ニコチン性アセチルコリン受容体

ニコチン性アセチルコリン受容体（nAChR）は、神経伝達物質アセチルコリンに反応する受容体ポリペプチドである。ニコチン性受容体は、アゴニストであるニコチンなどの薬物にも反応する。これらは、中枢神経系、末梢神経系、筋肉、および多くの生物の多くの他の組織に見られる。神経筋接合部では、これらは筋肉の収縮を制御する運動神経-筋肉通信のための筋肉内の主要な受容体である。末梢神経系では、（1）交感神経系および副交感神経系内のシナプス前細胞からシナプス後細胞へ発信信号を伝達し、（2）これらは骨格筋にある受容体であり、筋肉収縮の信号として放出されるアセチルコリンを受け取る。免疫系では、nAChRは炎症プロセスを調節し、異なる細胞内経路を介して信号を送る。^[1]昆虫では、コリン作動系は中枢神経系に限定されている。^[2]

ニコチン受容体はアセチルコリンに反応するため、コリン作動性受容体と考えられています。ニコチン受容体は、ムスカリン性アセチルコリン受容体を刺激せず、代わりにニコチン受容体に選択的に結合するニコチンにちなんで名付けられました。[ ^3]^[4]^{[5]ムスカリン性アセチルコリン受容体も同様に、その受容体に選択的に結合する化学物質である}ムスカリンにちなんで名付けられました。^[6]アセチルコリン自体はムスカリン性アセチルコリン受容体とニコチン性アセチルコリン受容体の両方に結合します。^[7]

イオンチャネル型受容体であるnAChRはイオンチャネルに直接結合している。いくつかの証拠は、これらの受容体も、場合によっては（代謝型受容体と同様に）セカンドメッセンジャーを使用できることを示唆している。 ^[8]ニコチン性アセチルコリン受容体は、イオンチャネル型受容体の中で最も研究が進んでいる。^[3]

ニコチン受容体は交感神経系と副交感神経系の発信信号を伝達する役割を果たすため、ヘキサメトニウムなどのニコチン受容体拮抗薬はこれらの信号の伝達を阻害します。したがって、例えばニコチン受容体拮抗薬は、心臓の交感神経と副交感神経の刺激によって血圧の変化を修正する圧反射^{[9]を阻害します。}

構造

ニコチン性受容体は分子量290kDaで^[10]、5つのサブユニットから構成され、中央の孔の周りに対称的に配置されます。^[3]各サブユニットは4つの膜貫通ドメインで構成され、N末端とC末端は両方とも細胞外にあります。それらはGABA _A受容体、グリシン受容体、およびタイプ3セロトニン受容体（すべてイオンチャネル型受容体）、または特徴的なCysループタンパク質と類似性を持っています。^[11]

脊椎動物では、ニコチン受容体は、主な発現部位に基づいて、筋肉型ニコチン受容体と神経型ニコチン受容体の 2 つのサブタイプに大まかに分類されます。神経筋接合部にある筋肉型受容体では、受容体は、 α ₁、 β ₁、 γ 、および δ サブユニットが 2:1:1:1 の比率で構成された胚型 ((α ₁ ) ₂ β _{1 γδ)、または α}₁、 β ₁ 、 δ 、および ε サブユニットが 2:1:1:1 の比率で構成された成体型((α ₁ ) ₂ β ₁ δε) のいずれかです。^[3]^[4]^[5]^[12] ニューロンサブタイプは、12種類のニコチン受容体サブユニット（α ₂ −α ₁₀およびβ ₂ −β _{4 ）}の様々なホモマー（すべて1種類のサブユニット）またはヘテロマー（少なくとも1つのαと1つのβ）の組み合わせです。ニューロンサブタイプの例には、（α ₄）₃（β ₂）₂、（α ₄）₂（β ₂）₃、（α ₃）₂（β ₄）₃、α ₄ α ₆ β ₃（β ₂）₂、（α ₇）₅などがあります。筋肉型受容体とニューロン型受容体の両方で、サブユニットは互いに非常によく似ており、特に疎水性領域でよく似ています。^[13]

多くの電子顕微鏡およびX線結晶構造解析研究により、筋肉および神経細胞のnAChRとその結合ドメインの非常に高解像度の構造情報が得られている。^[10]^[14]^[15]^[16]

バインディング

すべてのリガンド依存性イオンチャネルと同様に、nAChRチャネル孔を開くには化学伝達物質の結合が必要です。受容体に結合する分子を指すために、リガンド、アゴニスト、トランスミッターなど、いくつかの異なる用語が使用されています。内因性アゴニストのアセチルコリンに加えて、nAChRのアゴニストにはニコチン、エピバチジン、コリンなどがあります。受容体を阻害するニコチン拮抗薬には、メカミラミン、ジヒドロ-β-エリスロイジン、ヘキサメトニウムなどがあります。^[13]

