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フェレドキシン（ラテン語の ferrum : iron + redoxから来ており、しばしば「fd」と略される）は、さまざまな代謝反応において電子伝達を媒介する鉄硫黄タンパク質である。「フェレドキシン」という用語は、デュポン社の DC ウォートンによって造られ、1962 年にモーテンソン、バレンタイン、カーナハンによって嫌気性細菌クロストリジウム・パストゥリアヌムから初めて精製された「鉄タンパク質」に適用された。[1] [2]
ほうれん草の葉緑体から単離された別の酸化還元タンパク質は、「葉緑体フェレドキシン」と呼ばれました。[3]葉緑体フェレドキシンは、光合成の環状および非環状光リン酸化反応の両方に関与しています。非環状光リン酸化では、フェレドキシンは最後の電子受容体であるため、酵素NADP +還元酵素を還元します。フェレドキシンは、太陽光で励起されたクロロフィルから生成された電子を受け取り、それを酵素フェレドキシン：NADP +酸化還元酵素EC 1.18.1.2 に渡します。
フェレドキシンは、鉄と硫黄のクラスターとして組織化された鉄原子と硫黄原子を含む小さなタンパク質です。これらの生物学的「コンデンサ」は、鉄原子の酸化状態を +2 と +3 の間で変化させることにより、電子を受け取ったり放出したりできます。このように、フェレドキシンは生物学的酸化還元反応において電子伝達剤として機能します。
その他の生体無機電子伝達系には、ルブレドキシン、シトクロム、青銅タンパク質、および構造的に関連するリースケタンパク質が含まれます。
フェレドキシンは、鉄-硫黄クラスターの性質と配列の類似性によって分類できます。
フェレドキシンの生体エネルギー
フェレドキシンは通常、単一の電子移動を実行します。
- ファッド0
牛+ e − Fd −
赤
しかし、細菌のフェレドキシン（2[4Fe4S]型）の中には、2つの鉄硫黄クラスターを持ち、2つの電子移動反応を行うことができるものもある。タンパク質の配列に応じて、2つの移動はほぼ同じ還元電位を持つこともあれば、大きく異なることもある。[4] [5]
- ファッド0
牛+ e − Fd −
赤
- ファッド−
赤+ e − Fd 2−
赤
フェレドキシンは、最も還元力の高い生物学的電子伝達体の一つです。その中点電位は、通常、 -420 mV です。[6]細胞内の物質の還元電位は、その還元型と酸化型の濃度に応じて中点電位と異なります。1 電子反応の場合、濃度比が 10 の累乗変化するごとに、電位は約 60 mV変化します。たとえば、フェレドキシン プールが約 95% 還元されている場合、還元電位は約 -500 mV になります。[7]これに比べて、他の生物学的反応の還元電位はほとんど低く、たとえば、細胞の主要な生合成還元剤であるNADPH の細胞酸化還元電位は -370 mV ( E
0= -320 mV)。
支持タンパク質の配列に応じて、フェレドキシンは、約-500 mV [6] [8]から-340 mVの還元電位を持ちます。[9] 1つの細胞には複数のタイプのフェレドキシンがあり、それぞれの種類は異なる反応を最適に実行するように調整されています。[10]
フェレドキシンの減少
還元力の強いフェレドキシンは、別の強力な還元剤を使用するか、還元力の弱い源からフェレドキシンに電子を「ブースト」する何らかのエネルギー源を使用することによって還元されます。[11]
直接還元
Fdを還元する反応には、グリセロールアルデヒドからグリセリン酸への反応（-580 mV）、一酸化炭素脱水素酵素反応（-520 mV）、2-オキソ酸：Fd酸化還元酵素反応（-500 mV）[12] [8] 、ピルビン酸合成酵素によって行われる反応などがあります。[7]
膜電位結合還元
フェレドキシンはNADH（-320 mV）またはHを使用して還元することもできる。
2（-414 mV）であるが、これらのプロセスは、電子をより高いエネルギー状態に「ブースト」するための膜電位の消費と連動している。 [6] Rnf複合体は、細菌に広く存在する膜タンパク質であり、NADHとフェレドキシンの間で電子を可逆的に伝達しながら、 Naをポンプする。+
またはH+
細胞膜を横切るイオン。膜の化学浸透圧ポテンシャルは、 Fdの不利な還元を促進するために消費される。
牛NADHによる。この反応はFdの重要な供給源である。−
赤多くの独立栄養生物では、細胞が過剰なFdを供給する基質上で増殖している場合−
赤Rnf複合体はこれらの電子をNADに渡すことができる。+
得られたエネルギーを膜電位に蓄える。[13]エネルギー変換ヒドロゲナーゼ（Ech）は、 FdとHの間の電子伝達を可逆的に結合させる酵素ファミリーである。
2Hをポンプしながら+
膜を横切るイオンはエネルギー差を均衡させる。[14]
- ファッド0
牛+ NADH +ナトリウム+
外側 ファッド2−
赤+ナド+
+な+
内部
- ファッド0
牛+ H
2+ H+
外側 ファッド2−
赤+ H+
+ H+
内部
電子分岐
還元力の弱い電子供与体からのFdの不利な還元は、電子分岐反応を介して酸化剤の有利な還元と同時に起こる可能性がある。[6]電子分岐反応の例としては、 Fdの生成が挙げられる。−
