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| エイリアス | PML、MYL、PP8675、RNF71、TRIM19、前骨髄球性白血病タンパク質、前骨髄球性白血病、推定転写因子 PML 核小体スキャフォールド | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | OMIM : 102578; MGI : 104662; HomoloGene : 13245; GeneCards : PML; OMA :PML - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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前骨髄球性白血病タンパク質（PML ）（MYL、RNF71、PP8675、またはTRIM19 [5]としても知られる）は、 PML遺伝子のタンパク質産物です。PMLタンパク質は、細胞核のクロマチン[5]の間に形成されるPML核小体と呼ばれる多数の核構造の組み立てに必要な腫瘍抑制タンパク質です。これらの核小体は哺乳類の核に存在し、細胞核あたり約1〜30個あります。[5] PML-NBは、プログラム細胞死、ゲノム安定性、抗ウイルス効果、細胞分裂の制御への関与など、多数の調節細胞機能を持つことが知られています。[5] [6] PMLの変異または喪失、およびそれに続くこれらのプロセスの調節不全は、さまざまな癌に関係しています。[5]
歴史
PML は、1996 年に Grignaniらが急性前骨髄球性白血病(APL)患者を対象に行った研究結果で説明されるまで、ほとんど理解されていませんでした。APL 患者の 90% の核型に相互転座が含まれ、その結果、染色体 17 のレチノイン酸受容体アルファ( RARA ) をコードする遺伝子と、それまで特徴付けられていなかった染色体 15 のPML遺伝子が融合していることがわかりました。結果として生じた PML/RARalpha 腫瘍融合遺伝子は、正常な PML および RARalpha 機能を阻害し、血液前駆細胞の最終分化を阻害し、癌の進行に備えて未分化細胞の予備を維持することが示されました。[7] PML遺伝子が病理学的文脈でこのように示唆されたことで、その後この遺伝子に注目が集まりました。
構造
PML遺伝子はおよそ53キロ塩基対の長さで、15番染色体のq腕に位置している。これは選択的スプライシングによるシャッフルを受ける10のエクソンで構成され、 15種類以上のPMLタンパク質アイソフォームが知られている。[8] [9]アイソフォームはC末端ドメインで変化するが、すべて遺伝子の最初の3つのエクソンによってコードされるTRIpartiteモチーフを含む。 [10] TRIpartiteモチーフは亜鉛RINGフィンガー、B1ボックスとB2ボックスと呼ばれる2つの亜鉛結合ドメイン、および2つのαヘリカルコイルドコイルドメインからなるRBCC二量体化ドメインで構成される。 [9]
PML遺伝子は、転写、翻訳、翻訳後の制御下にある。遺伝子のプロモーター領域には、シグナル伝達および転写活性化因子（STAT）、インターフェロン調節因子、p53タンパク質の標的が含まれており、細胞機能への関与の複雑さを示している。[11]選択的スプライシングによる調節に加えて、タンパク質産物は、アセチル化やリン酸化などの翻訳後修飾を受ける。C末端には、カゼインキナーゼによってリン酸化されるセリン残基が含まれており、リン酸化の標的となるチロシンおよびトレオニン残基もいくつかある。[9] PMLリン酸化は、細胞周期依存的に起こるUBC9 SUMO結合酵素によるRINGドメインへのSUMOタンパク質の付着を介してさらなる修飾を誘発する[5]。PMLには、それ自体や他の多くのSUMO化タンパク質との相互作用に必要なSUMO結合ドメインが含まれている。[9] PMLタンパク質のユビキチン化とSUMO化はどちらもプロテアソーム内での分解を誘発し、細胞内のPMLタンパク質の不安定性を調節する手段を提供します。[11]
