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| MAP3K1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| エイリアス | MAP3K1、MAPKKK1、MEKK、MEKK 1、MEKK1、SRXY6、ミトゲン活性化タンパク質キナーゼキナーゼ1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：600982; MGI : 1346872;ホモロジーン: 8056;ジーンカード：MAP3K1; OMA :MAP3K1 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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マイトジェン活性化タンパク質キナーゼキナーゼ1（MAP3K1）は、ヒトでは常染色体MAP3K1遺伝子によってコードされるシグナル伝達 酵素である。 [5] [6]
関数
MAP3K1（またはMEKK1）は、セリン/スレオニンキナーゼおよびユビキチンリガーゼであり、TNF受容体スーパーファミリー（TNFR）、T細胞受容体（TCR）、上皮成長因子受容体 （EGFR）、およびTGFベータ受容体（TGFβR）を含む、いくつかの有糸分裂および代謝刺激に対する細胞受容体応答を統合する酵素ネットワークにおいて極めて重要な役割を果たします。 [7] [8]マイトジェン活性化タンパク質キナーゼキナーゼ（MAP2K）は、MAP3K1タンパク質キナーゼによる直接リン酸化の基質です。[9] [10] MAP3K1キナーゼドメインは、IκBキナーゼ活性化の適度な活性化因子である可能性もあります。[11] MAP3K1 E3ユビキチンリガーゼは、ユビキチンを担持したユビキチン結合酵素（UBE2D2、UBE2D3、UBE2N：UBE2V1を含む）をリクルートし、その基質と相互作用して、ユビキチン結合酵素からその基質へのユビキチンの転移を促進します。[12]遺伝学では、 MAP3K1が胚発生、腫瘍形成、細胞増殖、細胞移動、サイトカイン産生、および体液性免疫に重要であることが明らかになっています。[8] MAP3K1変異体はGWASによって乳がんで特定されました。[13] [14]
構造
MAP3K1には、タンパク質キナーゼドメイン、E3ユビキチンリガーゼとして機能するPHDフィンガー（ RINGフィンガードメインのような構造を持つ） 、およびタンパク質間相互作用を媒介するスキャフォールドタンパク質領域が含まれています。[15] [16] [17] [18]
マウスおよび鳥類モデルにおける遺伝子解析
MAP3K1はEuteleostomiにおいて高度に保存されている。[19] SELH/Bcマウス系統で同定された自然発生劣性lidgap-Gates変異（ Map3k1エクソン2～9の欠失、1960年代に最初に記述された）は、マウス（ヒトではない）MAP3K1 ホモログ（Map3k1 ）の遺伝子ノックアウト変異と同じ、出生時にまぶたが開いた変異表現型を引き起こし、遠位13番染色体に共マッピングされる。 [20] MAP3K1は、遺伝形質を同定するために、トランスジェニックマウス（C57BL/6およびC57BL/6×129背景）、胚性幹細胞、およびDT40細胞株を用いた標的突然変異誘発によって遺伝学的に分析された。
MAP3K1によるMAPK活性化のメカニズム
MAP3K1には、リン酸化されユビキチン化された複数のアミノ酸部位が含まれています。[33] 初期の生化学分析では、細菌細胞内でMAP3K1、MAP2K、MAPKを3つ同時に発現させるとMAPKが活性化されることが実証されました。[34]その後、TRAF2、UBE2N、Map3k1、Map3k7に変異を持つ同系マウスの分析により、B細胞におけるサイトカイン誘導性MAPKシグナル伝達の重要な制御因子が特定されました。 [35] [36] [37] [38] MAP3K1を介したサイトカインシグナル伝達は、2段階の細胞シグナル伝達を利用してサイトカイン受容体へのシグナル伝達機構をリクルートし、次に翻訳後修飾によって変化したシグナル伝達成分を細胞膜から放出してMAPKを活性化します。[39] [40]遺伝子解析により、 MAPK活性化にはE3 UbリガーゼとMAP3K1のキナーゼドメインが必要であることが実証されている。[32] [41] [42]
がん、その他の疾患および治療標的
