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| エイリアス | TNNI3、CMD1FF、CMD2A、CMH7、RCM1、TNNC1、cTnI、トロポニンI3、心臓型 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：191044; MGI : 98783;ホモロジーン: 309;ジーンカード：TNNI3; OMA :TNNI3 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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心筋トロポニンIは、ヒトではTNNI3遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] [6]これはトロポニンI の組織特異的なサブタイプであり、トロポニン複合体の一部である。
心臓トロポニンI（cTnI）をコードするTNNI3遺伝子は、ヒト染色体ゲノムの19q13.4に位置している。ヒトcTnIは210個のアミノ酸からなる24kDaのタンパク質で、等電点（pI）は9.87である。cTnIは成人の心筋でのみ発現する。[7] [8]
遺伝子の進化
cTnIは、主に独特のN末端延長によって、TnIの骨格筋アイソフォーム（遅いTnIと速いTnI）から分岐しました。cTnIのアミノ酸配列は、哺乳類種間で強く保存されています（図1）。一方、cTnIのN末端延長は、哺乳類、両生類、魚類間で大きく異なる構造を持っています。[8]
組織分布
TNNI3は心臓特異的遺伝子として発現している。[8]初期胎児心臓は、遅筋TnIのみを発現している。cTnIはマウスの心臓で胎生10日目頃から発現し始め、そのレベルは出生時の心筋のTnI総量の半分まで徐々に増加する。[9] cTnIは出生後約14日でマウスの心臓で遅筋TnIを完全に置き換える[10]
タンパク質構造
試験管内構造機能相関研究に基づくと 、cTnIの構造は6つの機能セグメントに分けられる：[11] a)高速TnIと低速TnIには存在しない心臓特異的N末端延長（残基1〜30）、b) TnCのCドメインに結合するN末端領域（残基42〜79）、c) TnT結合領域（残基80〜136）、d) TnCおよびアクチントロポミオシンと相互作用する阻害ペプチド（残基128〜147）、e) TnCのNドメインに結合するスイッチまたはトリガー領域（残基148〜163）、およびf)アクチントロポミオシンに結合し、アイソフォーム間および種間で非常に類似した最も保存されたセグメントであるC末端可動ドメイン（残基164〜210）。ヒトトロポニンの部分的な結晶構造が決定されている。[12]
翻訳後修飾
- リン酸化：cTnI は、PKA の基質であることが確認された最初のサルコメアタンパク質でした。[13]アドレナリン刺激による cTnI の Ser 23 /Ser 24のリン酸化は心筋の弛緩を促進し、これは特に心拍数が速い場合の心臓機能にとって重要です。PKA による Ser 23 /Ser 24のリン酸化はミオフィラメントの Ca 2+感受性を低下させ、弛緩を増加させますが、 PKC によるSer 42 /Ser 44のリン酸化は Ca 2+感受性を高め、心筋の弛緩を減少させます。[14] Ser 5 /Ser 6、 Tyr 26、 Thr 31、Ser 39 、 Thr 51、Ser 77、 Thr 78 、 Thr 129、 Thr 143および Ser 150もヒト cTnI のリン酸化部位です。[15]
- O-結合型GlcNAc修飾：単離心筋細胞の研究では、糖尿病性機能障害のある心臓では心臓タンパク質のO-GlcNAc化レベルが上昇していることがわかりました。[16]質量分析により、マウスcTnIのSer 150がO-GlcNAc化部位として特定され、心筋収縮力の調節における潜在的な役割を示唆しています。
- C末端切断：C末端セグメントはTnIの最も保存された領域である。[17]トロポニン複合体中のCa2 +によって調節されるアロステリック構造として[17] [18] [19]、低Ca2 +状態でトロポミオシンに結合してその位置を安定化し[18] [20]、アクトミオシンATPaseの阻害に関与していることを示唆している。ランゲンドルフ灌流ラット心臓の心筋虚血再灌流障害中にC末端19アミノ酸の欠失が認められた。[21]冠動脈バイパス患者の心筋気絶でも認められた。[22]トランスジェニックマウスの心臓におけるC末端切断型心臓TnI（cTnI 1-192 ）の過剰発現は、収縮期および拡張機能障害を伴う心筋虚脱の表現型をもたらした。 [23]筋原線維および心筋細胞における完全なcTnIのcTnT 1-192への置換は最大張力の発達には影響しなかったが、力の再発達および弛緩の速度を減少させた。[24]
- 制限的 N 末端切断: cTnI の約 30 アミノ酸の N 末端延長は、成体心臓に特有の構造です。[25] [26] N 末端延長には、PKA リン酸化部位 Ser 23 /Ser 24が含まれており、cTnI の全体的な分子構造と機能を調節する役割を果たしています。[27] cTnI の制限的 N 末端切断は、ヒトを含む調査されたすべての脊椎動物種の正常な心臓で低レベルで発生し、血行動態ストレスへの適応を大幅に高めます[28]および G s α 欠乏によって引き起こされるマウスの不全心臓。[29]有害な C 末端切断とは異なり、成体心臓に特有の延長を選択的に除去する cTnI の制限的 N 末端切断は、生理学的および病理学的ストレス条件への心臓の適応における調節メカニズムを形成します。[30]
病理学的変異
cTnIの複数の変異が心筋症を引き起こすことがわかっています。[31] [32] cTnI変異は家族性肥大型心筋症症例の約5％を占め、現在までに20を超えるcTnIのミオパシー変異が特徴付けられています。[15]
臨床的意義
成人心筋細胞におけるcTnIの半減期は約3.2日と推定されており、細胞質内には組み立てられていない心臓TnIのプールが存在する。[33]心臓TnIは心筋でのみ発現するため、心筋損傷の非常に特異的な診断マーカーであり、cTnIは心筋梗塞の指標として広く使用されている。[34]血清cTnI値の上昇は、急性冠症候群がない場合でも、重篤な患者の予後不良を独立して予測する。[35] [36]
注記
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外部リンク
- 家族性肥大型心筋症の概要に関する GeneReviews/NIH/NCBI/UW エントリ