-1。
^ Cox M、Lehninger AL、Nelson DR (2000)。Lehninger生化学の原理(第 3 版)。ニューヨーク: Worth Publishers。ISBN 978-1-57259-153-0。
^ Farrell SO、Campbell MK (2009)。生化学（第6版）。パシフィックグローブ：ブルックスコール。ISBN 978-0-495-39041-1。
^ Morey AV, Juni E (1968年6月). 「チアミンピロリン酸の酵素への結合の性質に関する研究」. The Journal of Biological Chemistry . 243 (11): 3009–19 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)93372-7 . PMID 4968184.
^ Hanukoglu I (2017年12月). 「FADおよびNADP結合アドレノドキシン還元酵素-Aユビキタス酵素における酵素–補酵素界面の保全」. Journal of Molecular Evolution . 85 ( 5–6 ): 205– 218. Bibcode :2017JMolE..85..205H. doi :10.1007/s00239-017-9821-9. PMID 29177972. S2CID 7120148.
^ Bolander FF (2006). 「ビタミン：酵素のためだけではない」Curr Opin Investig Drugs . 7 (10): 912– 5. PMID 17086936.
^ Rouvière PE, Wolfe RS (1988年6月). 「メタン生成の新しい生化学」. The Journal of Biological Chemistry . 263 (17): 7913–6 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)68417-0 . PMID 3131330.
^ Frank RA、Leeper FJ、Luisi BF (2007)。「チアミン依存性酵素の構造、メカニズム、触媒二重性」。Cell . Mol. Life Sci . 64 ( 7– 8): 892– 905. doi :10.1007/s00018-007-6423-5. PMC 11136255. PMID 17429582. S2CID 20415735 .
^ ab Pollak N, Dölle C, Ziegler M (2007). 「還元力：ピリジンヌクレオチド - 多様な機能を持つ小分子」Biochem. J. 402 ( 2): 205– 18. doi :10.1042/BJ20061638. PMC 1798440. PMID 17295611 .
^ Eliot AC, Kirsch JF (2004). 「ピリドキサールリン酸酵素：機構、構造、進化に関する考察」Annu. Rev. Biochem. 73 : 383– 415. doi :10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021. PMID 15189147.
^ Banerjee R、Ragsdale SW ( 2003 )。「ビタミン B12 の多様な側面: コバラミン依存性酵素による触媒作用」。Annu . Rev. Biochem. 72 : 209–47。doi : 10.1146 /annurev.biochem.72.121801.161828。PMID 14527323。S2CID 37393683 。
^ Jitrapakdee S、Wallace JC (2003)。「ビオチン酵素ファミリー：保存された構造モチーフとドメイン再配置」。Curr . Protein Pept. Sci . 4 (3): 217– 29. doi :10.2174/1389203033487199. PMID 12769720。
^ Leonardi R、Zhang YM、Rock CO、Jackowski S (2005)。「コエンザイムA：活動再開」。プログレ。脂質解像度44 ( 2–3 ): 125–53 .土井:10.1016/j.plipres.2005.04.001。PMID 15893380。
^ Donnelly JG (2001年6月). 「葉酸」.臨床検査科学の批評的レビュー. 38 (3): 183– 223. doi :10.1080/20014091084209. PMID 11451208. S2CID 218866247.
^ Søballe B、 Poole RK (1999年8月)。「微生物ユビキノン：呼吸、遺伝子調節、酸化ストレス管理における多様な役割」（PDF）。微生物学。145 （8）：1817–30。doi：10.1099 /13500872-145-8-1817。PMID 10463148。
^ リンスター CL、ヴァンシャフティンゲン E (2007)。「ビタミンC。哺乳類における生合成、リサイクル、分解」。フェブスJ. 274 (1): 1–22 .土井: 10.1111/j.1742-4658.2006.05607.x。PMID 17222174。
^ ab Joosten V、ファンベルケル WJ (2007)。「フラボ酵素」。現在のケムバイオル。11 (2): 195–202。土井:10.1016/j.cbpa.2007.01.010。PMID 17275397。
^ Mack M, Grill S (2006). 「リボフラビン類似体およびリボフラビン生合成阻害剤」. Appl. Microbiol. Biotechnol . 71 (3): 265– 75. doi :10.1007/s00253-006-0421-7. PMID 16607521. S2CID 12634062.
^ Bugg T (1997). 酵素と補酵素化学入門. オックスフォード: ブラックウェルサイエンス. pp. 95. ISBN 978-0-86542-793-8。
^ Chiang PK、Gordon RK、Tal J、Zeng GC、Doctor BP、Pardhasaradhi K、McCann PP (1996 年 3 月)。「S-アデノシルメチオニンとメチル化」。FASEB ジャーナル。10 ( 4 ): 471– 80。doi : 10.1096 / fasebj.10.4.8647346。PMID 8647346。S2CID 11214528 。
^ Noll KM、Rinehart KL、Tanner RS、Wolfe RS (1986 年 6 月)。「Methanobacterium thermoautotrophicum のメチルコエンザイム M メチルレダクターゼシステムの成分 B (7-メルカプトヘプタノイルトレオニンリン酸) の構造」。米国科学アカデミー紀要。83 (12): 4238– 42。Bibcode : 1986PNAS ...83.4238N。doi : 10.1073 / pnas.83.12.4238。PMC 323707。PMID 3086878。
^ Taylor CD, Wolfe RS (1974年8月). 「補酵素M(HSCH2CH2SO3)の構造とメチル化」. The Journal of Biological Chemistry . 249 (15): 4879–85 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)42403-4 . PMID 4367810.
