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| 伸長因子1β中央酸性領域、真核生物 | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | EF1_ベータ酸 | ||||||||
| パム | PF10587 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| 頭いい | SM01182 | ||||||||
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| 翻訳伸長因子 EF1B、β/δ サブユニット、グアニンヌクレオチド交換ドメイン | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | EF1_GNE | ||||||||
| パム | PF00736 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| 頭いい | SM00888 | ||||||||
| 医療機器 | cd00292 | ||||||||
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eEF-1は2つの真核生物伸長因子である。これはEF-TuホモログEF-1AとEF-TsホモログEF-1Bの2つの複合体を形成し、前者はグアニド交換因子である。[1]どちらも古細菌にも見られる。[2]
構造
eEF-1サブユニットの命名法は、EF-1A複合体とEF-1B複合体がある程度互いに独立していることが認識されたため、2001年頃に多少変更されました。[1]現在認識され命名されているコンポーネントには以下が含まれます。[3]
eEF1BサブユニットがeEF1Aに結合する正確な方法は臓器や種によって異なります。[3] eEF1Aはアクチンにも結合します。[3]
その他の種
緑藻類、紅藻類、クロモジグサ類、真菌類のさまざまな種にはEF-1α 遺伝子が欠けていますが、代わりに EFL (elongation factor-like) と呼ばれる関連遺伝子を持っています。その機能は詳細に研究されていませんが、EF-1α と似ているようです。
2009年現在[アップデート]、EF-1αとEFLの両方を持つ生物は、真菌のBasidiobolusと珪藻類のThalassiosiraの2つだけであることが知られている。EFLの進化の歴史は不明である。EFLは1回以上出現した後、EFLまたはEF-1αが失われた可能性がある。2009年のレビューによると、3つの異なる真核生物群（真菌、クロモザル、アーキプラスチダ）に存在するのは、2回以上の水平遺伝子伝播イベントの結果であると考えられている。[5] 2013年の報告書では、両方の遺伝子を持つ種がさらに11種見つかり、祖先の真核生物が両方の遺伝子を持っている可能性があるという代替仮説が提示された。両方の遺伝子が存在する既知の生物では、EF-1αは転写的に抑制される傾向がある。この仮説が正しい場合、科学者は、抑制されたEFLと完全に機能するEF-1αを持つ生物を発見すると予想される。[6]
2014年に行われたEF-1α/EFLを有する真核生物のレビューでは、両方の説明だけでは真核生物におけるこれら2つのタンパク質の複雑な分布を説明するには不十分であると考えられています。[7]
真核生物では、 eRF3と呼ばれる関連GTPaseが翻訳終結に関与している。一方、古細菌のEF-1αは、これらのサブ機能化変異体が担うすべての機能を実行する。[8]
参照
参考文献
- ^ ab Andersen GR、Nyborg J (2001)。「真核生物 伸長因子の構造研究」。Cold Spring Harbor Symposia on Quantitative Biology。66 : 425–37。doi :10.1101/sqb.2001.66.425。PMID 12762045 。
- ^ Vitagliano L、Masullo M、Sica F 、 Zagari A、Bocchini V (2001 年 10 月)。「GDP と複合体を形成した Sulfolobus solfataricus 伸長因子 1alpha の結晶構造は、ヌクレオチドの結合と交換における新しい特徴を明らかにする」。EMBO Journal。20 ( 19 ) : 5305–11。doi : 10.1093/emboj/ 20.19.5305。PMC 125647。PMID 11574461。
- ^ abcde Sasikumar AN、 Perez WB、 Kinzy TG ( 2011)。「真核生物伸長因子1複合体の多くの役割」。Wiley Interdisciplinary Reviews: RNA。3 ( 4): 543–55。doi : 10.1002 /wrna.1118。PMC 3374885。PMID 22555874。
- ^ Kaminska M、Havrylenko S、Decottignies P、Gillet S、Le Maréchal P、Negrutskii B、Mirande M (2009 年 3 月)。「アミノアシル tRNA 合成酵素複合体の構造組織の分析」。The Journal of Biological Chemistry。284 ( 10): 6053–60。doi : 10.1074/jbc.M809636200。PMID 19131329。
- ^ エレン・コケット;ヘロエン・フェルブルッヘン。フレデリック・レリアート。フレデリック・W・ゼックマン。公園さべ; Olivier De Clerck (2009)、「緑藻における伸長因子遺伝子の獲得と喪失」、BMC Evol.バイオル。、9 (1): 39、Bibcode :2009BMCEE...9...39C、doi : 10.1186/1471-2148-9-39、PMC 2652445、PMID 19216746
- ^ Kamikawa R, Brown MW, Nishimura Y, Sako Y, Heiss AA, Yubuki N, et al. (2013年6月). 「EF-1α機能の並列リモデリング：多様な遠縁真核生物において、異なるEF-1α遺伝子がEFL遺伝子と共存する」BMC Evolutionary Biology . 13 (1): 131. Bibcode :2013BMCEE..13..131K. doi : 10.1186 /1471-2148-13-131 . PMC 3699394. PMID 23800323.
- ^ ミハイロフ KV、ヤノウシュコヴェツ J、チホネンコフ DV、ミルザエワ GS、ディアキン AY、シムジャノフ TG、他。 (2014 年 9 月)。 「基底肺胞系統における伸長ファミリー GTPase EF1A および EFL の複雑な分布」。ゲノム生物学と進化。6 (9): 2361–7。土井：10.1093/gbe/evu186。PMC 4217694。PMID 25179686。
- ^ Saito K, Kobayashi K, Wada M, Kikuno I, Takusagawa A, Mochizuki M, et al. (2010年11月). 「古細菌伸長因子1α（EF1α）の翻訳伸長と終結、およびタンパク質合成の品質管理における全能的な役割」Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 107 (45): 19242–7. Bibcode :2010PNAS..10719242S. doi : 10.1073/pnas.1009599107 . PMC 2984191 . PMID 20974926.
外部リンク
- 米国国立医学図書館医学件名表(MeSH)のペプチド + 伸長 + 因子 + 1