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| ユビキチンタンパク質リガーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 6.3.2.19 | ||||||||
| CAS番号 | 74812-49-0 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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| ユビキチン結合酵素、E2 | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | UBQ共役_E2 | ||||||||
| パム | PF00179 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| 頭いい | SM00212 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00163 | ||||||||
| メンブラノーム | 241 | ||||||||
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ユビキチン結合酵素は、 E2酵素、まれにユビキチンキャリア酵素とも呼ばれ、タンパク質をプロテアソームで分解するユビキチン化反応の2番目のステップを実行します。ユビキチン化プロセスでは、76アミノ酸の短いタンパク質であるユビキチンが、標的タンパク質のリジン残基に共有結合します。タンパク質が1つのユビキチン分子でタグ付けされると、追加のユビキチン化ラウンドでポリユビキチン鎖が形成され、これがプロテアソームの19S調節粒子によって認識され、標的タンパク質のATP依存性の展開が引き起こされ、プロテアソームの20Sコア粒子への通過が可能になります。ここで、プロテアーゼが標的を短いペプチド断片に分解し、細胞でリサイクルされます。[1]
人間関係
ユビキチン活性化酵素（E1）は、まず分子をその活性部位の システイン残基に共有結合させることでユビキチンを活性化します。活性化されたユビキチンは次にE2システインに転移します。ユビキチンに結合したE2分子は、構造的に保存された結合領域を介して、いくつかのユビキチンリガーゼ（E3）の1つに結合します。E3分子は、標的タンパク質基質に結合し、ユビキチンをE2システインから標的タンパク質のリジン残基に転移する役割を担っています。 [1]
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ユビキチン化システムの模式図。
特定の細胞には通常、E1分子はわずか数種類しか含まれておらず、E2はより多様で、E3は非常に多種多様です。ヒトの場合、600種類以上のE3の1つと結合できるE2は約30種類あります。[2]基質の識別と結合を担うE3分子は、プロテアソーム分解における基質特異性のメカニズムです。各タイプのE2は、多くのE3と結合できます。[3]
E2はタンパク質の折り畳み機構の研究にも使用できます。ユビキチン化システムはすべての生物で共有されているため、研究では改変されたE2タンパク質を使用して、すべての生物がタンパク質を処理する全体的なシステムを理解することができます。[4] E2とE3の両方の機能をカバーするドメインを含むE3の両方として機能するタンパク質もあります。[5]
アイソザイム
以下のヒト遺伝子はユビキチン結合酵素をコードします。
- UB2A
- UB2B は
- UB2C
- UBE2D1、UBE2D2、UBE2D3、UBE2D4（後者は推定）
- UBE2E1、UBE2E2、UBE2E3
- UBE2F（推定）
- UBE2G1、UBE2G2
- 宇部興産
- ユービーアイ
- UBE2J1、UBE2J2
- ユービーアイ
- UBE2L3、UBE2L6 ; (UBE2L1、UBE2L2、UBE2L4は擬遺伝子)
- ユービーアイ
- 宇部市
- ユービーイー
- UBE2Q1、UBE2Q2
- UBE2R1 (CDC34)、UBE2R2
- ユービーエス
- UBE2T（推定）
- UBE2U (推定)
- UBE2V1、UBE2V2
- UBE2W (推定)
- ユービーアイ
- AT3 について
- ビルク6
- UFC1
参照
参考文献
- ^ ab Nandi D, Tahiliani P, Kumar A, Chandu D (2006 年 3 月). 「ユビキチン-プロテアソーム システム」. Journal of Biosciences . 31 (1): 137–155. doi :10.1007/BF02705243. PMID 16595883. S2CID 21603835.
- ^ Burge RJ、Damianou A、Wilkinson AJ、Rodenko B、Mottram JC（2020年10月）。「リーシュマニアの分化にはUBC2-UEV1 E2複合体を介したユビキチン結合が必要」。PLOS Pathogens。16 （ 10 ）：e1008784。doi：10.1371 / journal.ppat.1008784。PMC 7647121。PMID 33108402。
- ^ Risseeuw EP、Daskalchuk TE、Banks TW、Liu E、Cotelesage J、Hellmann H、他。 (2003 年 6 月)。 「シロイヌナズナ由来のSCFユビキチンE3リガーゼサブユニットのタンパク質相互作用分析」。植物ジャーナル。34 (6): 753–767。土井：10.1046/j.1365-313X.2003.01768.x。PMID 12795696。
- ^ Henneberg LT、Schulman BA（2021年7月） 。 「化学プローブとタンパク質プローブ を使用したユビキチンシステムのメッセージングの解読」。Cell Chemical Biology。28（7）：889–902。doi ： 10.1016 /j.chembiol.2021.03.009。PMC 7611516。PMID 33831368。
- ^ Chang SC、Zhang BX、Ding JL（2022 年3月）。「E2-E3ユビキチン酵素ペアリング - がんの誘発または緩和におけるパートナーシップ」。Biochimica et Biophysica Acta（ BBA ） - Reviews on Cancer。1877（ 2） ： 188679。doi ：10.1016 /j.bbcan.2022.188679。PMID 35074437。S2CID 246224363 。
外部リンク
- 真核生物線形モチーフリソースモチーフクラス MOD_SUMO
- 米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)におけるユビキチン結合酵素