Loading article…
| チューブリン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 ATP 型の kif1a 頭部微小管複合体構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | チューブリン | ||||||||
| パム | PF00091 | ||||||||
| ファム一族 | CL0442 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00201 | ||||||||
| SCOP2 | 1tub / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
分子生物学におけるチューブリンは、球状タンパク質のチューブリンタンパク質スーパーファミリー、またはそのスーパーファミリーのメンバータンパク質の1つを指すことがあります。α-チューブリンとβ-チューブリンは、真核生物の細胞骨格の主要構成要素である微小管に重合します。[1]これは、 1968年に毛利秀夫によって発見され命名されました。[2]微小管は、有糸分裂を含む多くの重要な細胞プロセスで機能します。チューブリン結合薬は、DNAの分離、ひいては細胞分裂に必要な微小管の動態を阻害することで癌細胞を殺します。
真核生物にはチューブリンスーパーファミリーの6つのメンバーがありますが、すべての種にすべてのメンバーが存在するわけではありません。[3] [4] αチューブリンとβチューブリンはどちらも約50 kDaの質量を持ち、したがってアクチン（質量約42 kDa）と比較して同様の範囲にあります。対照的に、チューブリンポリマー（微小管）は円筒形の性質のため、アクチンフィラメントよりもはるかに大きくなる傾向があります。
チューブリンは長い間、真核生物に特有のものだと考えられてきました。しかし、最近では、いくつかの原核生物タンパク質がチューブリンに関連していることが示されています。[5] [6] [7] [8]
特徴づけ
チューブリンは、進化的に保存されたチューブリン/FtsZ ファミリー、GTPase タンパク質ドメインによって特徴付けられます。
このGTPaseタンパク質ドメインは、すべての真核生物のチューブリン鎖[9]、細菌タンパク質TubZ [8] 、古細菌タンパク質CetZ [10] 、および細菌と古細菌に広く分布するFtsZタンパク質ファミリー[5] [11]に見られます。
関数
微小管
α-チューブリンとβ-チューブリンは重合して動的な微小管を形成します。真核生物では、微小管は細胞骨格の主要構成要素の1つであり、構造的支持、細胞内輸送、DNA分離など、多くのプロセスで機能します。
微小管はα-チューブリンとβ-チューブリンの二量体から構成されています。これらのサブユニットは弱酸性で、等電点は5.2～5.8です。[14]それぞれの分子量は約50kDaです。[15]
微小管を形成するために、α-およびβ-チューブリンの二量体はGTPに結合し、GTP結合状態で微小管の（+）端に集合する。[16] β-チューブリンサブユニットは微小管のプラス端に露出し、α-チューブリンサブユニットはマイナス端に露出している。二量体が微小管に組み込まれた後、β-チューブリンサブユニットに結合したGTP分子は、微小管プロトフィラメントに沿った二量体間接触を介して最終的にGDPに加水分解される。[17] α-チューブリンサブユニットに結合したGTP分子は、このプロセス全体を通して加水分解されない。チューブリン二量体のβ-チューブリンメンバーがGTPまたはGDPのどちらに結合するかは、微小管内での二量体の安定性に影響を与える。 GTP に結合した二量体は微小管に集まる傾向があり、GDP に結合した二量体は分解する傾向があります。したがって、この GTP サイクルは微小管の 動的不安定性に不可欠です。
細菌の微小管
α-およびβ-チューブリンの相同体は、プロステコバクター 属の細菌で同定されている。[6] これらは細菌チューブリンであることを示すために BtubA および BtubB と命名されている。どちらもα-および β-チューブリンの両方と相同性を示す。 [18]構造的には真核生物のチューブリンと非常に類似しているが、シャペロンフリーの折り畳みや弱い二量体化など、いくつかのユニークな特徴がある。[19] 極低温電子顕微鏡法では、BtubA/B が生体内で微小管を形成することが示され、これらの微小管は、通常 13 本のプロトフィラメントを含む真核生物の微小管とは対照的に、わずか 5 本のプロトフィラメントで構成されていることが示唆された。 [13]その後の試験管内研究では、BtubA/B が 4 本鎖の「ミニ微小管」を形成することが示された。[20]