筋肉型nAChRでは、アセチルコリン結合部位はαサブユニットとεまたはδサブユニットの界面に位置する。神経型nAChRでは、結合部位はαサブユニットとβサブユニットの界面、またはα7受容体の場合は2つのαサブユニットの間に位置する_{。結合部位は}N末端近くの細胞外ドメインに位置する。^[4]^[17]アゴニストが結合すると、存在するすべてのサブユニットの構造変化が起こり、チャネルが開き^[18]、直径約0.65 nmの細孔が開く。^[4]

チャネルの開設

ニコチン性AChRは、相互変換可能な異なる立体構造状態で存在する可能性があります。作動薬の結合により、開いた状態と脱感作状態が安定化します。通常の生理学的条件下では、受容体が開くにはACh分子がちょうど2つ必要です。^[19]チャネルが開くと、正に帯電したイオンがチャネルを通過できるようになります。特に、ナトリウムは細胞に入り、カリウムは細胞から出ます。正に帯電したイオンの正味の流れは内向きです。

nAChRは非選択性陽イオンチャネルであり、複数の異なる正電荷イオンが通過できる。^[3] Na ⁺と K ⁺に対して透過性があり、一部のサブユニットの組み合わせはCa ²⁺に対しても透過性がある。^[4]^[20]^[21]チャネルが通過できるナトリウムとカリウムの量（伝導度）は50～110 pSで変化し、伝導度は特定のサブユニット構成と透過イオンに依存する。^[22]

多くのニューロンのnAChRは、他の神経伝達物質の放出に影響を与える可能性があります。^[5]チャネルは通常急速に開き、アゴニストが拡散するまで開いたままになる傾向がありますが、これには通常約1ミリ秒かかります。^[4] AChRは、リガンドが結合していない状態で自発的に開くこともあれば、リガンドが結合した状態で自発的に閉じることがあり、チャネルの変異により、いずれかのイベントの可能性が変化する可能性があります。^[23]^[18]したがって、ACh結合は孔の開口の確率を変え、AChが結合するほどその確率は高くなります。

nAChR は、ヘビ毒の α 神経毒のいずれかと結合すると ACh と結合できなくなります。これらの α神経毒は、骨格筋およびニューロンの nAChR に非共有結合で強固に拮抗的に結合し、それによってシナプス後膜での ACh の作用を阻害し、イオンの流れを阻害して麻痺や死をもたらします。nAChR には、ヘビ毒神経毒の結合部位が 2 つあります。これらの部位の結合作用のダイナミクスの解明は困難であることが判明していますが、通常モードダイナミクスを使用した最近の研究^[24]により、ヘビ毒と ACh の nAChR への結合メカニズムの性質を予測できるようになりました。これらの研究により、ACh 結合によって生じるねじれのような動きが孔の開口の原因である可能性が高く、1 つか 2 つの分子のα ブンガロトキシン(または他の長鎖 α 神経毒) でこの動きを止めるのに十分であることが示されています。毒素は隣接する受容体サブユニットを固定し、ねじれを阻害して開く動きを阻害するようです。^[25]

効果

ニコチンによる受容体の活性化は、2 つの主なメカニズムを通じてニューロンの状態を変化させます。一方では、陽イオンの移動により細胞膜の脱分極が起こり(ニューロンの興奮性シナプス後電位が生じる)、電位依存性イオンチャネルが活性化されます。他方では、カルシウムの流入が直接的または間接的にさまざまな細胞内カスケードに作用します。これにより、たとえば、一部の遺伝子の活動が調節されたり、神経伝達物質が放出されたりします。^[^{引用が必要}^]

規制

脱感作

受容体のリガンド結合脱感作は、ニコチン性アセチルコリン受容体において、カッツとテスレフによって初めて特徴づけられました。^[26]

刺激への長期または反復曝露は、多くの場合、その受容体の刺激に対する応答性の低下、いわゆる脱感作をもたらす。nAChR 機能は、セカンドメッセンジャー依存性タンパク質キナーゼの活性化によるリン酸化^{[27]によって調節される。PKA}^[26]およびPKC ^[28]ならびにチロシンキナーゼ^[29]は、 nAChR をリン酸化して脱感作をもたらすことが示されている。受容体がアゴニストに長期曝露されると、アゴニスト自体が受容体にアゴニスト誘導性構造変化を引き起こし、受容体脱感作をもたらすことが報告されている。^[30]

