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| エイリアス | PSMA6、IOTA、PROS27、p27K、プロテアソームサブユニットアルファ6、プロテアソーム20Sサブユニットアルファ6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：602855; MGI : 1347006;ホモロジーン: 2085;ジーンカード：PSMA6; OMA :PSMA6 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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プロテアソームサブユニットα型6は、ヒトではPSMA6遺伝子によってコードされるタンパク質である。[4] [5] [6]このタンパク質は、20Sプロテアソーム複合体の完全な組み立てに寄与する17の必須サブユニット（αサブユニット1～7、構成βサブユニット1～7、およびβ1i、β2i、β5iを含む誘導性サブユニット）の1つである。
構造
タンパク質発現
PMSA6遺伝子は、ペプチダーゼT1Aファミリーのメンバー、つまり20Sコアαサブユニットをコードしています。Y染色体上で擬遺伝子が同定されています。[6]この遺伝子は8つのエクソンを持ち、染色体バンド14q13に位置します。ヒトタンパク質プロテアソームサブユニットαタイプ6は、20Sプロテアソームサブユニットα-1（系統的命名法に基づく）としても知られています。このタンパク質は27kDaの大きさで、246個のアミノ酸で構成されています。このタンパク質の計算された理論pI（等電点）は6.35です。
複雑な組み立て
プロテアソームは、高度に整然とした 20S コア構造を持つ多触媒プロテアーゼ複合体です。この樽型のコア構造は、28 個の異なるサブユニットが軸方向に積み重ねられた 4 つのリングで構成されています。2 つの端のリングはそれぞれ 7 つのアルファ サブユニットで形成され、2 つの中央のリングはそれぞれ 7 つのベータ サブユニットで形成されます。3 つのベータ サブユニット (ベータ 1、ベータ 2、ベータ 5) はそれぞれタンパク質分解活性部位を持ち、異なる基質選択性を持っています。プロテアソームは真核細胞全体に高濃度で分布しており、非リソソーム経路で ATP/ユビキチン依存プロセスによりペプチドを切断します。[7] [8]
関数
単離された 20S プロテアソーム複合体の結晶構造は、β サブユニットの 2 つのリングがタンパク質分解チャンバーを形成し、そのチャンバー内にすべてのタンパク質分解活性部位を維持していることを実証しています。[8]同時に、α サブユニットのリングは、基質がタンパク質分解チャンバーに入るための入り口を形成します。不活性化された 20S プロテアソーム複合体では、内部のタンパク質分解チャンバーへのゲートは、特定のα サブユニットの N 末端テールによって保護されています。[9] [10] 20S コア粒子 (CP) のタンパク質分解能力は、CP がα リングの片側または両側で 1 つまたは 2 つの調節粒子 (RP) と結合すると活性化されます。これらの調節粒子には、19S プロテアソーム複合体、11S プロテアソーム複合体などが含まれます。CP-RP の結合に続いて、特定のα サブユニットの構造が変化し、結果として基質入口ゲートが開きます。 20Sプロテアソームは、RP以外にも、低濃度のドデシル硫酸ナトリウム（SDS）やNP-14への曝露など、他の穏やかな化学処理によっても効果的に活性化される。[10] [11]アルファリングの構成要素として、プロテアソームサブユニットアルファタイプ6は、七量体アルファリングと基質入口ゲートの形成に寄与する。
真核生物のプロテアソームは、タンパク質の品質管理を目的とした損傷タンパク質や、動的な生物学的プロセスのための重要な調節タンパク質成分など、分解可能なタンパク質を認識します。改変されたプロテアソームである免疫プロテアソームの重要な機能は、クラス I MHC ペプチドの処理です。
臨床的意義
プロテアソームとそのサブユニットは、少なくとも次の 2 つの理由から臨床的に重要です。(1) 複合体の損傷や機能不全のプロテアソームは、特定の疾患の根本的な病態生理学と関連している可能性があり、(2) 治療介入のための薬物ターゲットとして利用できるからです。最近では、プロテアソームを新しい診断マーカーや戦略の開発に活用する取り組みが活発化しています。プロテアソームの病態生理学に関する理解が深まり、包括的になれば、将来的には臨床応用につながるはずです。
