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| エイリアス | MMUT、MCM、メチルマロニル CoA ムターゼ、メチルマロニル コエンザイム A ムターゼ、MUT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：609058; MGI : 97239;ホモロジーン: 20097;ジーンカード：MMUT; OMA :MMUT - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| メチルマロニルCoAムターゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 5.4.99.2 | ||||||||
| CAS番号 | 9023-90-9 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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ミトコンドリアのメチルマロニルCoAムターゼ（EC 5.4.99.2、MCM）は、メチルマロニルCoAイソメラーゼとしても知られ、ヒトではMUT遺伝子によってコードされるタンパク質です。このビタミンB12依存性酵素は、ヒトにおいてメチルマロニルCoAからスクシニルCoAへの異性化を触媒します。MUT遺伝子の変異は、さまざまな種類のメチルマロン酸尿症を引き起こす可能性があります。[5]
MCM は 1955 年にラットの 肝臓と羊の 腎臓で初めて特定されました。潜在型では 750アミノ酸の長さです。ミトコンドリアに入ると、タンパク質のN 末端にある 32 アミノ酸のミトコンドリアリーダー配列が切断され、完全に処理されたモノマーが形成されます。その後、モノマーはホモ二量体に会合し、AdoCbl (モノマー活性部位ごとに 1 つ) に結合して、最終的な活性ホロ酵素形態を形成します。[6]
構造
遺伝子
MUT遺伝子は染色体6p12.3に位置し、35kbを超える13のエクソンで構成されています。 [7]
タンパク質
成熟酵素はN末端CoA結合ドメインとC末端コバラミン結合ドメインを持つホモ二量体である。[8]
関数
メチルマロニルCoAムターゼは、腎臓では高濃度、心臓、卵巣、脳、筋肉、肝臓では中濃度、脾臓では低濃度で発現しています。[6]この酵素は中枢神経系（CNS）のいたるところに存在します。[6] MCMはミトコンドリアに存在し、分岐鎖アミノ酸の イソロイシンとバリン、メチオニン、トレオニン、チミン、奇数鎖脂肪酸など、多くの物質がメチルマロネートセミアルデヒド（MMlSA）またはプロピオニルCoA（Pr-CoA）を介して共通化合物であるメチルマロニルCoA（MMl-CoA）に代謝されます。 MCMは、l-メチルマロニルCoAからスクシニルCoAへの可逆的な異性化を触媒し、補因子としてアデノシルコバラミン（AdoCbl）の形のコバラミン（ビタミンB12）を必要とする。プロピオン酸分解における重要なステップとして、この反応は奇数鎖脂肪酸、アミノ酸のバリン、イソロイシン、メチオニン、トレオニン、コレステロールの分解に必要であり、[9]これらのアミノ酸の分解からの代謝物をトリカルボン酸回路に送り込む。[10]
メチルマロニルCoAムターゼは次の反応を触媒します。
メチルマロニルCoAムターゼの基質であるメチルマロニルCoAは、主にプロピオニルCoAに由来します 。プロピオニルCoAは、イソロイシン、バリン、スレオニン、メチオニン、チミン、コレステロール、または奇数鎖脂肪酸の分解と消化によって形成される物質です。酵素の生成物であるスクシニルCoAは、トリカルボン酸回路の重要な分子です。
臨床的意義
この酵素の欠損は、遺伝性代謝障害であるメチルマロニルCoAムターゼ欠損症の原因であり、メチルマロン酸血症（メチルマロン酸尿症またはMMAとも呼ばれる）の原因の1つである。MMAは常染色体劣性遺伝性の先天性代謝異常であり、乳児期の嘔吐、無気力、重度のケトアシドーシス、高アンモニア血症、汎血球減少症の反復エピソードを特徴とし、早期死亡を引き起こす可能性がある。合併症には、心筋症、代謝性脳卒中、膵炎、進行性腎不全などがある。 [5] [11]
MUT遺伝子（メチルマロニルCoAムターゼをコードする）またはMMAA遺伝子（メチルマロニルCoAムターゼのシャペロンタンパク質、MMAAタンパク質をコードする）のいずれかの変異が、メチルマロニル酸血症を引き起こす可能性がある。[12] MUTの変異は、 MUT 0（過剰なAdoCblが存在しても活性を示さない）またはMUT 1（過剰なAdoCblが存在する場合に非常に低い活性を示す）のいずれかに分類できる。 [8] MUTの変異の半分以上はミスセンス変異であるが[10]、ナンセンス変異は残りのかなりの割合（約14％）を占めている[13]。