MAP3K1は、ヒトの癌全体の3.24%で変異しているバイオマーカーである。 [43] MAP3K1は、非同系ヒト集団におけるいくつかの疾患と関連しており、[ 44]乳癌、[45] 前立腺腺癌、[ 46]肉腫様肝細胞癌、[47]急性呼吸窮迫症候群、[48]ランゲルハンス細胞組織球症、[49]および46,XY性分化障害などがある。[50] E6201はMAP3K1の酵素阻害剤であり、 MAP2K1と交差特異性を示す。[51]
交流パートナー
MAP3K1は、次のような多くのタンパク質と相互作用することが示されています[44]。
- AXIN1、[52] [53]
- C-Raf、MAP2K1、MAPK1、[54]
- Grb2 , [55]
- MAPK8、[56]
- TRAF2、[57]
- UBE2I . [58]
- TAB1、TNIP1、TNIP2 .シグナル伝達アダプター分子、[41]
- 形質転換タンパク質RhoA、[59]
- RAC1、CDC42、[60]
- ARHGAP4 , [61]
- MAP2K4、[62]および
- PTK2 . [63]
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000095015 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000021754 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Vinik BS、Kay ES、 Fiedorek FT（1995年11月）。「MEKキナーゼ遺伝子（Mekk）のマウス染色体13とヒト染色体5へのマッピング」。哺乳類ゲノム。6（11）：782-783。doi：10.1007/ BF00539003。PMID 8597633。S2CID 37828255 。
- ^ 「Entrez Gene: MAP3K1 マイトジェン活性化タンパク質キナーゼキナーゼキナーゼ 1」。
- ^ Schlesinger TK、 Fanger GR、Yujiri T、Johnson GL（1998年11月）。「MEKKのTAO」。Frontiers in Bioscience。3（4）：D1181 – D1186。doi：10.2741/ a354。PMID 9820741 。
- ^ ab Suddason T、Gallagher E ( 2015年 4 月)。「すべてを支配するリング? Map3k1 PHD モチーフの洞察により、Map3k1 の多様な役割に関する新しいメカニズムの理解が実現」。Cell Death and Differentiation。22 ( 4 ): 540– 548。doi :10.1038/cdd.2014.239。PMC 4356348。PMID 25613373 。
- ^ Minden A, Lin A, McMahon M, Lange-Carter C, Dérijard B, Davis RJ, et al. (1994年12月). 「Raf-1とMEKKによるERKとJNKミトゲン活性化タンパク質キナーゼの異なる活性化」. Science . 266 (5191): 1719– 1723. Bibcode :1994Sci...266.1719M. doi :10.1126/science.7992057. PMID 7992057.
- ^ Karin M、 Gallagher E (2005)。「JNKから利益へ：junキナーゼ、その生化学、生理学および臨床的重要性」IUBMB Life。57 （ 4〜5 ）： 283〜295。doi ： 10.1080/15216540500097111。PMID 16036612。S2CID 25508987 。
- ^ Karin M、Delhase M (1998 年 8 月)。「JNK または IKK、AP-1 または NF-kappaB、どれが MEK キナーゼ 1 の作用のターゲットか?」 米国科学アカデミー紀要。95 ( 16): 9067– 9069。Bibcode : 1998PNAS ...95.9067K。doi : 10.1073/ pnas.95.16.9067。PMC 33875。PMID 9689033。
- ^ ab Charlaftis N, Suddason T, Wu X, Anwar S, Karin M, Gallagher E (2014年11月). 「MEKK1 PHDはTAB1をユビキチン化し、サイトカインに反応してMAPKを活性化する」. The EMBO Journal . 33 (21): 2581– 2596. doi : 10.15252/embj.201488351 . PMC 4282369. PMID 25260751 .
