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| アラルキルアミンN -アセチルトランスフェラーゼ | |||||||||
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 アラルキルアミンN-アセチルトランスフェラーゼの結晶構造。[1] | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 2.3.1.87 | ||||||||
| CAS番号 | 92941-56-5 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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| アラルキルアミンN -アセチルトランスフェラーゼ | |||||||
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| 識別子 | |||||||
| シンボル | アナット | ||||||
| NCBI遺伝子 | 15 | ||||||
| HGNC | 19 | ||||||
| オミム | 600950 | ||||||
| 参照シーケンス | NM_001088 | ||||||
| ユニプロット | Q16613 | ||||||
| その他のデータ | |||||||
| EC番号 | 2.3.1.87 | ||||||
| 軌跡 | 第17章 25節 | ||||||
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アラルキルアミンN -アセチルトランスフェラーゼ( AANAT ) ( EC 2.3.1.87) は、アリールアルキルアミンN -アセチルトランスフェラーゼまたはセロトニンN -アセチルトランスフェラーゼ(SNAT) としても知られ、セロトニンの修飾によるメラトニンの昼夜リズム生成に関与する酵素です。これは、ヒトでは、染色体 17q 25に位置する4 つのエクソンを含む約 2.5 kb のAANAT 遺伝子[2]によってコードされています。 [3]この遺伝子は、23 kDa の大きな酵素に翻訳されます。これは進化を通じてよく保存されており、タンパク質のヒト型は、ヒツジおよびラットの AANAT と 80 パーセント同一です。これは、GCN5 関連ファミリーのN -アセチルトランスフェラーゼ(GNAT) のアセチル CoA依存性酵素です。睡眠/覚醒サイクルの行動変化などの多因子遺伝性疾患に寄与する可能性があり[2]、AANAT機能を制御する薬剤の開発を目指した研究が進行中です。
命名法
この酵素クラスの体系名は、アセチル CoA:2-アリールエチルアミン N-アセチルトランスフェラーゼです。 よく使われる他の名前には、次のものがあります。
- アナット
- アリールアルキルアミンN-アセチルトランスフェラーゼ
- メラトニンリズム酵素
- セロトニンアセチラーゼ
- セロトニンアセチルトランスフェラーゼ
- セロトニンN-アセチルトランスフェラーゼ
正式に認められた名称はアラルキルアミンN-アセチルトランスフェラーゼである。[4]
機能とメカニズム
組織分布
AANAT mRNA転写産物は主に中枢神経系（CNS）で発現しています。下垂体や網膜を含むいくつかの脳領域で低レベルで検出されます。メラトニン合成部位である松果体に最も多く存在しています。脳と下垂体のAANATは、人間の行動や下垂体機能のセロトニン依存性側面の調節に関与している可能性があります。[3]
生理機能
松果体の松果体細胞では、アラルキルアミン N-アセチルトランスフェラーゼがセロトニンからメラトニンへの変換に関与している。これは、脊椎動物の松果体におけるメラトニン生成の昼夜リズムを制御するメラトニン合成の最後から2番目の酵素である。メラトニンは季節的な生殖に不可欠であり、視交叉上核の概日時計の機能を調節し、活動と睡眠に影響を与える。概日リズムにおける重要な役割のため、AANAT は光曝露に反応する広範な調節を受ける（調節を参照）。これは、睡眠/覚醒周期の行動変化や気分障害などの多因子遺伝性疾患に寄与している可能性がある。[2]
AANATによって触媒される化学反応
アラルキルアミンN-アセチルトランスフェラーゼによって触媒される主要な化学反応は、アセチルCoAとセロトニンという2つの基質を使用する。AANATは、アセチルCoAのアセチル基をセロトニンの第一級アミンに転移する反応を触媒し、 CoAとN-アセチルセロトニンを生成する。ヒトでは、酵素の他の内因性基質には、フェネチルアミン、チラミン、トリプタミンなどの特定の微量アミン神経調節物質があり、 N-アセチルフェネチルアミン、N-アセチルチラミン、 N-アセチルトリプタミンが形成される。[5]