プロテアソームは、ユビキチン-プロテアソームシステム（UPS）[12]および対応する細胞タンパク質品質管理（PQC）の極めて重要な構成要素を形成します。タンパク質のユビキチン化とそれに続くプロテアソームによるタンパク質分解および分解は、細胞周期、細胞の成長と分化、遺伝子転写、シグナル伝達およびアポトーシスの調節における重要なメカニズムです。[13]その後、プロテアソーム複合体の組み立てと機能が低下し、タンパク質分解活性が低下し、損傷したタンパク質種または誤って折り畳まれたタンパク質種が蓄積します。このようなタンパク質の蓄積は、神経変性疾患、[14] [15]心血管疾患、[16] [17] [18]炎症反応および自己免疫疾患、[19]悪性腫瘍 につながる全身性DNA損傷反応の病因および表現型特性に寄与している可能性があります。[20]
いくつかの実験的研究と臨床研究は、UPSの異常と調節不全が、アルツハイマー病[21] 、パーキンソン病[22]、ピック病[23] 、筋萎縮性側索硬化症（ALS）[23] 、 ハンチントン病[22 ] 、クロイツフェルト・ヤコブ病[24]、運動ニューロン疾患、ポリグルタミン（PolyQ）病、筋ジストロフィー[25] 、および認知症に関連するいくつかのまれな神経変性疾患を含むいくつかの神経変性疾患の発症に寄与していることを示している。[26]ユビキチン-プロテアソームシステム（UPS）の一部として、プロテアソームは心臓タンパク質の恒常性を維持し、したがって心臓虚血性障害[27] 、心室肥大[28]および心不全において重要な役割を果たしている。[29]さらに、UPSが悪性形質転換に重要な役割を果たしているという証拠が蓄積されつつある。UPSのタンパク質分解は、がんの発生に重要な刺激シグナルに対するがん細胞の反応において主要な役割を果たす。したがって、p53 、 c -jun、c-Fos、NF-κB、c-Myc、HIF-1α、MATα2、STAT3、ステロール調節エレメント結合タンパク質、アンドロゲン受容体などの転写因子の分解による遺伝子発現はすべてUPSによって制御され、さまざまな悪性腫瘍の発生に関与している。[30]さらに、UPSは大腸がん、網膜芽細胞腫（Rb）における大腸腺腫性ポリポーシス（APC）などの腫瘍抑制遺伝子産物の分解を制御している。 UPS は、フォン・ヒッペル・リンドウ腫瘍抑制因子(VHL) や、多くのプロトオンコゲン( Raf、Myc、Myb、Rel、Src、Mos、ABL ) の発現を制御します。UPS は炎症反応の調節にも関与しています。この活性は、通常、NF-κB の活性化におけるプロテアソームの役割に起因し、NF-κB は、 TNF-α、IL-β、IL-8、接着分子などの炎症性サイトカインの発現をさらに制御します。UPSは、炎症反応において、主にサイクリンのタンパク質分解とCDK阻害剤の分解を介して白血球増殖の調節因子としての役割も果たしている。[ 31 ]最後に、 SLE 、シェーグレン症候群、関節リウマチ（RA）などの自己免疫疾患患者は、主に循環プロテアソームを呈しており、臨床バイオマーカーとして応用できる。[32]
PSMA6は強直性脊椎炎（AS）の発症に関与していることが示唆されており、この自己免疫疾患の潜在的なバイオマーカーとなる可能性がある。[33] ASを調査した同じ研究では、 PSMA6に加えてRPL17、MRPL22、PSMA4もASの発症に関与しており、臨床応用のための潜在的なバイオマーカーとなる可能性があることも示唆されている。[33]
インタラクション
PSMA6はPLK1 [34]およびPSMA3 [35] [36]と相互作用することが示されている。
参考文献
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000021024 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ DeMartino GN、Orth K、McCullough ML、Lee LW、Munn TZ、Moomaw CR、Dawson PA、Slaughter CA (1991 年 8 月)。「ヒトの高分子量プロテアーゼであるマクロペイン (プロテアソーム) の 4 つのサブユニットの一次構造は異なっているが相同性がある」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - タンパク質構造と分子酵素学。1079 (1): 29–38。doi :10.1016/0167-4838(91)90020-Z。PMID 1888762 。
- ^ Coux O, Tanaka K, Goldberg AL (1996 年 11 月). 「20S および 26S プロテアソームの構造と機能」. Annual Review of Biochemistry . 65 : 801–47. doi :10.1146/annurev.bi.65.070196.004101. PMID 8811196.
