Loading article…
| スナップ25 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | SNAP25、CMS18、RIC-4、RIC4、SEC9、SNAP、SNAP-25、bA416N4.2、dJ1068F16.2、SUP、シナプトソーム関連タンパク質 25kDa、シナプトソーム関連タンパク質 25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：600322; MGI : 98331;ホモロジーン: 13311;ジーンカード：SNAP25; OMA :SNAP25 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
シナプトソーム関連タンパク質 25kDa ( SNAP-25 ) は、ヒトの染色体 20p12.2 にあるSNAP25遺伝子によってコードされる標的可溶性 NSF ( N-エチルマレイミド感受性因子) 付着タンパク質受容体 ( t-SNARE ) タンパク質です。 [5] [6] SNAP-25 は、膜融合特異性を担うトランスSNARE 複合体の構成要素であり、シナプス小胞と細胞膜を密着させる複合体を形成することで直接融合を実行します。[7]
構造と機能
Q-SNAREタンパク質であるSNAP-25は、分子の中央リンカードメインのシステインアミノ酸残基に共有結合したパルミトイル側鎖を介して膜の細胞質面に固定されています。これは、SNAP-25が膜貫通ドメインを含まないことを意味します。[9]
SNAP-25は、4つのαヘリックスドメイン複合体であるSNARE複合体に2つの[10] αヘリックスを寄与することが確認されている。 [11] SNARE複合体は小胞融合に関与しており、小胞と細胞膜のドッキング、プライミング、融合によりエキソサイトーシスイベントが開始される。小胞関連膜タンパク質（VAMP）ファミリーの一部であるタンパク質であるシナプトブレビンとシンタキシン-1も、それぞれ1つのαヘリックスを寄与することでSNARE複合体の形成を助ける。SNAP-25はシナプトブレビンとシンタキシン-1と組み立てられ、これらのタンパク質が選択的に結合することで、細胞膜上の活性領域で小胞のドッキングと融合が起こる。[12]融合に必要なエネルギーは、SNAREタンパク質と追加のSec1/Munc18様（SM）タンパク質の組み立てによって得られる。[13]
SNARE複合体を形成するために、シナプトブレビン、シンタキシン-1、およびSNAP-25が会合し、互いに巻き付いてコイルドコイルの 四次構造を形成し始める。シナプトブレビンとシンタキシン-1のαヘリックス両方がSNAP-25のαヘリックスに結合する。シナプトブレビンはSNAP-25のC末端付近のαヘリックスに結合し、シンタキシン-1はN末端付近のαヘリックスに結合する。[9] SNARE複合体の解離は、ATPase N-エチルマレイミド感受性融合（NSF）タンパク質によって駆動される。 [13]
SNAP-25はシナプス前 P型、Q型、L型の 電位依存性カルシウムチャネルを阻害し[14] 、 Ca2 +非依存的にシナプトタグミンC2Bドメインと相互作用する。[15]グルタミン酸作動性シナプスではSNAP-25はCa2 +応答性を低下させるが、 GABA作動性シナプスでは通常存在しない。[16]
SNAP-25にはSNAP-25aとSNAP-25bという2つのアイソフォーム（mRNA スプライスバリアント）が存在する。2つのアイソフォームは、膜結合に関与する4つのパルミトイル化システイン残基のうち1つの再局在化を含む9つのアミノ酸残基が異なっている。 [17]これら2つのフォームの主な特徴を下の表に概説する。
SNAP-25はシナプス形成と神経伝達物質の放出に関与するだけでなく、スパインの形態形成と密度、シナプス後受容体の輸送、神経可塑性にも影響を及ぼします。代謝などの他の非神経プロセスもSNAP-25タンパク質発現の影響を受ける可能性があります。 [19] [20]
臨床的意義
発達性てんかん性脳症（DEE）
SNAP-25の病原性ヘテロ接合性de novoミスセンス変異または機能喪失変異を有する個人は、早期発症の発達性脳症およびてんかん性脳症を呈することが多い。中核症状は、軽度から重度までの知的障害と、主に2歳までに発症する早期発症の発作である。さらに再発性の症状には、運動障害、脳視覚障害、脳萎縮などがある。 [21]電気生理学的研究では、異常な自発的神経伝達が原因であると特定され、構造的にクラスター化した病原性変異が同様のシナプス表現型につながることが示唆されている。[22]
注意欠陥多動性障害（ADHD）
シナプスCa 2+応答性の調節と一致して、マウスにおけるSNAP-25遺伝子のヘテロ接合性欠失は、注意欠陥多動性障害（ADHD）に類似した多動性表現型をもたらす。ヘテロ接合性マウスでは、 ADHD薬アデロールの有効成分であるデキストロアンフェタミン（またはデキセドリン）で多動性の減少が観察される。SNAP-25遺伝子のホモ接合性欠失は致命的である。追加の研究では、SNAP-25トランスジーンをヘテロ接合性SNAP-25変異マウスに再び組み込むと、野生型マウスと同様の正常な活動レベルを回復できることが示された。これは、SNAP-25の低タンパク質レベルが多動性行動の原因となり得ることを示唆している。[23]その後の研究では、ヒトのSNAP-25遺伝子変異の少なくともいくつかはADHDの素因となる可能性があることが示唆されている。[24] [25] SNAP-25遺伝子の3'非翻訳領域における多型の同定は、ADHDと事前に診断された家族との連鎖研究で確立されました。[26]
