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| エイリアス | CDC42、CDC42Hs、G25K、TKS、細胞分裂周期42 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：116952; MGI : 106211;ホモロジーン: 123986;ジーンカード：CDC42; OMA :CDC42 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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細胞分裂制御タンパク質42ホモログ（Cdc42またはCDC42）は、ヒトではCDC42遺伝子によってコードされるタンパク質です。Cdc42は細胞周期の調節に関与しています。もともとS. cerevisiae （酵母）で細胞分裂のメディエーターとして同定されましたが、[5] [6]現在では酵母から哺乳類までさまざまな生物のさまざまなシグナル伝達イベントや細胞プロセスに影響を与えることが知られています。
関数
ヒトCdc42はRhoファミリーの小さなGTPaseであり、細胞形態、細胞移動、エンドサイトーシス、細胞極性、細胞周期の進行など、多様な細胞機能を制御するシグナル伝達経路を制御します。[7] Rho GTPaseは、細胞間接着と移動の基礎となる動的なアクチン細胞骨格の組み立てと再配置の中心です。活性化Cdc42は、p21活性化キナーゼPAK1とPAK2の構造変化を引き起こすことで活性化し[8]、次にアクチンの再編成を開始し、細胞接着、移動、浸潤を制御します。[9]
構造
Cdc42はA鎖とB鎖を持つホモ二量体である。 [10]全長は191アミノ酸で、理論上の重量は21.33 kDaである。[10]配列ドメインには、ヌクレオシド三リン酸加水分解酵素を含むPループと小さなGTP結合タンパク質ドメインが含まれている。[10]
Cdc42は活性なGTP結合状態と不活性なGDP結合状態の間を循環する。このプロセスは、結合したGDPと遊離GTPの交換を促進するグアニンヌクレオチド交換因子（GEF）、GTP加水分解活性を高めるGTPase活性化タンパク質（GAP）、およびGTPaseからのヌクレオチドの解離を阻害するGDP解離阻害剤によって制御される。[11]
がんにおける役割
最近、Cdc42 が癌の進行を積極的に促進することが示されました。いくつかの研究により、この根拠が確立され、その根底にあるメカニズムについて仮説が立てられました。
Cdc42は、非小細胞肺がん、大腸腺がん、黒色腫、乳がん、精巣がんで過剰発現しています。[12]このタンパク質レベルの上昇は、患者の生存率の低下と相関しています。Cdc42は、G1-S期の進行と有糸分裂の両方に必要であることが示されており、転写因子SRF、STAT3、NFkBも調節します。[12] Cdc42を化学療法と組み合わせて標的とすることは、効果的な癌治療戦略になる可能性があるという仮説があります。
子宮頸がんにおけるCdc42の役割を研究したある研究では、免疫組織化学を用いて、正常子宮頸部組織、子宮頸部上皮内腫瘍（CIN）I以下、CIN II以上、および子宮頸がん組織の3種類の組織におけるCdc42発現を検出しました。[13] Cdc42発現は徐々に増加し、有意差を示し、HeLa細胞では通常の細胞よりも有意に高かった。Cdc42を導入したHeLa細胞の移動能力は、導入していない細胞よりも高かった。[13] Cdc42の過剰発現はHeLa細胞での糸状仮足形成を促進する可能性があると提案されました。Cdc42の過剰発現は、偽足形成の改善により、子宮頸がん細胞の移動能力を大幅に改善しました。[13]
別の研究では、Cdc42は転移に関与することが知られている接着受容体であるβ1インテグリンの発現を促進することによって、新しい組織で転移性腫瘍を開始するプロセスを促進することがわかりました。 [14] Cdc42欠損細胞ではβ1インテグリンのレベルが低下しました。β1インテグリンは細胞外マトリックスへの接着に重要であり、内皮細胞への最初の接着にも重要である可能性があります。β1インテグリンをノックダウンすると癌細胞の移動が阻害され、Cdc42欠損細胞でインテグリンを過剰発現すると内皮浸潤が回復しました。[14] Cdc42はSRFと呼ばれる転写因子を活性化することによってβ1インテグリンの発現を促進しました。転写因子の持続的に活性な形態は、Cdc42を欠く癌細胞への内皮挿入を回復することもできました。
正常な癌細胞とCdc42欠損癌細胞も生体内で比較されている。両方の種類の細胞をマウスの尾静脈に注入したところ、対照細胞は数分以内に血管内皮上に広がった。これはCdc42が細胞の移動を助けることを示唆している。[14] 6週間後、対照細胞はCdc42欠損細胞よりも多くの転移を起こした。侵入した癌細胞は突起を出し、隣接する内皮細胞の間まで届き、下にある基底膜に接触する。次に癌細胞はこの細胞外マトリックス上に広がるため、内皮細胞は引っ込み、侵入者がその間に挿入できるようになる。[14] Cdc42が存在しない場合、癌細胞は基底膜上に広がることができず、Cdc42欠損細胞は細胞外マトリックスでコーティングされたカバーガラスへの接着が低下した。[14]そのためCdc42は、内皮透過移動中に癌細胞が内皮細胞とその下の基底膜の両方に付着することを促進する。
低分子阻害剤AZA197は、KRAS変異大腸癌の治療においてCdc42を阻害するために使用されています。[15] AZA197治療によるCdc42阻害は、PAK1-ERKシグナル伝達を介して増殖および生存促進シグナル伝達経路を抑制し、大腸癌細胞の移動および浸潤を減少させるという証拠がありました。[15]マウスでは、体内での全身AZA197治療により原発腫瘍の増殖が減少し、生存期間が延長しました。[15] Rho GTPase Cdc42シグナル伝達経路を標的とした治療は、Cdc42を過剰発現している進行性大腸癌患者、特にKRAS変異疾患の患者の治療に有効である可能性があります。
竹内・小崎症候群
CDC42遺伝子の変異は、血小板減少症を伴う常染色体優性遺伝性の複合先天性発達障害である竹之内・小崎症候群の原因である。[16]この症候群に関連する対立遺伝子変異には、タンパク質レベルでIle21Thr、Tyr64Cys、Arg66Gly、Cys81Phe、Ser83Pro、またはGlu171Lysとして発現するCDC42遺伝子の変異が含まれる。 [17]
インタラクション
CDC42 は以下と相互作用することが示されています:
- ARHGAP1、[18] [19] [20] [21]
- アルギディア、[22] [23]
- BAIAP2、[24] [25] [26]
- BNIP2、[20] [27] [28]
- BNIPL、[29]
- CDC42EP2、[30] [31]
- CDC42EP3、[30] [32]
- ERRFI1、[33]
- GDI1、[34]
- IQGAP1、[21] [35] [36] [37] [38]
- IQGAP2、[39]
- ITSN1、[40] [41]
- MAP3K10 , [18]
- MAP3K11、[18] [42]
- PAK1、[21] [43]
- PAK2、[21] [44] [45]
- PAK4 . [22] [45] [46]
- PAK7、[46] [47]
- PARD6A、[48] [49] [50]
- PARD6B、[48] [49] [51]
- ホスホリパーゼD1、[52]
- RICS [53] [54] [55]
- TRIP10、[56] [57]
- WASL、[58] [59]
- ウィスコット・アルドリッチ症候群タンパク質、[57] [60] [61] [62]
参照
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外部リンク
ウィキメディア・コモンズには、 CDC42に関連するメディアがあります。
- 米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)における cdc42+GTP 結合+タンパク質
- 細胞移行ゲートウェイのリンクを含む CDC42 情報
- UCSC ゲノム ブラウザのヒト CDC42 ゲノムの位置と CDC42 遺伝子の詳細ページ。