アセチルトランスフェラーゼ

ヒストンアセチルトランスフェラーゼの3D構造

アセチルトランスフェラーゼ（トランスアセチラーゼとも呼ばれる）は、アセチル化と呼ばれる反応でアセチル基を転移させるトランスフェラーゼ酵素の一種です。生物では、アセチル化によるタンパク質の翻訳後修飾は、疎水性、溶解性、表面特性などのさまざまな特性を変化させることで、その機能を大きく変化させる可能性があります。^[¹^]これらの変化は、タンパク質の立体構造や、基質、補因子、その他の高分子との相互作用に影響を与える可能性があります。 ^[¹^]

アセチルトランスフェラーゼの種類

自然界に存在するアセチルトランスフェラーゼのその他の例としては、以下のようなものがある。

クロラムフェニコールアセチルトランスフェラーゼ

構造

ヒストン、コリン、セロトニンアセチルトランスフェラーゼの予測される三次元構造を以下に示します。すべての酵素と同様に、アセチルトランスフェラーゼの構造は、酵素と基質との相互作用に不可欠です。これらの酵素の構造が変化すると、多くの場合、酵素活性が失われます。

ヒストンアセチルトランスフェラーゼの3D構造
コリンアセチルトランスフェラーゼの3D構造
セロトニンN-アセチルトランスフェラーゼの3D構造

参考文献

1 2 3 Marmorstein R、 Zhou MM (2014 年 7 月)。「ヒストンアセチル化のライターとリーダー：構造、メカニズム、および阻害」。Cold Spring Harbor Perspectives in Biology。6 ( 7 ) a018762。doi : 10.1101 / cshperspect.a018762。PMC 4067988。PMID 24984779。
1 2 3 Verreault A、Kaufman PD、Kobayashi R、Stillman B (1998 年 1 月)。「ヌクレオソーム DNAはヒト Hat1アセチルトランスフェラーゼのコアヒストン結合サブユニットを制御する」。Current Biology。8 ( 2 ): 96– 108。Bibcode : 1998CBio ....8...96V。doi : 10.1016/s0960-9822 ( 98 ) 70040-5。PMID 9427644。S2CID 201273。
1 2 Kim AR、Rylett RJ、Shilton BH (2006 年 12月)。「ヒトコリンアセチルトランスフェラーゼの基質結合と触媒機構」。Biochemistry。45 ( 49 ) : 14621–14631。doi : 10.1021 / bi061536l。PMID 17144655。
1 2 Strauss WL、Kemper RR、 Jayakar P、Kong CF、Hersh LB、Hilt DC、Rabin M (1991 年 2 月)。「ヒトコリンアセチルトランスフェラーゼ遺伝子は、 in situ ハイブリダイゼーションにより 10q11-q22.2 領域にマッピングされる」。Genomics。9 ( 2): 396–398。doi : 10.1016/0888-7543(91)90273- H。PMID 1840566。
1 2 3 4 Coon SL、Mazuruk K、Bernard M、Roseboom PH、Klein DC、Rodriguez IR (1996 年 5 月)。「ヒトセロトニン N-アセチルトランスフェラーゼ (EC 2.3.1.87) 遺伝子 (AANAT)：構造、染色体局在、および組織発現」。Genomics。34 ( 1 ) : 76–84。doi : 10.1006 / geno.1996.0243。PMID 8661026。
1 2 3 4 Arnesen T、Van Damme P、Polevoda B、Helsens K、Evjenth R、Colaert N、et al. (2009 年 5 月)。「プロテオミクス解析により、酵母とヒトの N 末端アセチルトランスフェラーゼの進化的な保存と分岐が明らかになった」。米国科学アカデミー紀要。106 ( 20 ) : 8157–8162。Bibcode : 2009PNAS..106.8157A。doi : 10.1073 / pnas.0901931106。PMC 2688859。PMID 19420222。
↑ Hong H, Cai Y, Zhang S, Ding H, Wang H, Han A (2017年4月). "N末端アセチルトランスフェラーゼNatBによる基質特異的アセチル化の分子基盤" . Structure . 25 (4): 641–649.e3. doi : 10.1016/j.str.2017.03.003 . PMID 28380339 .
1 2 3 4 Van Damme P、Lasa M、Polevoda B、Gazquez C、Elosegui-Artola A、Kim DS、et al . (2012 年 7 月)。「N 末端アセチルトランスフェラーゼ NatB の N 末端アセチル化分析と機能的洞察」。米国科学アカデミー紀要。109 ( 31 ): 12449– 12454。Bibcode : 2012PNAS..10912449V。doi : 10.1073 / pnas.1210303109。PMC 3412031。PMID 22814378。