- ^ ab "Entrez Gene: PSMA6 プロテアソーム (プロソーム、マクロペイン) サブユニット、アルファ型、6"。
- ^ Coux O, Tanaka K, Goldberg AL (1996). 「20Sおよび26Sプロテアソームの構造と機能」. Annual Review of Biochemistry . 65 : 801–47. doi :10.1146/annurev.bi.65.070196.004101. PMID 8811196.
- ^ ab Tomko RJ、Hochstrasser M (2013)。 「真核生物プロテアソームの分子構造と集合」。Annual Review of Biochemistry。82 :415–45。doi : 10.1146 /annurev- biochem -060410-150257。PMC 3827779。PMID 23495936。
- ^ Groll M、Ditzel L、Löwe J、Stock D、Bochtler M、Bartunik HD、Huber R (1997 年 4 月)。「酵母由来の 20S プロテアソームの構造 (2.4 Å 解像度)」。 Nature。386 ( 6624 ) : 463–71。Bibcode : 1997Natur.386..463G。doi : 10.1038/386463a0。PMID 9087403。S2CID 4261663。
- ^ ab Groll M、Bajorek M、Köhler A、Moroder L、Rubin DM、Huber R、Glickman MH、Finley D (2000 年 11 月)。「プロテアソームコア粒子へのゲートチャネル」。Nature Structural Biology。7 ( 11 ) : 1062–7。doi :10.1038/80992。PMID 11062564。S2CID 27481109 。
- ^ Zong C, Gomes AV, Drews O, Li X, Young GW, Berhane B, Qiao X, French SW, Bardag-Gorce F, Ping P (2006 年 8 月). 「マウス心臓 20S プロテアソームの調節: 関連するパートナーの役割」. Circulation Research . 99 (4): 372–80. doi : 10.1161/01.res.0000237389.40000.02 . PMID 16857963.
- ^ Kleiger G、Mayor T (2014 年 6 月)。 「危険な旅: ユビキチン-プロテアソーム システムの旅」。Trends in Cell Biology。24 ( 6): 352–9。doi : 10.1016 /j.tcb.2013.12.003。PMC 4037451。PMID 24457024 。
- ^ Goldberg AL、Stein R、Adams J (1995 年8 月)。「プロテアソーム機能に関する新たな知見: 古細菌から医薬品開発まで」。化学と生物学。2 (8): 503–8。doi : 10.1016 / 1074-5521 (95)90182-5。PMID 9383453。
- ^ Sulistio YA、Heese K（2016年3月）。「アルツハイマー病におけるユビキチン-プロテアソームシステムと分子シャペロンの調節不全」。分子神経生物学。53 （2）：905-31。doi ： 10.1007 /s12035-014-9063-4。PMID 25561438。S2CID 14103185 。
- ^ Ortega Z、Lucas JJ (2014)。「ハンチントン病におけるユビキチン-プロテアソーム系の関与」。分子 神経科学のフロンティア。7 :77。doi : 10.3389 / fnmol.2014.00077。PMC 4179678。PMID 25324717。
- ^ Sandri M、 Robbins J (2014 年 6 月)。「タンパク質毒性: 心臓病における過小評価されている病理」。Journal of Molecular and Cellular Cardiology。71 : 3–10。doi :10.1016 / j.yjmcc.2013.12.015。PMC 4011959。PMID 24380730。
- ^ Drews O、Taegtmeyer H (2014 年 12 月)。「心臓病におけるユビキチン-プロテアソーム系の標的化: 新しい治療戦略の基礎」。抗酸化 物質とレドックスシグナル伝達。21 (17): 2322–43。doi :10.1089/ars.2013.5823。PMC 4241867。PMID 25133688。
- ^ Wang ZV、Hill JA (2015年2月)。「タンパク質の品質管理と代謝 ：心臓における双方向制御」。細胞代謝。21 (2): 215–26。doi : 10.1016 /j.cmet.2015.01.016。PMC 4317573。PMID 25651176。
