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| ＳＤＨＢ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | SDHB、CWS2、IP、PGL4、SDH、SDH1、SDH2、SDHIP、コハク酸脱水素酵素複合体鉄硫黄サブユニットB、MC2DN4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム: 185470; MGI : 1914930;ホモロジーン: 2255;ジーンカード：SDHB; OMA :SDHB - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ミトコンドリアのコハク酸脱水素酵素[ユビキノン]鉄硫黄サブユニット（SDHB）は、複合体IIの鉄硫黄サブユニット（Ip）としても知られ、ヒトではSDHB遺伝子によってコードされるタンパク質です。[5] [6] [7]
コハク酸脱水素酵素（SDH または複合体 II とも呼ばれる）タンパク質複合体は、 コハク酸の酸化（コハク酸 + ユビキノン => フマル酸 + ユビキノール）を触媒します。SDHB はコハク酸脱水素酵素を形成する 4 つのタンパク質サブユニットの 1 つで、他の 3 つはSDHA、SDHCおよびSDHDです。SDHB サブユニットは、 SDH 複合体の親水性触媒端でSDHAサブユニットに接続されています。また、ミトコンドリア膜に固定された複合体の疎水性端でSDHC / SDHDサブユニットに接続されています。サブユニットは、3 つの鉄硫黄クラスターを持つ鉄硫黄タンパク質です。重量は 30 kDaです。
構造
SDHBタンパク質をコードする遺伝子は核DNAであり、ミトコンドリアDNAではない。しかし、発現したタンパク質はミトコンドリアの内膜に位置する。ヒトにおけるこの遺伝子の位置は、第1染色体の p36.1-p35座にある。この遺伝子は1,162塩基対でコードされ、8つのエクソンに分割されている。[5]発現したタンパク質の重量は31.6 kDaで、280個のアミノ酸から構成される。[8] [9] SDHBには、複合体を電子がトンネルするために必要な鉄硫黄クラスターが含まれている。これは、 SDHAと2つの膜貫通サブユニットSDHCおよびSDHDの間に位置している。[10]
関数
SDH 複合体はミトコンドリアの内膜に位置し、クエン酸回路と呼吸鎖の両方に関与しています。SDHB は、図 1 に示すように、基本的な SDH 酵素作用の中間体として機能します。
- SDHA はクエン酸回路の一部としてコハク酸をフマル酸に変換します。この反応はFAD をFADH 2にも変換します。
- FADH 2からの電子はSDHBサブユニット鉄クラスター[2Fe-2S]、[4Fe-4S]、[3Fe-4S]に転送されます。
- 最後に、電子はSDHC / SDHDサブユニットを介してユビキノン(Q) プールに転送されます。この機能は呼吸鎖の一部です。
最初に、SDHA はFAD 結合部位で脱プロトン化を介してコハク酸を酸化してFADH 2を形成し、活性部位に緩く結合したフマル酸はタンパク質から自由に出られるようにします。 FADH 2からの電子は SDHB サブユニット鉄クラスター[2Fe-2S]、[4Fe-4S]、[3Fe-4S] に転送され、[Fe-S] リレーに沿ってトンネルを通り、[3Fe-4S]鉄硫黄クラスターに到達します。 次に、電子はSDHC / SDHD二量体の Q プール活性部位で待機しているユビキノン分子に転送されます。 ユビキノンの O1カルボニル酸素は、 SDHDの Tyr83 との水素結合相互作用によって活性部位に配向されます (図 4) 。 [3Fe-4S] 鉄硫黄クラスター内の電子の存在は、ユビキノンを 2 番目の配向に移動させます。これにより、ユビキノンのO4カルボニル基とSDHCのSer27との間の2番目の水素結合相互作用が促進されます。最初の一電子還元段階に続いて、セミキノンラジカル種が形成されます。2番目の電子は[3Fe-4S]クラスターから到着し、ユビキノンをユビキノールに完全に還元します。[11]
臨床的意義
遺伝子の生殖細胞系列変異は、家族性傍神経節腫（旧称、傍神経節腫型 PGL4）を引き起こす可能性があります。同じ病状は、家族性褐色細胞腫と呼ばれることがよくあります。まれに、この変異によって腎細胞癌が引き起こされることもあります。
SDHB 変異に関連する傍神経節腫は悪性度が高いです。悪性の場合、現在のところ治療法は悪性傍神経節腫/褐色細胞腫の場合と同じです。
癌
SDHB 変異によって引き起こされる傍神経節腫には、いくつかの特徴があります。
- 悪性腫瘍は一般的であり、疾患保因者における割合は38%～83% [12] [13]である。対照的に、SDHD変異によって引き起こされる腫瘍はほとんどの場合良性である。散発性傍神経節腫の悪性度は症例の10%未満である。
- SDHBによって引き起こされる悪性傍神経節腫は通常（おそらく92％[13]）副腎外性です。散発性の褐色細胞腫/傍神経節腫が副腎外性である症例は10％未満です。
