ゲル電気泳動

ゲル電気泳動

ゲル電気泳動装置 –緩衝液が入ったこの箱の中にアガロースゲルを入れ、背面の電源から電流を流します。マイナス端子は遠端 (黒い線) にあるため、DNA はプラスに帯電した陽極 (赤い線) に向かって移動します。これは、DNA 断片に含まれるリン酸基がマイナスに帯電しており、マイナスに帯電した陰極によって反発され、プラスに帯電した陽極に引き寄せられるためです。
分類	電気泳動
その他のテクニック
関連している	キャピラリー電気泳動 SDS-PAGE 二次元ゲル電気泳動 温度勾配ゲル電気泳動

ゲル電気泳動は、生体高分子（DNA、RNA、タンパク質など）とその断片をゲルを通してサイズと電荷に基づいて分離・分析する電気泳動法である。臨床化学ではタンパク質を電荷またはサイズ（IEFアガロース、基本的にサイズに依存しない）で分離するために使用され、生化学および分子生物学では、DNAとRNAの断片の混合集団を長さで分離したり、DNAとRNAの断片のサイズを推定したり、タンパク質を電荷で分離したりするために使用される。^[1]

核酸分子は、電場をかけて負に帯電した分子をアガロース、ポリアクリルアミド、またはその他の物質のゲルマトリックスを通して移動させることによって分離されます。短い分子はゲルの細孔をより簡単に通過するため、より速く移動し、より遠くまで移動します。この現象はふるい分けと呼ばれます。^{[2]タンパク質はアガロースの電荷によって分離されます。ゲルの細孔はタンパク質をふるい分けるには大きすぎるためです。ゲル電気泳動は}ナノ粒子の分離にも使用できます。

ゲル電気泳動では、電気泳動中にゲルを対流防止媒体またはふるい媒体として使用します。ゲルは、電場の印加によって引き起こされる熱対流を抑制し、また、完成した分離を維持して電気泳動後の染色を施すことができるようにすることもできます。^[3] DNAゲル電気泳動は通常、ポリメラーゼ連鎖反応（PCR）によるDNA増幅後に分析目的で実行されますが、質量分析、RFLP、PCR、クローニング、DNAシーケンシング、またはサザンブロッティングなどの他の方法を使用する前の準備技術として使用して、さらに特性評価を行うこともできます。

電気泳動は、電荷、サイズ、または形状に基づいて分子を分類するプロセスです。電界を使用すると、分子（DNAなど）をアガロースまたはポリアクリルアミドでできたゲル内を移動させることができます。電界は、一方の端の負電荷が分子をゲルに押し込み、もう一方の端の正電荷が分子をゲルに引き込みます。分類される分子は、ゲル材料のウェルに分配されます。ゲルは電気泳動チャンバーに配置され、電源に接続されます。電界が適用されると、大きな分子はゲル内をよりゆっくりと移動し、小さな分子はより速く移動します。異なるサイズの分子は、ゲル上で明確なバンドを形成します。^[4]

この場合の「ゲル」という用語は、標的分子を封じ込めて分離するために使用されるマトリックスを指します。ほとんどの場合、ゲルは架橋ポリマーであり、その組成と多孔性は、分析される標的の特定の重量と組成に基づいて選択されます。タンパク質または小さな核酸( DNA、RNA、またはオリゴヌクレオチド) を分離する場合、ゲルは通常、さまざまな濃度のアクリルアミドと架橋剤で構成され、さまざまなサイズのポリアクリルアミドのメッシュネットワークを生成します。より大きな核酸 (数百塩基以上) を分離する場合、好ましいマトリックスは精製アガロースです。どちらの場合も、ゲルは固体でありながら多孔質のマトリックスを形成します。ポリアクリルアミドとは対照的に、アクリルアミドは神経毒であり、中毒を避けるために適切な安全対策を使用して取り扱わなければなりません。アガロースは、架橋のない非荷電炭水化物の長い非分岐鎖で構成されているため、大きな細孔を持つゲルになり、高分子と高分子複合体の分離が可能になります。^[5]

