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| エイリアス | RUNX1、AML1、AML1-EVI-1、AMLCR1、CBF2alpha、CBFA2、EVI-1、PEBP2aB、PEBP2alpha、ラント関連転写因子1、RUNXファミリー転写因子1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム: 151385; MGI : 99852;ホモロジーン: 1331;ジーンカード：RUNX1; OMA :RUNX1 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ラント関連転写因子1（RUNX1 ）は、急性骨髄性白血病1タンパク質（AML1）またはコア結合因子サブユニットα-2 （CBFA2）としても知られ、ヒトではRUNX1遺伝子によってコードされるタンパク質です。[5] [6]
RUNX1は、造血幹細胞から成熟血液細胞への分化を制御する転写因子です。 [7] さらに、痛みを伝達するニューロンの発達に大きな役割を果たしています。[8]これは、コア結合因子-α（CBFα）とも呼ばれるRunt関連転写因子（RUNX）ファミリーの遺伝子に属します。RUNXタンパク質はCBFβとヘテロ二量体複合体を形成し、複合体の DNA結合と安定性を高めます。
RUNX1遺伝子に関わる染色体転座は、 M2 AMLを含むいくつかの種類の白血病と関連している。[9] RUNX1の変異は乳がんの症例に関係している。[10]
遺伝子とタンパク質
ヒトでは、RUNX1遺伝子は260キロベース（kb）の長さで、染色体21（21q22.12）に位置している。この遺伝子は、プロモーター1（遠位）またはプロモーター2（近位）の2つの選択的プロモーターから転写され得る。その結果、選択的スプライシングによって促進されるRUNX1の様々なアイソフォームが合成され得る。全長RUNX1タンパク質は、12のエクソンによってコードされる。エクソンの中には、ラント相同ドメイン（RHD）またはラントドメイン（エクソン2、3および4）と、トランス活性化ドメイン（TAD）（エクソン6）という2つの定義されたドメインがある。これらのドメインは、それぞれ、RUNX1がDNA結合およびタンパク質間相互作用を媒介するために必要である。 RUNX1 の転写は 2 つのエンハンサー(調節要素 1 と調節要素 2) によって調節されており、これらの組織特異的エンハンサーはリンパ系または赤血球系の調節タンパク質の結合を可能にするため、RUNX1 の遺伝子活性は造血系で非常に活発です。
タンパク質RUNX1は453個のアミノ酸から構成されています。転写因子（TF）としてのそのDNA結合能力は、p53ファミリーと相同なラントドメイン（残基50〜177）によってコードされています。RUNX1のラントドメインは、コアコンセンサス配列TGTGGNNN（NNNはTTTまたはTCAのいずれかを表す）に結合します。[11] DNA認識は、12本鎖βバレルのループとC末端「テール」（残基170〜177）によって達成され、糖リン酸骨格を挟み込み、 DNAの主溝と副溝に適合します。特異性は、塩基との直接接触または水媒介接触によって達成されます。RUNX1はモノマーとしてDNAに結合できますが、ラントドメインを介してコア結合因子β（CBFβ）とヘテロ二量体を形成すると、DNA結合親和性が10倍に向上します。実際、RUNX ファミリーは α サブユニットと呼ばれることが多く、共通の β サブユニット CBFβ の結合とともに、RUNX は総称してコア結合因子(CBF) と呼ばれるヘテロ二量体転写因子として機能します。
CBFのコンセンサス結合部位は7bp配列PyGPyGGTPyであることが同定されている。Pyはピリミジンを示し、シトシンまたはチミンのいずれかである。[12]
RUNX1の発見と特徴
ヌスライン・フォルハルトとヴィーシャウスは、ショウジョウバエの体節数と極性に影響を与える変異を同定するために行われたスクリーニングで、転写因子RUNXを発見した。[ 13]体 節形成前のパターン形成異常とランテッド胚をもたらした変異は、runtと名付けられた。この発見に続いて、ショウジョウバエの体節形成遺伝子runtは、ゲルゲンらによってクローン化された。runtによってコードされるタンパク質は核移行を示すことが実証されたが、このタンパク質が転写因子であることはまだ確立されていなかった。[14]その後、1991年に、大木らはヒトRUNX1遺伝子をクローン化し、t(8;21)(q22;q22) AML患者の白血病細胞DNAでRUNX1が再編成されていることが判明した。[15]しかし、ヒトRUNX1の機能は確立されていなかった。ショウジョウバエのラントタンパク質とヒトのRUNX1タンパク質の発見から間もなく、RUNX1の機能が発見された。Runx1は、モロニーマウス白血病ウイルスの疾患特異性を制御する配列特異的DNA結合タンパク質として精製された。[16]さらに、伊藤らはRunx1の相同体であるRunx2を精製した。[17]精製された転写因子は、DNA結合CBFα鎖（RUNX1またはRUNX2）とコア結合因子β（CBFβ）と呼ばれる非DNA結合サブユニットの2つのサブユニットで構成されており、RUNX1とRUNX2の結合親和性はCBFβとの関連で大幅に増加した。[17] [18] [19]
マウスノックアウト
RUNX1のホモ接合変異を持つマウスの胚は約12.5日で死亡しました。胚は胎児肝造血の欠如を示しました。[20]
別の研究グループによる同様の実験では、ノックアウト胚は中枢神経系（CNS）の出血により、胎生11.5日から12.5日の間に死亡することが実証された。[21]
造血への参加
