Loading article…
| リゾチーム | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.2.1.17 | ||||||||
| CAS番号 | 9001-63-2 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
| |||||||||
| グリコシド加水分解酵素、ファミリー 22、リゾチーム | |
|---|---|
 メチレンブルーで染色したリゾチーム結晶。 | |
| 識別子 | |
| シンボル | ? |
| インタープロ | 著作権 |
リゾチーム（EC 3.2.1.17、ムラミダーゼ、N -アセチルムラミドグリカンヒドロラーゼ、系統名ペプチドグリカンN -アセチルムラモイルヒドロラーゼ）は、動物によって産生され、自然免疫システムの一部を形成する抗菌酵素です。これは、次のプロセスを触媒する グリコシド加水分解酵素です。
- ペプチドグリカン中のN-アセチルムラミン酸とN-アセチル-D-グルコサミン残基間およびキトデキストリン中のN-アセチル-D-グルコサミン残基間の(1→4)-β結合の加水分解
ペプチドグリカンはグラム陽性細菌の細胞壁の主成分です。[1]この加水分解により細菌細胞壁の完全性が損なわれ、細菌の 溶解が引き起こされます。
リゾチームは、涙、唾液、母乳、粘液などの分泌物に豊富に含まれています。また、マクロファージや多形核好中球（PMN）の細胞質顆粒にも存在します。卵白には大量のリゾチームが含まれています。C型リゾチームは、配列と構造がα-ラクトアルブミンと密接に関連しており、同じグリコシド加水分解酵素ファミリー22に属しています。[2]ヒトでは、C型リゾチーム酵素はLYZ遺伝子によってコードされています。[3] [4]
鶏卵白リゾチームは熱的に安定しており、融点はpH 5.0 で 72 °C まで達します。[5]しかし、母乳中のリゾチームはその温度で非常に急速に活性を失います。[6]鶏卵白リゾチームは、広い pH 範囲 (6～9) で活性を維持します。[7]等電点は11.35 です。[8]母乳リゾチームの等電点は 10.5～11 です。[9]
機能とメカニズム
この酵素はペプチドグリカンのグリコシド結合を加水分解することによって機能します。この酵素はキチンのグリコシド結合も切断できますが、真のキチナーゼほど効果的ではありません。[10]
リゾチームの活性部位は、2 つのドメイン間の顕著な溝にあるペプチドグリカン分子と結合します。リゾチームは、天然の基質であるペプチドグリカン (細菌、特にグラム陽性細菌の細胞壁に存在する) を攻撃します。このペプチドグリカンは、N-アセチルムラミン酸(NAM) とN-アセチルグルコサミン(NAG)の 4 番目の炭素原子の間にあります。[出典が必要]
四糖類のようなより短い糖類も、より長い鎖を持つ中間体を介して、有効な基質となることが示されています。 [11]キチンも有効なリゾチーム基質であることが示されています。人工基質も開発され、リゾチームに使用されています。[12]
機構
フィリップス
フィリップス機構は、酵素の触媒力は結合基質の立体的歪みとオキソカルベニウム中間体の静電的安定化の両方から生じると提唱した。フィリップスは、X線結晶構造データから、六糖類が結合する酵素の活性部位を提案した。リゾチームは六糖類の4番目の糖（Dまたは-1サブサイト）を半椅子型構造に変形させる。この応力を受けた状態では、グリコシド結合はより容易に切断される。[13]グリコシド結合が切断された結果、オキソカルベニウムを含むイオン性中間体が形成される。 [14]このように、基質分子が遷移状態と同様の歪み構造をとるように変形すると、反応のエネルギー障壁が低下する。[15]
1978年にアリエ・ワーシェルは、提案されたオキソカルボニウム中間体は、活性部位のアスパラギン酸とグルタミン酸残基によって静電的に安定化されると推測した。静電的安定化の議論は、バルク水との比較に基づいており、水の双極子の再配向により、電荷相互作用の安定化エネルギーが打ち消される可能性がある。ワーシェルのモデルでは、酵素は超溶媒として機能し、イオン対の配向を固定して超溶媒和（イオン対の非常に優れた安定化）を提供し、特に2つのイオンが互いに近接しているときにエネルギーを低下させる。[16]
このメカニズムにおける律速段階（RDS）は、オキソカルベニウム中間体の形成に関連しています。正確なRDSを示す矛盾した結果がいくつかありました。生成物（p-ニトロフェノール）の形成を追跡することで、RDSは異なる温度で変化する可能性があることがわかりました。これが矛盾した結果の原因でした。高温では、RDSはグリコシル酵素中間体の形成であり、低温ではその中間体の分解です。[17]