電気泳動とは、ゲルマトリックスを通して分子を移動させるために使用される起電力(EMF) を指します。分子をゲルのウェルに配置して電界を印加すると、すべての種の電荷対質量比 (Z) が均一である場合、分子はマトリックス内をさまざまな速度で移動します。この速度は、主に質量によって決まります。ただし、電荷がすべて均一でない場合は、電気泳動手順によって生成される電界によって、分子は電荷に応じて異なる移動をします。正に正に帯電した種は、負に帯電したカソードに向かって移動します(これはガルバニ電池ではなく電解電池であるため)。一方、負に帯電した種は、正に帯電したアノードに向かって移動します。質量は、これらの不均一に帯電した分子がマトリックス内をそれぞれの電極に向かって移動する速度の要因です。^[6]

ゲル内の隣接するウェルに複数のサンプルがロードされている場合、それらは個々のレーンで平行に流れます。異なる分子の数に応じて、各レーンには、元の混合物からの成分の分離が、成分ごとに 1 つのバンド、1 つ以上の異なるバンドとして表示されます。成分の分離が不完全な場合は、バンドが重なったり、複数の未分離成分を表す区別のつかないスメアが生じたりすることがあります。^[要出典] 上から同じ距離で終わる異なるレーンのバンドには、ゲルを同じ速度で通過した分子が含まれており、通常はほぼ同じサイズです。既知のサイズの分子の混合物を含む分子量サイズマーカーがあります。そのようなマーカーをゲルの 1 つのレーンで未知のサンプルと平行に流した場合、観察されたバンドを未知のサンプルのバンドと比較して、サイズを決定できます。バンドが移動する距離は分子の大きさの対数にほぼ反比例します（あるいは、移動距離はサンプルの分子量の対数に反比例するとも言えます）。^[7]

電気泳動技術には限界がある。ゲルに電流を流すと加熱されるため、電気泳動中にゲルが溶けることがある。電気泳動は緩衝液中で行われ、電界による pH 変化を減らす。これは DNA と RNA の電荷が pH に依存するため重要であるが、泳動時間が長すぎると溶液の緩衝能力が枯渇する可能性がある。また、SDS-PAGE による分子量の決定にも限界があり、特に未知のタンパク質の MW を見つけようとする場合には限界がある。特定の生物学的変数は最小限に抑えるのが困難または不可能であり、電気泳動の移動に影響を与える可能性がある。そのような要因には、タンパク質の構造、翻訳後修飾、アミノ酸組成などがある。例えば、トロポミオシンは酸性タンパク質であり、SDS-PAGE ゲル上で異常に移動する。これは酸性残基が負に帯電した SDS に反発し、質量電荷比と移動が不正確になるためである。^[8]さらに、形態学的またはその他の理由により、遺伝物質の異なる調製物は互いに一貫して移動しない可能性がある。

最も一般的に使用されるゲルの種類は、アガロースゲルとポリアクリルアミドゲルです。各タイプのゲルは、さまざまなタイプとサイズの分析対象物に適しています。ポリアクリルアミドゲルは通常、タンパク質に使用され、DNAの小さな断片（5〜500 bp）に対して非常に高い分解能を備えています。一方、アガロースゲルはDNAに対する分解能は低いですが、分離範囲が広いため、通常50〜20,000 bpのサイズのDNA断片に使用されますが、パルスフィールドゲル電気泳動（PFGE）を使用すると6 Mbを超える分解能が可能になります。^[9]ポリアクリルアミドゲルは垂直構成で実行され、アガロースゲルは通常、サブマリンモードで水平に実行されます。また、アガロースは熱で固まるのに対し、ポリアクリルアミドは化学重合反応で形成されるため、鋳造方法も異なります。

アガロースゲルは、海藻から抽出した天然多糖類 ポリマーから作られています。アガロースゲルは、ゲルの硬化が化学変化ではなく物理的変化であるため、他のマトリックスに比べて成形や取り扱いが容易です。サンプルの回収も簡単です。実験終了後、得られたゲルはプラスチック袋に入れて冷蔵庫に保管できます。

アガロースゲルは均一な細孔サイズではありませんが、200 kDa を超えるタンパク質の電気泳動に最適です。^{[10]アガロースゲル電気泳動は、50}塩基対から数メガベース (数百万塩基) までの DNA 断片の分離にも使用できますが、 ^[11]最大の断片には特殊な装置が必要です。異なる長さの DNA バンド間の距離はゲル内のアガロースの割合によって左右され、割合が高いほど実行時間が長くなり、場合によっては数日かかることがあります。代わりに、高割合のアガロースゲルは、パルスフィールド電気泳動(PFE) またはフィールド反転電気泳動で実行する必要があります。