- ^ Glubb DM、Maranian MJ、Michailidou K、Pooley KA、Meyer KB、Kar S、他 (2015 年 1 月)。「5q11.2 乳がん遺伝子座の微細マッピングにより、MAP3K1 を制御する少なくとも 3 つの独立したリスク変異体が明らかになりました」。American Journal of Human Genetics。96 ( 1 ): 5– 20。doi :10.1016/j.ajhg.2014.11.009。PMC 4289692。PMID 25529635。
- ^ Easton DF、Pooley KA、Dunning AM、Pharoah PD、Thompson D、Ballinger DG、他 (2007 年 6 月)。「ゲノムワイド関連研究により、新たな乳がん感受性遺伝子座が特定される」。Nature . 447 ( 7148 ) : 1087– 1093。Bibcode : 2007Natur.447.1087E。doi : 10.1038/nature05887。PMC 2714974。PMID 17529967。
- ^ 「Q13233 (M3K1_HUMAN)」。スイスモデル。スイスバイオインフォマティクス研究所。
- ^ Yan M、Dai T、Deak JC、Kyriakis JM、Zon LI、Woodgett JR、Templeton DJ (1994 年 12 月 22 ～ 29 日)。「ストレス活性化タンパク質キナーゼの活性化は、MEKK1 によるその活性化因子 SEK1 のリン酸化によって起こる」。Nature。372 ( 6508 ) : 798～800。Bibcode : 1994Natur.372..798Y。doi : 10.1038 /372798a0。PMID 7997270。S2CID 4369739。
- ^ Lu Z、Xu S、Joazeiro C、Cobb MH、Hunter T (2002 年 5 月)。 「MEKK1のPHDドメインはE3ユビキチンリガーゼとして機能し、ERK1/2のユビキチン化と分解を媒介します。」分子細胞。9 (5): 945–956 .土井: 10.1016/s1097-2765(02)00519-1。PMID 12049732。
- ^ Filipčík P, Latham SL, Cadell AL, Day CL, Croucher DR, Mace PD (2020年9月). 「A cryptic tubelin-binding domain links MEKK1 to curved tubelin protomers」. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 117 (35): 21308– 21318. Bibcode :2020PNAS..11721308F. doi : 10.1073/pnas.2006429117 . PMC 7474687 . PMID 32817551.
- ^ 「HomoloGene - NCBI」www.ncbi.nlm.nih.gov . 2020年5月1日閲覧。
- ^ Juriloff DM、Harris MJ、Mah DG (2005 年 1 月)。「まぶたの開閉異常である lidgap-Gates は、マウス Map3k1 遺伝子の 8 つのエクソンが欠失している」。Genomics . 85 ( 1): 139– 142. doi :10.1016/j.ygeno.2004.10.002. PMID 15607429。
- ^ Yujiri T, Sather S, Fanger GR, Johnson GL (1998 年 12 月). 「標的遺伝子破壊によって定義される細胞生存と JNK および ERK 経路の活性化における MEKK1 の役割」. Science . 282 (5395): 1911– 1914. Bibcode :1998Sci...282.1911Y. doi :10.1126/science.282.5395.1911. PMID 9836645.
- ^ Yujiri T, Ware M, Widmann C, Oyer R, Russell D, Chan E, et al. (2000 年 6 月). 「MEK キナーゼ 1 遺伝子の破壊は細胞移動と c-Jun NH2 末端キナーゼの調節を変化させるが、NF-κB の活性化に測定可能な欠陥は引き起こさない」。Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 97 (13): 7272– 7277. Bibcode :2000PNAS...97.7272Y. doi : 10.1073/pnas.130176697 . PMC 16535 . PMID 10852963.