- この遺伝子の浸透率は、50歳までに77%と報告されることが多い[ 12 ]（つまり、キャリアの77%は50歳までに少なくとも1つの腫瘍を持つ）。これはおそらく過大評価である。現在（2011年）、サイレントSDHB変異を持つ家族は、サイレントキャリアの頻度を決定するためにスクリーニングされている[14]。
- SDHB と非 SDHB 関連疾患の平均発症年齢はほぼ同じです (約 36 歳)。
疾患を引き起こす変異はエクソン1 から 7で確認されていますが、8 では確認されていません。SDHC 遺伝子やSDHD遺伝子と同様に、SDHB は腫瘍抑制遺伝子です。
腫瘍形成は、一般的に、クヌードソンの「ツーヒット」仮説に従います。遺伝子の最初のコピーはすべての細胞で変異しますが、2 番目のコピーは正常に機能します。ランダムなイベントにより特定の細胞で 2 番目のコピーが変異すると、ヘテロ接合性の喪失 (LOH)が発生し、SDHB タンパク質が生成されなくなります。その後、腫瘍形成が可能になります。
すべての細胞機能における SDH タンパク質の基本的な性質を考慮すると、傍神経節細胞だけが影響を受ける理由は現在のところわかっていません。ただし、これらの細胞の酸素レベルに対する感受性が役割を果たしている可能性があります。
病気の経路
SDHB変異から腫瘍形成に至る正確な経路は明らかにされていないが、いくつかのメカニズムが提案されている。[15]
活性酸素種の生成
コハク酸ユビキノン活性が阻害されると、通常はSDHBサブユニットを介してユビキノンプールに移動する電子がO 2に移動し、スーパーオキシドなどの活性酸素種（ROS）が生成されます。図2の赤い破線矢印はこれを示しています。ROSが蓄積し、HIF1-αの生成を安定化します。HIF1-αはHIF1-βと結合して安定したHIFヘテロ二量体複合体を形成し、細胞核内で 抗アポトーシス遺伝子の誘導につながります。
細胞質中のコハク酸の蓄積
SDH の不活性化はコハク酸の酸化を阻害し、一連の反応を開始します。
- ミトコンドリアマトリックスに蓄積されたコハク酸は、ミトコンドリアの内膜と外膜を通過して細胞質に拡散します(図 2 の紫色の破線矢印)。
- 正常な細胞機能では、細胞質内のHIF1-α は、水色の矢印で示されるように、プロリルヒドロキシラーゼ(PHD)によってすぐにヒドロキシ化されます。このプロセスは、蓄積されたコハク酸によってブロックされます。
- HIF1-αは安定化して細胞核（オレンジ色の矢印）に移動し、そこでHIF1-βと結合して活性HIF複合体を形成し、腫瘍を引き起こす遺伝子の発現を誘導します。[16]
この経路は治療の可能性を提起します。コハク酸の蓄積は PHD の活動を阻害します。PHD の作用には通常、酸素とα-ケトグルタル酸が補基質として、鉄とアスコルビン酸が補因子として必要です。コハク酸は PHD 酵素への結合において α-ケトグルタル酸と競合します。したがって、α-ケトグルタル酸レベルを上昇させることで、コハク酸蓄積の影響を相殺できます。
通常のα-ケトグルタル酸は細胞壁を効率的に透過しないため、細胞透過性誘導体（α-ケトグルタル酸エステルなど）を作成する必要があります。in vitro試験では、この補給アプローチによりHIF1-αレベルを低下させることができ、SDH欠乏症に起因する腫瘍に対する治療アプローチとなる可能性があることが示されています。[17]
発達性アポトーシスの障害
傍神経節組織は、胎児に存在する神経堤細胞から得られます。腹部の副腎外傍神経節細胞は、胎児の発育に重要な役割を果たすカテコールアミンを分泌します。出生後、これらの細胞は通常死滅しますが、このプロセスは神経成長因子(NGF) の減少によって引き起こされ、アポトーシス(細胞死) が開始されます。
この細胞死のプロセスは、プロリルヒドロキシラーゼEglN3と呼ばれる酵素によって媒介されます。SDHの不活性化によって引き起こされるコハク酸の蓄積は、プロリルヒドロキシラーゼEglN3を阻害します。[18]最終的な結果として、出生後に通常は死ぬはずの傍神経節組織が残り、この組織が後に傍神経節腫/褐色細胞腫を引き起こす可能性があります。
解糖系のアップレギュレーション
クエン酸回路の阻害により、細胞は必要なエネルギーを生成するために解糖系でATP を生成するよう強制されます。誘導された解糖酵素は、細胞のアポトーシスを阻害する可能性があります。
RNA編集
ヒトのSDHB遺伝子のmRNA転写産物は、ORFヌクレオチド位置136で未知のメカニズムによって編集され、CがUに変換されて停止コドンが生成され、編集された転写産物がR46Xアミノ酸の変化を伴う短縮型SDHBタンパク質に翻訳される。この編集は単球および一部のヒトリンパ球細胞株で示されており[19] 、低酸素によって促進される。[20]
インタラクティブな経路マップ
下記の遺伝子、タンパク質、代謝物をクリックすると、それぞれの記事にリンクします。 [§ 1]
- ^ インタラクティブなパスウェイマップは、WikiPathways: "TCACycle_WP78" で編集できます。
参考文献
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さらに読む
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外部リンク
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