「ほとんどのアガロースゲルは、電気泳動緩衝液に溶解した 0.7% (5～10kb の大きな DNA 断片の分離または解像度が良好) から 2% (0.2～1kb の小さな断片の解像度が良好) のアガロースで作られています。非常に小さな断片を分離するには 3% まで使用できますが、この場合は垂直ポリアクリルアミドゲルの方が適しています。低濃度のゲルは非常に弱く、持ち上げようとすると壊れる場合があります。高濃度のゲルは脆く、均一に固まりません。多くの用途では 1% ゲルが一般的です。」^[12]

ポリアクリルアミドゲル電気泳動 (PAGE) は、ポリアクリルアミドゲルの均一な細孔サイズを利用して、5 ～ 2,000 kDa のサイズのタンパク質を分離するために使用されます。細孔サイズは、ゲルの作成に使用するアクリルアミドとビスアクリルアミド粉末の濃度を調整することで制御されます。アクリルアミドは液体および粉末の状態で強力な神経毒となるため、このタイプのゲルを作成するときは注意が必要です。

マクサム・ギルバート法やサンガー法などの従来のDNA 配列決定技術では、ポリアクリルアミドゲルを使用して、長さが 1 塩基対異なる DNA 断片を分離し、配列を読み取ることができました。現在、ほとんどの現代の DNA 分離法では、特に小さな DNA 断片を除いて、アガロースゲルを使用しています。これは現在、免疫学やタンパク質分析の分野で最もよく使用されており、異なるタンパク質や同じタンパク質のアイソフォームを別々のバンドに分離するためによく使用されます。これらをニトロセルロース膜またはPVDF膜に転写し、ウエスタンブロットなどで抗体と対応するマーカーでプローブすることができます。

通常、分離ゲルは 6%、8%、10%、12%、または 15% で作られます。分離ゲルの上にスタッキングゲル (5%) を注ぎ、ゲルコーム (ウェルを形成し、タンパク質、サンプルバッファー、ラダーが配置されるレーンを定義する) を挿入します。選択するパーセンテージは、サンプル内で特定または調査したいタンパク質のサイズによって異なります。既知の重量が小さいほど、使用するパーセンテージを高くする必要があります。ゲルのバッファーシステムを変更すると、非常に小さなサイズのタンパク質をさらに分離するのに役立ちます。^[13]

部分的に加水分解されたジャガイモデンプンは、タンパク質電気泳動用のもう一つの非毒性媒体となる。ゲルはアクリルアミドやアガロースよりもわずかに不透明である。非変性タンパク質は電荷とサイズに応じて分離することができる。それらはナフサルブラックまたはアミドブラック染色を使用して視覚化される。典型的なデンプンゲル濃度は5％から10％である。^{[14] [15] [16]}

変性ゲルは、分析対象物の自然な構造を破壊し、直線鎖に展開する条件下で実行されます。したがって、各高分子の移動度は、その直線長と質量電荷比のみに依存します。したがって、生体分子構造の二次、三次、四次レベルが破壊され、一次構造のみが分析対象となります。

核酸は、緩衝液に尿素を加えることで変性されることが多く、タンパク質は、通常、 SDS-PAGEプロセスの一部として、ドデシル硫酸ナトリウムを使用して変性されます。タンパク質を完全に変性させるには、三次構造と四次構造を安定化させる共有ジスルフィド結合を還元する必要もあり、この方法は還元PAGEと呼ばれます。還元条件は通常、 β-メルカプトエタノールまたはジチオトレイトールの添加によって維持されます。タンパク質サンプルの一般的な分析では、還元PAGEが最も一般的なタンパク質電気泳動形式です。

RNAの分子量を適切に推定するには、変性条件が必要です。RNAはDNAよりも分子内相互作用を多く形成できるため、電気泳動移動度が変化する可能性があります。尿素、DMSO、グリオキサールは、RNA構造を破壊するために最もよく使用される変性剤です。もともと、変性RNA電気泳動には毒性の高いメチル水銀水酸化物がよく使用されていましたが^[17]、一部のサンプルではこの方法が適している場合があります。^[18]

変性ゲル電気泳動は、DNAおよびRNAのバンドパターンに基づく方法である温度勾配ゲル電気泳動（TGGE）^[19]および変性勾配ゲル電気泳動（DGGE）^{[20]で使用されます。}