共有結合メカニズム
1969年の初期の議論で、Dahlquistは、速度論的同位体効果に基づいてリゾチームの共有結合機構を提唱しましたが、[14]長い間、イオン機構の方が受け入れられていました。2001年に、Vocadloはイオン性ではなく共有結合性の中間体を介した改訂された機構を提唱しました。ESI - MS分析からの証拠は、共有結合性の中間体を示していました。反応速度を下げ、特性評価のために中間体を蓄積するために、2-フルオロ置換基質が使用されました。 [19]アミノ酸側鎖のグルタミン酸35 (Glu35) とアスパラギン酸52 (Asp52) は、この酵素の活性に重要であることがわかっています。Glu35はグリコシド結合へのプロトン供与体として働き、基質のCO結合を切断します。一方、Asp52は求核剤として働き、グリコシル酵素中間体を生成します。 Glu35は水と反応して水よりも強い求核剤であるヒドロキシルイオンを形成し、これがグリコシル酵素中間体を攻撃して加水分解生成物を生成し、酵素は変化しない。[20]このタイプの酵素触媒の共有結合メカニズムは、Koshlandによって初めて提案された。[21]
最近では、量子力学/分子力学（QM/MM）分子動力学シミュレーションがHEWLの結晶を使用しており、共有結合中間体の存在を予測しています。[22] ESI-MSおよびX線構造の証拠は共有結合中間体の存在を示していますが、主に活性の低い変異体または非ネイティブ基質の使用に依存しています。したがって、QM/MM分子動力学は、野生型HEWLとネイティブ基質のメカニズムを直接調査する独自の機能を提供します。計算により、共有結合メカニズムからの共有結合中間体は、フィリップスメカニズムからのイオン性中間体よりも約30 kcal/mol安定していることが明らかになりました。[22]これらの計算は、イオン性中間体がエネルギー的に極めて不利であり、活性の低い変異体または非ネイティブ基質を使用した実験から観察された共有結合中間体が、野生型HEWLのメカニズムに関する有用な洞察を提供することを示しています。[要出典]
阻害
イミダゾール誘導体は、いくつかの残基（活性中心内または外）と電荷移動錯体を形成し、リゾチームの競合阻害を達成することができる。 [23]グラム陰性細菌では、リポ多糖はリゾチームとの非常に好ましい結合によって非競合的阻害剤として作用する。[24]
非酵素作用
リゾチームのムラミダーゼ活性は抗菌作用に重要な役割を果たしていると考えられてきたが、非酵素的作用の証拠も報告されている。例えば、活性部位の重要なアミノ酸の変異（52- Asp -> 52- Ser）によってリゾチームの触媒活性を阻害しても、抗菌活性は失われない。[25]リゾチームが溶解活性なしに細菌炭水化物抗原を認識するレクチン様能力は、クレブシエラ・ニューモニエのリポ多糖に関連する四糖で報告されている。[26]また、リゾチームは抗体やT細胞受容体と相互作用する。[27]
酵素の構造変化
リゾチームには、開いた活性状態と閉じた不活性状態の 2 つのコンフォメーションがあります。触媒的関連性は、単層カーボンナノチューブ(SWCN) 電界効果トランジスタ (FET) で調べられ、単一のリゾチームが SWCN FET に結合していました。[28]リゾチームを電子的に監視すると、開いた活性部位と閉じた不活性部位の 2 つのコンフォメーションが示されました。活性状態のリゾチームは、基質を連続的に加水分解することができ、平均 100 の結合を 1 秒あたり 15 の速度で切断します。新しい基質を結合して閉じた不活性状態から開いた活性状態に移行するには、2 つのコンフォメーション ステップの変更が必要ですが、不活性化には 1 つのステップが必要です。[要出典]
スーパーファミリー
従来のC型リゾチームは、リゾチームスーパーファミリーと呼ばれる、構造的および機構的に関連する酵素のより大きなグループの一部です。このファミリーは、GH22 C型（「ニワトリ」）リゾチームと植物キチナーゼGH19、G型（「ガチョウ」）リゾチームGH23、V型（「ウイルス」）リゾチームGH24、およびキトサナーゼGH46ファミリーを統合します。リゾチームタイプの命名法は、タイプが元々分離されたソースを反映しているだけで、分類学的分布を完全には反映していません。[29]たとえば、ヒトおよび他の多くの哺乳類は、LYG1とLYG2という2つのG型リゾチーム遺伝子を持っています。[30]
病気と治療における役割