DNA分離
細胞分裂
原核生物の分裂
FtsZはほぼすべての細菌と古細菌に存在し、細胞分裂において機能し、分裂細胞の中央のリングに局在して、細胞膜を収縮させて細胞を挟み、2 つの娘細胞を生成するタンパク質のグループであるディビソームの他の成分をリクルートします。FtsZ は、in vitro でチューブ、シート、リングに重合することができ、 in vivo で動的フィラメントを形成します。
TubZは細菌細胞分裂中にコピー数の少ないプラスミドを分離する働きをする。このタンパク質はチューブリン相同体としては珍しい構造を形成し、2本のらせん状のフィラメントが互いに巻き付いている。[21]これは、無関係なプラスミド分割タンパク質ParMが同様の構造を示すことから、この役割に最適な構造を反映している可能性がある。[22]
細胞の形状
CetZは多形性 ハロアーキアにおける細胞形態変化に機能する。Haloferax volcaniiでは、CetZは板状の細胞形態から遊泳運動性を示す桿体形態への分化に必要な動的細胞骨格構造を形成する。[10]
種類
真核生物
チューブリン スーパーファミリーには 6 つのファミリー (アルファ (α)、ベータ (β)、ガンマ (γ)、デルタ (δ)、イプシロン (ε)、およびゼータ (ζ) チューブリン) が含まれます。[23]
α-チューブリン
ヒトα-チューブリンのサブタイプには以下のものがある：[要出典]
β-チューブリン
ヒトチューブリンに結合することが知られているすべての薬剤はβ-チューブリンに結合します。[24]これらにはパクリタキセル、コルヒチン、ビンカアルカロイドが含まれ、それぞれβ-チューブリン上に異なる結合部位を持っています。[24]
さらに、いくつかの抗虫薬は、高等真核生物よりも、線虫のβ-チューブリンのコルヒチン部位を優先的に標的とする。メベンダゾールはヒトやショウジョウバエのβ-チューブリンに対して依然としてある程度の結合親和性を保持しているが、[25] アルベンダゾールは線虫やその他の下等真核生物のβ-チューブリンにほぼ独占的に結合します。[26] [27]
クラスIII β-チューブリンは、ニューロンにのみ発現する微小管要素であり、[28]神経組織のニューロンに特異的な識別子としてよく使用されます。他のβ-チューブリンアイソタイプよりもコルヒチンとの結合速度がはるかに遅いです。 [29]
β1-チューブリンは、クラスVI β-チューブリンとも呼ばれ、[30]アミノ酸配列レベルで最も多様性に富んでいます。[31]ヒトでは巨核球と血小板でのみ発現しており、血小板の形成に重要な役割を果たしているようです。[31]クラスVI β-チューブリンが哺乳類細胞で発現すると、微小管ネットワークの破壊、微小管断片の形成を引き起こし、最終的には巨核球と血小板に存在する辺縁バンドのような構造を引き起こす可能性があります。[32]
カタニンはβ-チューブリンサブユニットで微小管を切断するタンパク質複合体であり、ニューロンや高等植物における急速な微小管輸送に必要である。[33]
ヒトβ-チューブリンのサブタイプには以下のものがある：[要出典]
γ-チューブリン
チューブリンファミリーのもう 1 つのメンバーである γ-チューブリンは、微小管の核形成と極性配向に重要です。中心体と紡錘体極体は、微小管の核形成が最も豊富な領域であるため、主にこれらの領域に存在します。これらの細胞小器官では、いくつかの γ-チューブリンと他のタンパク質分子が、γ-チューブリン リング複合体(γ-TuRC) と呼ばれる複合体に含まれています。この複合体は、化学的に微小管の (+) 端を模倣し、微小管が結合できるようにします。γ-チューブリンは、二量体として、および二量体と γTuRC の中間のサイズである γ-チューブリン小複合体 (γTuSC) の一部として単離されています。γ-チューブリンは、微小管の核形成の最もよく理解されているメカニズムですが、いくつかの研究では、特定の細胞が γ-チューブリンの不在に適応できる可能性があることが示されています。これは、正しい発現を阻害した突然変異とRNAi研究によって示されています。 γ-TuRCを形成して微小管を核形成および組織化するほかに、γ-チューブリンはフィラメントに重合して束や網目構造を形成することもできる。[34]