ネイティブゲルは非変性条件下で泳動されるため、分析物の自然な構造が維持されます。これにより、折り畳まれた、または組み立てられた複合体の物理的サイズが移動度に影響し、生体分子構造の 4 つのレベルすべてを分析できます。生物学的サンプルの場合、界面活性剤は、細胞内の脂質膜を溶解する ために必要な範囲でのみ使用されます。複合体は、ほとんどの場合、細胞内と同じように会合して折り畳まれたままです。ただし、分子の形状とサイズがどのように移動度に影響するかを予測するのが難しいため、複合体がきれいにまたは予測どおりに分離されない可能性があるという欠点があります。この問題に対処して解決することが、分取ネイティブ PAGEの主な目的です。

変性法とは異なり、ネイティブゲル電気泳動では荷電変性剤を使用しません。そのため、分離される分子 (通常はタンパク質または核酸) は、分子量と固有電荷だけでなく断面積も異なり、全体的な構造の形状に応じて異なる電気泳動力を受けます。タンパク質はネイティブ状態のままであるため、一般的なタンパク質染色試薬だけでなく、特定の酵素結合染色によっても視覚化できます。

ネイティブゲル電気泳動の応用の具体的な実験例としては、タンパク質精製中にサンプルに酵素が存在するかどうかを確認するために酵素活性を調べることが挙げられます。たとえば、タンパク質アルカリホスファターゼの場合、染色溶液は、トリス緩衝液中の 4-クロロ-2-2-メチルベンゼンジアゾニウム塩と 3-ホスホ-2-ナフトエ酸-2'-4'-ジメチルアニリンの混合物です。この染色液は、ゲル染色キットとして市販されています。タンパク質が存在する場合、反応のメカニズムは次の順序で起こります。まず、アルカリホスファターゼによる 3-ホスホ-2-ナフトエ酸-2'-4'-ジメチルアニリンの脱リン酸化から始まります (反応には水が必要です)。リン酸基が放出され、水からアルコール基に置き換えられます。求電子剤4-クロロ-2-2メチルベンゼンジアゾニウム（ファストレッドTRジアゾニウム塩）はアルコール基を置換し、最終生成物のレッドアゾ染料を形成する。その名前が示すように、これが反応の最終的な可視赤色生成物である。タンパク質精製の学部生の学術実験では、ゲルを市販の精製サンプルの横で流し、結果を視覚化し、精製が成功したかどうかを結論付けるのに通常使用される。^[22]

ネイティブゲル電気泳動は、通常、プロテオミクスやメタロミクスで使用されます。ただし、ネイティブ PAGE は、一本鎖コンフォメーション多型の場合のように、遺伝子 (DNA) をスキャンして未知の変異を探すためにも使用されます。

ゲル電気泳動における緩衝液は、電流を運ぶイオンを供給し、pHを比較的一定の値に維持するために使用される。これらの緩衝液には、電気を通過させるために必要なイオンが豊富に含まれます。蒸留水やベンゼンのようなものにはイオンがほとんど含まれておらず、電気泳動での使用には理想的ではありません。^[23]電気泳動に使用される緩衝液は多数あります。最も一般的なのは、核酸用のトリス/酢酸/EDTA (TAE)、トリス/ホウ酸/EDTA (TBE) です。Pubmed の引用に基づくとめったに使用されないホウ酸リチウム (LB)、等電点ヒスチジン、pK 適合品緩衝液など、他の多くの緩衝液が提案されています。ほとんどの場合、主張されている根拠は、より低い電流 (より少ない熱) と適合したイオン移動度であり、これにより緩衝液の寿命が長くなります。ホウ酸は問題があります。ホウ酸は重合したり、RNA に見られるようなシスジオールと相互作用したりする可能性があるためです。 TAE は緩衝能力が最も低いが、大きな DNA に対して最高の分解能を提供する。これは、電圧が低く、時間がかかるが、より良い製品であることを意味する。LB は比較的新しいもので、5 kbp を超える断片の分離には効果がない。しかし、導電性が低いため、はるかに高い電圧 (最大 35 V/cm) を使用でき、通常の電気泳動の分析時間が短縮される。1 塩基対のサイズの違いでも、導電性が非常に低い媒体 (1 mM ホウ酸リチウム) を使用した 3% アガロースゲルで分離できる。^[24]