| ライズ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | LYZ、LZM、LYZF1、リゾチーム | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：153450; MGI : 96902;ホモロジーン: 121490;ジーンカード：LYZ; OMA :LYZ - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
リゾチームは自然免疫系の一部です。リゾチームレベルの低下は新生児の気管支肺異形成症と関連しています。 [35]ヒトリゾチームミルクを与えられた子豚は、大腸菌によって引き起こされる下痢性疾患からより早く回復することができます。ヒトミルク中のリゾチーム濃度は、家畜ミルク中の濃度の1,600～3,000倍です。ヒトリゾチームは鶏卵白リゾチームよりも活性です。ヒトの母乳の恩恵を受けられない子供たちを下痢から守るために、ヒトリゾチームを含むミルクを生産する遺伝子組み換えヤギの系統（創始者は「アルテミス」と名付けられました）が開発されました。[36] [37]
リゾチームはバチルスや連鎖球菌などのグラム陽性病原体に対する自然な防御であるため、[38]母乳を飲んでいる乳児の免疫学において重要な役割を果たしています。[39]皮膚は乾燥と酸性により保護バリアの役割を果たしますが、結膜（目を覆う膜）は分泌酵素、主にリゾチームとディフェンシンによって保護されています。 しかし、これらの保護バリアが機能しなくなると、結膜炎が発生します。[要出典]
特定の癌（特に骨髄単球性白血病）では、癌細胞によるリゾチームの過剰生産により、血液中のリゾチームの毒性レベルが上昇することがあります。血中リゾチーム濃度の上昇は腎不全や低血中カリウムにつながる可能性がありますが、これらの症状は原発性悪性腫瘍の治療により改善または解消される可能性があります。[引用が必要]
血清リゾチームは、血清アンジオテンシン変換酵素よりもサルコイドーシスの診断における特異性が低いが、より感度が高いため、サルコイドーシスの疾患活動性のマーカーとして使用され、証明された症例では疾患のモニタリングに適している。[40]
化学合成
リゾチームタンパク質の最初の化学合成は、イギリスのリバプール大学のジョージ・W・ケナー教授とそのグループによって試みられました。[41]これは最終的に、2007年にシカゴ大学のスティーブ・ケント研究室のトーマス・デュレクによって達成され、機能的なリゾチーム分子が合成されました。[42]
その他のアプリケーション
リゾチーム結晶は、触媒や生物医学的用途のための他の機能性材料の成長に使用されている。[43] [44] [45]リゾチームはグラム陽性細菌を溶解するために一般的に使用される酵素である。[46]リゾチームは細胞壁を消化し、浸透圧ショック（細胞周囲の溶質濃度を急激に変化させて浸透圧を変化させることで細胞を破裂させる）を引き起こすというユニークな機能のため、リゾチームは、内膜がスフェロプラストと呼ばれる小胞として密封されたまま、細菌周縁質からタンパク質を放出するために実験室で一般的に使用されている。[47] [48]
例えば、大腸菌はリゾチームを使用して溶解し、ペリプラズムの内容物を解放することができます。これは、ペリプラズムの内容物を収集しようとする研究室環境で特に有用です。[1]リゾチーム処理は、特定の温度、pH範囲、および塩濃度で最適です。リゾチームの活性は、pH範囲が6.0〜7.0の場合、60℃まで温度が上昇するにつれて増加します。存在する塩もリゾチーム処理に影響し、阻害効果を発揮するものもあれば、リゾチーム処理を介して溶解を促進するものもあります。塩化ナトリウムは溶解を誘発しますが、高濃度では溶解の活性阻害剤になります。同様の観察がカリウム塩の使用で見られました。細菌株の違いにより、わずかな変動が存在します。[49]タンパク質結晶化のための組換えタンパク質の抽出にリゾチームを使用すると、結晶がリゾチームで汚染され、生理学的に無関係な組み合わせが生成される可能性がある。実際、一部のタンパク質はそのような汚染なしには結晶化できない。[50] [51]
さらに、リゾチームは毒性のある組み換えタンパク質の発現のツールとして役立つ。BL21(DE3)株における組み換えタンパク質の発現は、通常、T7-RNAポリメラーゼによって達成される。IPTG誘導により、UV-5リプレッサーが阻害され、T7-RNAポリメラーゼの転写が起こり、それによって目的のタンパク質が転写される。それにもかかわらず、T7-RNAポリメラーゼの基底レベルは、誘導がなくても観察できる。T7リゾチームは、T7-RNAポリメラーゼの阻害剤として作用する。ヘルパープラスミド(pLysS)を含む新しく発明された株は、低レベルのT7リゾチームを恒常的に共発現し、毒性のある組み換えタンパク質の高ストリンジェンシーで一貫した発現を提供する。[52]