^ Balch WE, Wolfe RS (1979年1月). 「補酵素M（2-メルカプトエタンスルホン酸）の特異性と生物学的分布」. Journal of Bacteriology . 137 (1): 256– 63. doi :10.1128/JB.137.1.256-263.1979. PMC 218444. PMID 104960 .
^ Crane FL (2001年12月). 「コエンザイムQ10の生化学的機能」. Journal of the American College of Nutrition . 20 (6): 591– 8. doi :10.1080/07315724.2001.10719063. PMID 11771674. S2CID 28013583. 2008年12月16日時点のオリジナルよりアーカイブ。
^ Buchanan BB、Gruissem W、Jones RL (2000)。植物の生化学と分子生物学（第1版）。アメリカ植物生理学会。ISBN 978-0-943088-39-6。
^ Grill D、Tausz T、De Kok LJ (2001)。植物の環境適応におけるグルタチオンの重要性。Springer。ISBN 978-1-4020-0178-9。
^ Meister A, Anderson ME (1983). 「グルタチオン」. Annual Review of Biochemistry . 52 : 711–60 . doi :10.1146/annurev.bi.52.070183.003431. PMID 6137189.
^ Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S (2004). 「健康と疾患におけるヘムの生物学」Curr. Med. Chem . 11 (8): 981– 6. doi :10.2174/0929867043455521. PMID 15078160.
^ Vorholt JA 、 Thauer RK (1997 年 9 月) 。「メタン生成古細菌由来のフォルミルメタノフラン脱水素酵素によって利用される「CO2」の活性種」。European Journal of Biochemistry 。248 (3): 919– 24。doi : 10.1111/j.1432-1033.1997.00919.x。PMID 9342247。
^ Mendel RR、 Hänsch R (2002年8月)。「植物のモリブデン酵素とモリブデン補因子」。Journal of Experimental Botany。53 ( 375): 1689–98。doi : 10.1093/jxb/erf038。PMID 12147719。
^ Mendel RR, Bittner F (2006). 「モリブデンの細胞生物学」. Biochim. Biophys. Acta . 1763 (7): 621– 35. doi :10.1016/j.bbamcr.2006.03.013. PMID 16784786.
^ Ginsburg V (1978) . 「ヌクレオチド結合糖の比較生化学」。臨床生物学研究の進歩。23 : 595–600。PMID 351635。
^ Negishi M, Pedersen LG, Petrotchenko E, Shevtsov S, Gorokhov A, Kakuta Y, Pedersen LC (2001 年 6 月). 「硫酸基転移酵素の構造と機能」.生化学および生物理学のアーカイブ. 390 (2): 149– 57. doi :10.1006/abbi.2001.2368. PMID 11396917.
^ Salisbury SA、 Forrest HS、Cruse WB、Kennard O (1979 年 8 月)。「細菌の第一級アルコール脱水素酵素からの新規補酵素」。Nature . 280 ( 5725): 843– 4。Bibcode :1979Natur.280..843S。doi :10.1038/280843a0。PMID 471057。S2CID 3094647 。
^ Thöny B, Auerbach G, Blau N (2000年4月). 「テトラヒドロビオプテリンの生合成、再生および機能」. The Biochemical Journal . 347 (1): 1– 16. doi :10.1042/0264-6021:3470001. PMC 1220924. PMID 10727395 .
^ DiMarco AA、Bobik TA 、 Wolfe RS (1990)。「メタン生成の異常な補酵素」。Annual Review of Biochemistry。59 : 355–94。doi :10.1146/annurev.bi.59.070190.002035。PMID 2115763 。
^ Mitchell P (1979年3月). 「第9回サー・ハンス・クレブス講演。生体システムの区画化とコミュニケーション。リガンド伝導：化学、浸透圧、化学浸透圧反応システムにおける一般的な触媒原理」。ヨーロッパ生化学ジャーナル。95 (1): 1– 20。doi : 10.1111/ j.1432-1033.1979.tb12934.x。PMID 378655。
^ Wimmer MJ、Rose IA ( 1978 )。「酵素触媒による基転移反応のメカニズム」。Annual Review of Biochemistry。47 : 1031–78。doi : 10.1146/annurev.bi.47.070178.005123。PMID 354490 。
^ Di Carlo SE、Collins HL (2001)。「マラソン中のATP再合成の推定：代謝を導入する方法」。Advan . Physiol. Edu . 25 (2): 70– 1。
^ Chen X, Li N, Ellington AD (2007). 「RNAワールドにおける代謝のリボザイム触媒」.化学と生物多様性. 4 (4): 633– 55. doi :10.1002/cbdv.200790055. PMID 17443876. S2CID 44873410.
^ Koch AL (1998).細菌はどのようにして誕生したのか?微生物生理学の進歩。第40巻。pp. 353– 99。doi : 10.1016/S0065-2911(08) 60135-6。ISBN 9780120277407. PMID 9889982。
^ Ouzounis C, Kyrpides N (1996年7月). 「進化における主要な細胞プロセスの出現」. FEBS Letters . 390 (2): 119– 23. Bibcode :1996FEBSL.390..119O. doi : 10.1016/0014-5793(96)00631-X . PMID 8706840. S2CID 39128865.
^ White HB (1976年3月). 「初期の代謝状態の化石としての補酵素」.分子進化ジャーナル. 7 (2): 101– 4. Bibcode :1976JMolE...7..101W. doi :10.1007/BF01732468. PMID 1263263. S2CID 22282629.