PML は細胞の細胞質で翻訳されるが、そのN 末端には核局在シグナルが含まれており、これが PML を核に取り込む。[9]核内では、SUMO 化された PML タンパク質は RBCC ドメインでの相互作用を通じて互いに多量体化する。これにより、核マトリックスに結合するリング状の構造が形成され、PML 核体 (PML-NB)が形成される。リング状のタンパク質多量体の端には、リングから伸びてクロマチン繊維と接触するタンパク質糸がある。[5]これにより、核内での PML-NB の位置とタンパク質の安定性が維持される。アポトーシス中などクロマチンにストレスがかかると、PML-NB は不安定になり、PML 体は微細構造に再分配される。これらの微細構造には PML タンパク質が含まれるが、通常 PML-NB に関連する多くの相互作用タンパク質は含まれない。[5] [12]
PML-NBは核全体にランダムに分布しているわけではなく、核内に存在し、スプライシングスペックルや核小体などの他の核体や、遺伝子が豊富で活発に転写されている領域と一般的に関連しています。特に、PML-NBはMHC I遺伝子クラスターやp53遺伝子などの遺伝子と関連していることが示されています。この関連の正確な意味は不明ですが、PML-NBがこれらの特定の遺伝子部位での転写に影響を与える可能性があることを示唆する証拠があります。[13]
関数
PML-NB は多様な機能を持ち、細胞調節に大きな役割を果たしています。PML-NB は、PML-NB に局在するさまざまなタンパク質との相互作用を通じて、幅広い作用を発揮します。PML-NB が果たす特定の生化学的機能は、他のタンパク質の SUMO 化のためのE3リガーゼとして機能する可能性があると考えられています。 [5]しかし、真の機能はまだ不明であり、PML-NB の機能については、タンパク質の核貯蔵、翻訳後修飾を受けるために他のタンパク質が蓄積するドックとしての機能、転写への直接関与、クロマチン調節など、いくつかのモデルが提案されています。[5]
PML-NBは転写制御にも関与している。PML-NBは一部の遺伝子の転写を増加させる一方で、他の遺伝子の転写を抑制することが分かっている。[5] PML-NBがこれを実現するメカニズムはクロマチンリモデリングプロセスによるものであると示唆されているが、これは確実ではない。[5]
この明らかな矛盾により、PML-NB は、核内の位置、核の特定の領域で相互作用するタンパク質、またはそれらを構成する特定の PML タンパク質アイソフォームに基づいて異なる機能を持つ異種構造である可能性があります。
この転写の調節に加えて、PML-NBの観察から、タンパク質複合体がDNA損傷応答の媒介に役割を果たしていることが強く示唆されています。たとえば、DNA損傷センサーATMとATRの活動が増加すると、PML-NBの数とサイズが増加します。核小体はDNA損傷部位に局在し、そこでDNAの修復と細胞周期の停止に関連するタンパク質が共局在します。[5] [13] PML-NBとDNA修復機構の相互作用の機能的目的はまだ不明ですが、DNAが損傷してからしばらくしてDNA修復タンパク質とPML-NBが共局在することから、PML-NBがDNAを直接修復する役割を果たす可能性は低いようです。むしろ、PML-NBは、DNA修復に関与するタンパク質の保管場所として機能したり、修復を直接調節したり、DNA修復とチェックポイント応答を媒介したりすることで、DNA損傷への応答を調節していると考えられています。[5]しかし、PML-NBがチェックポイント応答の媒介、特にアポトーシスの誘発に役割を果たしていることは明らかです。
PMLはp53依存性およびp53非依存性アポトーシス経路の両方で重要な役割を果たしている。PMLはp53をPML-NB部位にリクルートして活性化を促進することでp53を活性化し、 MDM2やHAUSPなどのタンパク質調節因子を阻害する。[5]アポトーシス誘導にp53を使用しない経路では、PMLはCHK2と相互作用し、自己リン酸化を誘導して活性化することがわかっている。[5]これら2つのアポトーシス経路に加えて、Fas誘導アポトーシスはPML-NBに依存してFLICE関連巨大タンパク質を放出し、それがミトコンドリアに局在してカスパーゼ8の活性化を促進する。[5]
アポトーシス以外にも、他の研究では、細胞老化、特にその誘導に PML-NB が関与していることが示唆されています。[5] PML- NB は、成長促進因子や遺伝子の発現を抑制すると考えられている老化関連ヘテロクロマチンフォーカス (SAHF) など、老化を経験している細胞の特定のクロマチン特性の形成に関与していることが示されています。これらの特性の形成は、ヒストンシャペロンである HIRA と ASF1 の結果であり、ここでのクロマチンリモデリング活動は PML-NB によって媒介されます。HIRA は、DNA との他の相互作用が発生する前に PML-NB に局在します。[5]
