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| エイリアス | ADA、entrez:100、アデノシンデアミナーゼ、ADA1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：608958; MGI : 87916;ホモロジーン: 37249;ジーンカード：ADA; OMA :ADA - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| アデノシン/AMPデアミナーゼ | |||||||||
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 マラリア原虫アデノシンデアミナーゼ（py02076）の結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | A_デアミナーゼ | ||||||||
| パム | PF00962 | ||||||||
| ファム一族 | CL0034 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00419 | ||||||||
| SCOP2 | 1add / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| 医療機器 | cd01320 | ||||||||
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| アデノシンデアミナーゼ（エディターゼ）ドメイン | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | A_deamin | ||||||||
| パム | PF02137 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00419 | ||||||||
| SCOP2 | 1add / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| アデノシン/AMPデアミナーゼN末端 | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | A_デアミナーゼ_N | ||||||||
| パム | PF08451 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
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アデノシンデアミナーゼ（アデノシンアミノヒドロラーゼ、ADAとも呼ばれる）は、プリン代謝に関与する酵素（EC 3.5.4.4）です。食物からのアデノシンの分解と組織内の核酸の代謝に必要です。
ヒトにおけるADAの主な機能は、免疫システムの発達と維持である。[5]しかし、ADAの生理学的役割はまだ完全には解明されていない。[6]
構造
ADAは、小さな形態（モノマーとして）と大きな形態（二量体複合体として）の両方で存在します。[6]モノマー形態では、酵素はポリペプチド鎖であり、[7] 8本の平行なα/βバレルに折り畳まれ、活性部位である中央の深いポケットを囲んでいます。[5] 8つの中央βバレルと8つの周辺αヘリックスに加えて、ADAには5つの追加ヘリックスも含まれています。残基19-76は3つのヘリックスに折り畳まれ、β1フォールドとα1フォールドの間に位置し、2つの反平行カルボキシ末端ヘリックスがβバレルのアミノ末端を横切って位置しています。
ADA活性部位には亜鉛イオンが含まれており、これは活性部位の最も深い凹部に位置し、His15、His17、His214、Asp295、および基質の5つの原子によって配位されています。[5]亜鉛は活性に必要な 唯一の補因子です。
基質のアデノシンは、9つの水素結合によって活性部位に安定化され、結合している。[5]基質のプリン環とほぼ共面にあるGlu217のカルボキシル基は、基質のN1と水素結合を形成できる位置にある。基質のプリン環と共面にあるAsp296のカルボキシル基は、基質のN7と水素結合を形成する。Gly184のNH基は、基質のN3と水素結合を形成できる位置にある。Asp296は、Zn 2+イオンと基質の6-OHの両方と結合を形成する。His238も基質の6-OHと水素結合する。基質リボースの3'-OHはAsp19と水素結合を形成し、5'-OHはHis17と水素結合を形成する。さらに2つの水素結合が、活性部位の開口部で、基質の2'-OHと3'-OHによって水分子と形成される。
酵素内部の活性部位が凹んでいるため、基質は結合するとほぼ完全に溶媒から隔離されます。[5]結合時の基質の溶媒に対する表面露出は、遊離状態の基質の表面露出の0.5％です。
反応
ADA はアデノシンを不可逆的に脱アミノ化し、アミノ基をケト基で 置換することで、関連するヌクレオシドである イノシンに変換します。
その後、イノシンはプリンヌクレオシドホスホリラーゼ（PNP）と呼ばれる別の酵素によって脱リボシル化（リボースから除去）され、ヒポキサンチンに変換されます。
触媒のメカニズム