赤特定の好気性ジアゾ栄養菌における窒素固定に用いられる。典型的には、酸化的リン酸化ではNADHからユビキノン（Q）への電子の移動がプロトン駆動力の充電と連動している。アゾトバクターでは、NADHからQへの電子1個の移動によって放出されるエネルギーが、NADHからFdへの電子1個の移動を同時に促進するために使用される。[15] [16]
高電位フェレドキシンの直接還元
フェレドキシンのなかには、十分に高い酸化還元電位を持つものがあり、NADPHによって直接還元される。そのようなフェレドキシンの1つがアドレノキシン（-274 mV）で、多くの哺乳類ステロイドの生合成に関与している。[17]植物の根にある硝酸塩と亜硫酸塩を還元するフェレドキシンFd3は、中間電位が-337 mVで、これもNADPHによって還元される。[10]
鉄2S2フェレドキシン
| 2Fe-2S鉄硫黄クラスター結合ドメイン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Fe 2 S 2フェレドキシンの構造表現。 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | フェル2 | ||||||||
| パム | PF00111 | ||||||||
| ファム一族 | CL0486 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00642 | ||||||||
| SCOP2 | 3fxc / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| OPMタンパク質 | 1kf6 | ||||||||
| |||||||||
2Fe–2Sフェレドキシンスーパーファミリー（InterPro： IPR036010）のメンバーは、β（2）-α-β（2）からなる一般的なコア構造を持ち、プチダレドキシン、テルプレドキシン、およびアドレノドキシンが含まれます。[18] [19] [20] [21]これらは、2Fe–2Sクラスターが連結された4つの保存されたシステイン残基を含む約100個のアミノ酸のタンパク質です。この保存領域は、アルデヒド酸化還元酵素（N末端）、キサンチン酸化酵素（N末端）、フタル酸ジオキシゲナーゼ還元酵素（ C末端）、コハク酸脱水素酵素鉄硫黄タンパク質（N末端）、およびメタンモノオキシゲナーゼ還元酵素（N末端）など、さまざまな代謝酵素およびマルチドメインタンパク質のドメインとしても見られます。
植物型フェレドキシン
もともと葉緑体膜に存在していたフェレドキシンの 1 つのグループは、「葉緑体型」または「植物型」と呼ばれています ( InterPro : IPR010241 )。その活性中心は [Fe 2 S 2 ] クラスターであり、鉄原子は無機硫黄原子と 4 つの保存されたシステイン(Cys) 残基の硫黄の両方によって四面体的に配位されています。
葉緑体では、Fe 2 S 2フェレドキシンは光合成電子伝達系における電子伝達体として、またグルタミン酸合成酵素、亜硝酸還元酵素、亜硫酸還元酵素、クロロフィル生合成のサイクラーゼなどのさまざまな細胞タンパク質への電子供与体として機能します。[22]サイクラーゼはフェレドキシン依存性酵素であるため、クロロフィル生合成を光合成電子伝達系に結び付けることで、光合成と葉緑体のクロロフィルの必要性を調整するメカニズムを提供する可能性があります。細菌のヒドロキシル化ジオキシゲナーゼシステムでは、還元酵素フラボタンパク質とオキシゲナーゼ間の中間電子伝達キャリアとして機能します。
チオレドキシン様フェレドキシン
Clostridium pasteurianum由来のFe 2 S 2フェレドキシン( Cp 2FeFd; P07324 ) は、そのアミノ酸配列、鉄硫黄クラスターの分光学的特性、および 2 つのシステインリガンドの [Fe 2 S 2 ] クラスターへのユニークなリガンド交換能力に基づいて、異なるタンパク質ファミリーとして認識されています。このフェレドキシンの生理学的役割は不明ですが、Cp 2FeFd と窒素固定酵素のモリブデン鉄タンパク質との強力で特異的な相互作用が明らかになっています。Azotobacter vinelandii由来の相同フェレドキシン( Av 2FeFdI; P82802 ) およびAquifex aeolicus 由来の相同フェレドキシン( Aa Fd; O66511 ) が特徴付けられています。Aa Fd の結晶構造が解明されています。Aa Fdは二量体として存在します。Aa Fdモノマーの構造は他のFe 2 S 2フェレドキシンとは異なります。このフォールドはα+βクラスに属し、最初の4つのβストランドと2つのαヘリックスがチオレドキシンフォールドの変異体を採用しています。[23] UniProtはこれらを「2Fe2Sシェトナ型フェレドキシン」ファミリーに分類しています。[24]
副腎皮質ドキシン型フェレドキシン
| フェレドキシン1 | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
 ヒトフェレドキシン-1（FDX1）の結晶構造。[25] | |||||||
| 識別子 | |||||||
| シンボル | FDX1 | ||||||
| 代替記号 | ファルコン | ||||||
| NCBI遺伝子 | 2230 | ||||||
| HGNC | 3638 | ||||||
| オミム | 103260 | ||||||