統合失調症
統合失調症患者の死後脳の研究では、SNAP-25 のタンパク質レベルの変化は脳の特定の領域で見られることが示されています。SNAP-25 タンパク質発現の低下は海馬とブロードマン領域 10 として知られる前頭葉の領域で観察されていますが、SNAP-25 発現はブロードマン領域 9 の帯状皮質と前頭葉の両方で増加しています。脳のさまざまな領域で見られる SNAP-25 タンパク質のさまざまなレベルは、一部の統合失調症患者に表れる相反する心理的行動 (抑うつと多動) に寄与していると考えられています。[27] [28] [29] [30]
SNAP-25bタンパク質に点突然変異を持つ盲酔い（Bdr）マウスモデルは、異常な概日リズム、[31]、協調運動障害のある歩行、新しい物体/玩具への無関心などの行動を含む複雑な表現型を示しています。 [32] Cre-LoxP組み換えから生成された別のマウスモデルでは、前脳のSNAP-25遺伝子の条件付きノックアウト（cKO）により、グルタミン酸作動性ニューロンで不活性なSNAP-25遺伝子発現が示されました。しかし、これらのcKOマウスの皮質では有意なグルタミン酸レベルが見つかりました。[33]これらのマウスは、社会的スキルの欠如、学習および記憶障害、運動活動の亢進、驚愕反応の低下、セルフケア、育児能力、巣作りスキルの障害も示しました。クロザピンやリルゾールなどの抗精神病薬は、SNAP-25 cKOマウスで発現した統合失調症の表現型を著しく軽減することが示されている。[33]
アルツハイマー病
アルツハイマー病患者は、シナプス前タンパク質レベルが低下し、ニューロンのシナプス機能が損なわれていることが示されています。SNAP-25 は、アルツハイマー病のさまざまなバリエーション (前駆性アルツハイマー病および顕性アルツハイマー病) を呈する患者の脳脊髄液 (CSF) のバイオマーカーとして使用できます。アルツハイマー病患者では、対照群と比較して SNAP-25 タンパク質レベルの増加が観察されました。さらに、この疾患の一部患者の CSF では、切断された SNAP-25 タンパク質の存在が見られます。[34] アルツハイマー病患者では、脳の 5 つの異なる領域で SNAP-25 レベルが低いことが見られます。[35]
双極性障害
SNAP-25遺伝子プロモーターの一塩基多型は、前頭前野のSNAP-25bアイソフォームの発現レベルに影響を与えることが示されています。SNAP-25bレベルの上昇はシナプス伝達と成熟を損なうことが示されており、早期発症型双極性障害（EOBD）につながる可能性があります。マウスの発達初期にはSNAP-25の最も豊富なアイソフォームはSNAP-25aですが、成人になると変化が起こり、脳内のSNAP-25bアイソフォームが増加します。これは、思春期にEOBDと診断される青年期の人間が増えていることと相関していることが示されています。[36]早期発症型双極性障害は、双極性障害自体よりも統合失調症とより密接に関連していることが示唆されています。 EOBDに関連するSNAP-25（rs6039769）の一塩基多型は、統合失調症を発症する患者のリスクを高めることが示されている。[19]
ボツリヌス中毒
ゲノムワイド関連研究では、遺伝子のrs362584多型が神経症的性格特性と関連している可能性があることが指摘されました。[37] ボツリヌス毒素A、C、EはSNAP-25を切断し、[38]臨床的に発症したボツリヌス中毒で麻痺を引き起こします。
てんかん
SNAP-25bアイソフォームの欠失は、マウスの発達異常や発作を引き起こすことが示されています。SNAP-25aとタンパク質シンタキシンの高いレベルは、乳児てんかんに見られる発作に関連しているようです。SNAP-25ノックインマウスは、てんかん患者の発作や不安に似た独特の表現型行動を示します。[39]
学習障害
SNAP-25タンパク質レベルが正常レベルの50％に低下したコロボーマ多動性変異マウスモデルでは、脱分極神経伝達物質ドーパミンとセロトニンの放出とグルタミン酸放出が減少した。グルタミン酸レベルの低下は、記憶障害と学習障害の増加につながる可能性がある。[40] SNAP-25の特定の多型（rs363043、rs353016、rs363039、rs363050）は、既存の神経疾患のない患者の認知行動、特に知能指数（IQ）に影響を及ぼすことがわかっている。[41]
新生児の発達
SNAP-25 タンパク質の発現は、新生児ラットの性ホルモンレベルによって変化する可能性があります。抗エストロゲン薬を投与された雄ラットでは SNAP-25 レベルが 30% 減少し、エストロゲンまたはテストステロンを投与された雌ラットでは SNAP-25 レベルが 30% 増加しました。[42]これは、SNAP-25 などのシナプトソームタンパク質がラットの脳の発達中に新生児ホルモンレベルに依存する可能性があることを示唆しています。追加の研究では、母親が妊娠中にヒトインフルエンザウイルスにさらされた場合、新生児マウスの脳の海馬の SNAP-25 レベルが変化することが示されました。[43]
他の非人間への影響
ショウジョウバエにとって、この遺伝子の喪失は致命的であるが、関連するSNAP-24の過剰発現によって完全に置換することができる。[10]
インタラクティブな経路マップ
下記の遺伝子、タンパク質、代謝物をクリックすると、それぞれの記事にリンクします。[§ 1]