ヒトγ-チューブリンのサブタイプには以下が含まれます。
γ-チューブリンリング複合体のメンバー:
δ-チューブリンとε-チューブリン
デルタ (δ) チューブリンとイプシロン (ε) チューブリンは中心小体に局在することがわかっており、中心小体の構造と機能に役割を果たしている可能性がありますが、どちらも α 型や β 型ほど十分に研究されていません。
ヒトのδ-およびε-チューブリン遺伝子には以下が含まれる：[要出典]
ζ-チューブリン
ゼータチューブリン（IPR004058）は多くの真核生物に存在するが、胎盤哺乳類を含む他の生物には存在しない。多繊毛上皮細胞の中心小体の基底足構造と関連していることが示されている。[4]
原核生物
BtubA/B
BtubA ( Q8GCC5 ) と BtubB ( Q8GCC1 ) は、ヴェルコミクロビオタ属プロステコバクターのいくつかの細菌種に見られる。[6]真核生物のチューブリンとの進化的関係は不明であるが、水平遺伝子転移によって真核生物の系統から派生した可能性がある。[19] [18]他の細菌相同体と比較して、それらは真核生物のチューブリンに非常に類似している。組み立てられた構造では、BtubB は α-チューブリンのように機能し、BtubA は β-チューブリンのように機能する。[35]
フッツZ
多くの細菌や広古細菌の細胞は、二分裂によって分裂するためにFtsZを使用しています。細菌の共生から生まれた細胞小器官であるすべての葉緑体と一部のミトコンドリアもFtsZを使用しています。[36]これは最初に同定された原核生物の細胞骨格タンパク質でした。
タブZ
TubZ（Q8KNP3 ; pBt156）はバチルス・チューリンゲンシスにおいてプラスミド維持に必須であることが同定された。 [8] TubR（ Q8KNP2 ; pBt157）と呼ばれるDNA結合タンパク質に結合してプラスミドを引き寄せる。[37]
チェットZ
CetZ（D4GVD7）は、メタンミクロビアとハロバクテリアの広古細菌系統群に存在し、細胞の形状分化に機能する。[10]
ファージチューブリン
Phikzlikevirus属のファージやセラチアファージPCH45は、殻タンパク質（Q8SDA8）を使ってファージ核と呼ばれる核のような構造を作る。この構造はDNAだけでなく複製・転写機構も包んでいる。ファージDNAを制限酵素やI型CRISPR -Casシステムなどの宿主防御から守る。紡錘体を形成するチューブリンはPhuZ （B3FK34）やgp187など様々な名前で呼ばれ、細胞内で核の中心に位置している。[38] [39]
オディナーキオータチューブリン
熱水生息性のオーディン古細菌（オーディンチューブリン）由来のアスガルド古細菌チューブリンは、真のチューブリンであると同定された。オーディンチューブリンは、真核生物の微小管に最も類似したプロトマーとプロトフィラメントを形成するが、 FtsZに類似したリング系に組み立てられることから、オーディンチューブリンはFtsZと微小管形成チューブリンの中間の進化を示す可能性があることが示唆されている。 [40]
薬理学
チューブリンは、ビンブラスチンやビンクリスチン[44] 、[45 ] 、パクリタキセル[ 46 ]などの抗がん剤[41] [42] [43]の標的である。抗虫薬のメベンダゾールとアルベンダゾール、および抗痛風薬のコルヒチンはチューブリンに結合し、微小管形成を阻害する。前者は最終的に虫の細胞死につながるが、後者はヒトの好中球の運動性を抑制し、炎症を軽減する。抗真菌薬のグリセオフルビンは微小管形成を標的とし、がん治療に応用されている。
翻訳後修飾
微小管に組み込まれると、チューブリンは多数の翻訳後修飾を蓄積しますが、その多くはこれらのタンパク質に特有のものです。これらの修飾には、脱チロシン化、アセチル化、ポリグルタミル化、ポリグリシル化、リン酸化、ユビキチン化、SUMO化、パルミトイル化が含まれます。チューブリンはまた、急性細胞傷害などの際に酸化修飾や凝集を起こしやすい傾向があります。[47]
