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| エイリアス | HDAC2、HD2、RPD3、YAF1、ヒストン脱アセチル化酵素2、KDAC2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：605164; MGI : 1097691;ホモロジーン: 68187;ジーンカード：HDAC2; OMA :HDAC2 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ヒストン脱アセチル化酵素2（HDAC2）は、ヒトではHDAC2遺伝子によってコードされる酵素 である。[5]これは、コアヒストン（H2A、H2B、H3、およびH4）のN末端領域にあるリジン残基からアセチル基を除去する役割を担うヒストン脱アセチル化酵素クラスに属する。そのため、転写抑制複合体の形成を促進することで遺伝子発現に重要な役割を果たしており、このため、がん治療の重要なターゲットとみなされることが多い。[6]
HDAC2 が属するクラスの機能的役割は綿密に研究されてきたが、HDAC2 が他のクラスのヒストン脱アセチル化酵素と相互作用するメカニズムはまだ解明されていない。HDAC2 はタンパク質キナーゼ 2 (CK2)とタンパク質ホスファターゼ 1 (PP1)によって広く制御されているが、生化学的分析ではその制御はより複雑であることが示唆されている (3 つの異なるタンパク質複合体に HDAC1 と HDAC2 が共存していることからもそれがわかる)。[7]本質的に、HDAC2 が制御されるメカニズムは、さまざまな相互作用があるためまだ不明であるが、心臓の再プログラミングの文脈では p300/CBP 関連因子と HDAC5 が関与するメカニズムが提案されている。[8]
一般的に、HDAC2は細胞周期の進行に関与しているため、さまざまな疾患の治療の推定ターゲットと考えられています。具体的には、HDAC2は心臓肥大[8] 、 [アルツハイマー病] 、[9 ]、[ パーキンソン病] 、[10]、 急性骨髄性白血病（AML）、[11] 、 骨肉腫[12]、胃がん[13]で役割を果たすことが示されています。
構造とメカニズム
HDAC2 はヒストン脱アセチル化酵素の第一クラスに属する。HDAC2 の活性部位には、リジン基質のカルボニル基と水分子に配位した Zn 2+イオンが含まれる。金属イオンは配位した水分子によるカルボニル基の求核攻撃を促進し、四面体中間体の形成につながる。この中間体は水素結合相互作用と金属配位によって一時的に安定化されるが、最終的には崩壊してリジン残基の脱アセチル化をもたらす。[14]
HDAC2の活性部位は、表面から触媒中心に通じる親油性チューブと、主に水分子を含む「フットポケット」で構成されています。活性部位は、Gly154、Phe155、His183、Phe210、およびLeu276に接続されています。フットポケットは、Tyr29、Met35、Phe114、およびLeu144に接続されています。[15]
関数
この遺伝子産物はヒストン脱アセチル化酵素ファミリーに属します。ヒストン脱アセチル化酵素は、大きな多タンパク質複合体の形成を介して作用し、コアヒストン（H2A、H2B、H3、H4）のN末端領域にあるリジン残基の脱アセチル化を担っています。このタンパク質はまた、哺乳類のジンクフィンガー転写因子であるYY1を含む多くの異なるタンパク質と結合して転写抑制複合体を形成します。したがって、転写調節、細胞周期の進行、発達イベントにおいて重要な役割を果たします。[16]
疾患の関連性
心臓肥大
HDAC2 は、心臓肥大の調節経路において役割を果たしていることが示されています。HDAC2 の欠損は、肥大刺激にさらされた心臓の心臓肥大を軽減することが示されています。しかし、グリコーゲン合成酵素キナーゼ 3beta (Gsk3beta) が不活性化された HDAC2 トランスジェニック マウスでは、肥大がより頻繁に観察されました。活性化された Gsk3beta 酵素と HDAC2 欠損を持つマウスでは、肥大刺激に対する感受性がより高率で観察されました。この結果は、HDAC2 と GSk3beta の調節的役割を示唆しています。[17]