脱感作された受容体は、例えばPNU-120,596などの正のアロステリックモジュレーターの存在下でアゴニストが結合すると、長時間の開放状態に戻ることができる。^[31]また、特定のシャペロン分子がこれらの受容体に制御効果を持つことを示唆する証拠もある。^[32]

役割

ニコチン受容体のサブユニットは多重遺伝子ファミリー（ヒトでは16のメンバー）に属しており、サブユニットの組み合わせのアセンブリにより、多数の異なる受容体が生み出される（詳細については、リガンド依存性イオンチャネルデータベースを参照）。これらの受容体は、非常に多様な運動学的、電気生理学的および薬理学的特性を持ち、非常に異なる有効濃度でニコチンに対して異なって反応する。この機能的多様性により、受容体は2つの主要なタイプの神経伝達に関与することができる。古典的なシナプス伝達（配線伝達）では、高濃度の神経伝達物質が放出され、すぐ近くの受容体に作用する。対照的に、傍分泌伝達（容積伝達）では、軸索末端から放出された神経伝達物質が細胞外媒体を介して拡散し、離れている可能性のある受容体に到達する。^[33]ニコチン受容体は、さまざまなシナプス位置に見られることもあり、たとえば、筋肉のニコチン受容体は常にシナプス後として機能する。受容体の神経形態はシナプス後部（古典的な神経伝達に関与）とシナプス前部^[34]の両方に存在し、複数の神経伝達物質の放出に影響を与える可能性がある。

サブユニット

脊椎動物のnAChRサブユニットは17種類同定されており、筋肉型と神経型に分けられる。α8サブユニット/遺伝子はニワトリなどの鳥類には存在するが_、ヒトや哺乳類には存在しない。^[35]

nAChRサブユニットは、タンパク質配列の類似性に基づいて4つのサブファミリー（I～IV）に分類されています。^[36] さらに、サブファミリーIIIはさらに3つのタイプに分類されています。

α遺伝子：CHRNA1（筋肉）、CHRNA2（神経）、CHRNA3、CHRNA4、CHRNA5、CHRNA6、CHRNA7、CHRNA8、CHRNA9、CHRNA10
β遺伝子：CHRNB1（筋肉）、CHRNB2（神経）、CHRNB3、CHRNB4
その他の遺伝子: CHRND (デルタ)、CHRNE (イプシロン)、CHRNG (ガンマ)

ニューロン nAChR は、 α ₂ –α ₁₀および β ₂ –β ₄からなるサブユニットのファミリーから組み立てられた五量体構造を形成する膜貫通タンパク質です。^[37]これらのサブユニットは、1980 年代半ばから 1990 年代前半にかけて発見され、複数の nAChR サブユニットの cDNA がラットとニワトリの脳からクローン化され、ニューロン nAChR サブユニットをコードする 11 の異なる遺伝子 (ニワトリでは 12) が特定されました。特定されたサブユニット遺伝子は、 α ₂ –α ₁₀ (α _{8 は}ニワトリのみに見られる) および β ₂ –β ₄と命名されました。^{[38]また、さまざまなサブユニットの組み合わせが、}アセチルコリンやニコチンによって活性化される機能的な nAChR を形成できることも発見されています。また、サブユニットの異なる組み合わせにより、多様な機能的および薬理学的特性を持つ nAChR のサブタイプが生成されます。^{[39] α}₇、α ₈、α ₉、α ₁₀は単独で発現すると機能的受容体を形成できるが、他のαサブユニットは機能的受容体を形成するためにβサブユニットの存在を必要とする。^[37]哺乳類では、nAchRサブユニットは17の遺伝子によってコードされていることがわかっており、これらのうち、αサブユニットをコードする9つの遺伝子とβサブユニットをコードする3つの遺伝子が脳で発現している。β ₂サブユニット含有nAChR（β ₂ nAChR）とα ₇ nAChRは脳で広く発現しているが、他のnAChRサブユニットはより限定的に発現している。^[40] nAChRの五量体アセンブリは、上皮性五量体と筋肉性五量体が大きく異なるヒトの肺など、さまざまな細胞型で生成されるサブユニットの影響を受ける。^[41]