RUNX1 は、胚発生中の成体（最終的な）造血において重要な役割を果たします。 RUNX1は、造血幹細胞および前駆細胞（HSPC）の形成に寄与するすべての造血部位で発現しており、卵黄嚢、[22]、 尿膜、胎盤、傍大動脈内臓胸膜（P-Sp;（内臓中胚葉層）、[23]、大動脈性腺中腎（ AGM）、臍帯動脈および卵黄動脈[24]が含まれます。HSPCは、血管内に散在する造血細胞に分化できる内皮細胞の特別なサブセットである造血内皮を介して生成されます。HSPCの出現は、マウスやゼブラフィッシュの動物モデルでよく研究されており、HSPCは背側大動脈の腹壁に付着する「大動脈内」クラスターとして現れます。RUNX1またはCBFは、造血幹細胞および前駆細胞（HSPC）のRUNX1は、内皮細胞が造血細胞になる過程で重要な役割を果たしている。[25] RUNX1は原始的な造血においても重要であるという証拠が増えている。[26]これは、RUNX1ノックアウトマウスでは、原始的な赤血球が形態異常を示し、HSPCが存在しないため胎生11.5～12.5日までに胎児致死に至ることとは別に、芽球細胞集団のサイズが大幅に減少したためである。
分子レベルでは、RUNX1遺伝子の発現はRUNX1イントロンシス調節エレメント（+23 RUNX1エンハンサー）によってアップレギュレーションされる。[27]この+23 RUNX1エンハンサーには、 Gata2、ETS因子（Fli-1、Elf-1、PU.1）、SCL / Lmo2 / Ldb1複合体などのさまざまな造血関連調節因子の結合を促進する保存されたモチーフと、RUNX1自体が自己調節ループで機能することが含まれる。 前述のように、RUNX1の主な役割は造血細胞の運命を調整することである。これは、トロンボポエチン（ TPO）受容体/ c-Mplプロモーターに結合し、続いて転写活性化因子または抑制因子をリクルートして、造血内皮からHSCへの移行、またはより低い造血階層の系統への分化を促進することによって達成できる。 RUNX1はSmad6の発現をアップレギュレーションすることで自身のレベルを調節し、タンパク質分解の標的とすることもできる。[28]
突然変異と急性骨髄性白血病
RUNX1のヘテロ接合性生殖細胞系列変異の広範な範囲は、家族性血小板疾患と関連している。家族性血小板疾患は、高率の骨髄性白血病に関連する軽度の出血性疾患である。[29]少なくとも39の形態のRUNX1体細胞変異が、さまざまな骨髄悪性腫瘍に関係している。例としては、骨髄異形成腫瘍または治療関連骨髄腫瘍につながる低線量放射線によって獲得されたRUNX1点変異から、染色体8q22、t(8; 21)に位置するETO / MTG8 / RUNX1T1遺伝子とRUNX1遺伝子の染色体転座までがあり、急性骨髄性白血病(AML)M2に分類される融合タンパク質AML-ETOが生成されます。
t(8; 21)では、 RUNX1のイントロン5 – 6とETOのイントロン1b – 2に頻繁にブレークポイントが発生し、 RUNX1からruntドメインを、ETOからすべてのNervy相同領域(NHR)1-4を継承したキメラ転写物が作成されます。その結果、AML-ETOは、コリプレッサーとヒストン脱アセチル化酵素のリクルートを介して転写リプレッサーとして機能しながら、RUNX1標的遺伝子に結合する能力を保持します。これはETOの固有の機能です。AML-ETOの発がん性は、芽球細胞の分化を阻害し、自己複製を促進し、骨髄に芽球が大量に蓄積(> 20%)するため発揮されます。これはさらに、組織学的にはアウアー小体の存在によって、またエピジェネティックには残基 24 と 43 のリジン アセチル化によって特徴付けられます。白血病誘発を引き起こす可能性のある AML-ETO のその他の作用には、DNA 修復酵素 8-オキソグアニン DNA グリコシラーゼ ( OGG1 ) のダウンレギュレーションと細胞内活性酸素種のレベルの増加が含まれ、AML-ETO を発現する細胞はさらなる遺伝子変異に対してより感受性になります。
T細胞急性リンパ性白血病（T-ALL）における役割
T-ALL患者の約15％はRUNX1のDNA結合ドメイン周辺に集中したRUNX1変異を有しています。これらの変異は機能喪失を引き起こすと考えられており、腫瘍抑制の役割を果たす可能性があります。[30]
毛包の発達への関与
Runx1は、マウスの胎児の皮膚で発現していることが初めて発見されました。[31] Runx1は上皮コンパートメントで発現し、Wntシグナル伝達とLef1レベルを活性化することで、休止期から成長期への毛包の活性化を制御します。 [32]同時に、真皮でも発現し、同じターゲットを抑制して、毛幹と毛包の胚発生を可能にします。[33]ヒトの毛包では、発現パターンがマウスと類似しており、同様の役割を果たしていることを示しています。[34]毛包の発達に加えて、Runx1は皮膚がんや上皮がんの発症にも関与しています。[34] [35]このように、Runx1の挙動には組織間で類似点があります。
膵臓がんにおけるRUNX1
RUNX1の高発現は膵臓癌患者の予後不良と関連しており、膵臓癌における腫瘍促進能を有する。[36]治療に対する抵抗性の最も一般的な原因は、膵臓癌細胞のプログラム細胞死（アポトーシス）の抑制である。アポトーシス開始の重要な因子はタンパク質NOXAであり、これは特に悪性度の強い膵臓癌で抑制される。NOXA遺伝子の遺伝的抑制は転写因子RUNX1によって媒介される。RUNX1の薬理学的または遺伝的阻害はNOXA遺伝子の抑制を解除し、膵臓癌細胞におけるアポトーシスを誘導する。[36]
インタラクション
RUNX1 は以下と相互作用することが示されています:
参照
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さらに読む
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