^ Saran D、Frank J、Burke DH (2003)。「RNAアプタマーによるコエンザイムAへのアデノシン認識の暴虐」。BMC Evol. Biol . 3:26 . doi : 10.1186/1471-2148-3-26 . PMC 317284. PMID 14687414 。
^ Jadhav VR、Yarus M (2002)。「コリボザイムとしての補酵素」。ビオキミー。84 (9): 877–88 .土井:10.1016/S0300-9084(02)01404-9。PMID 12458080。
^ Dowler, MJ; Fuller, WD; Orgel, LE; Sanchez, RA (1970-09-25). 「プロピオールアルデヒドとニコチンアミドのプレバイオティック合成」. Science . 169 (3952): 1320– 1321. Bibcode :1970Sci...169.1320D. doi :10.1126/science.169.3952.1320. ISSN 0036-8075. PMID 4247738.
^ Keefe, AD; Newton, GL; Miller, SL (1995-02-23). 「コエンザイム A の前駆体であるパンテテインのプレバイオティック合成の可能性」. Nature . 373 (6516): 683– 685. Bibcode :1995Natur.373..683K. doi :10.1038/373683a0. ISSN 0028-0836. PMID 7854449.
^ モンテベルデ、DR;ゴメス＝コンサルナウ、L.サフリッジ、C.サニュド・ヴィルヘルミー、SA (2017 年 1 月)。「初期地球における生命によるビタミンBの利用」。地質生物学。15 (1): 3–18。Bibcode :2017Gbio...15....3M。土井：10.1111/gbi.12202。ISSN 1472-4677。PMID 27477998。
^ Khoury GA、Fazelinia H、Chin JW、 Pantazes RJ、Cirino PC、Maranas CD（2009年10月）。「補因子特異性を変更するためのCandida boidiniiキシロース還元酵素の計算設計」。タンパク質科学。18 （10）：2125–38。doi：10.1002/pro.227。PMC 2786976。PMID 19693930。
^ 包括的酵素反応速度論。2004年。doi :10.1007/ b100340。ISBN 0-306-46712-7。
^ Garrett, R.; Grisham, Charles M. (2010).生化学（第4版）ベルモント、カリフォルニア州：ブルックス/コール、Cengage Learning。ISBN 978-0-495-10935-8。
^ カールバーグ、インガー; Mannervik、Bengt (1985)、[59] グルタチオンレダクターゼ、Methods in Enzymology、vol. 113、エルゼビア、 484–490ページ、土井:10.1016/s0076-6879(85)13062-4、ISBN 978-0-12-182013-8、PMID 3003504、2024-09-21取得
^ Harden A, Young WJ (1906年10月24日). 「酵母ジュースのアルコール発酵」Proceedings of the Royal Society B: Biological Sciences . 78 (526): 369– 75. doi : 10.1098/rspb.1906.0070 .
^ 「糖類の発酵と発酵酵素：ノーベル講演、1930年5月23日」（PDF）。ノーベル財団。 2007年9月30日閲覧。
^ ローマン K (1929 年 8 月)。「ムスケルのピロホスファトフラクションが死ぬ」。ナトゥールヴィッセンシャフテン。17 (31): 624– 5. Bibcode :1929NW....17..624.. doi :10.1007/BF01506215。S2CID 20328411。
^ Lipmann F (1945年9月1日). 「肝臓ホモゲネートおよび抽出物によるスルファニルアミドのアセチル化」. J. Biol. Chem . 160 (1): 173– 90. doi : 10.1016/S0021-9258(18)43110-9 .
^ Warburg O, Christian W (1936). 「ピリジン、発酵酵素の水素移動成分（ピリジンヌクレオチド）」. Biochemische Zeitschrift . 287 : E79 – E88 . doi :10.1002/hlca.193601901199.
^ Kalckar HM (1974年11月). 「酸化的リン酸化の概念の起源」.分子細胞生化学. 5 ( 1–2 ): 55– 63. doi :10.1007/BF01874172. PMID 4279328. S2CID 26999163.
^ Lipmann F (1941). 「代謝によるリン酸結合エネルギーの生成と利用」。化学情報誌、1900-1950。Adv Enzymol。第1巻。pp. 99– 162。doi :10.4159/ harvard.9780674366701.c141。ISBN 9780674366701。
^ Friedkin M, Lehninger AL (1949). 「ジヒドロジホスホピリジンヌクレオチドと酸素間の電子伝達を伴う無機リン酸のエステル化」J. Biol. Chem . 178 (2): 611– 23. doi : 10.1016/S0021-9258(18)56879-4 . PMID 18116985.
^ ab Davidson VL (2007). 「タンパク質由来補因子。翻訳後修飾の範囲の拡大†」。生化学。46 (18): 5283– 5292. doi :10.1021/bi700468t. PMID 17439161。
^ Davidson VL、Wilmot CM (2013)。「タンパク質由来補因子トリプトファントリプトフィルキノンの翻訳後生合成」。Annual Review of Biochemistry。82 : 531–50。doi : 10.1146 / annurev - biochem -051110-133601。PMC 4082410。PMID 23746262。
^ Huang SX、Lohman JR、Huang T、Shen B (2013 年 5 月)。「エンジインケダルシジン生合成経路からの 4-メチリデンイミダゾール-5-オン含有アミノムターゼファミリーの新しいメンバー」。米国科学アカデミー紀要。110 ( 20 ): 8069– 74。Bibcode : 2013PNAS..110.8069H。doi : 10.1073 / pnas.1304733110。PMC 3657804。PMID 23633564。
^ Lodish, Harvey; Berk, Arnold; Zipursky, S. Lawrence; Matsudaira, Paul; Baltimore, David; Darnell, James (2000-01-01). 「G タンパク質共役受容体とそのエフェクター」。分子細胞生物学 (第 4 版)。
^ O'Malley BW、 McKenna NJ (2008 年 10 月) 。「コアクチベーターとコリプレッサー: 名前の意味は?」分子内分泌学。22 (10): 2213– 4。doi :10.1210 / me.2008-0201。PMC 2582534。PMID 18701638。