- ^ インタラクティブなパスウェイマップは、WikiPathways: "NicotineDopaminergic_WP1602" で編集できます。
インタラクション
SNAP-25 は以下と相互作用することが示されています:
- CPLX1 , [44] [45]
- ITSN1、[46]
- KIF5B、[47]
- SNAPAP [48]と
- STX11、[49] [50]
- STX1A、[44] [48] [49] [51] [52 ] [53] [54] [ 55] [ 56] [57] [58]
- STX2、[51] [52]
- STX4、[51] [52] [53] [59]
- SYT1、[60] [61]
- シンタキシン3、[51] [52] [53]
- TRIM9、[57] および
- ヴァンプ2 . [44] [57] [62]
- シナプトタグミンはCa 2+存在下でSNAP-25とシンキシンに結合する（したがってSNARE複合体全体に結合する）[10]
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000132639 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000027273 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Maglott DR 、Feldblyum TV、 Durkin AS 、 Nierman WC（1996年5月）。「SNAP、PCSK2、THBD（ヒト染色体20p）の放射線ハイブリッドマッピング」。 哺乳類ゲノム。7 （5）：400–1。doi ：10.1007/s003359900120。PMID 8661740。S2CID 34951074 。
- ^ Najera K、Fagan BM、Thompson PM（2019 年11月）。「主要な精神疾患におけるSNAP-25：レビュー」。神経科学。SNAREタンパク質 ：脳の健康と疾患における科学の長い旅。420 ：79–85。doi ： 10.1016 /j.neuroscience.2019.02.008。PMID 30790667。S2CID 73486873 。
- ^ Rizo J, Südhof TC (2002 年 8 月). 「シナプス小胞融合におけるスネアと Munc18」. Nature Reviews. Neuroscience . 3 (8): 641–53. doi :10.1038/nrn898. PMID 12154365. S2CID 13351502.
- ^ Georgiev DD、Glazebrook JF (2007)。「孤立波と確率過程による神経下情報処理」。Lyshevski SE (編)。ナノおよび分子エレクトロニクスハンドブック( PDF)。ナノおよびマイクロエンジニアリングシリーズ。CRC Press。pp. 17–1–17–41。doi : 10.1201 /9781315221670。ISBN 978-0-8493-8528-5。
- ^ ab Chapman ER, An S, Barton N, Jahn R (1994年11月). 「SNAP-25は、コイルドコイルを形成する可能性のあるドメインを介してシンタキシンとシナプトブレビンの両方に結合するt-SNAREである」。The Journal of Biological Chemistry . 269 (44): 27427–32. doi : 10.1016/S0021-9258(18)47003-2 . PMID 7961655.
- ^ abc Ungar D, Hughson FM (2003). 「SNAREタンパク質の構造と機能」. Annual Review of Cell and Developmental Biology . 19 (1). Annual Reviews : 493–517. doi :10.1146/annurev.cellbio.19.110701.155609. PMID 14570579.
- ^ Pevsner J、Hsu SC、Braun JE、Calakos N、Ting AE、Bennett MK、Scheller RH (1994 年 8 月)。「シナプス小胞ドッキング複合体の特異性と制御」。ニューロン。13 ( 2 ) : 353–61。doi : 10.1016 /0896-6273(94)90352-2。PMID 8060616。S2CID 46713725 。
- ^ Calakos N、Bennett MK、Peterson KE、 Scheller RH (1994 年 2 月)。「細胞内小胞輸送の特異性に寄与するタンパク質間相互作用」。Science 263 ( 5150): 1146–9。Bibcode : 1994Sci ...263.1146C。doi : 10.1126/science.8108733。PMID 8108733 。
- ^ ab Südhof TC 、 Rizo J (2011年12月)。「シナプス小胞エキソサイトーシス」。Cold Spring Harbor Perspectives in Biology。3 ( 12 ): a005637。doi :10.1101 / cshperspect.a005637。PMC 3225952。PMID 22026965。
- ^ Hodel A (1998年10月). 「SNAP-25」.国際生化学・細胞生物学誌. 30 (10): 1069–73. doi :10.1016/S1357-2725(98)00079-X. PMID 9785471.
