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| エイリアス | HSPB1、CMT2F、HEL-S-102、HMN2B、HS.76067、HSP27、HSP28、Hsp25、SRP27、熱ショックタンパク質ファミリーB（小型）メンバー1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：602195; MGI : 96240;ホモロジーン：1180;ジーンカード：HSPB1; OMA :HSPB1 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ヒートショックプロテイン27（Hsp27 ）はヒートショックプロテインベータ1（HSPB1）としても知られ、ヒトではHSPB1遺伝子によってコードされるタンパク質です。[5] [6]
Hsp27は、 α-クリスタリン、Hsp20などとともにsHsp（小型熱ショックタンパク質）グループのシャペロンです。sHspの共通機能は、シャペロン活性、耐熱性、アポトーシスの抑制、細胞発達および細胞分化の調節です。また、シグナル伝達にも関与しています。
構造
sHsp には共通の構造的特徴がいくつかあります。非常に特徴的なのは、C 末端近くにある、相同かつ高度に保存されたアミノ酸配列、いわゆる α-クリスタリン ドメインです。これらのドメインは 20% ～ 60% の配列相同性を持つ 80 ～ 100 残基で構成され、安定した二量体の形成に重要なβ シートに折り畳まれます。 [7] [8] Hsp27 は、α-クリスタリン ドメインの二量体界面にシステイン残基が含まれており、これが酸化されて二量体を共有結合するジスルフィド結合を形成できるという点で、sHsp の中ではかなり独特です。 [9] N末端は、あまり保存されていない領域、いわゆる WD/EPF ドメインと、このドメインの末端近くにあるかなり保存された部位を持つ短い可変配列で構成されています。 sHspのC末端領域は、上述のα-クリスタリンドメインと、それに続く高い運動性と柔軟性を持つ可変配列から構成されています。[10] C末端領域における全体的な配列保存性は比較的低いレベルですが、多くのsHspには、オリゴマーの組み立てを制御する役割を果たす、局所的に保存されたIle-Xxx-Ile/Val（IxI/V）モチーフが含まれています。[11]これは、負に帯電しているため、非常に柔軟で極性があります。[12]おそらく、これは疎水性sHspの溶解性のメディエーターとして機能し、タンパク質およびタンパク質/基質複合体を安定化します。これは、Hsp27Δ182-205 [13]およびHsp25Δ18でのC末端テールの除去によって示されました。 [14] Hsp27の場合、IxI/Vモチーフは181-Ile-Pro-Val-183に対応し、このタンパク質領域は重要な役割を果たしており、中央のPro残基の変異は遺伝性運動神経障害であるシャルコー・マリー・トゥース病を引き起こす。[15]
オリゴマー化
Hsp27は、 in vitroで平均質量が約500 kDaの大きな動的オリゴマーを形成する。[16] Hsp27のN末端とそのWD/EPF領域は、これらの大きなオリゴマー の発生に不可欠である。[17] [18] Hsp27オリゴマーは、隣接するモノマーの2つのα-クリスタリンドメインによって形成される安定した二量体で構成され、[16] [11]これは、 Methanocaldococcus jannaschii [7]由来のタンパク質MjHSP16.5と小麦Hsp16.9 [8]の結晶構造で初めて示された。したがって、オリゴマー形成プロセスの第一歩は、α-クリスタリンドメインの二量体化である。後生動物では、α-クリスタリンドメインによる二量体化は、界面での長いβストランドの形成を通じて進行する。しかしながら、この領域のアミノ酸配列は無秩序であると予測されている[19]。実際、Hsp27のα-クリスタリンドメインは単量体状態で部分的に展開しており、二量体よりも安定性が低い。[20]
Hsp27のオリゴマー化は動的なプロセスであり、16〜32のサブユニットからなる安定した二量体とオリゴマー（最大800 kDa ）のバランスが保たれており、サブユニットの交換率が高い。 [18] [21] [22]オリゴマー化は、細胞の生理機能、 Hsp27のリン酸化状態、およびストレスへの曝露に依存する。ストレスは、 Hsp27の発現（数時間後）およびリン酸化（数分後）の増加を誘発する。分化因子、マイトジェン、TNFαおよびIL-1βなどの炎症性サイトカイン、過酸化水素およびその他の酸化剤によるp38 MAPキナーゼカスケードの刺激は、[ 23]哺乳類のsHspを直接リン酸化[22]リン酸化は、体外で指数関数的に増殖する細胞におけるオリゴマー形成に重要な役割を果たしているが、体内で増殖する腫瘍細胞や体外で合流して増殖する腫瘍細胞におけるオリゴマー形成は、細胞間接触に依存しており、リン酸化の状態には依存していない。[24]さらに、HSP27にはアルグピリミジン修飾が含まれていることが示されている。[25]
おそらくオリゴマー化の状態はシャペロン活性と関係があり、大きなオリゴマーの凝集体は高いシャペロン活性を持ち、一方二量体と単量体は比較的高いシャペロン活性を持つ。[16] [20] [11]