歴史
鶏卵の白身に含まれるリゾチームによる抗菌作用は、1909年にラシュチェンコによって初めて観察された。[53]鼻粘液の殺菌作用は、ペニシリンの発見者アレクサンダー・フレミングによって1922年に実証され、「リゾチーム」という用語を作った。[54]彼は次のように述べたと伝えられている。「この物質は発酵物に似た性質を持っているので、私はこれを「リゾチーム」と名付けました。」 [ 55]フレミングは、酵素物質がさまざまな分泌物に存在し、さまざまな細菌、特に彼が研究した黄色の「球菌」を急速に溶解（つまり溶解）できることを示した。[56]
リゾチームは1937年にエドワード・エイブラハムによって初めて結晶化され、1965年にデイビッド・チルトン・フィリップスがX線結晶構造解析によって初めて2オングストローム（200 pm）の解像度のモデルを取得し、鶏卵白リゾチームの3次元構造を記述することが可能になった。[57] [58]この構造は1965年に王立研究所の講演で公開された。 [59] リゾチームはX線回折法によって解明された2番目のタンパク質構造および最初の酵素構造であり、20種類の一般的なアミノ酸すべてを含む完全に配列決定された最初の酵素であった。 [60] フィリップスによるリゾチーム構造の解明の結果、リゾチームは触媒作用の方法に関して詳細で具体的なメカニズムが示唆された最初の酵素でもあった。[61] [62] [63]この研究により、フィリップスは酵素が化学反応を加速させる仕組みを物理的構造の観点から説明することができました。フィリップスが提唱した当初のメカニズムは最近改訂されました。[19]
参照
参考文献
- ^ ab Manchenko GP (1994)。「リゾチーム」。電気泳動ゲルでの酵素検出ハンドブック。フロリダ州ボカラトン：CRC Press。p. 223。ISBN 978-0-8493-8935-1。
- ^ Williams S, Vocadlo D. 「グリコシド加水分解酵素ファミリー22」Cazypedia 。 2017年4月11日閲覧。
- ^ 吉村 功、戸井花 章、中浜 功 (1988 年 1 月)。「ヒトリゾチーム: cDNA の配列決定、および Saccharomyces cerevisiae による発現と分泌」。生化学および生物物理学的研究通信。150 (2): 794–801。doi :10.1016/0006-291X(88)90461-5。PMID 2829884。
- ^ Peters CW、Kruse U、Pollwein R、Grzeschik KH、Sippel AE (1989 年 7 月)。「ヒトリゾチーム遺伝子。配列構成と染色体局在」。European Journal of Biochemistry。182 ( 3 ): 507–516。doi : 10.1111/ j.1432-1033.1989.tb14857.x。PMID 2546758 。
- ^ Venkataramani S、Truntzer J、Coleman DR（2013年4月）。「さまざまなpHでの高濃度リゾチームの熱安定性：フーリエ変換赤外線研究」。Journal of Pharmacy & Bioallied Sciences。5 （2 ）：148–153。doi ：10.4103 / 0975-7406.111821。PMC 3697194。PMID 23833521。
- ^ Chandan RC、Shahani KM、Holly RG（1964年10月）。「母乳中のリゾチーム含有量」。Nature 204 （4953 ）：76–77。Bibcode ： 1964Natur.204...76C。doi ：10.1038 /204076a0。PMID 14240122。S2CID 4215401。
- ^ 「リゾチーム、製品情報」(PDF)。Sigma-Aldrich。
- ^ 「リゾチーム、製品情報」(PDF)。Sigma-Aldrich。
- ^ Parry RM、Chandan RC、Shahani KM (1969 年3月)。「ヒトミルクリゾチームの単離と特性評価」。生化学および生物理学のアーカイブ。130 (1): 59–65。doi : 10.1016 / 0003-9861 (69)90009-5。PMID 5778672。
- ^ Skujiņś J, Puķite A, McLaren AD (1973年12月). 「キチンへのキチナーゼとリゾチームの吸着と反応」.分子細胞生化学. 2 (2): 221–228. doi :10.1007/BF01795475. PMID 4359167. S2CID 27906558.