- ^ Yujiri T、Fanger GR、Garrington TP、Schlesinger TK、Gibson S、Johnson GL (1999 年 4 月)。「MEK キナーゼ 1 (MEKK1) は微小管細胞骨格の変化に応じて c-Jun NH2 末端キナーゼの活性化を伝達する」。The Journal of Biological Chemistry。274 ( 18): 12605– 12610。doi : 10.1074/ jbc.274.18.12605。PMID 10212239。S2CID 37158636 。
- ^ 南野 孝、湯治里 孝、Papst PJ、Chan ED、Johnson GL、寺田 暢 (1999年12月)。「MEKK1は胚性幹細胞由来心筋細胞の酸化ストレス誘導性アポトーシスを抑制する」。米国科学 アカデミー紀要。96 (26): 15127–15132。Bibcode : 1999PNAS ...9615127M。doi : 10.1073 / pnas.96.26.15127。PMC 24784。PMID 10611349。
- ^ Zhang L、Wang W、Hayashi Y、Jester JV、Birk DE、Gao M、他 (2003 年 9 月)。「TGF-beta/アクチビン誘導性上皮運動および胚の眼瞼閉鎖における MEK キナーゼ 1 の役割」。The EMBO Journal。22 ( 17 ) : 4443– 4454。doi : 10.1093/emboj/cdg440。PMC 202382。PMID 12941696。
- ^ Gao M、Labuda T、Xia Y、Gallagher E、Fang D、Liu YC、Karin M (2004 年 10 月)。「Jun ターンオーバーは、E3 リガーゼ Itch の JNK 依存性リン酸化を介して制御される」。Science。306 ( 5694 ) : 271– 275。Bibcode : 2004Sci ...306..271G。doi : 10.1126 /science.1099414。PMID 15358865。S2CID 31876966。
- ^ Gallagher E、Enzler T、Matsuzawa A、Anzelon-Mills A、Otero D、Holzer R、他 (2007 年 1 月)。「キナーゼ MEKK1 は、キナーゼ Jnk および p38 の CD40 依存性活性化、胚中心形成、B 細胞増殖および抗体産生に必要である」。Nature Immunology。8 ( 1 ) : 57– 63。doi : 10.1038 /ni1421。PMID 17143273。S2CID 23344995 。
- ^ ボネセン B、オルスコフ C、ラスムッセン S、ホルスト PJ、クリステンセン JP、エリクセン KW、他。 (2005 年 11 月)。 「マウス胎児肝臓における最終的な赤血球生成には、MEK キナーゼ 1 活性が必要です。」血。106 (10): 3396–3404。土井: 10.1182/blood-2005-04-1739。PMID 16081685。S2CID 19307521 。
- ^ Labuda T、Christensen JP、Rasmussen S、Bonnesen B、Karin M、Thomsen AR、Odum N (2006 年 8 月)。「MEK キナーゼ 1 はウイルス特異的 CD8(+) T 細胞の負の調節因子である」。European Journal of Immunology。36 ( 8 ) : 2076– 2084。doi : 10.1002/eji.200535163。PMID 16761309。S2CID 12332084 。
- ^ Suddason T、Anwar S、 Charlaftis N、Gallagher E (2016年1月)。「T細胞特異的Map3k1欠失により、Cdkn1b依存性増殖拡張におけるMekk1とJnksの重要な役割が明らかに」。Cell Reports。14 ( 3 ) : 449–457。doi : 10.1016 / j.celrep.2015.12.047。PMC 4733086。PMID 26774476。
- ^ Kwan R、Burnside J、Kurosaki T 、 Cheng G (2001 年 11 月)。「MEKK1 は微小管破壊に対する DT40 細胞のアポトーシスに必須である」。分子 細胞生物学。21 (21): 7183– 7190。doi : 10.1128/ MCB.21.21.7183-7190.2001。PMC 99893。PMID 11585901。
- ^ ab Tricker E、Arvand A、Kwan R、Chen GY、Gallagher E、Cheng G (2011年2月)。「細胞骨格の破壊によって誘導されるアポトーシスにはMEKK1の異なるドメインが必要」。PLOS ONE。6 ( 2 ) : e17310。Bibcode : 2011PLoSO ...617310T。doi : 10.1371/ journal.pone.0017310。PMC 3045432。PMID 21364884。
- ^ 「MEKK1 (ヒト)」www.phosphosite.org . 2020年2月26日閲覧。
- ^ Khokhlatchev A, Xu S, English J, Wu P, Schaefer E, Cobb MH (1997 年 4 月). 「細菌におけるミトゲン活性化タンパク質キナーゼリン酸化カスケードの再構成。活性タンパク質キナーゼの効率的な合成」。The Journal of Biological Chemistry . 272 (17): 11057– 11062. doi : 10.1074/jbc.272.17.11057 . PMID 9110999.
