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| S100A1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| エイリアス | S100A1、S100、S100-アルファ、S100A、S100カルシウム結合タンパク質A1、S100カルシウム結合タンパク質A1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：176940; MGI : 1338917;ホモロジーン: 4566;ジーンカード：S100A1; OMA :S100A1 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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タンパク質S100-A1は、 S100カルシウム結合タンパク質A1としても知られ、ヒトではS100A1遺伝子によってコードされるタンパク質です。[5] [6] S100A1は心臓と骨格筋で高度に発現し、Zディスクと筋小胞体に局在します。S100A1は、心筋梗塞後の心臓組織を治療するための遺伝子治療の有効な候補として有望であることが示されています。
構造
S100A1は、心筋、骨格筋、脳で発現するS100ファミリータンパク質のメンバーであり、 [7] Z線と筋小胞体で密度が最も高い。[8] S100A1は、二量体化した形で4つのEFハンドカルシウム結合モチーフを含み、 [9]ヘテロまたはホモ二量体として存在することができる。 S100A1ホモ二量体は高親和性（ナノモル範囲またはそれより密）であり、ヘリックス1、1'、4、および4'の間に形成されるX型4ヘリックス束の疎水的パッキングによって形成される。 このタンパク質のホモ二量体形のタンパク質核磁気共鳴分光法構造情報は、各モノマーがヘリックスであり、2つのEFハンドカルシウム結合ループを含むことを示している。 1 つはN 末端にあり、もう 1 つはC 末端にある標準的なEF ハンドで、カルシウム親和性が高くなっています(解離定数は約 20 マイクロモル)。2 つのEF ハンドドメインは 3 次元空間で隣接しており、短いベータ シート領域 (残基 27～29 と 68～70)を介して互いに接続されています。
カルシウムと結合すると、S100A1 のヘリックス 3 は、ヘリックス4 と比較的反平行からほぼ垂直に再配向します。この構造変化は、出ていくヘリックスではなく、入ってくるヘリックスが移動するという点で、ほとんどのEF ハンドとは異なります。この構造変化により、ヘリックス 3、4 と S100A1 のヒンジ領域の間に大きな疎水性ポケットが露出し、これが事実上すべてのカルシウム依存性標的タンパク質相互作用に関与します。これらの生物物理学的特性は、S100 ファミリーのタンパク質全体でよく保存されているようです。ヘリックス 3、4、およびヒンジ領域は、個々の S100 タンパク質間で最も異なる領域であるため、これらの領域の配列が S100 タンパク質によるカルシウム依存性標的結合の微調整に極めて重要であると考えられます。[10] S100A1の Cys85のS-ニトロシル化は、 C末端ヘリックスと2つのEFハンドドメインを接続するリンカーにおけるS100A1の立体構造を再編成する。[11]
ヒトアポS100A1タンパク質（PDBアクセスコード：2L0P）の最も正確な高解像度溶液構造は、2011年にNMR分光法によって決定されました。[12]
S100遺伝子には少なくとも19のメンバーが含まれており、染色体1q21上にクラスターとして位置しています。[13] [14]
関数
S100 タンパク質は、さまざまな細胞の細胞質や核に局在し、細胞周期の進行や分化など、多くの細胞プロセスの調節に関与しています。このタンパク質は、Ca 2+誘導性 Ca 2+放出の刺激、微小管の組み立ての阻害、およびタンパク質キナーゼ Cを介したリン酸化の阻害に機能する可能性があります。
S100A1は、胎生8日目の原始心臓の発達中に、心房と心室で同程度のレベルで発現します。胎生17.5日目まで発達が進むにつれて、S100A1の発現は心房では低レベルに、心室 心筋では高レベルに移行します。[15]