さらに読む

Bugg T (1997)。酵素と補酵素化学入門。オックスフォード: Blackwell Science。ISBN 978-0-86542-793-8。

外部リンク

補因子講義 2016-10-05 にWayback Machineでアーカイブ(Powerpoint ファイル)
米国国立医学図書館医学件名表(MeSH)の酵素+補因子
共因子データベース

[1] ハシム、オン H.アドナン、ノル・アジラ (2010)。「補酵素、補因子、補欠分子族 — 曖昧な生化学専門用語」(PDF)。生化学教育。22 (2): 93–94。土井:10.1016/0307-4412(94)90088-4。

[2] 「補酵素と補因子」。1999年8月26日時点のオリジナルよりアーカイブ。2007年11月17日閲覧。

[3] 「酵素補因子」。2003年5月5日時点のオリジナルよりアーカイブ。2007年11月17日閲覧。

[4] ネルソン DL、コックス MM (2008)。レーニンガー生化学原理（第 5 版）。ニューヨーク: WH フリーマンアンドカンパニー。p. 184。ISBN 978-1429224161。

[Metzler-5] Sauke DJ、Metzler DE、Metzler CM (2001)。生化学：生細胞の化学反応（第2版）。サンディエゴ：Harcourt/Academic Press。ISBN 978-0-12-492540-3。

[6] Bolster, MWG (1997). 生物無機化学で使用される用語集(PDF) . Pure & Applied Chemistry.

[7] Jordan F, Patel MS (2004).チアミン：正常状態と疾患状態における触媒メカニズム。ニューヨーク、NY：Marcel Dekker。p. 588。ISBN 978-0-8247-4062-7。

[8] 「ピルビン酸脱水素酵素複合体」。Chemistry LibreTexts。2013年10月2日。 2017年5月10日閲覧。

[Denessiouk-9] Denessiouk KA、 Rantanen VV、 Johnson MS（2001年8月）。「アデニン認識：ATP、CoA、NAD、NADP、FAD依存性タンパク質に存在するモチーフ」。タンパク質。44 （3）：282–91。doi：10.1002/prot.1093。PMID 11455601。S2CID 10848692 。

[10] Bryce (1979年3月). 「SAM – 意味論と誤解」. Trends Biochem. Sci . 4 (3): N62 – N63 . doi :10.1016/0968-0004(79)90255-X.

[11] 「生化学：酵素：分類と触媒（補因子）」vle.du.ac.in 。 2018年2月7日閲覧。^{[永久リンク切れ‍ ]}

[12] Aggett PJ (1985年8月). 「必須微量元素の生理学と代謝：概要」.内分泌学と代謝の臨床. 14 (3): 513– 43. doi :10.1016/S0300-595X(85)80005-0. PMID 3905079.

[13] Stearns DM (2000). 「クロムは微量必須金属か?」BioFactors . 11 (3): 149– 62. doi :10.1002/biof.5520110301. PMID 10875302. S2CID 19417496.

[14] Vincent JB (2000年4月). 「クロムの生化学」. The Journal of Nutrition . 130 (4): 715–8 . doi : 10.1093/jn/130.4.715 . PMID 10736319.