ADA触媒による脱アミノ化の提案されたメカニズムは、四面体中間体を介した立体特異的付加脱離である。[8]どちらのメカニズムでも、強力な求電子剤としてのZn 2+が水分子を活性化し、これが塩基性Asp295によって脱プロトン化されて攻撃性水酸化物を形成する。[5] His238は水分子を配向し、攻撃性水酸化物の電荷を安定化する。Glu217はプロトン化されて基質のN1にプロトンを供与する。
この反応は、亜鉛、Asp295、およびHis238残基の位置により立体特異的であり、これらはすべて基質のプリン環のB側に面している。[5]
ADAでは競合阻害が観察されており、生成物であるイノシンが酵素活性に対する競合阻害剤として作用する。[9]
関数
ADAはプリン代謝の重要な酵素の一つと考えられています。[8]この酵素は細菌、植物、無脊椎動物、脊椎動物、哺乳類で発見されており、アミノ酸配列は高度に保存されています。[6]アミノ酸配列の高度保存性は、プリン回収経路におけるADAの重要性を示唆しています。
主に、ヒトのADAは免疫系の発達と維持に関与している。しかし、ADAの関連は上皮細胞の分化、神経伝達、妊娠維持にも観察されている。[10]また、ADAはアデノシン分解に加えて興奮性アミノ酸の放出を刺激し、A1アデノシン受容体とヘテロ三量体Gタンパク質の結合に必要であるとも提案されている。[6]アデノシンデアミナーゼ欠損は肺線維症を引き起こすため[11] 、高レベルのアデノシンへの慢性曝露は炎症反応を抑制するのではなく悪化させる可能性があることを示唆している。また、 HIF-1αを過剰発現するマウスの心臓ではAMPデアミナーゼタンパク質と活性がアップレギュレーションされることが認識されており[12]、これは虚血性ストレス時にHIF-1αを発現する心臓でアデノシンレベルが低下することを部分的に説明している。[13]
減数分裂期および減数分裂後の雄性生殖細胞において、ADA2はMDC1遺伝子の翻訳を介してヘテロクロマチンを制御する。[14]
病理学
アデノシンデアミナーゼ遺伝子の変異により、この酵素が発現しなくなる。その結果生じる欠乏は、特に常染色体劣性遺伝による重症複合免疫不全症（SCID）の原因の1つである。 [15] ADAの欠乏レベルは、肺の炎症、胸腺細胞死、およびT細胞受容体シグナル伝達の欠陥とも関連している。[16] [17]
逆に、この酵素の過剰発現を引き起こす変異は溶血性貧血の原因の一つである。[18]
異なる対立遺伝子（ADA2）が自閉症を引き起こす可能性があるという証拠がいくつかあります。[19]
ADAレベルの上昇はエイズとも関連している。[16] [20]
アイソフォーム
ADA には ADA1 と ADA2 の 2 つのアイソフォームがあります。
- ADA1はほとんどの体細胞、特にリンパ球とマクロファージに存在し、細胞質と核だけでなく、ジペプチジルペプチダーゼ4（別名CD26）に結合した細胞膜上のエクトフォームとしても存在します。ADA1は主に細胞内活動に関与しており、小型フォーム（モノマー）と大型フォーム（ダイマー）の両方で存在します。[6]小型フォームから大型フォームへの相互変換は、肺の「変換因子」によって制御されます。[21]
- ADA2は、最初にヒトの脾臓で同定されました。[22]その後、ADA1と共存するマクロファージを含む他の組織でも発見されました。2つのアイソフォームは、アデノシンとデオキシアデノシンの比率を調節し、寄生虫の殺傷力を高めます。ADA2は主にヒトの血漿と血清に存在し、ホモ二量体としてのみ存在します。[23]
臨床的意義
ADA2 はヒトの血漿中に存在する主な形態であり、多くの疾患、特に免疫系に関連する疾患で増加します。たとえば、関節リウマチ、乾癬、サルコイドーシスなどです。血漿 ADA2 アイソフォームは、ほとんどの癌でも増加します。ADA2 はどこにでも存在するわけではなく、単球マクロファージでのみ ADA1 と共存します。[引用が必要]
総血漿ADAは、高速液体クロマトグラフィー、酵素法、比色法で測定できます。おそらく最も単純なシステムは、アデノシンがイノシンに分解されるときに放出されるアンモニアを測定することです。血漿をアデノシンの緩衝溶液でインキュベートした後、アンモニアはベルテロ試薬と反応して、酵素活性の量に比例した青色を形成します。ADA2を測定するには、ADA1の酵素活性を阻害するために、インキュベーション前にエリスロ-9-(2-ヒドロキシ-3-ノニル)アデニン(EHNA)を加えます。 [22] SCIDを引き起こすのはADA1の不在です。
ADAはリンパ球性胸水や腹膜腹水の検査にも使用することができ、ADAレベルが低い検体では結核の可能性が実質的に排除される。[24]
結核性胸水は、胸水アデノシンデアミナーゼ値が1リットルあたり40単位を超えることで正確に診断できるようになりました。[25]
クラドリビンとペントスタチンは、有毛細胞白血病の治療に使用される抗腫瘍剤であり、その作用機序はアデノシンデアミナーゼの阻害です。
参照
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さらに読む
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外部リンク
- UCSC ゲノム ブラウザにおける ADA ヒト遺伝子の位置。
- UCSC ゲノム ブラウザの ADA ヒト遺伝子の詳細。
- PDBe-KBは、ヒトアデノシンデアミナーゼのPDBで利用可能なすべての構造情報の概要を提供します。
- PDBe-KBは、マウスアデノシンデアミナーゼのPDBで利用可能なすべての構造情報の概要を提供します。