- ^ Chapman ER (2002年7月). 「シナプトタグミン：エキソサイトーシスを誘発するCa(2+)センサー？」(PDF) . Nature Reviews. Molecular Cell Biology . 3 (7): 498–508. doi :10.1038/nrm855. PMID 12094216. S2CID 12384262. 2006年8月29日時点のオリジナル（PDF）からアーカイブ。
- ^ Verderio C, Pozzi D, Pravettoni E, Inverardi F, Schenk U, Coco S, et al. (2004年2月). 「SNAP-25によるカルシウム動態の調節が、脱分極に対するGABA作動性およびグルタミン酸作動性の反応性の違いの根底にある」。Neuron . 41 (4): 599–610. doi : 10.1016/S0896-6273(04)00077-7 . PMID 14980208. S2CID 16171280.
- ^ Nagy G、Milosevic I、Fasshauer D、Müller EM、de Groot BL、Lang T、他 (2005 年 12 月)。「SNAP-25 の選択的スプライシングは SNARE ドメインの非保存的置換を介して分泌を制御する」。Molecular Biology of the Cell。16 ( 12): 5675–85。doi :10.1091/ mbc.E05-07-0595。PMC 1289412。PMID 16195346。
- ^ ab Bark IC、Hahn KM、Ryabinin AE、Wilson MC (1995 年 2 月)。「神経発達の分岐小胞融合イベント中の SNAP-25 タンパク質アイソフォームの異なる発現」。米国科学アカデミー紀要。92 ( 5): 1510–4。Bibcode :1995PNAS... 92.1510B。doi : 10.1073 / pnas.92.5.1510。PMC 42549。PMID 7878010。
- ^ ab Houenou J, Boisgontier J, Henrion A, d'Albis MA, Dumaine A, Linke J, et al. (2017年10月). 「双極性障害および統合失調症のリスクがあるSNAP25変異体」. The Journal of Neuroscience . 37 (43): 10389–10397. doi :10.1523/JNEUROSCI.1040-17.2017. PMC 6596626. PMID 28972123 .
- ^ Antonucci F, Corradini I, Fossati G , Tomasoni R, Menna E, Matteoli M (2016). 「SNAP-25、新たなシナプス後機能を持つ既知のシナプス前タンパク質」。 シナプス神経科学の最前線。8 :7。doi : 10.3389 / fnsyn.2016.00007。PMC 4805587。PMID 27047369。
- ^ Klöckner C, Sticht H, Zacher P, Popp B, Babcock HE, Bakker DP, et al. (2021年4月). 「SNAP25の新規変異が早期発症の発達性およびてんかん性脳症を引き起こす」. Genetics in Medicine . 23 (4): 653–660. doi : 10.1038/s41436-020-01020-w . PMID 33299146. S2CID 228087433.
- ^ Alten B, Zhou Q, Shin OH, Esquivies L, Lin PY, White KI, et al. (2021年1月). 「SNAP25関連脳症における異常な自発神経伝達の役割」. Neuron . 109 (1): 59–72.e5. doi :10.1016/j.neuron.2020.10.012. PMC 7790958 . PMID 33147442.
- ^ Steffensen SC、Henriksen SJ、Wilson MC (1999年11月)。「SNAP-25のトランスジェニックレスキューはコロボーマ変異体におけるドーパミン調節シナプス伝達を回復させる」。Brain Research。847 ( 2 ) :186–95。doi :10.1016/S0006-8993 ( 99)02023-5。PMID 10575087。S2CID 41368865 。
- ^ Brophy K, Hawi Z, Kirley A, Fitzgerald M, Gill M (2002). 「シナプトソーム関連タンパク質25（SNAP-25）と注意欠陥多動性障害（ADHD）：アイルランド人集団における関連性と関連性の証拠」分子精神医学. 7 (8): 913–7. doi : 10.1038/sj.mp.4001092 . hdl : 2262/36350 . PMID 12232787.
- ^ Mill J、Curran S、Kent L、 Gould A、Huckett L、Richards S、他 (2002 年 4 月)。「SNAP-25 マイクロサテライトと注意欠陥多動性障害の関連研究」。American Journal of Medical Genetics。114 ( 3): 269–71。doi :10.1002/ajmg.10253。PMID 11920846 。
- ^ Barr CL、Feng Y、Wigg K、Bloom S、Roberts W、Malone M、他 (2000 年 7 月)。「SNAP-25 遺伝子の DNA 変異体の特定とこれらの多型および注意欠陥多動性障害との連鎖研究」。 分子精神医学。5 ( 4): 405–9。doi : 10.1038/ sj.mp.4000733。PMID 10889551。S2CID 22779309 。
- ^ Corradini I, Verderio C, Sala M, Wilson MC, Matteoli M (2009年1月). 「神経精神障害におけるSNAP-25」. Annals of the New York Academy of Sciences . 1152 (1): 93–9. Bibcode : 2009NYASA1152...93C. doi :10.1111/j.1749-6632.2008.03995.x. PMC 2706123. PMID 19161380.