MMA の一般的な治療法には、メチルマロン酸血症の腎疾患と闘うための肝臓移植または肝臓と腎臓の移植があります。しかし、手術が成功した後でも有害な神経学的影響が患者を悩ませ続ける可能性があります。これは、メチルマロニル CoA ムターゼが中枢神経系全体に広く存在しているためだと考えられています。酵素の機能が失われるため、基質レベルが CNS に蓄積します。基質である L-メチルマロニル CoA は加水分解されてメチルマロン酸 (メチルマロン酸) を形成します。これは神経毒性のあるジカルボン酸で、血液脳関門のジカルボン酸輸送能力が低いため、CNS 内に閉じ込められ、神経衰弱を引き起こします。これらの影響と闘うために、術中の抗異化療法と食事の中断なしが推奨されています。[6]
マウスモデルはMMAの効果と潜在的な治療法を研究するための適切かつ正確な方法であることが証明されています。[14] [15]
機構
MCM 反応機構は、AdoB12 の C- Co (III) 結合のホモリシス開裂から始まり、C 原子と Co 原子はそれぞれ、開裂した電子対結合を形成した電子の 1 つを取得します。したがって、Co イオンは、Co(III) と Co(II) の酸化状態の間を変動します [2 つの状態は分光学的に区別できます。Co(III) は赤色で反磁性 (不対電子なし) ですが、Co(II) は黄色で常磁性 (不対電子あり) です]。したがって、触媒プロセスにおける補酵素 B-12 の役割は、フリーラジカルの可逆的な生成器の役割です。C-Co(III) 結合は弱く、解離エネルギーは 109 kJ/mol であり、酵素との立体的相互作用によってさらに弱まるようです。ホモリシス反応は生物学では珍しいもので、金属-炭素結合の存在も同様です。
メチルマロニルCoAムターゼは、アデノシルコバラミン依存性酵素のイソメラーゼサブファミリーのメンバーである。さらに、この酵素は「DMB-オフ」/「His-オン」酵素であるため、クラスIに分類される。これは、メチルマロニルCoAの活性部位にあるAdoCbl補因子の性質に由来する。[16] AdoCblは、中央のコバルト含有コリン環、上部軸リガンド（β軸リガンド）、および下部軸リガンド（α軸リガンド）で構成される。メチルマロニルCoAムターゼでは、β軸リガンド5'-デオキシ-5'-アデノシンが可逆的に解離してデオキシアデノシルラジカルを生成する。 α-軸配位子5,6-ジメチルベンズイミダゾール（DMB）は、ヒスチジン-610がDMBではなくCoと結合できるように活性部位を構成するのに関与している（「DMB-off」/「His-on」表記の理由）。[16]ヒスチジン-610残基の結合は、ホモリティックβ-軸配位子-Co結合切断速度を10 12倍に増加させる。[17]
メチルマロニルCoAムターゼの他の重要な残基には、基質の近くで一般的な酸として働き、ラジカル種を酸素を含む副反応から保護するヒスチジン-244、[20] β軸リガンドの リボースの2'-OH基との水素結合によりβ軸リガンドラジカル種と基質との相互作用を強制するグルタミン酸-370、 [21]および反応性ラジカル中間体を安定化し、酵素の立体選択性を説明するチロシン-89がある。 [18] [22]
処理タンパク質であるMMAAタンパク質は、補因子のロードと交換を助ける重要な役割を果たします。[12] [23] MMAAタンパク質はMCMアポ酵素との結合を促進し、AdoCbl補因子を酵素活性部位に転送できるようにします。[23]さらに、結合したAdoCblが通常の機能中に酸化損傷を被ると、MMAAタンパク質はGTP依存経路を介して損傷した補因子を新しいAdoCblと交換します。[12] [23]
インタラクション
- MMAA [23]
- ビタミンB12 [23]
- メアB [24]
- CoAエステル[25]
- MMAB
- MMACHC について
- MMADHC
参考文献
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さらに読む
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外部リンク
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