Loading article…
ダイニンは、細胞内の微小管に沿って移動する細胞骨格 モータータンパク質のファミリーです。ダイニンは、 ATPに蓄えられた化学エネルギーを機械的仕事に変換します。ダイニンは、さまざまな細胞貨物を輸送し、有糸分裂に重要な力と変位を提供し、真核生物の繊毛と鞭毛の拍動を駆動します。これらの機能はすべて、逆行輸送として知られる、微小管のマイナス端に向かって移動するダイニンの能力に依存しているため、「マイナス端指向性モーター」と呼ばれています。対照的に、ほとんどのキネシンモータータンパク質は、順行輸送と呼ばれる方法で、微小管のプラス端に向かって移動します。
分類
| ダイニン重鎖、N末端領域1 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ダッソー・N1 | ||||||||
| パム | PF08385 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| |||||||||
| ダイニン重鎖、N末端領域2 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ダッソー・エヌ2 | ||||||||
| パム | PF08393 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| |||||||||
| ダイニン重鎖とダイニンモーターの領域D6 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ダイニン_ヘビー | ||||||||
| パム | PF03028 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| |||||||||
| ダイニン軽鎖中間鎖 (DLIC) | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||||
| シンボル | DLIC | ||||||||||
| パム | PF05783 | ||||||||||
| ファム一族 | CL0023 | ||||||||||
| |||||||||||
| ダイニン軽鎖タイプ1 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 結合ペプチドを有するヒトpin/lc8二量体の構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ダイニンライト | ||||||||
| パム | PF01221 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00953 | ||||||||
| SCOP2 | 1bkq / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| 障害 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 ロードブロック/LC7 タンパク質の構造 - RCSB PDB 1y4o | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ロブル1、ロブル2 | ||||||||
| パム | PF03259 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1歳4歳 / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
ダイニンは、細胞質ダイニンと軸糸ダイニン（繊毛ダイニンまたは鞭毛ダイニンとも呼ばれる） の 2 つのグループに分けられます。
- 細胞質
- 軸糸状
関数
軸糸ダイニンは繊毛と鞭毛の軸糸内の微小管の滑りを引き起こし、それらの構造を持つ細胞にのみ存在します。
細胞質ダイニンは、すべての動物細胞、そしておそらく植物細胞にも存在し、細胞小器官の輸送や中心体の組み立てなど、細胞の生存に必要な機能を果たします。[1]細胞質ダイニンは微小管に沿って連続的に動きます。つまり、ダイニンのどちらかの柄が常に微小管に付着しているため、ダイニンは微小管に沿ってかなりの距離を離れることなく「歩く」ことができます。
細胞質ダイニンは、ゴルジ体や細胞内の他の細胞小器官の配置に役立ちます。[1]また、小胞体、エンドソーム、リソソームによって作られた小胞 など、細胞機能に必要な貨物の輸送にも役立ちます(Karp、2005)。ダイニンは染色体の移動と、細胞分裂のための有糸分裂紡錘体の配置に関与しています。 [2] [3]ダイニンは、細胞小器官、小胞、場合によっては微小管の断片を、逆行性軸索輸送と呼ばれるプロセスで、ニューロンの軸索に沿って細胞体に向かって運びます。[1]さらに、ダイニンモーターは、樹状突起内で分解エンドソームを逆行的に輸送する役割も担っています。[4]
有糸分裂紡錘体の配置