現在、いくつかの微小管で行われるアセチル化、特にα-チューブリンN-アセチルトランスフェラーゼ（ATAT1）によるアセチル化に関する科学的調査が数多く行われており、これは多くの生物学的機能や分子機能において重要な役割を果たしていることが実証されており、そのため、多くのヒト疾患、特に神経疾患とも関連しています。
参照
参考文献
- ^ Gunning PW、Ghoshdastider U、 Whitaker S、Popp D 、 Robinson RC（2015年6月）。「組成と機能が異なるアクチンフィラメントの進化」。Journal of Cell Science。128（11）：2009–19。doi ：10.1242/ jcs.165563。PMID 25788699 。
- ^ Mohri, H. (1968-03-16). 「精子鞭毛の微小管を構成する「チューブリン」のアミノ酸組成」。Nature . 217 ( 5133): 1053–1054. doi :10.1038/2171053a0. ISSN 0028-0836. PMID 4296139.
- ^ Findeisen P、Mühlhausen S、Dempewolf S、Hertzog J、Zietlow A、Carlomagno T、Kollmar M「6つのサブグループと最近の広範な重複が真核生物チューブリンタンパク質ファミリーの進化を特徴付ける」Genome Biol Evol (2014) 6 :2274-2288。
- ^ ab Turk E、Wills AA、Kwon T、Sedzinski J、Wallingford JB、Stearns T「ゼータチューブリンは保存されたチューブリンモジュールのメンバーであり、多繊毛細胞の中心小体基底足の構成要素である」Current Biology (2015) 25 :2177-2183。
- ^ ab Nogales E、Downing KH、Amos LA 、 Löwe J (1998 年 6 月)。「チューブリンと FtsZ は GTPase の異なるファミリーを形成する」。Nature Structural Biology。5 ( 6) : 451–8。doi : 10.1038 /nsb0698-451。PMID 9628483。S2CID 5945125 。
- ^ abc Jenkins C, Samudrala R, Anderson I, Hedlund BP, Petroni G, Michailova N, et al. (2002年12月). 「細菌属プロステコバクターの細胞骨格タンパク質チューブリンの遺伝子」.米国科学アカデミー紀要. 99 (26): 17049–54. Bibcode :2002PNAS...9917049J. doi : 10.1073/pnas.012516899 . PMC 139267. PMID 12486237 .
- ^ Yutin N、Koonin EV (2012 年 3月) 。「チューブリンの古細菌起源」。Biology Direct。7 :10。doi : 10.1186 / 1745-6150-7-10。PMC 3349469。PMID 22458654。
- ^ abc Larsen RA、Cusumano C、藤岡 A、Lim-Fong G、Patterson P、Pogliano J (2007 年 6 月)。「バチルス・チューリンゲンシスにおけるプラスミドの安定性に必要な、原核生物チューブリン様タンパク質 TubZ のトレッドミル運動」。 遺伝子と発達。21 ( 11 ): 1340–52。doi :10.1101/gad.1546107。PMC 1877747。PMID 17510284。
- ^ Nogales E 、Wolf SG 、Downing KH (1998 年 1 月)。「電子結晶構造解析によるアルファベータチューブリン二量体の構造」。Nature。391 ( 6663 ) : 199–203。Bibcode :1998Natur.391..199N。doi :10.1038/34465。PMID 9428769。S2CID 4412367。
- ^ abc Duggin IG、Aylett CH、Walsh JC、Michie KA、Wang Q、Turnbull L、et al. (2015 年 3 月)。「CetZ チューブリン様タンパク質が古細菌細胞の形状を制御する」。Nature . 519 ( 7543 ) : 362–5。Bibcode : 2015Natur.519..362D。doi :10.1038/nature13983。PMC 4369195。PMID 25533961。