外部リンク

米国国立医学図書館の医学主題見出し（MeSH）におけるアセチルトランスフェラーゼ

[:0-1] 1 2 3 Marmorstein R、 Zhou MM (2014 年 7 月)。「ヒストンアセチル化のライターとリーダー：構造、メカニズム、および阻害」。Cold Spring Harbor Perspectives in Biology。6 ( 7 ) a018762。doi : 10.1101 / cshperspect.a018762。PMC 4067988。PMID 24984779。

[:1-2] 1 2 3 Verreault A、Kaufman PD、Kobayashi R、Stillman B (1998 年 1 月)。「ヌクレオソーム DNAはヒト Hat1アセチルトランスフェラーゼのコアヒストン結合サブユニットを制御する」。Current Biology。8 ( 2 ): 96– 108。Bibcode : 1998CBio ....8...96V。doi : 10.1016/s0960-9822 ( 98 ) 70040-5。PMID 9427644。S2CID 201273。

[:2-3] 1 2 Kim AR、Rylett RJ、Shilton BH (2006 年 12月)。「ヒトコリンアセチルトランスフェラーゼの基質結合と触媒機構」。Biochemistry。45 ( 49 ) : 14621–14631。doi : 10.1021 / bi061536l。PMID 17144655。

[:3-4] 1 2 Strauss WL、Kemper RR、 Jayakar P、Kong CF、Hersh LB、Hilt DC、Rabin M (1991 年 2 月)。「ヒトコリンアセチルトランスフェラーゼ遺伝子は、 in situ ハイブリダイゼーションにより 10q11-q22.2 領域にマッピングされる」。Genomics。9 ( 2): 396–398。doi : 10.1016/0888-7543(91)90273- H。PMID 1840566。

[:4-5] 1 2 3 4 Coon SL、Mazuruk K、Bernard M、Roseboom PH、Klein DC、Rodriguez IR (1996 年 5 月)。「ヒトセロトニン N-アセチルトランスフェラーゼ (EC 2.3.1.87) 遺伝子 (AANAT)：構造、染色体局在、および組織発現」。Genomics。34 ( 1 ) : 76–84。doi : 10.1006 / geno.1996.0243。PMID 8661026。

[:5-6] 1 2 3 4 Arnesen T、Van Damme P、Polevoda B、Helsens K、Evjenth R、Colaert N、et al. (2009 年 5 月)。「プロテオミクス解析により、酵母とヒトの N 末端アセチルトランスフェラーゼの進化的な保存と分岐が明らかになった」。米国科学アカデミー紀要。106 ( 20 ) : 8157–8162。Bibcode : 2009PNAS..106.8157A。doi : 10.1073 / pnas.0901931106。PMC 2688859。PMID 19420222。

[7] Hong H, Cai Y, Zhang S, Ding H, Wang H, Han A (2017年4月). "N末端アセチルトランスフェラーゼNatBによる基質特異的アセチル化の分子基盤" . Structure . 25 (4): 641–649.e3. doi : 10.1016/j.str.2017.03.003 . PMID 28380339 .

[:6-8] 1 2 3 4 Van Damme P、Lasa M、Polevoda B、Gazquez C、Elosegui-Artola A、Kim DS、et al . (2012 年 7 月)。「N 末端アセチルトランスフェラーゼ NatB の N 末端アセチル化分析と機能的洞察」。米国科学アカデミー紀要。109 ( 31 ): 12449– 12454。Bibcode : 2012PNAS..10912449V。doi : 10.1073 / pnas.1210303109。PMC 3412031。PMID 22814378。

アセチルトランスフェラーゼ

アセチルトランスフェラーゼの種類

構造

関連項目

参考文献

外部リンク

関連するトピック

アセチル化

アセチル

トランスフェラーゼ

酵素