[15] Cavalieri RR (1997年4月). 「ヨウ素代謝と甲状腺生理学：現在の概念」.甲状腺. 7 (2): 177– 81. doi :10.1089/thy.1997.7.177. PMID 9133680.

[16] Clapham DE (2007). 「カルシウムシグナル伝達」. Cell . 131 (6): 1047–58 . doi : 10.1016/j.cell.2007.11.028 . PMID 18083096. S2CID 15087548.

[17] Niki I, Yokokura H, Sudo T, Kato M, Hidaka H (1996年10月). 「Ca2+シグナル伝達と細胞内Ca2+結合タンパク質」. Journal of Biochemistry . 120 (4): 685– 98. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021466. PMID 8947828.

[18] Eady RR (1988年7月). 「アゾトバクターのバナジウム含有窒素分解酵素」. BioFactors . 1 (2): 111– 6. PMID 3076437.

[19] Chan MK, Mukund S, Kletzin A, Adams MW, Rees DC (1995 年 3 月). 「超好熱性タングストプテリン酵素、アルデヒドフェレドキシン酸化還元酵素の構造」. Science . 267 (5203): 1463– 9. Bibcode :1995Sci...267.1463C. doi :10.1126/science.7878465. PMID 7878465. S2CID 20868012.

[20] Lane TW、Morel FM (2000 年 4 月)。「海洋珪藻におけるカドミウムの生物学的機能」。米国科学アカデミー紀要。97 (9): 4627– 31。Bibcode : 2000PNAS ... 97.4627L。doi : 10.1073/ pnas.090091397。PMC 18283。PMID 10781068 。

[21] ^ Lane TW、Saito MA、 George GN、 Pickering IJ 、 Prince RC、Morel FM (2005)。「生化学：海洋珪藻由来のカドミウム酵素」。Nature。435 ( 7038): 42。Bibcode :2005Natur.435 ... 42L。doi : 10.1038/ 435042a。PMID 15875011。S2CID 52819760 。

[22] ^ Li T、Bonkovsky HL、 Guo JT (2011 年 3 月)。「ヘムタンパク質の構造解析: 設計と予測への影響」。BMC構造生物学。11 : 13。doi : 10.1186 /1472-6807-11-13。PMC 3059290。PMID 21371326。

[23] Meyer J (2008年2月). 「鉄硫黄タンパク質フォールド、鉄硫黄化学、進化」. J. Biol. Inorg. Chem . 13 (2): 157– 70. doi :10.1007/s00775-007-0318-7. PMID 17992543. S2CID 21961142.

[24] Palmer T (1981).酵素を理解する. ニューヨーク: Horwood. ISBN 978-0-85312-307-1。

[25] Cox M、Lehninger AL、Nelson DR (2000)。Lehninger生化学の原理(第 3 版)。ニューヨーク: Worth Publishers。ISBN 978-1-57259-153-0。

[26] Farrell SO、Campbell MK (2009)。生化学（第6版）。パシフィックグローブ：ブルックスコール。ISBN 978-0-495-39041-1。

[27] Morey AV, Juni E (1968年6月). 「チアミンピロリン酸の酵素への結合の性質に関する研究」. The Journal of Biological Chemistry . 243 (11): 3009–19 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)93372-7 . PMID 4968184.

[2017-Hanukoglu-JME-28] Hanukoglu I (2017年12月). 「FADおよびNADP結合アドレノドキシン還元酵素-Aユビキタス酵素における酵素–補酵素界面の保全」. Journal of Molecular Evolution . 85 ( 5–6 ): 205– 218. Bibcode :2017JMolE..85..205H. doi :10.1007/s00239-017-9821-9. PMID 29177972. S2CID 7120148.

[29] Bolander FF (2006). 「ビタミン：酵素のためだけではない」Curr Opin Investig Drugs . 7 (10): 912– 5. PMID 17086936.

[30] Rouvière PE, Wolfe RS (1988年6月). 「メタン生成の新しい生化学」. The Journal of Biological Chemistry . 263 (17): 7913–6 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)68417-0 . PMID 3131330.

[31] Frank RA、Leeper FJ、Luisi BF (2007)。「チアミン依存性酵素の構造、メカニズム、触媒二重性」。Cell . Mol. Life Sci . 64 ( 7– 8): 892– 905. doi :10.1007/s00018-007-6423-5. PMC 11136255. PMID 17429582. S2CID 20415735 .

[Pollak-32] Pollak N, Dölle C, Ziegler M (2007). 「還元力：ピリジンヌクレオチド - 多様な機能を持つ小分子」Biochem. J. 402 ( 2): 205– 18. doi :10.1042/BJ20061638. PMC 1798440. PMID 17295611 .

[33] Eliot AC, Kirsch JF (2004). 「ピリドキサールリン酸酵素：機構、構造、進化に関する考察」Annu. Rev. Biochem. 73 : 383– 415. doi :10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021. PMID 15189147.