- ^ Löwe J 、Amos LA (1998年1 月)。「細菌細胞分裂タンパク質 FtsZ の結晶構造」。Nature . 391 ( 6663) : 203–6。Bibcode :1998Natur.391..203L。doi :10.1038/34472。PMID 9428770。S2CID 4330857。
- ^ 「デジタルダウンロード」。PurSolutions 。2020年2月19日閲覧。
- ^ ab Pilhofer M、Ladinsky MS、McDowall AW、Petroni G、Jensen GJ (2011 年 12 月)。「細菌の微小管: 古代チューブリンが真核生物の細胞骨格の 5 つの原繊維相同体を構築」。PLOS Biology。9 ( 12 ) : e1001213。doi : 10.1371 / journal.pbio.1001213。PMC 3232192。PMID 22162949。
- ^ Williams RC、Shah C、Sackett D (1999 年11 月)。「固定化 pH 勾配ゲルでの等電点電気泳動によるチューブリンアイソフォームの分離」。分析生化学。275 (2): 265–7。doi : 10.1006 /abio.1999.4326。PMID 10552916 。
- ^ 「タンパク質配列中のチューブリン」EMBL-EBI。
- ^ Heald R, Nogales E (2002年1月). 「微小管ダイナミクス」. Journal of Cell Science . 115 (Pt 1): 3–4. doi : 10.1242/jcs.115.1.3 . PMID 11801717.
- ^ Howard J 、 Hyman AA (2003 年 4 月)。「微小管プラス端のダイナミクスとメカニズム」。Nature . 422 ( 6933): 753–8。Bibcode :2003Natur.422..753H。doi :10.1038/nature01600。PMID 12700769。S2CID 4427406。
- ^ ab Martin-Galiano AJ、Oliva MA、Sanz L、Bhattacharyya A、Serna M、Yebenes H、et al. (2011 年 6 月)。「細菌チューブリンの明確なループ配列と原始的なアセンブリ特性は、真核生物チューブリンの祖先からの起源を裏付ける」。The Journal of Biological Chemistry。286 ( 22 ): 19789–803。doi : 10.1074/ jbc.M111.230094。PMC 3103357。PMID 21467045 。
- ^ ab Schlieper D, Oliva MA, Andreu JM, Löwe J (2005 年 6 月). 「細菌チューブリン BtubA/B の構造: 遺伝子水平伝播の証拠」.米国科学アカデミー紀要. 102 (26): 9170–5. Bibcode :2005PNAS..102.9170S. doi : 10.1073/pnas.0502859102 . PMC 1166614. PMID 15967998 .
- ^ Deng X、Fink G、Bharat TA、He S、Kureisaite-Ciziene D、Löwe J (2017 年 7 月)。「Prosthecobacter BtubAB は動的不安定性を示す」。米国科学アカデミー紀要。114 (29): E5950 – E5958。doi : 10.1073/ pnas.1705062114。PMC 5530688。PMID 28673988 。
- ^ Aylett CH, Wang Q, Michie KA, Amos LA, Löwe J (2010 年 11 月). 「細菌チューブリンホモログ TubZ のフィラメント構造」.米国科学アカデミー紀要. 107 (46): 19766–71. Bibcode :2010PNAS..10719766A. doi : 10.1073/pnas.1010176107 . PMC 2993389. PMID 20974911 .
