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トランスグルタミナーゼは、自然界では主にグルタミン残基側鎖のγ-カルボキサミド基（-(C=O)NH 2 ）とリジン残基側鎖のε-アミノ基（-NH 2）との間にイソペプチド結合の形成を触媒し、その後アンモニア（NH 3 ）を放出する酵素です。リジン残基とグルタミン残基は、この架橋（別々の分子間）または分子内（同じ分子内）反応が起こるために、ペプチドまたはタンパク質に結合している必要があります。 [ 1 ]トランスグルタミナーゼによって形成された結合は、タンパク質分解（タンパク質分解）に対して高い耐性を示します。[ 2 ]反応は[ 1 ]
トランスグルタミナーゼは、タンパク質/ペプチド結合グルタミン残基の側鎖カルボキシアミド基に第一級アミン（ RNH 2 ）を結合させてイソペプチド結合を形成することもできる[ 1 ]。
これらの酵素は、水の存在下でグルタミン残基をグルタミン酸残基に脱アミド化することもできます[ 1 ]。
例えば、Streptomyces mobaraensis細菌から単離されたトランスグルタミナーゼは、カルシウム非依存性酵素である。哺乳類のトランスグルタミナーゼは、他のトランスグルタミナーゼと同様に、補因子としてCa 2+イオンを必要とする。[ 1 ]
トランスグルタミナーゼは1959年に初めて記述された。[ 3 ]トランスグルタミナーゼの正確な生化学的活性は1968年に血液凝固タンパク質因子XIIIで発見された。 [ 4 ]
ヒトでは9種類のトランスグルタミナーゼが特徴づけられており、[ 5 ]そのうち8種類はトランスアミド化反応を触媒します。これらのTGaseは3つまたは4つのドメイン構造を持ち、免疫グロブリン様ドメインが中央の触媒ドメインを取り囲んでいます。コアドメインはパパイン様プロテアーゼスーパーファミリー（CAクラン）に属し、Cys-His-Asp触媒三残基を使用します。[ 2 ]バンド4.2とも呼ばれるタンパク質4.2は、触媒三残基でCysからAlaへの置換を持つ、ヒトトランスグルタミナーゼファミリーの触媒活性のないメンバーです。[ 6 ]
細菌のトランスグルタミナーゼは、同様の折り畳み構造を持つコアを持つ単一ドメインタンパク質である。一部の細菌に見られるトランスグルタミナーゼは、Cys-Asp二量体上に位置している。[ 8 ]
トランスグルタミナーゼは、広範囲に架橋された、一般的に不溶性のタンパク質ポリマーを形成する。これらの生体ポリマーは、生物がバリアや安定した構造を形成するために不可欠である。例としては、血液凝固（凝固因子XIII）、皮膚、毛髪などが挙げられる。触媒反応は一般的に不可逆的であると考えられており、広範な制御機構によって厳密に監視されなければならない。[ 2 ]
第XIII因子欠乏症（まれな遺伝性疾患）は出血を起こしやすく、濃縮酵素を使用することで異常を是正し、出血リスクを軽減することができる。[ 2 ]
抗トランスグルタミナーゼ抗体はセリアック病で見られ、この疾患の特徴である食事性グリアジンに対する反応として小腸の損傷に関与している可能性がある。 [ 2 ]関連する疾患である疱疹状皮膚炎では、小腸の変化がよく見られ、グリアジンを含む小麦製品の食事からの除去に反応するが、表皮トランスグルタミナーゼが主要な自己抗原である。[ 9 ]
最近の研究によると、ハンチントン病[ 10 ]やパーキンソン病[ 11 ]などの神経疾患の患者は、組織トランスグルタミナーゼと呼ばれるある種のトランスグルタミナーゼのレベルが異常に高い可能性がある。組織トランスグルタミナーゼは、ハンチントン病の原因となるタンパク質凝集体の形成に関与している可能性があると仮説が立てられているが、おそらく必須ではない。[ 2 ] [ 12 ]
ケラチノサイトトランスグルタミナーゼの変異は、層状魚鱗癬に関与している。
2007年末時点で、このクラスの酵素について19の構造が解明されており、PDBアクセッションコードはPDB : 1EVU 、PDB : 1EX0 、PDB : 1F13 、PDB : 1FIE 、PDB : 1G0D 、PDB : 1GGT 、PDB : 1GGU 、PDB : 1GGY 、PDB : 1IU4 、PDB : 1KV3 、PDB : 1L9M 、PDB : 1L9N 、PDB : 1NUD 、PDB : 1NUF 、PDB : 1NUG 、PDB : 1QRK 、PDB : 1RLE 、PDB : 1SGX 、およびPDB : 1VJJです。
食品加工業界では、トランスグルタミナーゼはタンパク質同士を結合させるために使用されます。トランスグルタミナーゼを使用して作られる食品の例としては、カニカマや魚団子などがあります。これは、商業規模ではストレプトマイセス・モバラエンシス発酵によって生産されるか（P81453）、動物の血液から抽出され[ 13 ] 、加工肉や魚製品の製造を含むさまざまなプロセスで使用されます。
トランスグルタミナーゼは、すり身やハムなどのタンパク質が豊富な食品の食感を改善するための結合剤として使用できます。[ 14 ]
牛や豚由来のトロンビン・フィブリノーゲン「肉糊」は、2010年に欧州連合全体で食品添加物として禁止されました。[ 15 ]トランスグルタミナーゼは加工助剤とみなされ、最終製品に残る添加物ではないため、引き続き許可されており、表示する必要はありません。
トランスグルタミナーゼは、分子ガストロノミーにおいて、既存の味に新たな食感を融合させるためにも用いられています。こうした一般的な用途に加え、トランスグルタミナーゼは斬新な料理の開発にも活用されています。イギリスのシェフ、ヘストン・ブルメンタールは、トランスグルタミナーゼを現代料理に導入した人物として知られています。
ニューヨークの前衛レストランwd~50のシェフ、ワイリー・デュフレーンは、ブルーメンタールからトランスグルタミナーゼを紹介され、トランスグルタミナーゼのおかげで95%以上エビで作られた「パスタ」を発明した。 [ 16 ]