[34] ^ Banerjee R、Ragsdale SW ( 2003 )。「ビタミン B12 の多様な側面: コバラミン依存性酵素による触媒作用」。Annu . Rev. Biochem. 72 : 209–47。doi : 10.1146 /annurev.biochem.72.121801.161828。PMID 14527323。S2CID 37393683 。

[35] Jitrapakdee S、Wallace JC (2003)。「ビオチン酵素ファミリー：保存された構造モチーフとドメイン再配置」。Curr . Protein Pept. Sci . 4 (3): 217– 29. doi :10.2174/1389203033487199. PMID 12769720。

[36] Leonardi R、Zhang YM、Rock CO、Jackowski S (2005)。「コエンザイムA：活動再開」。プログレ。脂質解像度44 ( 2–3 ): 125–53 .土井:10.1016/j.plipres.2005.04.001。PMID 15893380。

[37] Donnelly JG (2001年6月). 「葉酸」.臨床検査科学の批評的レビュー. 38 (3): 183– 223. doi :10.1080/20014091084209. PMID 11451208. S2CID 218866247.

[Søballe-38] Søballe B、 Poole RK (1999年8月)。「微生物ユビキノン：呼吸、遺伝子調節、酸化ストレス管理における多様な役割」（PDF）。微生物学。145 （8）：1817–30。doi：10.1099 /13500872-145-8-1817。PMID 10463148。

[39] リンスター CL、ヴァンシャフティンゲン E (2007)。「ビタミンC。哺乳類における生合成、リサイクル、分解」。フェブスJ. 274 (1): 1–22 .土井: 10.1111/j.1742-4658.2006.05607.x。PMID 17222174。

[Joosten-40] Joosten V、ファンベルケル WJ (2007)。「フラボ酵素」。現在のケムバイオル。11 (2): 195–202。土井:10.1016/j.cbpa.2007.01.010。PMID 17275397。

[41] Mack M, Grill S (2006). 「リボフラビン類似体およびリボフラビン生合成阻害剤」. Appl. Microbiol. Biotechnol . 71 (3): 265– 75. doi :10.1007/s00253-006-0421-7. PMID 16607521. S2CID 12634062.

[42] Bugg T (1997). 酵素と補酵素化学入門. オックスフォード: ブラックウェルサイエンス. pp. 95. ISBN 978-0-86542-793-8。

[43] Chiang PK、Gordon RK、Tal J、Zeng GC、Doctor BP、Pardhasaradhi K、McCann PP (1996 年 3 月)。「S-アデノシルメチオニンとメチル化」。FASEB ジャーナル。10 ( 4 ): 471– 80。doi : 10.1096 / fasebj.10.4.8647346。PMID 8647346。S2CID 11214528 。

[44] Noll KM、Rinehart KL、Tanner RS、Wolfe RS (1986 年 6 月)。「Methanobacterium thermoautotrophicum のメチルコエンザイム M メチルレダクターゼシステムの成分 B (7-メルカプトヘプタノイルトレオニンリン酸) の構造」。米国科学アカデミー紀要。83 (12): 4238– 42。Bibcode : 1986PNAS ...83.4238N。doi : 10.1073 / pnas.83.12.4238。PMC 323707。PMID 3086878。

[45] Taylor CD, Wolfe RS (1974年8月). 「補酵素M(HSCH2CH2SO3)の構造とメチル化」. The Journal of Biological Chemistry . 249 (15): 4879–85 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)42403-4 . PMID 4367810.

[46] Balch WE, Wolfe RS (1979年1月). 「補酵素M（2-メルカプトエタンスルホン酸）の特異性と生物学的分布」. Journal of Bacteriology . 137 (1): 256– 63. doi :10.1128/JB.137.1.256-263.1979. PMC 218444. PMID 104960 .

[47] Crane FL (2001年12月). 「コエンザイムQ10の生化学的機能」. Journal of the American College of Nutrition . 20 (6): 591– 8. doi :10.1080/07315724.2001.10719063. PMID 11771674. S2CID 28013583. 2008年12月16日時点のオリジナルよりアーカイブ。

[Plantbiochemistry-48] Buchanan BB、Gruissem W、Jones RL (2000)。植物の生化学と分子生物学（第1版）。アメリカ植物生理学会。ISBN 978-0-943088-39-6。

[49] Grill D、Tausz T、De Kok LJ (2001)。植物の環境適応におけるグルタチオンの重要性。Springer。ISBN 978-1-4020-0178-9。

[50] Meister A, Anderson ME (1983). 「グルタチオン」. Annual Review of Biochemistry . 52 : 711–60 . doi :10.1146/annurev.bi.52.070183.003431. PMID 6137189.

[51] Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S (2004). 「健康と疾患におけるヘムの生物学」Curr. Med. Chem . 11 (8): 981– 6. doi :10.2174/0929867043455521. PMID 15078160.