- ^ Sharon N (1967年4 月)。「リゾチーム基質の化学構造と酵素による分解」。Proceedings of the Royal Society of London。シリーズ B、生物科学。167 (1009): 402–415。Bibcode :1967RSPSB.167..402S。doi : 10.1098/rspb.1967.0037。PMID 4382803。S2CID 31794497 。
- ^ Höltje JV (1996 年 1 月 1 日)。「リゾチーム基質」。リゾチーム: 生化学と生物学におけるモデル酵素。Experientia Supplementum。第 75 巻。pp. 105–110。doi : 10.1007/978-3-0348-9225-4_7 (2024 年 11 月 2 日現在非アクティブ) 。ISBN 978-3-0348-9952-9. PMID 8765297。
{{cite book}}: CS1 maint: DOI inactive as of November 2024 (link) - ^ Blake CC、Johnson LN、Mair GA、North AC、Phillips DC、Sarma VR (1967 年 4 月)。「鶏卵白リゾチームの活性に関する結晶学的研究」。Proceedings of the Royal Society of London。シリーズ B、生物科学。167 ( 1009): 378–388。Bibcode :1967RSPSB.167..378B。doi : 10.1098/rspb.1967.0035。PMID 4382801。S2CID 35094695。
- ^ ab Dahlquist FW、Rand - Meir T、Raftery MA (1969 年 10 月)。「二次 α-重水素運動同位体効果の酵素触媒研究への応用。リゾチームと β-グルコシダーゼによるグリコシド加水分解」。生化学。8 ( 10): 4214–4221。doi :10.1021/bi00838a045。PMID 5388150 。
- ^ McKenzie HA、White FH (1991)。「リゾチームとα-ラクトアルブミン：構造、機能、相互関係」。タンパク質化学の進歩。41：173–315。doi ： 10.1016/s0065-3233（08）60198-9。ISBN 978-0-12-034241-9. PMID 2069076。
- ^ Warshel A (1978年11月). 「酵素触媒のエネルギー論」.米国科学アカデミー紀要. 75 (11): 5250–5254. Bibcode :1978PNAS...75.5250W. doi : 10.1073/pnas.75.11.5250 . PMC 392938. PMID 281676 .
- ^ Weber JP、 Fink AL (1980年10月)。「β-グルコシダーゼ触媒の律速段階における温度依存的変化」。The Journal of Biological Chemistry。255 ( 19 ): 9030–9032。doi : 10.1016/S0021-9258(19)70521-3。PMID 6773958 。
- ^ 「鶏卵白（HEW）リゾチーム - プロテオペディア、3D の生命」。
- ^ ab Vocadlo DJ、Davies GJ、Laine R、 Withers SG (2001 年 8 月)。「鶏卵白リゾチームによる触媒は共有結合中間体を介して進行する」(PDF) 。Nature。412 ( 6849 ): 835–838。Bibcode :2001Natur.412..835V。doi : 10.1038 / 35090602。PMID 11518970。S2CID 205020153 。
- ^ Grisham CM、Garrett RH (2007)。「第14章 酵素作用のメカニズム」。生化学。オーストラリア：Thomson Brooks/Cole。pp. 467–9。ISBN 978-0-495-11912-8。
- ^ Koshland DE (1953 年 11 月). 「立体化学と酵素反応のメカニズム」.生物学レビュー. 28 (4): 416–436. doi :10.1111/j.1469-185X.1953.tb01386.x. S2CID 86709302.