S100A1は心筋収縮力の調節因子であることが示されている。成体ウサギ心筋細胞へのアデノウイルス遺伝子導入によるS100A1の過剰発現、または心臓限定S100A1マウストランスジェニックは、筋小胞体カルシウムトランジェントおよび取り込みの増加、筋原線維のカルシウム感受性および協同性の変化、SERCA2A活性の増強、およびカルシウム誘導性カルシウム放出の増強によって、心臓収縮能を増強した。[16] [17] [18]具体的には、S100A1は心筋細胞において興奮収縮連関のゲインを増大させ[19]、カルシウムスパーク頻度を低下させる[20] 。S100AによるL型カルシウムチャネルの筋形質膜を介したカルシウム流入の増強は、タンパク質キナーゼAに依存することが示されている。[21] S100A1の筋原線維タンパク質への効果はチチンを介している可能性がある。 S100A1はカルシウム依存的にチチンのPEVK領域と相互作用することが示されており、その結合はin vitro運動性アッセイで力を減少させることから、S100Aは収縮期前のチチンベースの受動張力を調節する可能性があることが示唆されている。[22] [23] S100A1遺伝子を欠損したマウス（S100A1-/-）では、ベータアドレナリン刺激に対する心臓予備力が損なわれ、収縮率と弛緩率が低下し、カルシウム感受性も低下した。しかし、S100A1-/-では、高齢マウスで最終的に心臓肥大や心室拡張は見られなかった。 [24]
動物疾患モデルでは、肺高血圧症モデルの右室肥大組織でS100A1タンパク質レベルが変化することが示されています。[25] I型糖尿病モデルのいくつかの組織タイプ（脳、骨格筋、心筋）で変化することが示されています。[26] S100A1は、 MYH7、ACTA1、S100Bなどの肥大遺伝子のα1アドレナリン刺激を阻害するという点で、心臓肥大の基礎となる遺伝子プログラムの調節因子であることが実証されています。[27]心筋梗塞のラットモデルにおいて、冠動脈内S100A1アデノウイルス遺伝子導入により、筋小胞体カルシウムトランジェントと負荷が回復し、細胞内ナトリウム濃度が正常化し、胎児遺伝子プログラムの病的な発現が逆転し、エネルギー供給が回復し、収縮機能が正常化し、変力予備力が維持され、心筋梗塞後1週間で心臓肥大が減少した。[28] [29]アデノウイルス実験を裏付けるように、心筋梗塞を起こしたS100A1トランスジェニック過剰発現マウスは、収縮機能が維持され、アポトーシスが抑制され、筋小胞体カルシウムサイクリングとベータアドレナリンシグナル伝達が維持され、心臓肥大と心不全が予防され、非トランスジェニックコントロールと比較して生存期間が延長した。[30] [31]
S100A1は、四肢虚血患者において低酸素組織におけるS100A1発現の低下がみられたことから、虚血後血管新生内皮細胞の新たな調節因子としても同定されている。 [32] [33]
メラノサイト細胞では、S100A1遺伝子の発現はMITFによって制御されている可能性がある。[34]
臨床的意義
S100A1は、大規模な前臨床モデルおよびヒト心筋細胞において心不全症状の治療に有効であることが示されており[35] [36]、臨床試験に大きな期待が寄せられている。[37] [38] [39] [40] [41] [42] [43]
このタンパク質の発現低下は心筋症に関連していることが示されており、[44]左室補助装置を用いた治療では患者のS100A1濃度は回復しません。[45] S100A1は急性心筋虚血の早期診断バイオマーカーとして有望であり、虚血イベント後のヒト血漿中では従来のマーカーであるクレアチンキナーゼ、CKMB、トロポニンIとは異なる経時変化を示します。[46] [47]この損傷により放出されたS100A1の細胞外プールは新生児マウス心筋細胞で調査され、ERK1/2依存性経路を介してアポトーシスを防ぐことが示され、損傷細胞からのS100A1の放出は生存可能な心筋の本質的な生存メカニズムであることを示唆しています。[48] S100は、チアノーゼ性心疾患の乳児[49]および成人[ 50]における人工心肺中の制御不能な高酸素性再酸素化のバイオマーカーとしても有望であることが示されている。人工心臓組織へのS100A1遺伝子導入は組織インプラントの収縮性能を増強することが示されており、S100A1が心不全患者の心臓組織置換療法を促進するのに有効である可能性を示唆している。[51]しかし、この戦略の臨床的有効性はまだ明らかにされていない。さらに、ペンタミジン[10]、アンレキサノクス、オロパタジン、クロモリン、プロプラノロール[10]を含む複数の薬剤がS100A1に結合することが知られているが、それらの親和性は多くの場合中マイクロモル範囲である。
インタラクション
S100は
- PGM1 [52]
- S100B [53] [54] [55]
- S100A4 [53] [56]
- TRPM3 [57]
- ティティン[22]
- RYR2 [16] [58] [59]
- セルカ2A [60] [61]
- プラバ[60]
- RYR1 [62]
参考文献
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