[52] Vorholt JA 、 Thauer RK (1997 年 9 月) 。「メタン生成古細菌由来のフォルミルメタノフラン脱水素酵素によって利用される「CO2」の活性種」。European Journal of Biochemistry 。248 (3): 919– 24。doi : 10.1111/j.1432-1033.1997.00919.x。PMID 9342247。

[53] ^ Mendel RR、 Hänsch R (2002年8月)。「植物のモリブデン酵素とモリブデン補因子」。Journal of Experimental Botany。53 ( 375): 1689–98。doi : 10.1093/jxb/erf038。PMID 12147719。

[54] Mendel RR, Bittner F (2006). 「モリブデンの細胞生物学」. Biochim. Biophys. Acta . 1763 (7): 621– 35. doi :10.1016/j.bbamcr.2006.03.013. PMID 16784786.

[Ginsburg-55] ^ Ginsburg V (1978) . 「ヌクレオチド結合糖の比較生化学」。臨床生物学研究の進歩。23 : 595–600。PMID 351635。

[56] Negishi M, Pedersen LG, Petrotchenko E, Shevtsov S, Gorokhov A, Kakuta Y, Pedersen LC (2001 年 6 月). 「硫酸基転移酵素の構造と機能」.生化学および生物理学のアーカイブ. 390 (2): 149– 57. doi :10.1006/abbi.2001.2368. PMID 11396917.

[57] ^ Salisbury SA、 Forrest HS、Cruse WB、Kennard O (1979 年 8 月)。「細菌の第一級アルコール脱水素酵素からの新規補酵素」。Nature . 280 ( 5725): 843– 4。Bibcode :1979Natur.280..843S。doi :10.1038/280843a0。PMID 471057。S2CID 3094647 。

[58] Thöny B, Auerbach G, Blau N (2000年4月). 「テトラヒドロビオプテリンの生合成、再生および機能」. The Biochemical Journal . 347 (1): 1– 16. doi :10.1042/0264-6021:3470001. PMC 1220924. PMID 10727395 .

[59] ^ DiMarco AA、Bobik TA 、 Wolfe RS (1990)。「メタン生成の異常な補酵素」。Annual Review of Biochemistry。59 : 355–94。doi :10.1146/annurev.bi.59.070190.002035。PMID 2115763 。

[60] Mitchell P (1979年3月). 「第9回サー・ハンス・クレブス講演。生体システムの区画化とコミュニケーション。リガンド伝導：化学、浸透圧、化学浸透圧反応システムにおける一般的な触媒原理」。ヨーロッパ生化学ジャーナル。95 (1): 1– 20。doi : 10.1111/ j.1432-1033.1979.tb12934.x。PMID 378655。

[61] ^ Wimmer MJ、Rose IA ( 1978 )。「酵素触媒による基転移反応のメカニズム」。Annual Review of Biochemistry。47 : 1031–78。doi : 10.1146/annurev.bi.47.070178.005123。PMID 354490 。

[Di_Carlo-62] Di Carlo SE、Collins HL (2001)。「マラソン中のATP再合成の推定：代謝を導入する方法」。Advan . Physiol. Edu . 25 (2): 70– 1。

[63] Chen X, Li N, Ellington AD (2007). 「RNAワールドにおける代謝のリボザイム触媒」.化学と生物多様性. 4 (4): 633– 55. doi :10.1002/cbdv.200790055. PMID 17443876. S2CID 44873410.

[64] Koch AL (1998).細菌はどのようにして誕生したのか?微生物生理学の進歩。第40巻。pp. 353– 99。doi : 10.1016/S0065-2911(08) 60135-6。ISBN 9780120277407. PMID 9889982。

[65] Ouzounis C, Kyrpides N (1996年7月). 「進化における主要な細胞プロセスの出現」. FEBS Letters . 390 (2): 119– 23. Bibcode :1996FEBSL.390..119O. doi : 10.1016/0014-5793(96)00631-X . PMID 8706840. S2CID 39128865.

[66] White HB (1976年3月). 「初期の代謝状態の化石としての補酵素」.分子進化ジャーナル. 7 (2): 101– 4. Bibcode :1976JMolE...7..101W. doi :10.1007/BF01732468. PMID 1263263. S2CID 22282629.

[67] Saran D、Frank J、Burke DH (2003)。「RNAアプタマーによるコエンザイムAへのアデノシン認識の暴虐」。BMC Evol. Biol . 3:26 . doi : 10.1186/1471-2148-3-26 . PMC 317284. PMID 14687414 。

[68] Jadhav VR、Yarus M (2002)。「コリボザイムとしての補酵素」。ビオキミー。84 (9): 877–88 .土井:10.1016/S0300-9084(02)01404-9。PMID 12458080。

[69] Dowler, MJ; Fuller, WD; Orgel, LE; Sanchez, RA (1970-09-25). 「プロピオールアルデヒドとニコチンアミドのプレバイオティック合成」. Science . 169 (3952): 1320– 1321. Bibcode :1970Sci...169.1320D. doi :10.1126/science.169.3952.1320. ISSN 0036-8075. PMID 4247738.

[70] Keefe, AD; Newton, GL; Miller, SL (1995-02-23). 「コエンザイム A の前駆体であるパンテテインのプレバイオティック合成の可能性」. Nature . 373 (6516): 683– 685. Bibcode :1995Natur.373..683K. doi :10.1038/373683a0. ISSN 0028-0836. PMID 7854449.