メラトニンの生合成では、N-アセチルセロトニンは別の酵素であるN-アセチルセロトニンO-メチルトランスフェラーゼ（ASMT）によってさらにメチル化され、メラトニンが生成されます。N-アセチルトランスフェラーゼ反応が律速段階であると考えられており、そのためセロトニンN-アセチルトランスフェラーゼは阻害剤設計のターゲットとして浮上しています（下記参照）。[6]
AANATは、秩序だった三元複合体メカニズムに従います。基質は順番に（秩序正しく）結合し、アセチルCoAが遊離酵素に結合し、続いてセロトニンが結合して三元複合体を形成します。アセチル基の転移が起こった後、生成物は最初にN-アセチルセロトニン、最後にCoAの順に放出されます。[7]
構造
アリールアミン N-アセチルトランスフェラーゼは、長さ 207アミノ酸残基、分子量 23,344 ダルトンの単量体 ポリペプチドです。二次構造は、 α ヘリックスとβ シートで構成されています。28 パーセントがヘリックス (10 ヘリックス、60 残基)、23 パーセントがβ シート (9 ストランド、48 残基) です。このファミリーは、AD と呼ばれる 4 つの保存された配列モチーフを共有しています。モチーフ B は、セロトニン結合スロットの位置として機能します。構造は、X 線回折によって決定されました。[1]
このクラスの酵素についてはいくつかの構造が解明されており、PDBアクセッションコードは1CJW 、[8] 1B6B 、[9] 1L0C 、[1] [10]および1KUV / 1KUX / 1KUYです。[1]
アラルキルアミンN-アセチルトランスフェラーゼは、14-3-3タンパク質ファミリーの14-3-3ζとの複合体としても結晶化されており、PDBアクセスコードは1IB1です。[11]
GNATスーパーファミリー
アラルキルアミン N-アセチルトランスフェラーゼは、10,000 個のアセチルトランスフェラーゼからなる GCN5 関連 N-アセチルトランスフェラーゼ (GNAT) スーパーファミリーに属し、真核生物の転写因子のクラス(その中で酵母 GCN5) との配列相同性からそのように命名されています。このスーパーファミリーの他のよく研究されているメンバーには、グルコサミン-6-リン酸 N-アセチルトランスフェラーゼとヒストン アセチルトランスフェラーゼがあります。
このスーパーファミリーのすべてのメンバーは、N末端鎖、それに続く2つのヘリックス、3つの反平行β鎖、それに続く「シグネチャー」中央ヘリックス、5番目のβ鎖、4番目のαヘリックス、最後のβ鎖からなる構造的に保存されたフォールドを持っています。これらの要素は、配列アラインメントにおけるペアワイズ同一性が低いにもかかわらず、ほぼ普遍的に保存されています。[12]
規制
AANATの調節は種によって異なります。一部の種では、AANATレベルは明期と暗期の間で劇的に振動し、メラトニン合成を制御します。他の種では、リズムは主にタンパク質レベルで調節されます。[13] 1つの例はげっ歯類で、AANAT mRNAレベルは暗期に100倍以上増加します。他の種では、環状AMPはAANATのタンパク質分解の阻害に重要な役割を果たし、夜間にタンパク質レベルを上昇させます。1E7細胞株で発現したヒトAANATを使用した実験では、フォルスコリンへの曝露により酵素活性が約8倍に増加することが示されています。[14]
AANAT mRNAの動的分解は、酵素の概日リズムに必須であることが証明されています。3'UTR配列は、一部の種におけるAANAT mRNAのリズミカルな分解に関して重要です。げっ歯類では、さまざまなhnRNPがAANAT mRNAの動的分解を維持しています。有蹄類や霊長類などの他の種では、より短い3'UTRを持つ安定したAANAT mRNAは、げっ歯類でAANAT mRNAに結合して分解を指示するhnRNPの制御下にないと考えられています。[15]
光にさらされると、網膜細胞から信号が伝わり、最終的に松果体のノルエピネフリン刺激が低下します。これがシグナル伝達カスケードにつながり、セロトニンN-アセチルトランスフェラーゼの2つの重要なSerとThr残基のタンパク質キナーゼAリン酸化を引き起こします。これらの残基のリン酸化は、 14-3-3タンパク質、特に14-3-3ζのリクルートメントと相互作用を通じて触媒活性の変化を引き起こします。[16]
AANAT活性と相互作用し、それを制御するもう一つのタンパク質はプロテインキナーゼCである。プロテインキナーゼCはプロテインキナーゼAと同様にスレオニンとセリン残基に作用し、AANATの安定性と酵素活性を高める。[17]