がんにおける役割
PMLタンパク質の機能喪失変異、特に急性前骨髄球性白血病におけるPML遺伝子とRARA遺伝子の融合に起因する変異は、いくつかの腫瘍抑制アポトーシス経路、特に上記のようにp53に依存する経路の調節異常に関与している。 [5] [14]したがって、PML機能の喪失は細胞の生存と増殖の利点をもたらし、SAHFの喪失を通じて細胞老化を妨げ、細胞分化を阻害する。[14]
ヒトとマウスの両方において、PML 機能が失われると腫瘍形成の傾向が増すことがわかっています。PML の破壊はさまざまな癌種で発生し、転移性腫瘍の増加とそれに伴う予後不良を引き起こします。[14] PML の不活性化は、アポトーシスの役割で果たす重要な役割を超えて、細胞がさらなる遺伝子損傷を蓄積できるようにすることで、細胞が腫瘍の進行を助長する可能性があると考えられています。ゲノム安定性の維持に関与する多くのタンパク質は、標的を PML-NB に依存しているため、PML の損失は細胞内の修復効率の低下につながります。[14]
細胞周期の役割
PML-NB の分布と濃度は、細胞が細胞周期を進むにつれて変化します。G0 期には、SUMO 化された PML-NB はほとんど存在しませんが、細胞が G1 期、S 期、G2 期と進むにつれて、その数は増加します。有糸分裂中に起こるクロマチン凝縮中に、PML の脱 SUMO 化により多くの関連因子が解離し、PML タンパク質が自己凝集して、少数の大きな凝集体を形成します。この凝集体は PML タンパク質の有糸分裂蓄積 (MAPP) と呼ばれます。[5]数の変化に加えて、PML-NB は周期の存続期間中にさまざまなタンパク質と関連し、組成に大きな生化学的変化を起こします。[5]
細胞周期のS期では、複製中にクロマチン骨格が変化するため、PML-NB複合体は分解します。PML-NBが物理的に小さな断片に分解されると、G2に存在するPML-NBの生成が促進されますが、PMLタンパク質の発現レベルは増加していません。[5]これは、PML-NBが関連する染色体の方向を維持するか、複製フォークの整合性を監視するのに役立つと考えられています。[5]
抗ウイルス機能
PMLの転写はインターフェロンα/βおよびγの存在によって増加する。PMLタンパク質の発現増加によってPML-NBの数が増加し、その結果PML-NBにウイルスタンパク質が隔離される可能性があると考えられている。その結果、ウイルスはそれらを利用することができなくなる。その後、PML-NBが保持するタンパク質はSUMO化され、ウイルス粒子は永久に不活性化される。[6]
インタラクション
前骨髄球性白血病タンパク質は、以下のものと相互作用することが示されています。
- ANKRD2、[15]
- CREB結合タンパク質、[16] [17] [18]
- サイクリンT1、[19]
- 細胞死関連タンパク質6、[20] [21] [22] [23]
- GATA2、[24]
- HDAC1、[25] [26]
- HDAC3、[26]
- HHEX、[27]
- MAPK11、[28]
- MYB、[29]
- Mdm2、[30] [31] [32] [33]
- 神経成長因子IB、[34]
- 核受容体コリプレッサー1、[25]
- 核受容体コリプレッサー2、[25] [35]
- P53、[30] [36] [37]
- RPL11 , [31]
- 網膜芽細胞腫タンパク質、[38]
- レチノイン酸受容体α、[16]
- SIN3A、[25]
- SKIタンパク質、[25]
- STAT3 , [39]
- 血清反応係数[17]および
- 小型ユビキチン関連修飾子1、[40] [41]
- Sp1転写因子、[42]
- TOPBP1 , [43]
- チミンDNAグリコシラーゼ、[44] および
- ジンクフィンガーとBTBドメイン含有タンパク質16。 [ 45]
参照
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さらに読む
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外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)における PML+タンパク質、+ヒト