- ^ ab Karin M、Delhase M (2000 年 2 月)。「I kappa B キナーゼ (IKK) と NF-kappa B: 炎症誘発シグナル伝達の重要な要素」。免疫学セミナー。12 (1 ) : 85–98。doi :10.1006/smim.2000.0210。PMID 10723801 。
- ^ Ermolaeva MA、Dakhovnik A、Schumacher B (2015 年 9 月) 。 「細胞および全身のDNA 損傷応答における品質管理メカニズム」。Ageing Research Reviews。23 ( Pt A): 3–11。doi : 10.1016 /j.arr.2014.12.009。PMC 4886828。PMID 25560147。
- ^ チェクレール F、ダ・コスタ CA、アンコリオ K、シュヴァリエ N、ロペス・ペレス E、マランボー P (2000 年 7 月)。 「アルツハイマー病におけるプロテアソームの役割」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 疾患の分子基盤。1502 (1): 133–8。土井：10.1016/s0925-4439(00)00039-9。PMID 10899438。
- ^ ab Chung KK、Dawson VL、 Dawson TM（2001年11月）。「パーキンソン病およびその他の神経変性疾患におけるユビキチン-プロテアソーム経路の役割」。Trends in Neurosciences。24（ 11 Suppl ）：S7–14。doi ： 10.1016 /s0166-2236（00）01998-6。PMID 11881748。S2CID 2211658。
- ^ ab池田 憲治、秋山 秀、荒井 孝 、上野 秀、土屋 憲治、小坂 功 (2002 年 7 月)。「ピック病および認知症を伴う筋萎縮性側索硬化症の運動ニューロン系の形態計測学的再評価」。Acta Neuropathologica。104 ( 1 ) : 21–8。doi :10.1007/s00401-001-0513-5。PMID 12070660。S2CID 22396490 。
- ^ 真中裕、加藤隆、栗田隆、片桐隆、鹿間裕、鯨井隆、川浪隆、鈴木裕、二瓶裕、佐々木裕 (1992年5月)。 「クロイツフェルト・ヤコブ病における脳脊髄液ユビキチンの顕著な増加」。神経科学の手紙。139 (1): 47-9。土井：10.1016/0304-3940(92)90854-z。PMID 1328965。S2CID 28190967 。
- ^ Mathews KD、 Moore SA (2003年1 月)。「肢帯型筋ジストロフィー」。Current Neurology and Neuroscience Reports。3 ( 1): 78–85。doi : 10.1007/s11910-003-0042-9。PMID 12507416。S2CID 5780576。
- ^ Mayer RJ (2003 年 3 月)。「神経変性から神経 恒常性へ: ユビキチンの役割」。Drug News & Perspectives。16 (2): 103–8。doi : 10.1358 /dnp.2003.16.2.829327。PMID 12792671 。
- ^ Calise J、Powell SR（2013年2月）。「ユビキチンプロテアソームシステムと心筋虚血」。American Journal of Physiology。心臓および循環生理学。304（3）：H337–49。doi ： 10.1152 / ajpheart.00604.2012。PMC 3774499。PMID 23220331。
- ^ Predmore JM、Wang P、Davis F、Bartolone S、Westfall MV、Dyke DB、Pagani F、Powell SR、Day SM（2010年3月）。「ヒト肥大型心筋症および拡張型心筋症におけるユビキチンプロテアソーム機能不全」。Circulation。121 （8 ） ：997–1004。doi：10.1161 /circulationaha.109.904557。PMC 2857348。PMID 20159828。
- ^ Powell SR (2006 年 7 月). 「心臓生理学と病理学におけるユビキチン-プロテアソームシステム」. American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology . 291 (1): H1–H19. doi :10.1152/ajpheart.00062.2006. PMID 16501026. S2CID 7073263.
- ^ Adams J (2003年4月). 「癌治療におけるプロテアソーム阻害の可能性」. Drug Discovery Today . 8 (7): 307–15. doi :10.1016/s1359-6446(03)02647-3. PMID 12654543.