細胞質ダイニンは、細胞質皮質に固定され、中心体から伸びる星状微小管を引っ張ることで、紡錘体を細胞質分裂の場所に位置決めします。MITのポスドク学生だった清光智美は、有糸分裂の中期にダイニンがモータータンパク質として染色体を細胞中央に整列させる役割を果たしていることを発見しました。ダイニンは微小管と染色体を細胞の一端に引っ張ります。微小管の端が細胞膜に近づくと、ダイニンを細胞の反対側に押し出す化学信号を放出します。ダイニンはこれを繰り返して染色体が細胞中央に集まるようにしており、これは有糸分裂に必要です。[5] [6] [7] [8] 出芽酵母はこのプロセスを研究するための強力なモデル生物であり、ダイニンがアストラル微小管のプラス端に標的化され、オフロード機構を介して細胞皮質に送達されることが示されている。[9] [10]
ウイルスの複製
ダイニンとキネシンはどちらも、ウイルスの複製プロセスを媒介するためにウイルスによって利用される可能性があります。多くのウイルスは、侵入した宿主の細胞膜後に、微小管輸送システムを使用して核酸/タンパク質コアを細胞内複製部位に輸送します。[11]ウイルスのモーター特異的結合部位についてはあまり知られていませんが、一部のウイルスにはプロリンに富む配列（ウイルス間で異なる）が含まれており、これを除去すると、ダイナクチン結合、軸索輸送（培養中）、および生体内での神経侵入が減少することが知られています。[12]これは、プロリンに富む配列がダイニンを利用する主要な結合部位である可能性があることを示唆しています。
構造
ダイニン モーターの各分子は、多数の小さなポリペプチドサブユニットで構成された複雑なタンパク質アセンブリです。細胞質ダイニンと軸糸ダイニンには同じコンポーネントがいくつか含まれていますが、独自のサブユニットもいくつか含まれています。
細胞質ダイニン
細胞質ダイニンは、分子量が約 1.5 メガダルトン(MDa) で、約 12 個のポリペプチド サブユニットを含む二量体の二量体です。サブユニットには、質量が 520 kDa の 2 つの同一の「重鎖」があり、ATPase活性を含み、微小管に沿った動きを生み出す役割を果たします。また、ダイニンをその積荷に固定すると考えられている 2 つの 74 kDa 中間鎖、2 つの 53～59 kDa 軽中間鎖、およびいくつかの軽鎖があります。
各ダイニン重鎖の力を生成する ATPase 活性は、他のAAA タンパク質と関連している大きなドーナツ型の「頭部」にあり、頭部から伸びる 2 つの突起が他の細胞質構造とつながっています。1 つの突起であるコイルドコイル ストークは、分離と再結合を繰り返すことで微小管の表面に結合し、その表面に沿って「移動」します。もう 1 つの突起である延長した尾は、ダイニンをその積荷に結合させる軽中間体、中間体、および軽鎖サブユニットに結合します。完全な細胞質ダイニン モーター内の対になった重鎖の交互の活動により、単一のダイニン分子は、完全に分離することなく、微小管に沿ってかなりの距離を「移動」して積荷を輸送できます。
ダイニンのアポ状態では、モーターにはヌクレオチドが存在せず、AAAドメインリングは開いた構造で存在し、[14] MTBDは高親和性状態で存在します。[15] AAAドメインについては多くのことが不明のままですが、 [16] AAA1はダイニンにおけるATP加水分解の主要部位として確立されています。[17] ATPがAAA1に結合すると、AAAドメインリングの「閉じた」構成への構造変化、バットレスの移動、[14]およびリンカーの構造変化が開始されます。[18] [19]リンカーは曲がり、AAA1に結合したままAAA5からAAA2にシフトします。[14] [19]柄から付着したαヘリックスの一つが支柱によって引っ張られ、ヘリックスをコイルドコイルパートナーに対してヘプタドリピートの半分だけスライドさせ、[15] [20]柄をねじります。[14]その結果、ダイニンのMTBDは低親和性状態になり、モーターが新しい結合部位に移動できるようになります。[21] [22] ATPの加水分解に続いて柄が回転し、ダイニンをMTに沿ってさらに移動させます。[18]リン酸が放出されると、MTBDは高親和性状態に戻り、MTに再結合してパワーストロークを引き起こします。[23]リンカーは直線構造に戻り、AAA2からAAA5にスイングバックします[24] [25]そしてレバーアクションを生み出します[26] 、パワーストロークによって達成されるダイニンの最大変位を生み出します[18]このサイクルはADPの放出で終了し、AAAドメインリングは「開いた」構成に戻ります。[22]
酵母ダイニンは微小管に沿って分離することなく移動できるが、後生動物では、細胞質ダイニンは、有糸分裂に必須の別の多サブユニットタンパク質であるダイナクチンとカーゴアダプターの結合によって活性化される必要がある。 [ 27]ダイニン、ダイナクチン、カーゴアダプターを含む3複合体は超プロセッシブであり、カーゴの細胞内目的地に到達するために分離することなく長距離を移動することができる。これまでに特定されているカーゴアダプターには、BicD2、Hook3、FIP3、Spindlyなどがある。[27] Rasスーパーファミリーのメンバーである軽中間鎖は、ダイニンモーターへのいくつかのカーゴアダプターの結合を仲介する。[28]ダイニン-ダイナクチン-BicD2の低解像度構造で証明されているように、他の尾部サブユニットもこの相互作用を促進するのに役立つ可能性がある。[29]