CHRNA5/A3/B4

重要なnAchR遺伝子クラスター（CHRNA5/A3/B4）には、α5、α3、β4サブユニットをコードする遺伝子が含まれています_。遺伝学的_研究では、これら3つのnAChR遺伝子をコードする染色体遺伝子座の一塩基多型（SNP）が、ニコチン依存症、肺がん、慢性閉塞性肺疾患、アルコール依存症、末梢動脈疾患のリスク因子であることが判明しています。^[37]^[42] CHRNA5/A3/B4 nAChRサブユニット遺伝子は、染色体領域15q24–25の密集したクラスター内に存在します。この遺伝子座によってコードされるnAChRサブユニットは、末梢神経系（PNS）および中脳と大脳辺縁系の間にある主要なコリン作動性回路経路に関与する構造である内側手綱などの他の重要な中枢神経系（CNS）部位で発現する主要なニコチン受容体サブタイプを形成します。 ^[37] CHRNA5/A3/B4遺伝子のさらなる研究により、「神経」nAChR遺伝子は非神経細胞でも発現し、炎症などのさまざまな基本的プロセスに関与していることが明らかになりました。^[43] CHRNA5/A3/B4遺伝子は多くの細胞型で共発現しており、3つの遺伝子のプロモーター領域の転写活性は多くの同じ転写因子によって制御されており、それらのクラスター化が遺伝子発現の制御を反映している可能性があることが示されています。^[37]

CHRNA6/CHRNB3

CHRNB3 と CHRNA6 も 8p11 に位置する遺伝子クラスターにグループ化されています。^[42]複数の研究により、CHRNB3-CHRNA6 の SNPS がニコチン依存症や喫煙行動に関連していることが示されています。たとえば、CHRNB3 の 2 つの SNP、rs6474413 と rs10958726 などです。^[42]この領域の遺伝的変異は、コカインやアルコール消費などの乱用薬物の使用感受性にも影響を及ぼします。^{[44]脳領域、特に}腹側被蓋野と黒質に発現するα ₆または β _{3サブユニットを含むニコチン受容体は、}ドーパミン放出における役割のため、薬物行動に重要です。^[45]これらの遺伝子の遺伝的変異は、タンパク質のアミノ酸構造の変化や転写および翻訳調節の変化など、さまざまな方法で乱用薬物に対する感受性を変化させる可能性があります。^[44]

CHRNA4/CHRNB2

よく研究されている他のnAChR遺伝子には、常染色体優性夜間前頭葉てんかん（ADNFLE）遺伝子として関連付けられているCHRNA4とCHRNB2があります。^[42]^[46]これらのnAChRサブユニットは両方とも脳に存在し、これら2つのサブユニットの変異の発生は焦点性てんかんを引き起こします。例としては、夜間発作や精神障害に関連するCHRNA4挿入変異776ins3や、てんかんだけでなく、学習障害や記憶障害などの非常に特定の認知障害も引き起こすと思われるCHRNB2変異I312Mがあります。^[46]^[47]これら2つの遺伝子の間には自然に発生する遺伝的変異があり、一塩基多型（SNP）やその他の遺伝子修飾の分析では、CHRNA4遺伝子の方がCHRNB2遺伝子よりも変異が大きいことが示されており、CHRNB2によってコードされるタンパク質であるnAChR β _2は、α₄よりも多くのサブユニットと関連していることを示唆しています。CHRNA2は、夜間前頭葉発作の3番目の候補としても報告されています。^[42]^[46]

チRNA7

いくつかの研究では、CHRNA7と精神疾患およびニコチン依存症のエンドフェノタイプとの関連が報告されており、 _α7の重要な臨床的関連性とそれに関する研究に貢献しています。^{[46] CHRNA7は、統合}失調症に関係していると考えられていた最初の遺伝子の1つでした。研究では、遺伝子の転写活性を低下させるいくつかのCHRNA7プロモーター多型が統合失調症に関連していることが判明しており、これは統合失調症患者の脳内のa7 nAChRのレベルが低下しているという発見と一致しています。 ^[46]統合失調症患者の死後研究では、nAChRのサブタイプであるα4β2とα7の両方が大幅に減少していることがわかりました。[ 48 _]_さらに、_統合^失調症患者の喫煙率は大幅に高いため、ニコチン喫煙は自己治療の一種である可能性があります。^[49]

注目すべき変化

ニコチン受容体はこれらのサブユニットの五量体であり、すなわち各受容体は5つのサブユニットを含む。従って、これらのサブユニットには膨大なバリエーションの可能性があり、そのうちのいくつかは他のものよりも一般的に見られる。最も広く発現しているサブタイプには、(α ₁ ) ₂ β ₁ δε (成人筋肉型)、(α ₃ ) ₂ (β ₄ ) ₃ (神経節型)、(α ₄ ) ₂ (β ₂ ) ₃ (中枢神経系型)、(α ₇ ) ₅ (別の中枢神経系型) がある。^[50]比較は以下の通りである。

参照

ムスカリン性アセチルコリン受容体

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