SDS-PAGE によるタンパク質の分離のほとんどは、ゲル内のバンドの鮮明度を大幅に高める「不連続」(または DISC) バッファー システムを使用して実行されます。不連続ゲル システムでの電気泳動中、電気泳動の初期段階でイオン勾配が形成され、等速電気泳動と呼ばれるプロセスですべてのタンパク質が 1 つの鮮明なバンドに集中します。タンパク質のサイズによる分離は、ゲルの下部の「分離」領域で行われます。分離ゲルは通常、細孔サイズがはるかに小さいため、ふるい効果が生じ、タンパク質の電気泳動移動度が決定されます。

電気泳動が完了したら、ゲル内の分子を染色して可視化することができます。DNA は、 DNA に挿入されると紫外線下で蛍光を発するエチジウムブロマイドを使用して可視化できます。一方、タンパク質は銀染色またはクマシーブリリアントブルー染料を使用して可視化できます。ゲル上の混合物の成分の分離を可視化するために、他の方法を使用することもできます。分離する分子に放射能が含まれている場合(たとえばDNA シーケンシングゲル内)、ゲルの オートラジオグラムを記録できます。ゲルの写真を撮影することもできますが、多くの場合、Gel Docシステムが使用されます。その後、ゲルは、人気のある図作成 Web サイトである SciUGo でのプレゼンテーションや科学的な記録用にラベル付けされるのが一般的です。

分離後、等電点電気泳動やSDS-PAGEなどの追加の分離法が使用される場合があります。次に、ゲルを物理的に切断し、各部分からタンパク質複合体を個別に抽出します。各抽出物は、ゲル内消化後のペプチド質量フィンガープリンティングやde novo ペプチド配列決定などの方法で分析できます。これにより、複合体内のタンパク質の正体に関する多くの情報が得られます。

• 制限酵素消化後の DNA 分子のサイズの推定 (例:クローン DNA の制限マッピング) 。
• PCR産物の分析、例えば分子遺伝学的診断や遺伝子指紋法など
• サザン転写の前に制限されたゲノム DNA を分離するか、ノーザン転写の前に RNA を分離します。

ゲル電気泳動は、法医学、分子生物学、遺伝学、微生物学、生化学で使用されています。ゲルを紫外線とゲル画像装置で視覚化することで、結果を定量的に分析できます。画像はコンピューター制御のカメラで記録され、対象のバンドまたはスポットの強度が測定され、同じゲルにロードされた標準またはマーカーと比較されます。測定と分析は、主に専用のソフトウェアで行われます。

実行される分析の種類に応じて、ゲル電気泳動の結果と組み合わせて他の技術が実装されることが多く、さまざまな分野固有のアプリケーションが提供されます。

核酸の場合、負極から正極への移動の方向は、糖-リン酸骨格によって運ばれる天然の負電荷によるものである。^[25]

二本鎖DNA断片は自然に長い棒状になるので、ゲル中の移動は断片の大きさ、または環状断片の場合は回転半径に比例する。しかし、プラスミドなどの環状DNAは複数のバンドを示す場合があり、移動速度はDNAが弛緩しているか超らせん状になっているかによって異なる。一本鎖DNAまたはRNAは複雑な形状の分子に折り畳まれ、三次構造に基づいて複雑な方法でゲル中を移動する傾向がある。そのため、水酸化ナトリウムやホルムアミドなどの水素結合を破壊する薬剤を使用して核酸を変性させ、再び長い棒状になるようにする。^[26]

大きなDNAまたはRNAのゲル電気泳動は、通常、アガロース ゲル電気泳動によって行われます。ポリアクリルアミド DNA シーケンシング ゲルの例については、「連鎖終結法」のページを参照してください。核酸またはフラグメントのリガンド相互作用による特性評価は、移動度シフト親和性電気泳動によって実行できます。

RNA サンプルの電気泳動は、ゲノム DNA の汚染や RNA の劣化を確認するために使用できます。真核生物の RNA は、28s rRNA と 18s rRNA の明確なバンドを示し、28s バンドは 18s バンドの約 2 倍の強度があります。劣化した RNA は、バンドがはっきりせず、にじんだ外観をしており、強度比は 2:1 未満です。