ダイニンの細胞内運動制御の主要な形態の 1 つはダイナクチンです。ダイナクチンは、ほぼすべての細胞質ダイニン機能に必要である可能性があります。[30]現在、ダイニンのパートナーとして最もよく研究されています。ダイナクチンは、細胞質ダイニンに結合して細胞全体の細胞内輸送を助けるタンパク質です。ダイナクチンは、他のタンパク質が結合するための足場として機能することができます。また、ダイニンをあるべき場所に局在させるリクルート因子としても機能します。[31] [32]また、キネシン 2 を制御する可能性があることを示唆する証拠もあります。[33]ダイナクチン複合体は 20 を超えるサブユニットで構成され、[29]そのうち p150(Glued) が最大です。[34]ダイナクチン自体がモーターの速度に影響を与えるという決定的な証拠はありません。ただし、モーターのプロセッシング性には影響します。[35]結合制御はおそらくアロステリックである。実験では、ダイニンモーターのプロセッシング能力の向上は、微小管へのp150サブユニット結合ドメインに依存しないことが示されている。[36]
軸糸ダイニン
軸糸ダイニンには、1 つ、2 つ、または 3 つの非同一重鎖を含む複数の形態があります (生物と繊毛内の位置によって異なります) 。各重鎖には、他のAAA タンパク質に似ていると考えられるドーナツ型の構造を持つ球状のモーター ドメイン、微小管に結合するコイル状の「茎」、および同じ軸糸の隣接する微小管に付着する延長された尾 (または「ステム」) があります。各ダイニン分子は、このようにして繊毛軸糸の 2 つの隣接する微小管の間に架橋を形成します。動きを引き起こす「パワー ストローク」の間、AAA ATPase モーター ドメインは構造変化を起こし、微小管結合茎が貨物結合尾に対して旋回するため、1 つの微小管が他の微小管に対してスライドします (Karp、2005)。この滑りにより、繊毛が細胞や他の粒子を叩いて推進するために必要な曲げ運動が生み出されます。反対方向への運動を担うダイニン分子のグループは、繊毛や鞭毛が前後に動けるように、協調して活性化および不活性化されると考えられます。放射状スポークは、この運動を同期させる構造 (またはその 1 つ) として提案されています。
軸糸ダイニン活性の調節は、鞭毛の拍動頻度と繊毛の波形にとって重要である。軸糸ダイニン調節のモードには、リン酸化、酸化還元、カルシウムなどがある。軸糸にかかる機械的な力も軸糸ダイニン機能に影響を与える。軸糸ダイニンの内側と外側の腕の重鎖は、微小管の滑り速度を制御するためにリン酸化/脱リン酸化される。他の軸糸ダイニン腕に関連するチオレドキシンは、軸糸内でダイニンが結合する場所を制御するために酸化/還元される。センターリンと外側の軸糸ダイニン腕の成分は、カルシウム濃度の変動を検出する。カルシウムの変動は、繊毛の波形と鞭毛の拍動頻度を変える上で重要な役割を果たしている（King, 2012）。[37]
歴史
繊毛と鞭毛の動きを司るタンパク質は、1963 年に初めて発見され、ダイニンと命名されました (Karp、2005)。20 年後、鞭毛ダイニンの発見以来存在が疑われていた細胞質ダイニンが単離され、特定されました (Karp、2005)。
減数分裂中の染色体分離
相同染色体の細胞の反対極への分離は、減数分裂の最初の分裂中に起こる。正常な染色体相補体を持つ半数体減数分裂産物を生成するには、適切な分離が不可欠である。キアズマの形成（交差組換えイベント）は、通常、適切な分離を促進するように見える。しかし、分裂酵母Schizosaccharomyces pombeでは、キアズマが存在しない場合に、ダイニンが分離を促進する。[38]ダイニンのモーターサブユニットであるDhc1は、キアズマの有無にかかわらず、染色体の分離に必要である。[38]ダイニン軽鎖Dlc1タンパク質も、特にキアズマが存在しない場合に分離に必要である。
参照
参考文献
- ^ abc カープ G、ビギンネン K、フォーゲル S、クールマン・クリーグ S (2005)。 Molekulare Zellbiology (フランス語)。スプリンガー。ISBN 978-3-540-23857-7。
- ^ Samora CP、Mogessie B、Conway L、Ross JL、Straube A、McAinsh AD (2011 年 8 月)。「MAP4 と CLASP1 は有糸分裂時に安定した紡錘体の位置を維持するための安全機構として機能する」。Nature Cell Biology。13 ( 9 ) : 1040–50。doi :10.1038/ncb2297。PMID 21822276。S2CID 8869880。