- ^ ab Bowman AL、Grant IM、 Mulholland AJ (2008 年 10 月)。「QM/MM シミュレーションは、鶏卵白リゾチームとその天然基質との反応における共有結合中間体を予測します」。Chemical Communications ( 37): 4425–4427。doi :10.1039/b810099c。PMID 18802578。
- ^ Swan ID (1972年3月). 「イミダゾールおよびインドール誘導体による鶏卵白リゾチームの阻害」.分子生物学ジャーナル. 65 (1): 59–62. doi :10.1016/0022-2836(72)90491-3. PMID 5063023.
- ^ Ohno N, Morrison DC (1989年3月). 「リポ多糖類とリゾチームの相互作用。リポ多糖類のリゾチームへの結合とリゾチーム酵素活性の阻害」. The Journal of Biological Chemistry . 264 (8): 4434–4441. doi : 10.1016/S0021-9258(18)83761-9 . PMID 2647736.
- ^ Ibrahim HR、Matsuzaki T、Aoki T (2001年9月)。「リゾチームの抗菌活性は触媒機能とは無関係であるという遺伝学的証拠」。FEBS Letters。506 ( 1 ) :27–32。Bibcode :2001FEBSL.506...27I。doi : 10.1016 /S0014-5793(01) 02872-1。PMID 11591365。S2CID 21593262 。
- ^ Zhang R, Wu L, Eckert T, Burg-Roderfeld M, Rojas-Macias MA, Lütteke T, et al. (2017年1月). 「リゾチームのレクチンのような特性が免疫防御機能を促進する」. Quarterly Reviews of Biophysics . 50 : e9. doi : 10.1017/S0033583517000075 . PMID 29233221.
- ^ Grivel JC、Smith-Gill SJ (1996)。リゾチーム：抗体とT細胞反応によって定義される抗原構造。CRC Press。pp. 91–144。ISBN 978-0-8493-9225-2。
- ^ Choi Y, Moody IS, Sims PC, Hunt SR, Corso BL, Perez I, et al. (2012年1月). 「電子回路で監視される単一分子リゾチームダイナミクス」. Science . 335 (6066): 319–324. Bibcode :2012Sci...335..319C. doi :10.1126/science.1214824. PMC 3914775. PMID 22267809 .
- ^ Wohlkönig A, Huet J, Looze Y, Wintjens R (2010 年 11 月 9 日). 「リゾチームスーパーファミリーの構造的関係: グリコシド加水分解酵素シグネチャモチーフの重要な証拠」. PLOS ONE . 5 (11): e15388. Bibcode :2010PLoSO...515388W. doi : 10.1371/journal.pone.0015388 . PMC 2976769. PMID 21085702 .
- ^ Irwin DM (2014年12月). 「脊椎動物のガチョウ型リゾチーム遺伝子ファミリーの進化」. BMC Evolutionary Biology . 14 (1): 188. Bibcode :2014BMCEE..14..188I. doi : 10.1186/s12862-014-0188-x . PMC 4243810. PMID 25167808 .
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000090382 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000069515 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Revenis ME、Kaliner MA（1992年8月）。「気道分泌物中のラクトフェリンおよびリゾチーム欠乏：気管支肺異形成症の発症との関連」小児科学ジャーナル。121 （2）：262–270。doi ： 10.1016 /S0022-3476（05）81201-6。PMID 1640295 。
- ^ Cooper CA、Garas Klobas LC、Maga EA 、 Murray JD (2013)。「抗菌タンパク質リゾチームを含むトランスジェニックヤギのミルクの摂取は、若いブタの下痢の解消に役立つ」。PLOS ONE。8 ( 3 ) : e58409。Bibcode : 2013PLoSO...858409C。doi : 10.1371/ journal.pone.0058409。PMC 3596375。PMID 23516474。
- ^ Molteni M (2016年6月30日). 「Spilled Milk」.ケーススタディ：ニュース特集. Undark：真実、美、科学. 2017年1月12日閲覧。
- ^ Nester EW、Anderson DG、Roberts CE、Nester MT (2007)。『微生物学：人間の視点』（第5版）。マサチューセッツ州ボストン：McGraw-Hill Higher Education。ISBN 978-0-07-110706-8。
- ^ Chandra RK (1978年9月). 「母乳の免疫学的側面」. Nutrition Reviews . 36 (9): 265–272. doi :10.1111/j.1753-4887.1978.tb07393.x. PMID 362248.