| 参照シーケンス | NM_004109 | ||||||
| ユニプロット | P10109 | ||||||
| その他のデータ | |||||||
| 軌跡 | 第11章 22.3節 | ||||||
| |||||||
アドレノドキシン（副腎フェレドキシン、InterPro : IPR001055 ）、プチダレドキシン、およびテルプレドキシンは、単一電子キャリアとして機能する可溶性 Fe 2 S 2タンパク質のファミリーを構成し、主に真核生物のミトコンドリアとPseudomonadotaに見られます。ヒトのアドレノドキシンの変異体は、フェレドキシン-1 およびフェレドキシン-2と呼ばれます。ミトコンドリアモノオキシゲナーゼシステムでは、アドレノドキシンはNADPH: アドレノドキシン還元酵素から膜結合型シトクロム P450に電子を伝達します。細菌では、プチダレドキシンとテルプレドキシンは、対応する NADH 依存性フェレドキシン還元酵素と可溶性 P450 の間で電子を伝達します。[26] [27]このファミリーの他のメンバーの正確な機能は不明ですが、大腸菌FdxはFe-Sクラスターの生合成に関与していることが示されています。[28]アドレノドキシン型と植物型フェレドキシンの配列類似性は低いにもかかわらず、2つのクラスは同様の折り畳みトポロジーを持っています。
フェレドキシン-1はヒトにおいて甲状腺ホルモンの合成に関与している。また、副腎皮質ドキシン還元酵素からコレステロール側鎖切断を担うCYP450酵素であるCYP11A1に電子を伝達する。FDX-1は金属やタンパク質に結合する能力がある。[29]フェレドキシン-2はヘムAおよび鉄硫黄タンパク質の合成に関与している。[30]
鉄4S4およびFe3S4フェレドキシン
[Fe 4 S 4 ]フェレドキシンはさらに低電位（細菌型）フェレドキシンと高電位（HiPIP）フェレドキシンに分類されます。
低電位フェレドキシンは、次の酸化還元スキームによって関連しています。
低電位フェレドキシンにおける鉄イオンの正式な酸化数は、[2Fe 3+、2Fe 2+ ] または [1Fe 3+、3Fe 2+ ] です。高電位フェレドキシンの鉄イオンの酸化数は、[3Fe 3+、1Fe 2+ ] または [2Fe 3+、2Fe 2+ ] です。
細菌型フェレドキシン
| 3Fe-4S結合ドメイン | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Fe 3 S 4フェレドキシンの構造表現。 | |||||||||||
| 識別子 | |||||||||||
| シンボル | フェル4 | ||||||||||
| パム | PF00037 | ||||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||||
| プロサイト | PDOC00176 | ||||||||||
| SCOP2 | 5fd1 / スコープ / SUPFAM | ||||||||||
| OPMタンパク質 | 1kqf | ||||||||||
| |||||||||||
もともと細菌で発見された Fe 4 S 4フェレドキシンのグループは、「細菌型」と呼ばれています。細菌型フェレドキシンは、配列特性に基づいてさらにグループに細分化できます。ほとんどには、[Fe 4 S 4 ] クラスターに結合する 4 つのシステイン残基を含む、少なくとも 1 つの保存されたドメインが含まれています。Pyrococcus furiosus Fe 4 S 4フェレドキシンでは、保存された Cys 残基の 1 つがアスパラギン酸に置換されています。
細菌型フェレドキシンの進化の過程で、遺伝子の重複、転座、融合が起こり、複数の鉄硫黄中心を持つタンパク質が出現した。細菌型フェレドキシンの中には、重複したドメインの1つが4つの保存されたシステイン残基のうち1つ以上を失っているものもある。これらのドメインは鉄硫黄結合特性を失っているか、[ Fe 4 S 4 ]クラスター[31]ではなく[Fe 3 S 4 ]クラスターに結合しており、ジクラスター型となっている。[32]
多数のモノクラスターおよびジクラスターの細菌型フェレドキシンの 3D 構造が知られています。フォールドは α+β クラスに属し、2 ～ 7 個の α ヘリックスと 4 本の β ストランドが樽のような構造を形成し、鉄硫黄クラスターの 3 つの「近位」Cys リガンドを含む押し出しループがあります。
潜在能力の高い鉄硫黄タンパク質
高電位鉄硫黄タンパク質(HiPIP)は、嫌気性電子伝達系で機能するFe 4 S 4フェレドキシンのユニークなファミリーを形成します。一部の HiPIP は、他の既知の鉄硫黄タンパク質よりも高い酸化還元電位を持っています (例: Rhodopila globiformis由来の HiPIPの酸化還元電位は約 -450 mV です)。これまでにいくつかの HiPIP の構造が特徴付けられており、そのフォールドは α+β クラスに属します。他の細菌フェレドキシンと同様に、[Fe 4 S 4 ] ユニットはキュバン型クラスターを形成し、4 つの Cys 残基を介してタンパク質に連結されています。
フェレドキシンファミリーのヒトタンパク質
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