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| エイリアス | PSMA3、HC8、PSC3、プロテアソームサブユニットアルファ3、プロテアソーム20Sサブユニットアルファ3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム: 176843; MGI : 104883;ホモロジーン: 2082;ジーンカード：PSMA3; OMA :PSMA3 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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プロテアソームサブユニットαタイプ3は、マクロペインサブユニットC8やプロテアソーム成分C8としても知られ、ヒトではPSMA3遺伝子によってコードされるタンパク質です。[5] [6]このタンパク質は、20Sプロテアソーム複合体の完全な組み立てに寄与する17の必須サブユニット（αサブユニット1～7、構成βサブユニット1～7、およびβ1i、β2i、β5iなどの誘導性サブユニット）の1つです。
関数
真核生物のプロテアソームは、タンパク質の品質管理を目的とした損傷タンパク質や、動的な生物学的プロセスのための重要な調節タンパク質成分など、分解可能なタンパク質を認識します。改変されたプロテアソームである免疫プロテアソームの重要な機能は、クラス I MHCペプチドの処理です。アルファ リングの成分として、プロテアソーム サブユニット アルファ タイプ 3 は、7 量体アルファ リングと基質入口ゲートの形成に寄与します。
構造
ヒトタンパク質プロテアソームサブユニットαタイプ3は28.4kDaの大きさで、254個のアミノ酸で構成されています。このタンパク質の計算された理論的なpIは5.08です。 [7]
複雑な組み立て
プロテアソームは、高度に整然とした 20S コア構造を持つ多触媒プロテアーゼ複合体です。この樽型のコア構造は、28 個の非同一サブユニットの 4 つの軸方向に積み重ねられたリングで構成されています。2 つの端のリングはそれぞれ 7 つのアルファサブユニットで形成され、2 つの中央のリングはそれぞれ 7 つのベータサブユニットで形成されます。3 つのベータサブユニット (ベータ 1、ベータ2 、ベータ 5 ) はそれぞれタンパク質分解活性部位を含み、異なる基質選択性を持っています。プロテアソームは真核細胞全体に高濃度で分布しており、非リソソーム経路でATP /ユビキチン依存プロセスでペプチドを切断します。 [8] [9]
機構
単離された 20S プロテアソーム複合体の結晶構造は、ベータサブユニットの 2 つのリングがタンパク質分解チャンバーを形成し、そのチャンバー内にすべてのタンパク質分解活性部位を維持していることを実証しています。[9]同時に、アルファサブユニットのリングは、タンパク質分解チャンバーに入る基質の入り口を形成します。不活性化された 20S プロテアソーム複合体では、内部のタンパク質分解チャンバーへのゲートは、特定のアルファサブユニットのN 末端テールによって保護されています。 [10] [11] 20S コア粒子 (CP) のタンパク質分解能力は、CP がアルファリングの片側または両側で 1 つまたは 2 つの調節粒子 (RP) と結合すると活性化されます。これらの調節粒子には、19S プロテアソーム複合体、11S プロテアソーム複合体などが含まれます。CP-RP の結合に続いて、特定のアルファサブユニットの構造が変化し、その結果、基質入口ゲートが開きます。 RP以外にも、20Sプロテアソームは、低濃度のドデシル硫酸ナトリウム（SDS）やNP-14への曝露など、他の穏やかな化学処理によっても効果的に活性化される。[11] [12]
臨床的意義
プロテアソームとそのサブユニットは、少なくとも次の 2 つの理由から臨床的に重要です。(1) 複合体の損傷や機能不全のプロテアソームは、特定の疾患の根本的な病態生理学と関連している可能性があり、(2) 治療介入のための薬物ターゲットとして利用できる可能性があります。最近では、プロテアソームを新しい診断マーカーや戦略の開発に活用する取り組みが活発化しています。
プロテアソームは、ユビキチン-プロテアソームシステム（UPS）[13]および対応する細胞タンパク質品質管理（PQC）の極めて重要な構成要素を形成します。タンパク質のユビキチン化とそれに続くプロテアソームによるタンパク質分解および分解は、細胞周期、細胞の成長と分化、遺伝子転写、シグナル伝達およびアポトーシスの調節における重要なメカニズムです。[14]その後、プロテアソーム複合体の組み立てと機能が低下し、タンパク質分解活性が低下し、損傷したタンパク質種または誤って折り畳まれたタンパク質種が蓄積します。このようなタンパク質の蓄積は、神経変性疾患、[15] [16]心血管疾患、[17] [18] [19]炎症反応および自己免疫疾患、[20]悪性腫瘍 につながる全身性DNA損傷反応の病因および表現型特性に寄与している可能性があります。[21]
いくつかの実験的研究と臨床研究は、UPSの異常と調節不全が、アルツハイマー病[22] 、パーキンソン病[23]、ピック病[24] 、筋萎縮性側索硬化症（ALS）[24 ]、 ハンチントン病[23] 、クロイツフェルト・ヤコブ病[25]、運動ニューロン疾患、ポリグルタミン（PolyQ）病、筋ジストロフィー[26] 、および認知症に関連するいくつかのまれな神経変性疾患を含むいくつかの神経変性疾患の発症に寄与していることを示している。[27]ユビキチン-プロテアソームシステム（UPS）の一部として、プロテアソームは心臓タンパク質の恒常性を維持し、したがって心臓虚血性障害[28] 、心室肥大[29]および心不全において重要な役割を果たしている。[30]さらに、UPSが悪性形質転換に重要な役割を果たしているという証拠が蓄積されつつある。UPSのタンパク質分解は、がんの発生に重要な刺激シグナルに対するがん細胞の反応において主要な役割を果たす。したがって、p53 、 c -jun、c-Fos、NF-κB、c-Myc、HIF-1α、MATα2、STAT3、ステロール調節エレメント結合タンパク質、アンドロゲン受容体などの転写因子の分解による遺伝子発現はすべてUPSによって制御され、さまざまな悪性腫瘍の発生に関与している。[31]さらに、UPSは大腸がん、網膜芽細胞腫（Rb）における大腸腺腫性ポリポーシス（APC）などの腫瘍抑制遺伝子産物の分解を制御している。 UPS は、フォン・ヒッペル・リンドウ腫瘍抑制因子(VHL) や、多くのプロトオンコゲン( Raf、Myc、Myb、Rel、Src、Mos、ABL ) の発現を制御します。UPS は炎症反応の調節にも関与しています。この活性は、通常、NF-κB の活性化におけるプロテアソームの役割に起因し、NF-κB は、 TNF-α、IL-β、IL-8、接着分子などの炎症性サイトカインの発現をさらに制御します。UPSは、炎症反応において、主にサイクリンのタンパク質分解とCDK阻害剤の分解を介して白血球増殖の調節因子としての役割も果たしている。[ 32 ]最後に、 SLE 、シェーグレン症候群、関節リウマチ（RA）などの自己免疫疾患患者は、主に循環プロテアソームを呈しており、臨床バイオマーカーとして応用できる。[33]
プロテアソームサブユニットα3型の役割は、ヒトの悪性腫瘍の根底にあるメカニズムに関連している。Cables1はp21の安定性を維持し、Cables1の腫瘍抑制機能が少なくとも部分的にはp21の腫瘍抑制活性を高めることによって発生するというモデルを支持することで、新しいp21調節因子であることが示唆されている。このプロセスでは、Cables1はプロテアソームサブユニットα3型（PMSA3）を機械的に妨害し、それによってp21に結合して細胞死を誘導し、細胞増殖を阻害する。[34]
インタラクション
PSMA3 は、
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