HDAC2が肥大ストレスに反応するメカニズムは提案されているが、一般的なコンセンサスは得られていない。提案されているメカニズムの1つは、カゼインキナーゼ依存性のHDAC2のリン酸化であるが、より最近のメカニズムは、p300/CBP関連因子とHDAC5によって制御されるアセチル化を示唆している。[8]
アルツハイマー病
アルツハイマー病患者は神経遺伝子の発現が低下することが分かっています。[18]さらに、最近の研究では、チロシンリン酸化による c-Abl を介した HDAC2 の阻害が、アルツハイマー病のマウスの認知機能および行動障害を予防することがわかりました。[19]この研究結果は、アルツハイマー病患者の遺伝子発現のシグナル伝達経路における c-Abl と HDAC2 の役割を裏付けています。現在、アルツハイマー病の治療のための HDAC2 阻害剤の合成の取り組みは、 1 つの水素結合受容体、1 つの水素結合供与体、および 2 つの芳香族環という 4 つの特徴を持つファーマコフォアに基づいています。[9]
パーキンソン病
HDAC阻害剤は、パーキンソン病などの神経変性疾患の潜在的な治療薬と考えられてきました。パーキンソン病は通常、脳の黒質におけるミクログリアタンパク質数の増加を伴います。生体内での証拠は、ミクログリアタンパク質数とHDAC2の上方制御の間に相関関係があることを示しています。[10]したがって、HDAC2阻害剤は、脳内のミクログリアによって引き起こされるドーパミン作動性ニューロンの喪失の治療に効果的である可能性があると考えられています。
がん治療
骨肉腫、胃癌、急性骨髄性白血病など、さまざまな癌におけるHDAC2の役割が研究されています。最近の研究では、マウスの相同遺伝子Hdac2を遺伝的に枯渇させた場合、膵臓癌を発症するマウスモデルで転移形成が減少することがわかりました。 [20]現在の研究は、HDAC2の上方制御を減少させる阻害剤の作成に焦点を当てています。
抗インフルエンザウイルス因子
HDAC2はシグナル伝達および転写活性化因子I（STAT1）とバイペリンなどのインターフェロン刺激遺伝子の調節に役割を果たしている。これはHDAC2が細胞の自然抗ウイルス反応の構成要素である可能性を示している。インフルエンザAウイルスは抗ウイルスの可能性を回避するために、プロテアソーム分解によるHDAC2の分解を誘導することでHDAC2の調節を異常にする。[21]
インタラクション
ヒストン脱アセチル化酵素 2 は以下と相互作用することが示されています。
- 毛細血管拡張性運動失調症およびRad3関連、[22]
- BUB3、[23]
- CDC20、[23]
- CDH1、[23]
- CHD3、[24] [25] [26]
- CHD4、[22] [24] [25]
- DNMT1、[27]
- EED、[28]
- EZH2 [28]と
- FKBP3、[29]
- GATA4 , [30]
- GTF2I、[24] [31]
- HDAC10、[32]
- HDAC1、[24] [25] [28] [32] [33] [34] [35] [ 36] [ 37] [38] [39] [40] [41]
- HMG20B、[24] [34]
- HSPA4、[35]
- 宿主細胞因子C1、[42]
- MTA1、[24] [33] [43]
- MTA2、[24] [33] [39]
- MXD1 , [44] [45]
- マッド1、[23]
- メチルCpG結合ドメインタンパク質2、[39] [46] [47]
- PHF21A、[24] [34] [48]
- PPP1R8、[49]
- RBBP4、[24] [25] [50] [51]
- RCOR1、[34] [52]
- レラ、[53] [54]
- 網膜芽細胞腫タンパク質、[55]
- SAP30、[39] [56] [57]
- SIN3A、[24] [25] [44] [50] [51] [58] [59]
- SMARCA5 , [26]
- SNW1 , [60]
- SUV39H1、[61]
- Sp1転写因子、[51] [62] [63]
- Sp3転写因子、[62] [63]
- TOP2B、[64] および
- YY1 . [65] [66] [67]
参照
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