- ^ Gabriel SM、Haroutunian V、Powchik P、Honer WG、Davidson M、Davies P、Davis KL (1997 年 6 月)。「統合失調症患者の帯状皮質におけるシナプス前タンパク質濃度の上昇」。一般精神医学アーカイブ。54 (6): 559–66。doi :10.1001/archpsyc.1997.01830180077010。PMID 9193197 。
- ^ Thompson PM、Sower AC、Perrone-Bizzozero NI (1998 年 2 月)。「統合失調症におけるシナプトソーム関連タンパク質 SNAP-25 のレベルの変化」。生物精神医学。43 ( 4): 239–43。doi :10.1016/S0006-3223(97)00204-7。PMID 9513732。S2CID 20347660 。
- ^ Thompson PM、Egbufoama S、Vawter MP (2003 年 5 月)。「統合失調症患者の海馬における SNAP-25 の減少」。Progress in Neuro-Psychopharmacology & Biological Psychiatry。27 (3): 411–7。doi : 10.1016 / S0278-5846(03)00027-7。PMID 12691775。S2CID 1051797 。
- ^ Oliver PL、Sobczyk MV、Maywood ES、Edwards B、Lee S、Livieratos A、他 (2012 年 2 月)。「統合失調症のマウスモデルにおける概日リズムの乱れ」。Current Biology . 22 (4): 314–9. doi :10.1016/j.cub.2011.12.051. PMC 3356578 . PMID 22264613。
- ^ Jeans AF、Oliver PL、Johnson R、Capogna M、Vikman J、Molnár Z、他 (2007 年 2 月)。「Snap25 の優性変異により、盲目の酔いマウスの小胞輸送、感覚運動ゲーティング、および運動失調が障害される」。米国 科学アカデミー紀要。104 ( 7): 2431–6。Bibcode :2007PNAS..104.2431J。doi : 10.1073 / pnas.0610222104。PMC 1793901。PMID 17283335。
- ^ ab Yang H, Zhang M, Shi J, Zhou Y, Wan Z, Wang Y, et al. (2017). 「脳特異的 SNAP-25 欠失はマウスの細胞外グルタミン酸レベルの上昇と統合失調症様行動につながる」。Neural Plasticity . 2017 :4526417. doi : 10.1155/2017/4526417 . PMC 5727794. PMID 29318050 .
- ^ Brinkmalm A、Brinkmalm G、Honer WG、Frölich L、Hausner L、Minthon L、他 (2014 年 11 月)。「SNAP-25 は、アルツハイマー病におけるシナプス変性の有望な新しい脳脊髄液バイオマーカーです」 。Molecular Neurodegeneration。9 : 53。doi : 10.1186 / 1750-1326-9-53。PMC 4253625。PMID 25418885。
- ^ Greber S, Lubec G, Cairns N, Fountoulakis M (1999). 「ダウン症候群およびアルツハイマー病患者の脳におけるシナプトソーム関連タンパク質 25 のレベルの低下」.電気泳動. 20 (4–5): 928–34. doi :10.1002/(SICI)1522-2683(19990101)20:4/5<928::AID-ELPS928>3.0.CO;2-Z. PMID 10344268. S2CID 22531212.
- ^ Etain B、Dumaine A、Mathieu F、Chevalier F、Henry C、Kahn JP、他 (2010 年 7 月)。「SNAP25 プロモーター変異は、早期発症双極性障害および脳内での高発現レベルと関連している」。 分子精神医学。15 (7): 748–55。doi :10.1038 / mp.2008.148。PMC 2937032。PMID 19125158。
- ^ Terracciano A, Sanna S, Uda M, Deiana B, Usala G, Busonero F, et al. (2010年6月). 「ゲノムワイド関連スキャンによる性格の5つの主要次元」.分子精神医学. 15 (6): 647–56. doi :10.1038/mp.2008.113. PMC 2874623. PMID 18957941 .
