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シャイン・ダルガルノ（SD）配列は、細菌および古細菌のメッセンジャーRNAのリボソーム結合部位であり、一般的に開始コドンAUGの約8塩基上流に位置します。[1] RNA配列は、リボソームを開始コドンに合わせることで、メッセンジャーRNA（mRNA）にリボソームをリクルートし、タンパク質合成を開始するのに役立ちます。リクルートされると、tRNAはコドンによって指示された順序でアミノ酸を追加し、翻訳開始部位から下流に移動します。
シャイン・ダルガルノ配列は細菌では一般的ですが、古細菌ではまれです。[2]また、一部の葉緑体およびミトコンドリアの転写産物にも存在します。6塩基のコンセンサス配列はAGGAGGです。たとえば、大腸菌ではこの配列はAGGAGGUですが、大腸菌ウイルスT4初期遺伝子ではより短いGAGGが優勢です。[1]
シャイン・ダルガーノ配列は、 1973 年にオーストラリアの科学者ジョン・シャインとリン・ダルガーノによって提唱されました。
認識
翻訳開始サイト
ハントが開発した方法を使用して、[3] [4]シャインとダルガーノは、大腸菌16S リボソーム RNA (rRNA)の3' 末端(つまり、翻訳が始まる末端) のヌクレオチド トラクトがピリミジンに富み、特定の配列Y ACCUCCU UAを持つことを示しました。彼らは、これらのリボソーム ヌクレオチドが、大腸菌に影響を及ぼすウイルスに見られる多くの mRNA の開始コドン AUG の上流にある相補的なプリンに富む配列AGGAGGU を認識すると提唱しました。[1]多くの研究により、mRNA のシャイン–ダルガーノ配列と 16S rRNA の 3' 末端との間の塩基対形成が、細菌リボソームによる翻訳の開始に最も重要であることが確認されています。[5] [6]
rRNAとmRNAのシャイン・ダルガルノ配列の相補的関係を考慮すると、rRNAの3'末端の配列が、原核生物のリボソームがmRNA内の特定の遺伝子を翻訳する能力を決定すると提案されました。[7] rRNAの3'末端とmRNAのシャイン・ダルガルノ配列間の塩基対形成は、細胞が開始AUGと内部および/またはフレーム外AUG配列を区別できるメカニズムです。塩基対形成の程度は、異なるAUG開始コドンでの開始速度を決定する役割も果たします。
翻訳終了
1973年、ダルガーノとシャインは、真核生物では、小さな18S rRNAの3'末端が終結コドンとの相補的塩基対形成によってタンパク質合成の終結に役割を果たしている可能性があると提唱しました。[8]これは、ショウジョウバエ、サッカロミセス・セレビシエ、ウサギの細胞からの18S rRNAの3'末端配列が同一である（GAUCAUUA -3'OH）という彼らの観察から生まれました。 [9] このように遠縁の真核生物間でこの配列が保存されていることは、このヌクレオチド領域が細胞内で重要な役割を果たしていることを示唆しています。この保存された配列には、3つの真核生物の終結コドン（UAA、UAG、UGA）のそれぞれの相補配列が含まれていたため、真核生物におけるタンパク質合成の終結に役割を果たしていると提唱されました。 16S rRNAの3'末端が大腸菌の終結トリプレットを認識する上で同様の役割を果たすことは、16S rRNAの3'末端UUA-OHと大腸菌の終結コドンの相補関係に基づいて、1974年にシャインとダルガーノによって提唱された。 [要出典]細菌に感染するウイルスの一種であるF1ファージ では、最初の数個のアミノ酸をコードする配列に、未使用の2つの読み枠内に終結トリプレットが含まれることが多い。[さらなる説明が必要] [10]この論文の解説では、16S rRNAの3'末端との相補的塩基対形成が、位相外れの開始後にペプチド結合形成を中止するのに役立つ可能性があることが指摘されている。[11]
配列とタンパク質発現
シャイン・ダルガルノ配列の変異は、原核生物における翻訳を減少または増加させる可能性がある[12] 。この変化は、mRNA-リボソームのペアリング効率の低下または増加によるものであり、3'末端16S rRNA配列の補償的変異が翻訳を回復できるという事実によって証明されている。
参照
- コザックコンセンサス配列。真核生物においてリボソームを開始コドンに標的とする配列。
- 細菌翻訳
- 古細菌の翻訳
参考文献
- ^ abc Malys N (2012). 「バクテリオファージT4のシャイン・ダルガルノ配列：GAGGは初期遺伝子で優勢」。分子生物学レポート。39 ( 1): 33–9。doi : 10.1007 /s11033-011-0707-4。PMID 21533668。S2CID 17854788 。
- ^ Benelli, D; Londei, P (2011年1月). 「古細菌における翻訳開始：保存された特徴とドメイン固有の特徴」.生化学協会誌. 39 (1): 89–93. doi :10.1042/BST0390089. PMID 21265752.