- ^ Bharat TA、Murshudov GN、 Sachse C、Löwe J (2015 年 7 月)。「アクチン様 ParM フィラメントの構造はプラスミド分離スピンドルの構造を示している」。Nature . 523 ( 7558 ) : 106–10。Bibcode :2015Natur.523..106B。doi : 10.1038/nature14356。PMC 4493928。PMID 25915019。
- ^ NCBI CCD cd2186
- ^ ab Zhou J、Giannakakou P (2005年1月)。「がん化学療法における微小管の標的化」。Current Medicinal Chemistry 。抗がん剤。5 (1): 65–71。doi : 10.2174 /1568011053352569。PMID 15720262 。
- ^ 「メベンダゾール」。Drugs.com。米国医療システム薬剤師会。 2019年12月11日時点のオリジナルよりアーカイブ。2015年8月18日閲覧。
- ^ 「アルベンダゾール」。Drugs.com。米国医療システム薬剤師会。 2015年9月23日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2015年8月18日閲覧。
- ^ Serbus LR、Landmann F、Bray WM、White PM、Ruybal J、Lokey RS、他 (2012 年 9 月)。「細胞ベースのスクリーニングにより、アルベンダゾール代謝物であるアルベンダゾールスルホンが Wolbachia を標的とすることが明らかに」。PLOS Pathogens。8 ( 9 ) : e1002922。doi : 10.1371 / journal.ppat.1002922。PMC 3447747。PMID 23028321。
- ^ Karki R、Mariani M、Andreoli M、He S、Scambia G、Shahabi S、Ferlini C (2013 年 4 月)。「βIII-チューブリン: タキサン耐性のバイオマーカーか、薬剤ターゲットか?」治療 ターゲットに関する専門家の意見。17 (4): 461–72。doi :10.1517/14728222.2013.766170。PMID 23379899。S2CID 26229777 。
- ^ Ludueña RF (1993年5月). 「チューブリンアイソタイプは機能的に重要であるか」.分子生物学. 4 ( 5): 445–57. doi :10.1091/mbc.4.5.445. PMC 300949. PMID 8334301.
- ^ 「TUBB1 チューブリン、ベータ1クラスVI [ホモサピエンス (ヒト)]」。遺伝子 - NCBI。
- ^ ab Lecine P, et al. (2000年8月). 「造血特異的β1チューブリンは転写因子NF-E2に依存した血小板生合成経路に関与する」Blood . 96 (4): 1366–73. doi : 10.1182/blood.V96.4.1366 . PMID 10942379.
- ^ Yang H、Ganguly A、Yin S、Cabral F (2011 年 3 月)。「巨核球系統特異的クラス VI β-チューブリンは微小管のダイナミクスを抑制し、微小管を断片化し、細胞分裂を阻害する」。細胞骨格 。68 ( 3 ): 175–87。doi :10.1002/cm.20503。PMC 3082363。PMID 21309084。
- ^ McNally FJ、Vale RD (1993 年 11 月)。「 安定した微小管を切断して分解する ATPase であるカタニンの同定」。Cell . 75 (3): 419–29. doi :10.1016/0092-8674(93)90377-3. PMID 8221885. S2CID 10264319.
- ^ チュモヴァ J、トレゲロヴァ L、コウロヴァ H、ヴォルク J、スリメンコ V、ハラダ P、クチェラ O、ベナダ O、クチャジョヴァ A、クレバノヴィチ A、ドラーバー P、ダニエル G、ビナロヴァ P (2018)。 「γ-チューブリンは、自己重合して二本鎖フィラメントと原線維ネットワークを形成するという保存された固有の特性を持っています。」Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 分子細胞研究。1865 (5): 734–748。土井：10.1016/j.bbamcr.2018.02.009。PMID 29499229。S2CID 4053150 。
- ^ Sontag CA、Sage H、Erickson HP (2009 年 9 月)。「BtubA-BtubB ヘテロダイマーはプロトフィラメントの組み立てに 不可欠な中間体である」。PLOS ONE。4 ( 9): e7253。Bibcode : 2009PLoSO ... 4.7253S。doi : 10.1371 / journal.pone.0007253。PMC 2746283。PMID 19787042。
- ^ Margolin W (2005 年 11 月). 「FtsZ と原核細胞および細胞小器官の分裂」. Nature Reviews. 分子細胞生物学. 6 (11): 862–71. doi : 10.1038/nrm1745. PMC 4757588. PMID 16227976.