- ^ Lee SY、Reichlin A、Santana A、Sokol KA、Nussenzweig MC、Choi Y (1997 年 11 月)。「TRAF2 は JNK の活性化には必須だが、NF-kappaB の活性化には必須ではなく、リンパ球の増殖と生存を制御する」。免疫。7 ( 5 ) : 703– 713。doi : 10.1016/s1074-7613(00)80390-8。PMID 9390693。
- ^ Yamamoto M, Okamoto T, Takeda K, Sato S, Sanjo H, Uematsu S, et al. (2006年9月). 「免疫受容体シグナル伝達におけるUbc13 E2ユビキチン結合酵素の重要な機能」. Nature Immunology . 7 (9): 962– 970. doi :10.1038/ni1367. PMID 16862162. S2CID 34181754.
- ^ Sato S, Sanjo H, Takeda K, Ninomiya-Tsuji J, Yamamoto M, Kawai T, et al. (2005年11月). 「自然免疫と適応免疫応答におけるキナーゼTAK1の必須機能」. Nature Immunology . 6 (11): 1087– 1095. doi :10.1038/ni1255. PMID 16186825. S2CID 13005309.
- ^ Gallagher E、Enzler T、Matsuzawa A、Anzelon-Mills A、Otero D、Holzer R、他 (2007 年 1 月)。「キナーゼ MEKK1 は、キナーゼ Jnk および p38 の CD40 依存性活性化、胚中心形成、B 細胞増殖および抗体産生に必要である」。Nature Immunology。8 ( 1 ) : 57– 63。doi : 10.1038 /ni1421。PMID 17143273。S2CID 23344995 。
- ^ Matsuzawa A, Tseng PH, Vallabhapurapu S, Luo JL, Zhang W, Wang H, et al. (2008年8月). 「サイトカイン受容体集合シグナル伝達複合体の必須細胞質転座」. Science . 321 (5889): 663– 668. Bibcode :2008Sci...321..663M. doi :10.1126/science.1157340. PMC 2669719. PMID 18635759 .
- ^ Karin M、Gallagher E (2009 年 3 月)。「TNFR シグナル伝達: ユビキチン結合 TRAFfic シグナルが MAPK シグナル伝達複合体の停止と開始を制御する」。 免疫学的レビュー。228 (1): 225– 240。doi :10.1111/ j.1600-065X.2008.00755.x。PMID 19290931。S2CID 1683105 。
- ^ ab Charlaftis N, Suddason T, Wu X, Anwar S, Karin M, Gallagher E (2014年11月). 「MEKK1 PHDはTAB1をユビキチン化し、サイトカインに反応してMAPKを活性化する」. The EMBO Journal . 33 (21): 2581– 2596. doi :10.15252/embj.201488351. PMC 4282369. PMID 25260751 .
- ^ Xia Y, Makris C, Su B, Li E, Yang J, Nemerow GR, Karin M (2000 年 5 月). 「MEK キナーゼ 1 は、炎症誘発刺激による c-Jun N 末端キナーゼの活性化と成長因子誘導性細胞遊走に極めて重要である」。 米国科学アカデミー紀要。97 (10): 5243– 5248。Bibcode : 2000PNAS ...97.5243X。doi : 10.1073 / pnas.97.10.5243。PMC 25813。PMID 10805784。
- ^ 「MAP3K1 - My Cancer Genome」www.mycancergenome.org . 2020年2月26日閲覧。
- ^ ab 「MAP3K1 ミトゲン活性化タンパク質キナーゼキナーゼキナーゼ 1 [ホモサピエンス (ヒト)] - 遺伝子 - NCBI」。www.ncbi.nlm.nih.gov 。2020年5月2日閲覧。
- ^ Stephens PJ、Tarpey PS、Davies H、Van Loo P、Greenman C、Wedge DC、他 (2012 年 5 月)。「乳がんにおけるがん遺伝子と変異プロセスの全体像」。Nature 486 ( 7403 ) : 400– 404。Bibcode : 2012Natur.486..400.. doi : 10.1038/nature11017。PMC 3428862。PMID 22722201。
- ^ Shojo K, Kosaka T, Nakamura K, Hongo H, Kobayashi H, Mikami S, et al. (2021年5月). 「MAP3K1ホモ接合欠失を伴う前立腺管癌の最初の症例」. IJU症例報告. 4 (3): 176– 179. doi :10.1002/iju5.12274. PMC 8088887. PMID 33977253 .