- ^ Hunt JA (1970). 「高分子量リボ核酸の末端配列研究。ウサギ網状赤血球リボソームRNAの3'末端」。生化学ジャーナル。120 ( 2): 353–363。doi : 10.1042 /bj1200353。PMC 1179605。PMID 4321896。
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- ^ Dahlberg AE (1989). 「タンパク質合成におけるリボソームRNAの機能的役割」. Cell . 57 (4): 525–529. doi :10.1016/0092-8674(89)90122-0. PMID 2655923. S2CID 36679385.
- ^ Steitz JA、Jakes K (1975)。「リボソームはmRNAの開始領域をどのように選択するか：大腸菌でのタンパク質合成開始時の16S rRNAの3'末端とmRNA間の塩基対形成」。Proc Natl Acad Sci USA。72 ( 12): 4734–4738。Bibcode : 1975PNAS ... 72.4734S。doi : 10.1073/ pnas.72.12.4734。PMC 388805。PMID 1107998。
- ^ Shine J, Dalgarno L (1975). 「細菌リボソームにおけるシストロン特異性の決定因子」. Nature . 254 (5495): 34–38. Bibcode :1975Natur.254...34S. doi :10.1038/254034a0. PMID 803646. S2CID 4162567.
- ^ Dalgarno L, Shine J (1973). 「18S rRNAの保存された末端配列はターミネーターアンチコドンを表している可能性がある」。Nature . 245 ( 148): 261–262. doi :10.1038/newbio245261a0. PMID 4202225.
- ^ Hunt JA (1965). 「高分子量リボ核酸の末端配列研究。過ヨウ素酸酸化リボヌクレオシド、5'-リボヌクレオチドおよびリボ核酸とイソニアジドの反応」。生化学ジャーナル。95 ( 2 ) : 541–51。doi :10.1042/bj0950541。PMC 1214355。PMID 14340106。
- ^ Pieczenik G, Model P, Robertson HD (1974). 「バクテリオファージ f1RNA のリボソーム結合部位の配列と対称性」. Journal of Molecular Biology . 90 (2): 191–214. doi :10.1016/0022-2836(74)90368-4. PMID 4375722.
- ^ Anon (1976). 「タンパク質合成のシグナル」. Nature . 260 (5546): 12–13. Bibcode :1976Natur.260...12A. doi : 10.1038/260012a0 .
- ^ Johnson G (1991). 「ファージ21ターミナーゼの小サブユニットgp1によるファージラムダの発達の妨害」Journal of Bacteriology . 173 (9): 2733–2738. doi :10.1128/jb.173.9.2733-2738.1991. PMC 207852 . PMID 1826903.
さらに読む
- Voet D および Voet J (2004)。生化学(第 3 版)。John Wiley and Sons Inc. pp. 1321–1322 および 1342–1343。
- Hale WG、Margham JP、Saunders VA 編 (1995) Collins Dictionary of Biology、(第 2 版) Shine-Dalgarno (SD) 配列。p 565。
- Lewin, B. (1994) Genes V. Oxford University Press. pp 179, 269.
- Alberts B、Bray D、Lewis J、Raff M、Roberts K、Watson JD (1994)細胞の分子生物学（第3版）pp 237、461。
- Malys N、 McCarthy JE (2011)。 「翻訳開始：メカニズムの変動は予測可能」。細胞および分子生命科学。68 ( 6): 991–1003。doi :10.1007/s00018-010-0588- z。PMC 11115079。PMID 21076851。S2CID 31720000 。
- チチェク・ムスタファ、ムトル・オザル、エルデミール・アイセグル、オズカン・エブル、サリカイ・ユヌス、トゥルグト・バリク・ディレク（2013年）。 「マラリア原虫の乳酸デヒドロゲナーゼのアミノ末端に存在するシャイン・ダルガルノ様配列の単一変異は、原核生物系で発現される真核生物タンパク質の生産に影響を与える」分子バイオテクノロジー。54 (2): 602–608。土井：10.1007/s12033-012-9602-z。PMID 23011788。S2CID 45230872 。
{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
外部リンク
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=eurekah.section.19320