- ^ Kiyomitsu T 、 Cheeseman IM（2012年2月）。「染色体および紡錘体極由来のシグナルは、紡錘体の位置と方向に関する固有のコードを生成する」。Nature Cell Biology。14 （3）：311–7。doi ：10.1038 / ncb2440。PMC 3290711。PMID 22327364。
- ^ Yap CC、Digilio L、McMahon LP、Wang T 、 Winckler B（2022年4月）。「ダイニンはRab7依存性エンドソーム成熟、逆行性樹状突起輸送、および分解に必要である」。The Journal of Neuroscience。42（22）：4415–4434。doi ： 10.1523 / JNEUROSCI.2530-21.2022。PMC 9172292。PMID 35474277。
- ^ https://www.researchgate.net/publication/325479623_Dynein-Dynactin-NuMA_clusters_generate_cortical_spindle-pulling_forces_as_a_multi-arm_ensemble doi :10.7554/eLife.36559
- ^ Eshel D, Urrestarazu LA, Vissers S, Jauniaux JC, van Vliet-Reedijk JC, Planta RJ, Gibbons IR (1993 年 12 月). 「酵母の正常な核分離には細胞質ダイニンが必要である」. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 90 (23): 11172–6. Bibcode :1993PNAS...9011172E. doi : 10.1073/pnas.90.23.11172 . PMC 47944 . PMID 8248224.
- ^ Li YY, Yeh E, Hays T, Bloom K (1993 年 11 月). 「酵母ダイニン変異体における有糸分裂紡錘体の配向の破壊」.米国科学アカデミー紀要. 90 (21): 10096–100. Bibcode :1993PNAS...9010096L. doi : 10.1073/pnas.90.21.10096 . PMC 47720. PMID 8234262 .
- ^ Carminati JL 、 Stearns T (1997 年 8 月)。「微小管は、細胞皮質とのダイニン依存性相互作用を介して酵母の有糸分裂紡錘体を方向付ける」。The Journal of Cell Biology。138 ( 3): 629–41。doi : 10.1083 / jcb.138.3.629。PMC 2141630。PMID 9245791 。
- ^ Lee WL、Oberle JR 、 Cooper JA (2003 年 2 月)。「出芽酵母の核移動における lissencephaly タンパク質 Pac1 の役割」。The Journal of Cell Biology。160 ( 3): 355–64。doi : 10.1083 /jcb.200209022。PMC 2172672。PMID 12566428。
- ^ Lee WL、Kaiser MA、Cooper JA (2005年1 月)。「ダイニン機能のオフロード モデル: モーター サブユニットの異なる機能」。The Journal of Cell Biology。168 ( 2): 201–7。doi : 10.1083 /jcb.200407036。PMC 2171595。PMID 15642746。
- ^ ヴァッレ・テニー R、オパゾ T、カンチーノ J、ゴフ SP、アリアガダ G (2016 年 8 月)。 「ダイニン調節因子は、エコトロピックマウス白血病ウイルス感染症にとって重要です。」ウイルス学ジャーナル。90 (15): 6896–6905。土井：10.1128/JVI.00863-16。PMC 4944281。PMID 27194765。
- ^ Zaichick SV、Bohannon KP、Hughes A、Sollars PJ、Pickard GE、Smith GA (2013 年 2 月)。「ヘルペスウイルス VP1/2 タンパク質は、ダイニンを介したカプシド輸送と神経侵入のエフェクターである」。Cell Host & Microbe。13 ( 2 ): 193–203。doi : 10.1016 /j.chom.2013.01.009。PMC 3808164。PMID 23414759。
- ^ PDB : 4RH7 ; Carter AP (2013年2月). 「ダイニンモーターの動きに関する極めて明確な洞察」Journal of Cell Science . 126 (Pt 3): 705–13. doi : 10.1242/jcs.120725 . PMID 23525020.