- ^ Ben-Neriah Y (2002年1月). 「免疫系におけるユビキチン化の調節機能」. Nature Immunology . 3 (1): 20–6. doi :10.1038/ni0102-20. PMID 11753406. S2CID 26973319.
- ^ Egerer K、Kuckelkorn U、Rudolph PE、Rückert JC、Dörner T、Burmester GR、Kloetzel PM、Feist E (2002 年 10 月)。「循環プロテアソームは自己免疫疾患における細胞損傷と免疫活性のマーカーである」。リウマチ学ジャーナル29 (10): 2045–52。PMID 12375310 。
- ^ ab Zhao H, Wang D, Fu D, Xue L (2015年6月). 「バイオインフォマティクスアプローチを用いた強直性脊椎炎関連遺伝子の予測」. Rheumatology International . 35 (6): 973–9. doi :10.1007/s00296-014-3178-9. PMID 25432079. S2CID 20484541.
- ^ Feng Y、Longo DL、Ferris DK（2001年1月）。「ポロ様キナーゼはプロテアソームと相互作用し、その活性を制御する」。細胞成長と分化。12 （1）：29–37。PMID 11205743 。
- ^ シュテルツル U、ヴォルム U、ラロウスキー M、ハーニッヒ C、ブレンベック FH、ゲーラー H、シュトロディッケ M、ツェンクナー M、シェーンヘル A、ケッペン S、ティム J、ミンツラフ S、エイブラハム C、ボック N、キーツマン S、ゲーデ A、トクセズE、ドローゲ A、クロビッチ S、コーン B、バーヒマイヤーW、Lehrach H、Wanker EE (2005 年 9 月)。 「ヒトタンパク質間相互作用ネットワーク: プロテオームに注釈を付けるためのリソース」。セル。122 (6): 957–68。土井：10.1016/j.cell.2005.08.029。hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8592-0。PMID 16169070。S2CID 8235923 。
- ^ Gerards WL、de Jong WW、Bloemendal H 、 Boelens W (1998 年 1 月)。「ヒトプロテアソームサブユニット HsC8 は他のアルファ型サブユニットのリング形成を誘導する」。Journal of Molecular Biology。275 ( 1): 113–21。doi : 10.1006 /jmbi.1997.1429。hdl : 2066/ 29386。PMID 9451443。
さらに読む
- Goff SP (2003年8月)。「脱アミノ化による死: HIV-1の新しい宿主制限システム」。Cell . 114 ( 3): 281–3. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00602-0 . PMID 12914693. S2CID 16340355.
- Bey F、Silva Pereira I、Coux O、Viegas-Péquignot E、Recillas Targa F、Nothwang HG、Dutrillaux B、Scherrer K (1993 年 2 月)。「プロソーム RNA 結合タンパク質 p27K は、α 型ヒトプロソーム遺伝子ファミリーのメンバーです」。Molecular & General Genetics 237 ( 1–2): 193–205。doi :10.1007/BF00282801。PMID 7681138。S2CID 37906146 。
- Kristensen P、Johnsen AH、Uerkvitz W 、 Tanaka K、Hendil KB (1994 年 12 月)。「部分的配列決定により 2 次元ゲルから同定されたヒトプロテアソームサブユニット」。生化学および生物物理学的研究通信。205 (3): 1785–9。doi :10.1006/bbrc.1994.2876。PMID 7811265 。
- Kato S, Sekine S, Oh SW, Kim NS, Umezawa Y, Abe N, Yokoyama-Kobayashi M, Aoki T (1994年12月). 「ヒト完全長cDNAバンクの構築」. Gene . 150 (2): 243–50. doi :10.1016/0378-1119(94)90433-2. PMID 7821789.