[71] モンテベルデ、DR;ゴメス＝コンサルナウ、L.サフリッジ、C.サニュド・ヴィルヘルミー、SA (2017 年 1 月)。「初期地球における生命によるビタミンBの利用」。地質生物学。15 (1): 3–18。Bibcode :2017Gbio...15....3M。土井：10.1111/gbi.12202。ISSN 1472-4677。PMID 27477998。

[72] ^ Khoury GA、Fazelinia H、Chin JW、 Pantazes RJ、Cirino PC、Maranas CD（2009年10月）。「補因子特異性を変更するためのCandida boidiniiキシロース還元酵素の計算設計」。タンパク質科学。18 （10）：2125–38。doi：10.1002/pro.227。PMC 2786976。PMID 19693930。

[73] 包括的酵素反応速度論。2004年。doi :10.1007/ b100340。ISBN 0-306-46712-7。

[74] Garrett, R.; Grisham, Charles M. (2010).生化学（第4版）ベルモント、カリフォルニア州：ブルックス/コール、Cengage Learning。ISBN 978-0-495-10935-8。

[75] カールバーグ、インガー; Mannervik、Bengt (1985)、[59] グルタチオンレダクターゼ、Methods in Enzymology、vol. 113、エルゼビア、 484–490ページ、土井:10.1016/s0076-6879(85)13062-4、ISBN 978-0-12-182013-8、PMID 3003504、2024-09-21取得

[76] Harden A, Young WJ (1906年10月24日). 「酵母ジュースのアルコール発酵」Proceedings of the Royal Society B: Biological Sciences . 78 (526): 369– 75. doi : 10.1098/rspb.1906.0070 .

[77] 「糖類の発酵と発酵酵素：ノーベル講演、1930年5月23日」（PDF）。ノーベル財団。 2007年9月30日閲覧。

[78] ローマン K (1929 年 8 月)。「ムスケルのピロホスファトフラクションが死ぬ」。ナトゥールヴィッセンシャフテン。17 (31): 624– 5. Bibcode :1929NW....17..624.. doi :10.1007/BF01506215。S2CID 20328411。

[79] Lipmann F (1945年9月1日). 「肝臓ホモゲネートおよび抽出物によるスルファニルアミドのアセチル化」. J. Biol. Chem . 160 (1): 173– 90. doi : 10.1016/S0021-9258(18)43110-9 .

[80] Warburg O, Christian W (1936). 「ピリジン、発酵酵素の水素移動成分（ピリジンヌクレオチド）」. Biochemische Zeitschrift . 287 : E79 – E88 . doi :10.1002/hlca.193601901199.

[81] Kalckar HM (1974年11月). 「酸化的リン酸化の概念の起源」.分子細胞生化学. 5 ( 1–2 ): 55– 63. doi :10.1007/BF01874172. PMID 4279328. S2CID 26999163.

[82] ^ Lipmann F (1941). 「代謝によるリン酸結合エネルギーの生成と利用」。化学情報誌、1900-1950。Adv Enzymol。第1巻。pp. 99– 162。doi :10.4159/ harvard.9780674366701.c141。ISBN 9780674366701。

[83] Friedkin M, Lehninger AL (1949). 「ジヒドロジホスホピリジンヌクレオチドと酸素間の電子伝達を伴う無機リン酸のエステル化」J. Biol. Chem . 178 (2): 611– 23. doi : 10.1016/S0021-9258(18)56879-4 . PMID 18116985.

[Davidson_5283–5292-84] Davidson VL (2007). 「タンパク質由来補因子。翻訳後修飾の範囲の拡大†」。生化学。46 (18): 5283– 5292. doi :10.1021/bi700468t. PMID 17439161。

[85] Davidson VL、Wilmot CM (2013)。「タンパク質由来補因子トリプトファントリプトフィルキノンの翻訳後生合成」。Annual Review of Biochemistry。82 : 531–50。doi : 10.1146 / annurev - biochem -051110-133601。PMC 4082410。PMID 23746262。

[86] Huang SX、Lohman JR、Huang T、Shen B (2013 年 5 月)。「エンジインケダルシジン生合成経路からの 4-メチリデンイミダゾール-5-オン含有アミノムターゼファミリーの新しいメンバー」。米国科学アカデミー紀要。110 ( 20 ): 8069– 74。Bibcode : 2013PNAS..110.8069H。doi : 10.1073 / pnas.1304733110。PMC 3657804。PMID 23633564。

[87] Lodish, Harvey; Berk, Arnold; Zipursky, S. Lawrence; Matsudaira, Paul; Baltimore, David; Darnell, James (2000-01-01). 「G タンパク質共役受容体とそのエフェクター」。分子細胞生物学 (第 4 版)。

[88] ^ O'Malley BW、 McKenna NJ (2008 年 10 月) 。「コアクチベーターとコリプレッサー: 名前の意味は?」分子内分泌学。22 (10): 2213– 4。doi :10.1210 / me.2008-0201。PMC 2582534。PMID 18701638。

分類