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シグナル伝達因子および転写活性化因子（STAT）タンパク質ファミリーのメンバーは、細胞免疫、増殖、アポトーシス、分化の多くの側面を媒介する細胞内転写因子です。これらは主に膜受容体関連ヤヌスキナーゼ（JAK）によって活性化されます。この経路の調節異常は原発腫瘍で頻繁に観察され、血管新生の増加につながり、腫瘍の生存と免疫抑制を促進します。遺伝子ノックアウト研究により、STATタンパク質が免疫系の発達と機能に関与し、免疫寛容と腫瘍監視の維持に役割を果たしていることが示されています。
最初の 2 つの STAT タンパク質はインターフェロン システムで同定されました。これまでに同定された哺乳類の STAT ファミリー メンバーは 7 つあります。STAT1、STAT2、STAT3、STAT4、STAT5 (STAT5A と STAT5B )、およびSTAT6です。STAT1ホモ二量体はII型インターフェロンシグナル伝達に関与し、GAS (インターフェロンガンマ活性化配列) プロモーターに結合してインターフェロン誘導遺伝子(ISG)の発現を誘導します。I 型インターフェロン シグナル伝達では、STAT1 -STAT2 ヘテロ二量体が IRF 9 (インターフェロン応答因子)と結合してISGF 3 (インターフェロン誘導遺伝子因子)を形成し、これがISRE (インターフェロン誘導応答エレメント)プロモーターに結合してISGの発現を誘導します。
7種類のSTATタンパク質はすべて、N末端ドメイン、それに続くコイルドコイル、DNA結合ドメイン、リンカー、Src相同性2（SH2）ドメイン、およびC末端転写活性化ドメインからなる共通の構造モチーフを共有している。多くの研究は、これらの各ドメインが異なるSTATアイソフォームの調節において果たす役割の解明に焦点を当ててきた。N末端ドメインとSH2ドメインはホモ二量体またはヘテロ二量体の形成を媒介し、コイルドコイルドメインは部分的に核局在シグナル（NLS）として機能する。転写活性とDNA結合は、それぞれ転写活性化ドメインとDNA結合ドメインによって決定される。
サイトカインや成長因子の細胞外結合は、受容体関連ヤヌスキナーゼの活性化を誘導し、ヤヌスキナーゼはSTATタンパク質内の特定のチロシン残基をリン酸化して、SH2ドメインを介して二量体化を促進する。リン酸化された二量体は、インポーチンα/β三量体複合体を介して能動的に核へ輸送される。当初、STATタンパク質は、核内保持にはリン酸化が必要であると考えられていたため、潜在的な細胞質転写因子として記述されていた。しかし、リン酸化されていないSTATタンパク質も細胞質と核の間を行き来し、遺伝子発現に役割を果たしている。STATが核に到達すると、サイトカイン誘導性遺伝子のプロモーター領域にあるガンマ活性化部位（GAS）と呼ばれる共通のDNA認識モチーフに結合し、転写を活性化する。 STATタンパク質は核内ホスファターゼによって脱リン酸化され、その結果STATが不活性化され、その後エクスポルチン-RanGTP複合体によって核外へ輸送される。