- Nederlof PM、Wang HR 、 Baumeister W (1995 年 12 月)。「ヒトおよび Thermoplasma のプロテアソーム α サブユニットの核局在シグナルは in vitro で機能する」。米国科学アカデミー紀要。92 (26): 12060–4。Bibcode : 1995PNAS...9212060N。doi : 10.1073 / pnas.92.26.12060。PMC 40296。PMID 8618844。
- Bureau JP、Olink-Coux M、Brouard N、Bayle-Julien S、Huesca M、Herzberg M、Scherrer K (1997 年 2 月)。「ヒトリンパ球サブポピュレーションにおけるプロソームの特性と表面抗原としての存在」。実験細胞研究。231 (1): 50–60。doi :10.1006/excr.1996.3453。PMID 9056411 。
- Seeger M、Ferrell K、Frank R、 Dubiel W (1997 年 3 月)。「HIV-1 tat は 20 S プロテアソームとその 11 S 調節因子による活性化を阻害する」。The Journal of Biological Chemistry。272 ( 13): 8145–8。doi : 10.1074/ jbc.272.13.8145。PMID 9079628 。
- Gerards WL、de Jong WW、Bloemendal H 、 Boelens W (1998 年 1 月)。「ヒトプロテアソームサブユニット HsC8 は他のアルファ型サブユニットのリング形成を誘導する」。Journal of Molecular Biology。275 ( 1): 113–21。doi : 10.1006 /jmbi.1997.1429。hdl : 2066/ 29386。PMID 9451443。
- Henry L、Baz A、Château MT、Caravano R、Scherrer K、Bureau JP (1998)。「骨髄U937細胞の分化中のプロテアソーム（プロソーム）サブユニットの変化」。分析細胞病 理学。15（3）：131–44。doi ：10.1155/1997/ 869747。PMC 4617585。PMID 9497851。
- マダニ N、カバット D (1998 年 12 月)。 「ヒトリンパ球におけるヒト免疫不全ウイルスの内因性阻害剤は、ウイルスの Vif タンパク質によって克服される。」ウイルス学ジャーナル。72 (12): 10251–5。土井：10.1128/JVI.72.12.10251-10255.1998。PMC 110608。PMID 9811770。
- Simon JH、Gaddis NC、 Fouchier RA、Malim MH (1998 年12月)。「新たに発見された細胞性抗 HIV-1 表現型の証拠」。Nature Medicine。4 ( 12 ): 1397–400。doi :10.1038/3987。PMID 9846577。S2CID 25235070 。
- Elenich LA、Nandi D、Kent AE、McCluskey TS、Cruz M、Iyer MN、Woodward EC、Conn CW、Ochoa AL、Ginsburg DB、Monaco JJ (1999 年 9 月)。「マウス 20S プロテアソームの完全な一次構造」。免疫 遺伝学。49 ( 10): 835–42。doi : 10.1007 /s002510050562。PMID 10436176。S2CID 20977116。
- Mulder LC、Muesing MA (2000年9 月) 。「N 末端ルール経路による HIV-1 インテグラーゼの分解」。The Journal of Biological Chemistry。275 ( 38): 29749–53。doi : 10.1074/ jbc.M004670200。PMID 10893419。
- Kleijnen MF、Shih AH、Zhou P、Kumar S、Soccio RE、Kedersha NL、Gill G、Howley PM (2000 年 8 月)。「hPLIC タンパク質は、ユビキチン化機構とプロテアソームを結びつける可能性がある」。Molecular Cell . 6 (2): 409–19. doi : 10.1016/S1097-2765(00)00040-X . PMID 10983987。
- Feng Y、Longo DL、Ferris DK (2001 年 1 月)。「ポロ様キナーゼはプロテアソームと相互作用し、その活性を調節する」。細胞成長と分化。12 (1): 29–37。PMID 11205743 。
- Engidawork E、Juranville JF、Fountoulakis M、Dierssen M、Lubec G (2001)。「胎児ダウン症候群におけるユビキチン-プロテアソームタンパク質分解経路タンパク質、プロテアソームゼータ鎖、イソペプチダーゼTの選択的アップレギュレーション」。ダウン症候群脳におけるタンパク質発現。pp. 117–30。doi :10.1007/ 978-3-7091-6262-0_10。ISBN 978-3-211-83704-7. PMID 11771738。
{{cite book}}:|journal=無視されました (ヘルプ) - Sjakste T、Sjakste N、Scherrer K (2001 年 11 月)。「ヒトプロテアソーム PROS-27 K 遺伝子のエクソン/イントロン構成」。DNA配列。12 ( 4 ) : 261–5。doi : 10.3109 /10425170109025000。PMID 11924531。S2CID 45201189 。