シナプトタグミン

シナプトタグミン
シナプトタグミン
	神経伝達物質放出におけるエキソサイトーシスを促進する分子機構：コアSNARE複合体（シナプトブレビン、シンタキシン、SNAP-25によって構成される4つのαヘリックスから構成される）とCa2 + センサーシナプトタグミン。
識別子
シンボル	SYT
OPMスーパーファミリー	45
OPMタンパク質	3hn8
メンブラノーム	199

シナプトタグミン(SYT) は、N 末端膜貫通領域(TMR)、可変リンカー、および 2 つの C 末端C2 ドメイン(C2A および C2B) を特徴とする膜輸送タンパク質のファミリーを構成します。哺乳類のシナプトタグミンファミリーには17 のアイソフォームがあります。 ^[2]シナプトタグミンに関連する C2 ドメイン含有タンパク質ファミリーはいくつかあり、膜貫通 (フェルリン、拡張シナプトタグミン (E-Syt) 膜タンパク質、および MCTP) と可溶性 ( RIMS1およびRIMS2、UNC13D、シナプトタグミン関連タンパク質、および B/K) タンパク質が含まれます。このファミリーには、シナプス前軸索末端の膜にあるCa ^{2+センサーである}シナプトタグミン 1が含まれ、遺伝子 SYT1によってコードされています。^[3]

機能

シナプトタグミンは、脳/内分泌分布と生化学的特性、特にカルシウムに結合する特定のシナプトタグミンの C2 ドメインに基づいて、神経伝達物質の放出とホルモン分泌の調節においてカルシウムセンサーとして機能することが提案されました。シナプトタグミンは類似のドメイン構造を共有し、C2 ドメインで高い相同性を示しますが、すべてのシナプトタグミンがカルシウムに結合するわけではありません。実際、15 種類のシナプトタグミンのうち、カルシウム結合が可能なのは 8 種類だけです。カルシウム結合シナプトタグミンには、シナプトタグミン 1、2、3、5、6、7、9、および 10 が含まれます。残りの 7 種類のシナプトタグミンは、カルシウム配位残基がないか酸性残基の空間配向がないため、カルシウムに結合しません (詳細については、C2 ドメインのセクションを参照してください)。

カルシウム結合シナプトタグミンは Ca ²⁺センサーとして機能し、次の両方に関与しています。

β-ニューレキシン^[4]またはSNAP-25 ^[5]との相互作用を介してシナプス前膜に早期シナプス小胞がドッキングする
^{Ca 2+}誘発シナプス小胞とシナプス前膜の融合の後期段階です。^[6]^[7]^[8]また、シナプトタグミン1はカルシウム存在下でSNARE複合体から複合体を置換できることも示されています。これはエキソサイトーシスの最終段階の1つであると考えられています。^[9]カルシウム結合シナプトタグミンがSNARE複合体に結合すると、複合体の融合クランプ効果が解除され、小胞融合が起こり、エキソサイトーシスが進行します。^[10]

シナプトタグミンはカルシウム依存性神経伝達の同期性に直接影響を及ぼします。Syt1の抑制は高速で同期した神経伝達をブロックしますが、同時に低速で非同期の神経伝達も促進します。^[11]一方、Syt7の抑制は神経伝達物質の低速で非同期の放出を妨げます。これは、シナプトタグミン-7がCa(2+)誘発性の放出の低速形態を媒介し、高速放出がシナプトタグミン-1によって誘導されることを示唆しています。これらの矛盾は、シナプトタグミンアイソフォーム間の重要な違いと、それが神経伝達と長期増強の動態の根底にある仕組みを示しています。