タンパク質は核酸とは異なり、さまざまな電荷と複雑な形状を持つことができるため、サンプルに負から正の EMF をかけた場合でも、同様の速度でポリアクリルアミドゲルに移行しないか、またはすべて移行しない可能性があります。したがって、タンパク質は通常、タンパク質を負電荷でコーティングするドデシル硫酸ナトリウム (SDS)などの洗剤の存在下で変性されます。 ^[3]一般に、結合する SDS の量はタンパク質のサイズに比例するため (通常、タンパク質 1 グラムあたり 1.4 グラムの SDS)、結果として生じる変性タンパク質は全体的に負電荷を持ち、すべてのタンパク質の電荷対質量比は同様になります。変性タンパク質は複雑な三次形状ではなく長い棒のように機能するため、結果として生じる SDS コーティングされたタンパク質がゲル内で移動する速度は、そのサイズのみに比例し、電荷や形状には比例しません。^[3]

タンパク質は通常、ドデシル硫酸ナトリウムポリアクリルアミドゲル電気泳動（SDS-PAGE）、ネイティブゲル電気泳動、分取ネイティブゲル電気泳動（QPNC-PAGE）、または2D電気泳動によって分析されます。

リガンド相互作用による特性評価は、電気ブロッティング、アガロース中の親和性電気泳動、またはキャピラリー電気泳動によって実行され、結合定数の推定や、レクチン結合によるグリカン含有量などの構造的特徴の決定が行われます。

ゲル電気泳動の新しい用途は、金属または金属酸化物ナノ粒子（例：Au、Ag、ZnO、SiO2）のサイズ、形状、または表面化学に関する分離または特性評価です。^[27]その目的は、より均質なサンプル（例：より狭い粒子サイズ分布）を取得し、それをさらなる製品/プロセス（例：自己組織化プロセス）に使用できるようにすることです。ゲル内のナノ粒子の分離では、粒子サイズとメッシュサイズの比が重要なパラメータであり、それによって2つの移動メカニズムが特定されました。粒子サイズがメッシュサイズに等しい無制限メカニズムと、粒子サイズがメッシュサイズに等しい制限メカニズムです。^[28]

• 1930年代 -ゲル電気泳動におけるショ糖の使用に関する最初の報告、移動境界電気泳動（ティセリウス）
• 1950年 - 「ゾーン電気泳動法」（ティセリウス）の導入、紙電気泳動法
• 1955年 –デンプンゲルの導入、分離は中程度（スミシーズ）^[15]
• 1959年 -アクリルアミドゲルの導入、不連続電気泳動（オーンスタインとデイビス）、細孔サイズや安定性などのパラメータの正確な制御（レイモンドとワイントラウブ）
• 1965年 - フリーフロー電気泳動の導入（ハニッヒ）
• 1966年 –寒天ゲルの最初の使用^[29]
• 1969年 -変性剤の導入、特にタンパク質サブユニットのSDS分離（ウェーバーとオズボーン）^[30]
• 1970年 -レムリはスタッキングゲルとSDSを使用してT4ファージの28の成分を分離した。
• 1972年 – エチジウムブロマイド染色によるアガロースゲル^[31]
• 1975年 – 2次元ゲル（オファレル）、等電点電気泳動、その後SDSゲル電気泳動
• 1977 –シーケンシングゲル（サンガー）
• 1981年 – キャピラリー電気泳動の導入（JorgensonとLukacs）
• 1984年 - パルスフィールドゲル電気泳動により大きなDNA分子の分離が可能に（シュワルツとカンター）
• 2004年 –ゲル特性、特にゲル安定性を最適化するためにアクリルアミドゲル溶液の標準化された重合時間を導入（カステンホルツ）^[32]

ミラン・ビアが1959年に出版した電気泳動に関する本には、1800年代の文献が引用されている。^[33]しかし、オリバー・スミシーズも重要な貢献をした。ビアは「スミシーズの方法は、その独特の分離力により、幅広く応用されている」と述べている。文脈から判断すると、ビアは明らかにスミシーズの方法が改良であると示唆している。

ウィキメディア・コモンズには、ゲル電気泳動に関連するメディアがあります。

• ユタ大学遺伝子科学学習センターによるバイオテクノロジー研究所の電気泳動のデモンストレーション
• 不連続ネイティブタンパク質ゲル電気泳動
• ストロー電気泳動
• DNAまたはRNAゲルの泳動方法
• DNA制限のゲル分析のアニメーション
• ゲルを走らせてDNAを抽出する手順の写真
• ウィキバーシティの典型的な方法