- ^ abcd Schmidt H, Zalyte R, Urnavicius L, Carter AP (2015年2月). 「パワーストロークに向けて準備されたヒト細胞質ダイニン2の構造」. Nature . 518 (7539): 435–438. Bibcode :2015Natur.518..435S. doi : 10.1038/nature14023. PMC 4336856. PMID 25470043.
- ^ ab Carter AP、 Vale RD（2010年2月）。「ダイニンのAAA+リングと微小管結合ドメイン間のコミュニケーション」。生化学と細胞生物学。88 （1 ）：15–21。doi ：10.1139 / o09-127。PMC 2894566。PMID 20130675。
- ^ Kardon JR、 Vale RD (2009年12 月)。「細胞質ダイニンモーターの調節 因子」。Nature Reviews。分子細胞生物学。10 ( 12): 854–65。doi :10.1038/nrm2804。PMC 3394690。PMID 19935668。
- ^ PDB : 1HN5 ; Mocz G, Gibbons IR (2001年2月). 「AAAファミリーのオリゴマーATPaseとの相同性に基づくダイニン重鎖のモーター成分のモデル」. Structure . 9 (2). ロンドン、イギリス: 93–103. doi : 10.1016/S0969-2126(00)00557-8 . PMID 11250194.
- ^ abc Roberts AJ、Numata N、Walker ML、Kato YS、Malkova B、Kon T、大倉 R、有坂 F、Knight PJ、Sutoh K、Burgess SA (2009 年 2 月)。 「ダイニンモーターのAAA+リングとリンカースイング機構」。セル。136 (3): 485–95。土井：10.1016/j.cell.2008.11.049。PMC 2706395。PMID 19203583。
- ^ ab Roberts AJ、Malkova B、Walker ML、Sakakibara H、Numata N、Kon T、Ohura R、Edwards TA、Knight PJ、Sutoh K、Oiwa K、Burgess SA (2012 年 10 月)。 「ダイニンモーターにおけるリンカードメインのATP駆動型リモデリング」。構造。20 (10): 1670 ～ 1680 年。土井：10.1016/j.str.2012.07.003。PMC 3469822。PMID 22863569。
- ^ Kon T、Imamula K、Roberts AJ、Ohkura R、Knight PJ、Gibbons IR、Burgess SA、Sutoh K (2009 年 3 月)。「ダイニンのストークコイルドコイル内のヘリックススライドが ATPase と微小管結合を結びつける」。Nature Structural & Molecular Biology . 16 (3): 325–33. doi :10.1038/nsmb.1555. PMC 2757048 . PMID 19198589。
- ^ Carter AP (2013年2月). 「ダイニンモーターの動きに関する極めて明確な洞察」Journal of Cell Science . 126 (Pt 3): 705–13. doi : 10.1242/jcs.120725 . PMID 23525020.
- ^ ab Bhabha G、Cheng HC、Zhang N、Moeller A、Liao M、Speir JA、Cheng Y、Vale RD (2014 年 11 月)。「ダイニンモータードメインにおけるアロステリックコミュニケーション」。Cell . 159 ( 4): 857–68. doi :10.1016/j.cell.2014.10.018. PMC 4269335 . PMID 25417161.