- ^ 富田 英、佐藤 晋、松田 隆、杉浦 裕、川口 英、新見 哲、他（1999年）。 「サルコイドーシスの血清リゾチームレベルと臨床的特徴」。肺。177 (3): 161-167。土井：10.1007/pl00007637。PMID 10192763。S2CID 3999327 。
- ^ Kenner GW (1977 年6 月). 「ベイカーの講義。タンパク質の合成に向けて」。Proceedings of the Royal Society of London。シリーズ B、生物科学。197 (1128): 237–253。Bibcode : 1977RSPSB.197..237K。doi :10.1098/rspb.1977.0068。PMID 19745。S2CID 170906912 。
- ^ Durek T、Torbeev VY 、 Kent SB (2007 年 3 月)。「ヒトリゾチームの収束化学合成と高解像度 X 線構造」。米国科学アカデミー紀要。104 (12): 4846–4851。Bibcode :2007PNAS..104.4846D。doi : 10.1073 / pnas.0610630104。PMC 1829227。PMID 17360367。
- ^ Wei H, Wang Z, Zhang J, House S, Gao YG, Yang L, et al. (2011年2月). 「リゾチーム単結晶内での時間依存的、タンパク質指向性金ナノ粒子の成長」. Nature Nanotechnology . 6 (2): 93–97. Bibcode :2011NatNa...6...93W. doi :10.1038/nnano.2010.280. PMID 21278750.
- ^ Sanghamitra NJ、Ueno T (2013年5月)。「タンパク質からタンパク質アセンブリまでの配位化学の拡張」。Chemical Communications。49 ( 39 ): 4114–4126。doi :10.1039/C2CC36935D。PMID 23211931 。
- ^ 上野 徹 (2013年7月). 「反応容器としての多孔質タンパク質結晶」.化学: ヨーロッパジャーナル. 19 (28): 9096–9102. doi :10.1002/chem.201300250. PMID 23813903.
- ^ Repaske R (1956年10月). 「リゾチームによるグラム陰性細菌の溶解」. Biochimica et Biophysica Acta . 22 (1): 189–191. doi :10.1016/0006-3002(56)90240-2. PMID 13373865.
- ^ Gunton J、Shiryayev A、Pagan DL (2007)。タンパク質凝縮：結晶化と疾患への運動学的経路。ケンブリッジ：ケンブリッジ大学出版局。pp. 156–158。ISBN 978-0-511-53532-1。
- ^ Ninfa A、Ballou D、Benore M (2010)。生化学とバイオテクノロジーのための基礎実験アプローチ。John Wiley。ISBN 978-0-470-08766-4。
- ^ Salton MR (1957 年 6 月). 「リゾチームの特性と微生物に対する作用」. Bacteriological Reviews . 21 (2): 82–100. doi :10.1128/MMBR.21.2.82-100.1957. PMC 180888. PMID 13436356.