分子内ジスルフィド結合の形成と切断による触媒部位へのアセチルCoAの結合阻害は、調節機構であると示唆されている。タンパク質内の2つのシステイン残基間のジスルフィド結合の形成は、触媒部位の疎水性漏斗を閉じ、触媒活性のオン/オフスイッチとして機能する。この機構が細胞内酸化還元条件の調節を通じて生体内細胞内に存在するかどうかはまだ確実ではないが、グルタチオン（GSH）がこれらのジスルフィド結合の形成と切断の生体内調節因子である可能性があることが示唆されている。[18]
AANAT阻害剤と臨床的関連性
AANAT阻害剤は、最終的には概日生物学研究や睡眠障害や気分障害の治療に役立つ薬剤の開発につながる可能性があります。この酵素の合成阻害剤が発見されています。[19] [20] [21]しかし、強力な生体内活性を持つAANAT阻害剤は報告されていません。[22]現在までに、文献では5つのクラスのAANAT阻害剤が記載されています。[6]以下がその5つのクラスです。
メラトニン誘導体
メラトニンはAANATの競合的阻害剤であることが報告されているため、この神経伝達物質は自身の生合成に対して自己調節制御を行っていると考えられる。そのため、インドールアミン ホルモンの緩い構造類似体がAANATに対して評価され、中程度の阻害剤が発見された。[23]
ペプチド阻害剤
様々なアミノ酸組成を持つトリペプチド、テトラペプチド、ペンタペプチドのペプチドコンビナトリアルライブラリが、hAANAT酵素の純粋または混合競合阻害剤として機能するかどうかを確認するために、阻害剤の潜在的な供給源としてスクリーニングされました。分子モデリングと構造活性相関研究により、共基質結合部位と相互作用するペンタペプチド阻害剤S 34461のアミノ酸残基を正確に特定することが可能になりました。[24]
二基質類似体
AANATは、中間 三元複合体の関与により、アセチルCoAからセロトニンへのアセチル基の転移を触媒し、N-アセチルセロトニンを生成することが示唆されている。このメカニズムに基づくと、インドールとCoASH部分の結合から得られる二基質類似体阻害剤は、三元複合体を模倣し、AANATを強力に阻害する可能性があると予想される。[25]アセチル橋を介してトリプタミンとCoAを結合する最初の二基質類似体（1）は、カリルとコールによって合成され、非常に強力で特異的なAANAT阻害剤であることが示された。[26]
N-ハロアセチル化誘導体
AANATは、アセチルトランスフェラーゼ活性だけでなく、二次アルキルトランスフェラーゼ活性も有することが示されている。[27] N-ハロアセチルトリプタミンが開発され、AANATアルキルトランスフェラーゼの基質として機能し、AANATアセチルトランスフェラーゼ活性に対する強力な（低マイクロモル）in vitro阻害剤でもある。AANATは、N-ブロモアセチルトリプタミン（BAT）と還元型CoAとの反応を触媒し、緊密に結合する二基質類似体阻害剤となる。[27] [28] AANAT N-ブロモアセチルトリプタミンの最初の合成細胞透過性阻害剤は、ラットおよびブタの松果体からのメラトニン分泌についてさらに研究された。[29] AANATの強力なin situ阻害につながる新しいN-ハロゲノアセチル誘導体。これらの前駆体の作用機序の概念は、生細胞内でトリチウム標識BATから阻害剤が生合成される様子を追跡することによって研究された。[20]
ロダニン系化合物
AANATに対する最初の薬剤のような選択的阻害剤が特定されました。Lawrence M. Szewczukらは、AANATのX線構造の活性部位への3Dハイスループットドッキングによって100万以上の化合物を事実上スクリーニングし、その後241の化合物を阻害剤としてテストしました。ロダニン骨格を含む1つの化合物クラスは、アセチルCoAに対する低マイクロモル競合阻害を示し、松果体細胞でのメラトニン生成を阻害するのに効果的であることが証明されました。[19]
AANAT阻害剤に関する最近の研究では、2,2'-ビチエニル骨格に基づく新しいクラスの非ペプチドAANAT阻害剤の発見について報告されている。[22]
参照
参考文献
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さらに読む
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外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学件名標目(MeSH)におけるセロトニン + N-アセチルトランスフェラーゼ
- UCSC ゲノム ブラウザにおける AANAT ヒト遺伝子の位置。
- UCSC ゲノム ブラウザの AANAT ヒト遺伝子の詳細。