- ^ Aoki KR、Guyer B (2001 年 11 月)。「ボツリヌス毒素 A 型とその他のボツリヌス毒素血清型: 生化学的および薬理学的作用の比較レビュー」。European Journal of Neurology。8 (Suppl 5 ) : 21–9。doi :10.1046 / j.1468-1331.2001.00035.x。PMID 11851731。S2CID 36829902 。
- ^ Rohena L、Neidich J、Truitt Cho M、Gonzalez KD、Tang S、Devinsky O、Chung WK (2013)。「てんかんおよび知的障害の新たな遺伝的原因としてのSNAP25の変異」。 希少疾患。1 ( 1 ) : e26314。doi :10.4161/rdis.26314。PMC 3932847。PMID 25003006。
- ^ Raber J、Mehta PP、Kreifeldt M、Parsons LH、Weiss F、Bloom FE、Wilson MC (1997 年 1 月)。「コロボーマ過活動変異マウスは神経伝達において局所的および伝達物質特異的な欠陥を示す」。Journal of Neurochemistry。68 ( 1 ) : 176–86。doi : 10.1046 /j.1471-4159.1997.68010176.x。PMID 8978724。S2CID 25505619 。
- ^ ゴッソ MF、デ・ゲウス EJ、ファン・ベルゼン MJ、ポルダーマン TJ、ホイティンク P、ブームスマ DI、ポストシューマ D (2006 年 9 月)。 「SNAP-25遺伝子は認知能力と関連している：オランダの2つの独立したコホートにおける家族ベースの研究からの証拠」。分子精神医学。11 (9): 878–86。土井：10.1038/sj.mp.4001868。PMID 16801949。S2CID 437158 。
- ^ Lustig RH、Hua P 、 Wilson MC、Federoff HJ (1993 年 10 月)。「ラット脳におけるシナプス関連メッセンジャー RNA の発生、性二形性、新生児性ホルモンによる決定」。脳研究。分子脳研究。20 (1–2): 101–10。doi :10.1016/0169-328X(93)90114-5。PMID 8255171 。
- ^ Fatemi SH、Sidwell R、Kist D、Akhter P、Meltzer HY、Bailey K、他 (1998 年 7 月)。「子宮内でヒトインフルエンザウイルスに曝露された新生児マウスの海馬におけるシナプトソーム関連タンパク質 25 kDa [SNAP-25] の差次的発現」。Brain Research。800 ( 1 ) : 1–9。doi : 10.1016 /S0006-8993(98)00450-8。PMID 9685568。S2CID 36917316 。
- ^ abc Chen X、Tomchick DR、Kovrigin E、Araç D、Machius M、Südhof TC、Rizo J (2002年1月)。「コンプレキシン/SNARE複合体の3次元構造」。ニューロン。33 ( 3 ) : 397–409。doi : 10.1016/s0896-6273(02) 00583-4。PMID 11832227。S2CID 17878965 。
- ^ Hu K, Carroll J, Rickman C, Davletov B (2002 年 11 月). 「SNARE 複合体に対するコンプレキシンの作用」. The Journal of Biological Chemistry . 277 (44): 41652–6. doi : 10.1074/jbc.M205044200 . PMID 12200427.
- ^ Okamoto M, Schoch S, Südhof TC (1999 年 6 月)。「EHSH1/インターセクチンは、EH および SH3 ドメインを含み、ダイナミンおよび SNAP-25 に結合するタンパク質です。エキソサイトーシスとエンドサイトーシスの間のタンパク質のつながり?」。The Journal of Biological Chemistry 。274 ( 26 ) : 18446–54。doi : 10.1074 /jbc.274.26.18446。PMID 10373452。
- ^ Diefenbach RJ、Diefenbach E、Douglas MW、 Cunningham AL (2002 年 12 月)。「従来のキネシンの重鎖は SNARE タンパク質 SNAP25 および SNAP23 と相互作用する」。生化学。41 ( 50): 14906–15。doi :10.1021/bi026417u。PMID 12475239 。
- ^ ab Ilardi JM、 Mochida S、Sheng ZH (1999年2 月)。「Snapin: シナプス伝達に関与するSNARE関連タンパク質」。Nature Neuroscience。2 ( 2): 119–24。doi : 10.1038/5673。PMID 10195194。S2CID 25524692。
- ^ ab Stelzl U, Worm U, Lalowski M, Haenig C, Brembeck FH, Goehler H, et al. (2005年9月). 「ヒトタンパク質間相互作用ネットワーク：プロテオーム注釈用リソース」. Cell . 122 (6): 957–68. doi :10.1016/j.cell.2005.08.029. hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8592-0 . PMID 16169070. S2CID 8235923.
- ^ Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, et al. (2005年10月). 「ヒトタンパク質間相互作用ネットワークのプロテオームスケールマップに向けて」. Nature . 437 (7062): 1173–8. Bibcode :2005Natur.437.1173R. doi :10.1038/nature04209. PMID 16189514. S2CID 4427026.
- ^ abcd Hata Y, Südhof TC (1995 年 6 月). 「Munc-18 の新規ユビキタス型は複数のシンタキシンと相互作用する。酵母ツーハイブリッドシステムを使用した膜輸送に関与するタンパク質間の相互作用の研究」. The Journal of Biological Chemistry . 270 (22): 13022–8. doi : 10.1074/jbc.270.22.13022 . PMID 7768895.
- ^ abcd Ravichandran V、Chawla A、Roche PA (1996 年 6 月)。「非神経組織で発現する新規シンタキシンおよびシナプトブレビン/VAMP 結合タンパク質 SNAP-23 の同定」。The Journal of Biological Chemistry。271 ( 23): 13300–3。doi : 10.1074/jbc.271.23.13300。PMID 8663154。
- ^ abc Steegmaier M, Yang B, Yoo JS, Huang B, Shen M, Yu S, et al. (1998年12月). 「シンタキシン/SNAP-25ファミリーの3つの新規タンパク質」. The Journal of Biological Chemistry . 273 (51): 34171–9. doi : 10.1074/jbc.273.51.34171 . PMID 9852078.