- ^ Bhabha G、Johnson GT、Schroeder CM、Vale RD（2016年1月）。「ダイニンは微小管に沿ってどのように移動するか」。生化学の動向。41 （ 1 ）：94–105。doi ：10.1016/j.tibs.2015.11.004。PMC 4706479。PMID 26678005 。
- ^ Gennerich A、Carter AP、Reck-Peterson SL、Vale RD (2007 年 11 月)。「 細胞質ダイニンの力誘導による双方向ステッピング」。Cell . 131 (5): 952–65. doi :10.1016/j.cell.2007.10.016. PMC 2851641 . PMID 18045537。
- ^ Burgess SA、Knight PJ (2004 年 4 月)。「ダイニンモーターはウインチか?」Current Opinion in Structural Biology 14 ( 2): 138–46. doi :10.1016/j.sbi.2004.03.013. PMID 15093827。
- ^ Reck-Peterson SL、Yildiz A、Carter AP、Gennerich A、Zhang N、Vale RD (2006 年 7 月)。「ダイニンのプロセッシビティとステッピング行動の単一分子解析」。Cell . 126 ( 2): 335–48. doi :10.1016/j.cell.2006.05.046. PMC 2851639 . PMID 16873064。
- ^ ab McKenney RJ、Huynh W、Tanenbaum ME、Bhabha G、Vale RD (2014 年 7 月)。「ダイナクチン-カーゴアダプター複合体による細胞質ダイニン運動の活性化」。Science。345 ( 6194 ) : 337–41。Bibcode : 2014Sci ... 345..337M。doi :10.1126/science.1254198。PMC 4224444。PMID 25035494。
- ^ Schroeder CM、Ostrem JM、Hertz NT、Vale RD (2014 年 10 月)。「軽中間鎖の Ras 様ドメインがダイニンモーターと貨物結合領域を橋渡しする」。eLife。3 : e03351。doi : 10.7554 / eLife.03351。PMC 4359372。PMID 25272277。
- ^ ab Urnavicius L, Zhang K, Diamant AG, Motz C, Schlager MA, Yu M, Patel NA, Robinson CV, Carter AP (2015 年 3 月). 「ダイナクチン複合体の構造とダイニンとの相互作用」. Science . 347 (6229): 1441–1446. Bibcode :2015Sci...347.1441U. doi :10.1126/science.aaa4080. PMC 4413427. PMID 25814576 .
- ^ Karki S, Holzbaur EL (1999年2月). 「細胞分裂と細胞内輸送における細胞質ダイニンとダイナクチン」Current Opinion in Cell Biology . 11 (1): 45–53. doi : 10.1016/S0955-0674(99)80006-4 . PMID 10047518.
- ^ Moughamian AJ、Osborn GE、Lazarus JE 、 Maday S、Holzbaur EL (2013 年 8 月)。「逆行性軸索輸送の効率的な開始には、微小管プラス端へのダイナクチンの順序立ったリクルートメントが必要である」。The Journal of Neuroscience。33 ( 32): 13190–203。doi :10.1523/ JNEUROSCI.0935-13.2013。PMC 3735891。PMID 23926272。
- ^ Moughamian AJ、 Holzbaur EL（2012年4月）。「ダイナクチンは遠位軸索からの輸送開始に必要である」。 ニューロン。74（2）：331–43。doi ： 10.1016 /j.neuron.2012.02.025。PMC 3347924。PMID 22542186。
- ^ Berezuk MA、Schroer TA (2007 年 2 月)。「ダイナクチンはキネシン 2 のプロセッシビティを高める」。Traffic . 8 ( 2): 124–9. doi :10.1111/j.1600-0854.2006.00517.x. PMID 17181772. S2CID 46446471.
- ^ Schroer TA (2004年10月8日). 「Dynactin」. Annual Review of Cell and Developmental Biology . 20 : 759–79. doi :10.1146/annurev.cellbio.20.012103.094623. PMID 15473859.
- ^ King SJ、 Schroer TA (2000 年 1 月)。「ダイナクチンは細胞質ダイニンモーターのプロセッシビティを高める」。Nature Cell Biology。2 ( 1) : 20–4。doi :10.1038/71338。PMID 10620802。S2CID 20349195。
- ^ Kardon JR、Reck-Peterson SL 、 Vale RD (2009 年 4 月)。「ダイナクチンによるサッカロミセス・セレビシエ・ダイニンのプロセッシビティと細胞内局在の調節」。米国 科学アカデミー紀要。106 (14): 5669–74。Bibcode :2009PNAS..106.5669K。doi : 10.1073 / pnas.0900976106。PMC 2657088。PMID 19293377。
- ^ King SM (2012年8月). 「軸糸ダイニンAAA(+)モーターの統合制御」. Journal of Structural Biology . 179 (2): 222–8. doi :10.1016/j.jsb.2012.02.013. PMC 3378790. PMID 22406539.
- ^ ab Davis L, Smith GR (2005年6月). 「ダイニンはSchizosaccharomyces pombeのアキアスマテ分離を促進する」.遺伝学. 170 (2): 581–90. doi :10.1534/genetics.104.040253. PMC 1450395. PMID 15802518 .
さらに読む
外部リンク
- 真核生物線形モチーフリソースモチーフ クラス LIG_Dynein_DLC8_1
- ロン・ヴェイルのセミナー：「分子モータータンパク質」
- 米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)におけるダイニン
- EC3.6.4.2