- ^ Zhang C, Feng S, Tu Z, Sun J, Rui T, Zhang X, et al. (2021年9月). 「肉腫様肝細胞癌：臨床的特徴から癌ゲノムまで」. Cancer Medicine . 10 (18): 6227– 6238. doi :10.1002/cam4.4162. PMC 8446410. PMID 34331411 .
- ^ Morrell ED、O'Mahony DS、Glavan BJ、Harju-Baker S、Nguyen C、Gunderson S、他 (2018 年 1 月)。「MAP3K1 の遺伝的変異は急性呼吸窮迫症候群における人工呼吸器不要日数と関連している」。American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology。58 ( 1): 117– 125。doi : 10.1165 / rcmb.2017-0030OC。PMC 5941309。PMID 28858533。
- ^ ネルソン DS、ファン ハルテレン A、クイスペル WT、ファン デン ボス C、ボヴェ JV、パテル B、他。 （2015年6月）。 「ランゲルハンス細胞組織球症における MAP2K1 および MAP3K1 変異」。遺伝子、染色体、がん。54 (6): 361–368 .土井: 10.1002/gcc.22247。PMID 25899310。S2CID 6264217 。
- ^ Pearlman A、Loke J、Le Caignec C、White S、Chin L、Friedman A、他 (2010 年 12 月)。「MAP3K1 の変異は 46,XY の性分化障害を引き起こし、ヒトの精巣決定における共通のシグナル伝達経路に関係している」。American Journal of Human Genetics。87 ( 6): 898– 904。doi :10.1016/ j.ajhg.2010.11.003。PMC 2997363。PMID 21129722。
- ^ Goto M, Chow J, Muramoto K, Chiba K, Yamamoto S, Fujita M, et al. (2009年11月). 「E6201 [(3S,4R,5Z,8S,9S,11E)-14-(エチルアミノ)-8, 9,16-トリヒドロキシ-3,4-ジメチル-3,4,9,19-テトラヒドロ-1H-2-ベンゾキサシクロテトラデシン-1,7(8H)-ジオン]、ミトゲン活性化タンパク質キナーゼ/細胞外シグナル調節キナーゼキナーゼ(MEK)-1およびMEKキナーゼ-1の新規キナーゼ阻害剤：その抗炎症および抗過剰増殖活性のin vitro特性評価」。The Journal of Pharmacology and Experimental Therapeutics。331 (2): 485– 495. doi :10.1124/jpet.109.156554. PMID 19684251. S2CID 37755563.