細胞局在
Hsp27 は多くの細胞型、特にすべての種類の筋細胞に存在します。主に細胞質にありますが、核周囲領域、小胞体、核にも存在します。細胞分化と発達のさまざまな段階で過剰発現します。これは、組織の分化において Hsp27 が重要な役割を果たすことを示唆しています。
さまざまなリン酸化Hsp27種の高発現レベルと筋/神経変性疾患およびさまざまな癌との親和性が観察されました。[26]高発現レベルは、細胞増殖、転移、化学療法に対する耐性と逆相関している可能性があります。[27]高レベルのHsp27は乳がん患者の血清でも発見されました。[28]そのため、Hsp27は潜在的な診断マーカーになる可能性があります。
関数
Hsp27の主な機能は、生体内での耐熱性、細胞保護、およびストレス条件下での細胞生存のサポートです。 Hsp27のより専門的な機能は多様で複雑です。in vitroでは、タンパク質凝集を阻害し、部分的に変性したタンパク質を安定化させることでATP非依存性シャペロンとして機能し、 Hsp70複合体によるリフォールディングを保証します。 Hsp27はアポトーシスシグナル伝達経路にも関与しています。 Hsp27はミトコンドリア外膜と相互作用し、シトクロムc / Apaf-1 / dATP複合体の活性化を妨げ、それによってプロカスパーゼ9の活性化を阻害します。[26] Hsp27のリン酸化形態はDaxxアポトーシスタンパク質を阻害し、DaxxとFasおよびAsk1の結合を防ぎます。[29]さらに、Hsp27のリン酸化はTAK1とTAK1-p38/ERKの生存促進シグナル伝達の活性化につながり、TNF-α誘導性アポトーシスに対抗する。[30]
Hsp27のよく知られた機能は、アクチンと中間径フィラメントとの相互作用である。中間径フィラメントの非共有結合性フィラメント/フィラメント相互作用の形成を防ぎ、アクチンフィラメントの断片化を防ぐ。また、細胞膜に固定された焦点接触を維持する。[26]
Hsp27のもう一つの機能はプロテアソームの活性化です。ユビキチン化されたタンパク質と26Sプロテアソームに結合することで、不可逆的に変性したタンパク質とジャンクタンパク質の分解を促進します。Hsp27は、細胞の成長や炎症、ストレス反応など、多くのプロセスを制御するNF-κB経路の活性化を促進します。 [31] Hsp27の細胞保護特性は、活性酸素種を調節し、グルタチオンレベルを上げる能力に起因します。
おそらくHsp27は、他のシャペロンの中でも、細胞分化のプロセスに関与している。[32] Hsp27レベルの変化は、エールリッヒ腹水細胞、胚性幹細胞、正常B細胞、Bリンパ腫細胞、骨芽細胞、ケラチノサイト、ニューロンなどで観察された。Hsp27の上方制御は、リン酸化の速度および大きなオリゴマーの増加と相関している。Hsp27が成長の終結に重要な役割を果たしている可能性がある。
臨床的意義
運動神経障害
この遺伝子には少なくとも12の疾患を引き起こす変異が発見されている。[33] HSPB1の遺伝性変異は、遠位遺伝性運動神経障害および運動神経障害であるシャルコー・マリー・トゥース病を引き起こす。[34] Hsp27のアミノ酸配列全体にミスセンス変異があり、疾患を引き起こす変異のほとんどは成人発症の症状を呈する。[ 34 ]より重篤なHsp27変異体の1つはPro182Leu変異体であり、これは生後数年間に症状として現れ、さらにトランスジェニックマウスモデルで実証されている。[34] [35]これらの疾患の遺伝的根拠は通常常染色体優性であり、つまり1つの対立遺伝子のみに変異が含まれることを意味する。野生型のHSPB1遺伝子も変異対立遺伝子と並行して発現するため、病変細胞には野生型と変異型のHsp27の混合集団が含まれており、試験管内実験では2つのタンパク質がヘテロオリゴマーを形成できることが示されている。[36]
アポトーシスにおける役割
注目すべきことに、リン酸化Hsp27はヒト前立腺癌（PCa）細胞の浸潤を増加させ、細胞増殖を促進し、ヒトPCa細胞におけるFas誘導アポトーシスを抑制する。リン酸化されていないHsp27はアクチンキャッピングタンパク質として作用し、アクチンの再編成を防ぎ、結果として細胞接着と運動性を妨げることがわかっている。アンチセンス機構を介してHSP27を標的とするOGX-427は、現在臨床試験でテストされている。[37]
がんにおける役割
プロテインキナーゼCを介したHSPB1リン酸化は、鉄を介した脂質活性酸素種の産生を減少させることにより、鉄依存性の非アポトーシス細胞死であるフェロプトーシスから細胞を保護する。これらの新しいデータは、フェロプトーシスを介した癌の治療のためのHsp標的戦略、特に抗HSP27剤の開発を支持するものである。[38]
インタラクション
Hsp27 は以下と相互作用することが示されています:
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外部リンク
- GeneReviews/NCBI/NIH/UW のシャルコー・マリー・トゥース神経障害 2 型に関するエントリ
- 米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)における HSPB1+タンパク質、+ヒト