- ^ Dulubova I、Sugita S、Hill S、Hosaka M、Fernandez I、Südhof TC、Rizo J (1999 年 8 月)。「エキソサイトーシス中のシンタキシンの構造スイッチ: munc18 の役割」。The EMBO Journal。18 ( 16 ): 4372–82。doi : 10.1093 /emboj/18.16.4372。PMC 1171512。PMID 10449403。
- ^ McMahon HT、Missler M、Li C、 Südhof TC（1995年10月）。「コンプレキシン：SNAP受容体の機能を制御する細胞質タンパク質」。Cell。83 （1 ）：111–9。doi ：10.1016 / 0092-8674 （95）90239-2。PMID 7553862。S2CID 675343 。
- ^ Gonelle-Gispert C、Molinete M、Halban PA、Sadoul K (2000 年 9 月)。「インスリン分泌細胞における SNAP-25 システイン変異体の膜局在と生物学的活性」。Journal of Cell Science。113 ( Pt 18) (18): 3197–205。doi :10.1242/ jcs.113.18.3197。PMID 10954418 。
- ^ abc Li Y, Chin LS, Weigel C, Li L (2001 年 11 月). 「Spring、シナプス小胞のエキソサイトーシスを制御する新規 RING フィンガータンパク質」. The Journal of Biological Chemistry . 276 (44): 40824–33. doi : 10.1074/jbc.M106141200 . PMID 11524423.
- ^ Chapman ER, An S, Barton N, Jahn R (1994年11月). 「SNAP-25は、コイルドコイルを形成する可能性のあるドメインを介してシンタキシンとシナプトブレビンの両方に結合するt-SNAREである」。The Journal of Biological Chemistry . 269 (44): 27427–32. doi : 10.1016/S0021-9258(18)47003-2 . PMID 7961655.
- ^ Reed GL、Houng AK、Fitzgerald ML (1999 年 4 月)。「ヒト血小板には SNARE タンパク質と、シンタキシン 4 と相互作用し、トロンビン活性化後にリン酸化される Sec1p ホモログが含まれており、血小板分泌にどのような影響があるか」。Blood . 93 ( 8): 2617–26. doi :10.1182/blood.V93.8.2617. PMID 10194441。
- ^ Gerona RR、Larsen EC、Kowalchyk JA、Martin TF（2000年3月）。「 SNAP25のC末端はシナプトタグミンのSNARE複合体へのCa（2+）依存性結合に必須である」。The Journal of Biological Chemistry。275（9）：6328–36。doi ：10.1074/ jbc.275.9.6328。PMID 10692432。
- ^ Zhang X、Kim-Miller MJ、Fukuda M、Kowalchyk JA、Martin TF（2002年5月）。「Ca2+依存性シナプトタグミンのSNAP-25への結合はCa2+誘発性エキソサイトーシスに必須である」。ニューロン。34 （ 4 ）：599–611。doi ：10.1016/s0896-6273（02 ）00671-2。PMID 12062043。S2CID 16768299 。
- ^ Hao JC、Salem N、Peng XR、Kelly RB、Bennett MK (1997 年 3 月)。「小胞関連膜タンパク質 (VAMP) の変異が多量体タンパク質複合体の組み立てに与える影響」。The Journal of Neuroscience。17 ( 5): 1596–603。doi : 10.1523 / JNEUROSCI.17-05-01596.1997。PMC 6573372。PMID 9030619。
さらに読む
- Hanson PI、Otto H、Barton N 、 Jahn R (1995 年 7 月)。「N-エチルマレイミド感受性融合タンパク質とアルファ SNAP はシンタキシンの構造変化を誘導する」。The Journal of Biological Chemistry。270 ( 28): 16955–61。doi : 10.1074/ jbc.270.28.16955。PMID 7622514 。
- Hata Y、Südhof TC (1995 年 6 月)。「Munc-18 の新しい普遍的な形態は、複数のシンタキシンと相互作用します。酵母 2 ハイブリッド システムを使用した、膜輸送に関与するタンパク質間の相互作用の研究」。The Journal of Biological Chemistry。270 ( 22): 13022–8。doi : 10.1074 / jbc.270.22.13022。PMID 7768895。
- Chapman ER、An S、Barton N、Jahn R (1994 年 11 月)。「SNAP-25 は、コイルドコイルを形成する可能性のあるドメインを介してシンタキシンとシナプトブレビンの両方に結合する t-SNARE です」。The Journal of Biological Chemistry 。269 ( 44 ) : 27427–32。doi : 10.1016/S0021-9258(18)47003-2。PMID 7961655 。
- Zhao N, Hashida H, Takahashi N, Sakaki Y (1994年8月). 「ヒトSNAP25 cDNAのクローニングと配列分析」. Gene . 145 (2): 313–4. doi :10.1016/0378-1119(94)90027-2. PMID 8056350.