- ^ Liu W、MacGrath SM、Koleske AJ、Boggon TJ (2012 年 2 月)。「リゾチーム汚染はヘテロ三量体コルタクチン-Arg-リゾチーム複合体の結晶化を促進する」。Acta Crystallographica 。セクション F、構造生物学および結晶化通信。68 (Pt 2): 154–158。doi : 10.1107 /S1744309111056132。PMC 3274391。PMID 22297987。
- ^ Kincannon WM、Zahn M、Clare R、Lusty Beech J、Romberg A、Larson J、et al. (2022年3月)。「テレフタル酸分解における芳香族環水酸化ジオキシゲナーゼの生化学的および構造的特徴付け」。米国 科学アカデミー紀要。119 ( 13):e2121426119。Bibcode : 2022PNAS..11921426K。doi : 10.1073 / pnas.2121426119。PMC 9060491。PMID 35312352。
- ^ Pan SH、Malcolm BA (2000 年 12 月)。「BL21 (DE3) における pET ベクター によるバックグラウンド発現の低減とプラスミド安定性の向上」。BioTechniques。29 ( 6 ): 1234–1238。doi : 10.2144 / 00296st03。PMID 11126126 。
- ^ ラシュチェンコ P (1909)。 「Über die keimtötende und entwicklungshemmende Wirkung Hühnereiweiß」[鶏卵アルブミンの殺菌効果と成長阻害効果について]。Zeitschrift für Hygiene und Infektionskrankheiten (ドイツ語)。64 : 419–427。土井：10.1007/BF02216170。S2CID 456259。
- ^ Duckett S (1999年12月). 「アーネスト・デュシェスヌと真菌抗生物質療法の概念」. Lancet . 354 (9195): 2068–2071. doi :10.1016/S0140-6736(99)03162-1. PMID 10636385. S2CID 206011471.
- ^ Fleming A (1922年5月). 「組織と分泌物中に発見された注目すべき細菌溶解因子について」Proceedings of the Royal Society B . 93 (653): 306–317. Bibcode :1922RSPSB..93..306F. doi : 10.1098/rspb.1922.0023 . JSTOR 80959.
- ^ タンパク質化学の進歩。アカデミック・プレス。1991年6月13日。pp. 176– 。ISBN 978-0-08-058214-6。
- ^ Blake CC、Koenig DF、Mair GA、North AC、Phillips DC、Sarma VR (1965 年 5 月)。「鶏卵白リゾチームの構造。2 オングストロームの解像度での 3 次元フーリエ合成」。Nature。206 ( 4986 ) : 757–761。doi : 10.1038/206757a0。PMID 5891407。S2CID 4161467 。
- ^ Johnson LN、Phillips DC (1965 年 5 月)。「6 オングストロームの解像度での X 線分析によって決定されたいくつ かの結晶性リゾチーム阻害剤複合体の構造」。Nature . 206 (4986): 761–763. doi :10.1038/206761a0. PMID 5840126. S2CID 10234792.
- ^ Johnson LN (1998年11月). 「リゾチームの初期の歴史」. Nature Structural Biology . 5 (11): 942–944. doi :10.1038/2917. PMID 9808036. S2CID 2629199.
- ^ Canfield RE (1963年8月). 「卵白リゾチームのアミノ酸配列」. The Journal of Biological Chemistry . 238 (8): 2698–2707. doi : 10.1016/S0021-9258(18)67888-3 . PMID 14063294.
- ^ Vernon CA (1967 年 4 月). 「グリコシドの加水分解のメカニズムと酵素触媒反応への関連性」. Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences . 167 (1009): 389–401. Bibcode :1967RSPSB.167..389V. doi :10.1098/rspb.1967.0036. JSTOR 75680. PMID 4382802. S2CID 12870128.
- ^ Rupley JA (1967 年4 月)。「N-アセチルグルコサミンオリゴ糖のリゾチームによる結合と切断」。Proceedings of the Royal Society of London。シリーズB、生物科学。167 (1009): 416–428。Bibcode :1967RSPSB.167..416R。doi : 10.1098 /rspb.1967.0038。JSTOR 75682。PMID 4382804。S2CID 33906706 。
- ^ Sharon N (1967年4 月)。「リゾチーム基質の化学構造と酵素による分解」。Proceedings of the Royal Society of London。シリーズB、生物科学。167 (1009): 402–415。Bibcode :1967RSPSB.167..402S。doi : 10.1098 /rspb.1967.0037。JSTOR 75681。PMID 4382803。S2CID 31794497 。
外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学件名標目表(MeSH)におけるムラミダーゼ
- Proteopedia.org HEW リゾチーム
- PDBe-KB は、ヒトリゾチーム C の PDB で利用可能なすべての構造情報の概要を提供します。
- PDBe-KB は、鶏卵白リゾチーム C の PDB で利用可能なすべての構造情報の概要を提供します。