- ^ Zhang Y、Qiu WJ、Chan SC、Han J、He X、Lin SC (2002 年 5 月)。「カゼインキナーゼ I とカゼインキナーゼ II は Wnt および JNK 経路におけるアキシン機能を異なる方法で制御する」。The Journal of Biological Chemistry。277 ( 20): 17706– 17712。doi : 10.1074/ jbc.M111982200。PMID 11884395。
- ^ Zhang Y、Neo SY、Han J、Lin SC（2000年8月）。「二量体化の選択は、axinとdishevelledのc-Jun N末端キナーゼ/ストレス活性化タンパク質キナーゼを活性化する能力を制御する」。The Journal of Biological Chemistry。275（32）：25008– 25014。doi ：10.1074/jbc.M002491200。PMID 10829020。
- ^ Karandikar M、Xu S、Cobb MH (2000 年 12 月)。「MEKK1 は raf-1 および ERK2 カスケード構成要素に結合する」。The Journal of Biological Chemistry。275 ( 51): 40120– 40127。doi : 10.1074/ jbc.M005926200。PMID 10969079。
- ^ Pomérance M、Multon MC、Parker F、Venot C、Blondeau JP、Tocqué B、Schweighoffer F (1998 年 9 月)。「Grb2 と MEK キナーゼ 1 の相互作用は、上皮成長因子に対する Jun キナーゼ活性の調節に関与している」。The Journal of Biological Chemistry。273 ( 38): 24301– 24304。doi : 10.1074/jbc.273.38.24301。PMID 9733714 。
- ^ Xu S, Cobb MH (1997年12月). 「MEKK1はc-Jun N末端キナーゼ/ストレス活性化タンパク質キナーゼに直接結合する」The Journal of Biological Chemistry . 272 (51): 32056– 32060. doi : 10.1074/jbc.272.51.32056 . PMID 9405400.
- ^ Baud V、Liu ZG、Bennett B、Suzuki N、Xia Y、Karin M (1999年5月)。「炎症性サイトカインによるシグナル伝達：TRAF2とTRAF6のオリゴマー化は、アミノ末端エフェクタードメインを介したJNKとIKKの活性化と標的遺伝子誘導に十分である」。遺伝子と 発達。13 ( 10 ): 1297– 1308。doi :10.1101/gad.13.10.1297。PMC 316725。PMID 10346818。
- ^ Saltzman A, Searfoss G, Marcireau C, Stone M, Ressner R, Munro R, et al. (1998年4月). 「hUBC9はMEKK1およびI型TNF-α受容体と関連し、NFkappaB活性を刺激する」. FEBS Letters . 425 (3): 431– 435. Bibcode :1998FEBSL.425..431S. doi : 10.1016/s0014-5793(98)00287-7 . PMID 9563508. S2CID 84816080.
- ^ Gallagher ED、Gutowski S、 Sternweis PC、 Cobb MH (2004 年 1 月)。「RhoA は MEKK1 のアミノ末端に結合し、そのキナーゼ活性を制御する」。The Journal of Biological Chemistry。279 ( 3): 1872– 1877。doi : 10.1074/jbc.M309525200。PMID 14581471。
- ^ Fanger GR、Johnson NL、Johnson GL（ 1997年8月）。「MEKキナーゼはEGFによって制御され、Rac/Cdc42と選択的に相互作用する」。The EMBO Journal。16（16）：4961–4972。doi ： 10.1093/ emboj /16.16.4961。PMC 1170131。PMID 9305638。
- ^ Christerson LB、Gallagher E、Vanderbilt CA、Whitehurst AW、Wells C、Kazempour R、et al. (2002 年 8 月)。「p115 Rho GTPase 活性化タンパク質は MEKK1 と相互作用する」。Journal of Cellular Physiology。192 ( 2 ): 200– 208。doi :10.1002/jcp.10125。PMID 12115726。S2CID 33717402 。
- ^ Xia Y、Wu Z、Su B、Murray B、Karin M (1998 年 11 月)。「JNKK1 は、アミノ末端伸長を介して上流および下流コンポーネントとの特異的かつ連続的な相互作用を通じて MAP キナーゼ モジュールを構成します」。遺伝子と発達。12 ( 21 ): 3369– 3381。doi : 10.1101/ gad.12.21.3369。PMC 317229。PMID 9808624 。
- ^ 裕尻 T、縄田 R、高橋 T、佐藤 Y、谷澤 Y、北村 T、岡 Y (2003 年 2 月)。 「MEK キナーゼ 1 は接着斑キナーゼと相互作用し、インスリン受容体基質-1 の発現を調節します。」生物化学ジャーナル。278 (6): 3846–3851。土井: 10.1074/jbc.M206087200。PMID 12458213。
さらに読む
- Lin, A (2006). 「JNKシグナル伝達経路（分子生物学インテリジェンスユニット）」Landes Bioscience . 1 : 1–97 . ISBN 978-1587061202。