- Bark IC、Wilson MC (1994 年 2 月)。「神経終末タンパク質 SNAP-25 の 2 つの異なるアイソフォームをコードするヒト cDNA クローン」。Gene . 139 (2): 291–2. doi :10.1016/0378-1119(94)90773-0. PMID 8112622。
- Maruyama K, Sugano S (1994年1月). 「オリゴキャッピング: 真核生物mRNAのキャップ構造をオリゴリボヌクレオチドで置換する簡単な方法」. Gene . 138 (1–2): 171–4. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
- Maglott DR、 Feldblyum TV、 Durkin AS、Nierman WC (1996 年 5 月)。「SNAP、PCSK2、および THBD (ヒト染色体 20p) の放射線ハイブリッドマッピング」。哺乳類ゲノム。7 (5): 400–1。doi :10.1007/ s003359900120。PMID 8661740。S2CID 34951074 。
- Ravichandran V、Chawla A、Roche PA (1996 年 6 月)。「非神経組織で発現する新規シンタキシンおよびシナプトブレビン/VAMP 結合タンパク質 SNAP-23 の同定」。The Journal of Biological Chemistry。271 ( 23): 13300–3。doi : 10.1074/jbc.271.23.13300。PMID 8663154 。
- Rettig J、Sheng ZH、Kim DK、Hodson CD、Snutch TP、Catterall WA (1996 年 7 月)。「脳 Ca2+ チャネルの alpha1A サブユニットとシナプス前タンパク質シンタキシンおよび SNAP-25 とのアイソフォーム特異的相互作用」。米国科学アカデミー紀要。93 ( 14): 7363–8。Bibcode :1996PNAS... 93.7363R。doi : 10.1073 / pnas.93.14.7363。PMC 38990。PMID 8692999 。
- Jagadish MN、Fernandez CS、Hewish DR、Macaulay SL、Gough KH、Grusovin J、他 (1996 年 8 月)。「インスリン反応性組織には、シンタキシン 4 とシナプトブレビン 1 および 2 に加えて、コア複合タンパク質 SNAP-25 (シナプトソーム関連タンパク質 25) A および B アイソフォームが含まれています」。The Biochemical Journal。317 (Pt 3) ( 3) : 945–54。doi :10.1042/bj3170945。PMC 1217577。PMID 8760387。
- Betz A、Okamoto M、 Benseler F、 Brose N (1997 年 1 月)。「ラット unc-13 ホモログ Munc13-1 とシンタキシンの N 末端との直接相互作用」。The Journal of Biological Chemistry。272 ( 4): 2520–6。doi : 10.1074/jbc.272.4.2520。PMID 8999968。
- 荒木真司、田森裕也、川西正人、篠田英弘、真杉純、森博治、他(1997 年 5 月)。 「Munc18cによるSNAP-23のシンタキシン4への結合の阻害」。生化学および生物物理学研究コミュニケーション。234 (1): 257–62。土井：10.1006/bbrc.1997.6560。hdl : 20.500.14094/D2002245。PMID 9168999。
- Lane SR、Liu Y (1997 年 11 月)。「SNAP-25 のパルミトイル化ドメインの特性」。Journal of Neurochemistry . 69 (5): 1864–9. doi : 10.1046/j.1471-4159.1997.69051864.x . PMID 9349529. S2CID 6343703。
- Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (1997年10月). 「全長濃縮cDNAライブラリーおよび5'末端濃縮cDNAライブラリーの構築と特性評価」. Gene . 200 (1–2): 149–56. doi :10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID 9373149.
- Okamoto M、Südhof TC (1997 年 12 月)。「 Mints 、シナプス 小胞エキソサイトーシスにおける Munc18 相互作用タンパク質」。The Journal of Biological Chemistry。272 ( 50): 31459–64。doi : 10.1074/jbc.272.50.31459。PMID 9395480。
- Low SH、Roche PA、Anderson HA、van Ijzendoorn SC、Zhang M、Mostov KE、Weimbs T (1998 年 2 月)。「極性上皮細胞における SNAP-23 および SNAP-25 の標的化」。The Journal of Biological Chemistry。273 ( 6): 3422–30。doi : 10.1074/jbc.273.6.3422。PMID 9452464。
- Poirier MA、Hao JC、Malkus PN、Chan C、Moore MF、King DS、Bennett MK (1998 年 5 月)。「シンタキシン.SNAP-25.VAMP 複合体のプロテアーゼ耐性。アセンブリと構造への影響」。The Journal of Biological Chemistry。273 ( 18): 11370–7。doi : 10.1074/ jbc.273.18.11370。PMID 9556632。
- Prekeris R、Klumperman J、Chen YA 、 Scheller RH (1998 年 11 月)。「シンタキシン 13 は管状小胞リサイクルエンドソームを介して細胞膜タンパク質のサイクリングを媒介する」。The Journal of Cell Biology。143 ( 4): 957–71。doi :10.1083/ jcb.143.4.957。PMC 2132958。PMID 9817754。
- Gonelle-Gispert C、Halban PA、Niemann H、Palmer M、Catsicas S、Sadoul K (1999 年 4 月)。「SNAP-25a および -25b アイソフォームは、どちらもインスリン分泌細胞で発現し、インスリン分泌に機能することができる」。The Biochemical Journal。339 ( Pt 1) (1): 159–65。doi : 10.1042 / 0264-6021 :3390159。PMC 1220140。PMID 10085240。
- Ilardi JM、 Mochida S、Sheng ZH (1999 年 2 月)。「Snapin: シナプス伝達に関与する SNARE関連タンパク質」。Nature Neuroscience。2 ( 2): 119–24。doi :10.1038/5673。PMID 10195194。S2CID 25524692。
外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学件名標目表(MeSH)における SNAP25+ タンパク質