- ^ Ni L、Xu W、Kumaraswami M、Schumacher MA (2010 年 6 月)。「プラスミドタンパク質 TubR は、HTH-DNA 結合の独特なモードを使用し、原核生物チューブリン相同体 TubZ をリクルートして DNA 分割を実行します」。米国科学アカデミー 紀要。107 ( 26): 11763–8。doi : 10.1073/ pnas.1003817107。PMC 2900659。PMID 20534443。
- ^ Chaikeeratisak, V; Nguyen, K; Egan, ME; Erb, ML; Vavilina, A; Pogliano, J (2017年8月15日). 「大型シュードモナスファージ間でファージ核とチューブリンスピンドルは保存されている」. Cell Reports . 20 (7): 1563–1571. doi :10.1016/j.celrep.2017.07.064. PMC 6028189. PMID 28813669 .
- ^ Malone, Lucia M.; Warring, Suzanne L.; Jackson, Simon A.; Warnecke, Carolin; Gardner, Paul P.; Gumy, Laura F.; Fineran, Peter C. (2019年12月9日). 「核のような構造を形成するジャンボファージはCRISPR–Cas DNAターゲティングを回避するが、III型RNAベースの免疫には脆弱である」。Nature Microbiology . 5 (1): 48–55. bioRxiv 10.1101/782524 . doi :10.1038/s41564-019-0612-5. PMID 31819217. S2CID 209164667.
- ^ Akıl, Caner; Ali, Samson; Tran, Linh T.; Gaillard, Jeremie; Li, Wenfei; Hayashida, Kenichi; Hirose, Mika; Kato, Takayuki; Oshima, Atsunori; Fujishima, Kosuke; Blanchoin, Laurent; Narita, Akihiro; Robinson, Robert C. (2021). 「Odinarchaeota チューブリンの構造とダイナミクス、および真核生物の微小管進化への影響」。bioRxiv 10.1101 /2021.10.22.465531 . doi :10.1101/2021.10.22.465531. S2CID 239831170.
{{cite journal}}:ジャーナルを引用するには|journal=(ヘルプ)が必要です - ^ van Der Heijden R、Jacobs DI、Snoeijer W、Halard D、Verpoorte R (2004 年 3 月)。「ニチニチソウのアルカロイド: 薬用植物学とバイオテクノロジー」。Current Medicinal Chemistry。11 (5): 607–28。doi : 10.2174 /0929867043455846。PMID 15032608 。
- ^ Raviña, Enrique (2011). 「ビンカアルカロイド」。創薬の進化: 伝統医学から現代医学へ。John Wiley & Sons。 pp. 157–159。ISBN 9783527326693。
- ^ クーパー、レイモンド、ディーキン、ジェフリー・ジョン（2016年）。「アフリカの世界への贈り物」。植物の奇跡：世界を変えた植物の化学。CRCプレス。pp.46-51。ISBN 9781498704304。
- ^ Keglevich P, Hazai L, Kalaus G, Szántay C (2012年5月). 「ビンブラスチンとビンクリスチンの基本骨格の改変」.分子. 17 (5): 5893–914. doi : 10.3390/molecules17055893 . PMC 6268133. PMID 22609781 .
- ^ Ngo QA、Roussi F、Cormier A、Thoret S、Knossow M、Guénard D、Guéritte F (2009 年 1 月)。「ビンカアルカロイドとフォモプシンハイブリッドの合成と生物学的評価」。Journal of Medicinal Chemistry。52 ( 1): 134–42。doi :10.1021/jm801064y。PMID 19072542 。
- ^ Altmann, Karl-Heinz (2009)。「エポチロンの前臨床薬理学および構造活性研究」。Mulzer , Johann H. (編)。エポチロン: 優れた抗腫瘍剤ファミリー: 土壌から臨床まで。Springer Science & Business Media。pp . 157–220。ISBN 9783211782071。
- ^ Samson AL、Knaupp AS、Sashindranath M、Borg RJ、Au AE、Cops EJ、他 (2012 年 10 月)。「核細胞質凝固: 損傷によって引き起こされる凝集イベントにより、タンパク質がジスルフィド架橋され、プラスミンによる除去が促進される」。Cell Reports。2 ( 4 ) : 889–901。doi : 10.1016 /j.celrep.2012.08.026。PMID 23041318。