α-アミラーゼ

α-アミラーゼは、デンプンやグリコーゲンなどの大きなα結合多糖類のα結合を加水分解し、以下の生化学的プロセスを経て、より短い鎖、デキストリン、マルトースを生成する酵素（EC 3.2.1.1、系統名4 -α-D-グルカングルカノヒドロラーゼ）です。 ^{[ 2 ]}

3つ以上の(1→4)-α結合D-グルコース単位を含む多糖類における(1→4)-α- D-グルコシド結合のエンドヒドロリシス

これはヒトや他の哺乳類に見られる主要なアミラーゼです。^{[ 3 ]}また、貯蔵食品としてデンプンを含む種子にも存在し、多くの真菌によって分泌されます。グリコシドヒドロラーゼファミリー13のメンバーです。

アミラーゼは多くの組織に存在しますが、膵液と唾液に最も多く含まれており、それぞれにヒトα-アミラーゼのアイソフォームが存在します。これらは等電点電気泳動で異なる挙動を示し、特異的なモノクローナル抗体を用いた検査でも分離できます。ヒトでは、すべてのアミラーゼアイソフォームは1p21染色体（AMY1A参照）に連鎖しています。

穀物中のα-アミラーゼ活性は、例えば、発芽障害を評価するための試験であるハグバーグ-ペルテン落下数^{[ 13 ]}やファデバス法によって測定される。これは小麦に存在する。^{[ 14 ]}

α-アミラーゼは、エタノール製造において、穀物中のデンプンを発酵可能な糖に分解するために使用される。

高果糖コーンシロップの製造における最初のステップは、コーンスターチをα-アミラーゼで処理することであり、これにより長いデンプンポリマーがより短いオリゴ糖鎖に切断される。

Bacillus licheniformis由来の「Termamyl」と呼ばれるα-アミラーゼも、一部の洗剤、特に食器用洗剤やデンプン除去洗剤に使用されている。^{[ 15 ]}

アミラーゼファミリー全般のその他の用途については、アミラーゼの項を参照してください。

α-アミラーゼは、細胞外ポリマー物質（EPS）の構造マトリックス多糖類内のα(1→4)グリコシド結合を加水分解することにより、多微生物細菌バイオフィルムを分解する効果を示している。 ^{[ 16 ] [ 17 ]}

• 糖尿病： α-グルコシダーゼおよびα-アミラーゼ阻害剤は、シナモン^{[ 18 ]}やアカルボースを含む細菌^{[ 19 ]}などのいくつかの生の植物/ハーブに見られます。これらは抗糖尿病薬として使用されています。複合炭水化物を含む食事の前に1回摂取すると、明らかに血糖値の急上昇が抑制され、 2型糖尿病患者の食後高血糖（140 mg/dL以上、>7.8 mmol/L）が低下する可能性があります。 ^{[ 18 ]}

トリス分子は多くの細菌α-アミラーゼを阻害することが報告されているため、^{[ 20 ] [ 21 ]}トリス緩衝液では使用すべきではない。

α-アミラーゼ活性の測定にはいくつかの方法があり、業界によって使用される方法は異なります。ヨウ素試験を発展させたデンプンヨウ素試験は、 α-アミラーゼがデンプンを分解する際の色の変化を利用したもので、多くの用途で広く用いられています。同様の試験法で工業的に生産されているのがファデバスアミラーゼ試験で、洗剤、各種小麦粉、穀物、麦芽食品、法医学など、多くの業界で定性・定量試験として使用されています。

アミラーゼの改良された比色微量測定法では、デンプンのヨウ素色の減少によってデンプンの消化が測定される。^{[ 22 ]}

α-アミラーゼは、いくつかの異なるタンパク質ドメインを含んでいます。触媒ドメインは、活性部位を含む8本のストランドからなるα/βバレル構造を持ち、 βストランド3とαヘリックス3の間に突き出た約70アミノ酸のカルシウム結合ドメインと、カルボキシル末端のギリシャ鍵βバレルドメインによって分断されています。^{[ 23 ]}いくつかのα-アミラーゼは、通常C末端にβシートドメインを含んでいます。このドメインは、5本のストランドからなる逆平行βシートとして構成されています。^{[ 24 ] [ 25 ]}いくつかのα-アミラーゼは、通常C末端にオールβドメインを含んでいます。^{[ 26 ]}

• α-グルコシダーゼ阻害剤
• アカルボース
• シナモン
• 消化酵素

• α-アミラーゼタンパク質
• 米国国立医学図書館の医学主題見出し（MeSH）におけるα-アミラーゼ