C末端C2ドメイン

C2ドメインは、130〜140アミノ酸残基の広く保存された配列モチーフであり、PKCアイソフォームの2番目の定常配列として最初に定義されました。^[12] C2ドメインは、シナプトタグミン-1でカルシウムに結合することが初めて示されました。その後、1.9Åの解像度でシナプトタグミン-1の原子構造解析が行われ、そのC2ドメインは、上部と下部から現れる柔軟なループを備えた安定した8本鎖βサンドイッチで構成されていることが示されました。シナプトタグミン-1の核磁気共鳴（NMR）研究により、カルシウムは上部のループにのみ結合し、結合ポケットは5つの保存されたアスパラギン酸残基によって調整されていることが明らかになりました。3つのカルシウムイオンはD172、D178、D230、D232、S235、およびD238を介してC2Aに結合し、2つのカルシウムイオンはD303、D309、D363、365、およびD371を介してC2Bに結合します。シナプトタグミンC2ドメインのすべてがカルシウムに結合するわけではありません。実際、配列の類似性とその後の生化学分析による確認に基づくと、シナプトタグミン-1、-2、-3、-5、-6、-7、-9、および-10の8つのシナプトタグミンのみがカルシウムに結合します。カルシウム結合に関与する重要な残基の欠如が、他のシナプトタグミンによるカルシウム結合の失敗の大部分の原因です。これには、シナプトタグミン-11、-12、-13、-14、-15 の C2 ドメインと、シナプトタグミン-4 および -8 の C2A ドメインの両方が含まれます。ただし、上部ループに 5 つの酸性残基すべてを持つシナプトタグミン-4 および -11 の C2B ドメインは、適切なカルシウム結合部位を形成できないカルシウムリガンドの空間配向のため、カルシウムに結合しません。カルシウム結合シナプトタグミンの場合、上記以外の上部ループのアミノ酸残基は調整カルシウム結合に直接関与していませんが、シナプトタグミン-1 の R233 のように、カルシウム結合親和性に影響します。カルシウム調整アミノ酸残基の両側にある配列と構造の多様性により、8 つのシナプトタグミンはさまざまな親和性でカルシウムに結合し、制御されたエキソサイトーシスに必要なカルシウムの全範囲をカバーします。

C2Aドメインはシナプス小胞エキソサイトーシスの融合段階を制御します。^[13]^[14]これに一致して、in vitroでのC2AドメインのCa ²⁺依存性リン脂質結合活性の速度論は、神経伝達物質放出の非常に速い性質（200 μs以内）と一致しています。^[15] C2Aドメインは、Ca ²⁺依存的に負に帯電したリン脂質に結合することが示されています。Ca ^{2+結合はシナプトタグミンの}シンタキシンに対する親和性を高めるなど、シナプトタグミンのタンパク質間相互作用を変化させます。

C2Bドメインは、カルシウムイオンが存在しない場合にはホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸（PIP3）に結合し、カルシウムイオンが存在する場合にはホスファチジルイノシトール二リン酸（PIP2）に結合します。^{[16]これは、}脱分極時に脂質相互作用の切り替えが発生することを示唆しています。C2BドメインへのCa ²⁺結合は、C2Bドメインを介したCa ²⁺依存性自己クラスタリングによって、シナプス小胞の融合段階に関与するシナプトタグミン^{二量体化をもたらします。}^[17] C2BドメインとSNAP-25の間、およびC2Bドメインと電位依存性カルシウムチャネルの孔形成サブユニットの「シンプリント」（シナプスタンパク質相互作用）モチーフの間の相互作用は、 Ca 2+ 非依存性です。 C2B ドメインは、クラスリンアセンブリタンパク質 AP-2 に結合することによってシナプス小胞のリサイクルステップも制御します。

可塑性と学習

シナプトタグミンの変異体は神経接続の強化に関与し、シナプスの長期増強（LTP）につながることが示唆されている。シナプトタグミンが細胞質内の小胞体に局在することで、これらのシナプスの成長が促進される。^{[18] Syt1やSyt7などのシナプトタグミンは、カルシウム依存性}AMPA受容体のニューロン膜へのエキソサイトーシスにも関与している。 ^[19]このプロセスはLTP形成を開始し、学習の基礎となる。さらに、シナプトタグミンは、単一活動電位中にシナプスで上昇したカルシウム濃度に反応し、細胞内貯蔵庫からの撤退によってカルシウム濃度をさらに高めることができる。^[18]これにより、シナプス後細胞でより強い反応が引き起こされる。

その他の重要な役割

シナプトタグミンは、リソソームなどの他の細胞内小器官のエキソサイトーシスを制御することが示されています。^[20]アストロサイトにおけるSyt7の抑制は、リソソームエキソサイトーシスの弱体化を通じて損傷の修復を防ぎ、シナプトタグミンタンパク質がリソソームと相互作用して脳損傷後の修復を媒介する役割を果たしていることを示唆しています。

シナプトタグミンが媒介する分子イベントとは別に、これらのタンパク質は認知領域でも大きな役割を果たすことが確認されています。双極性障害は、シナプトタグミンがより大きな文脈で効果を発揮する一例です。動物モデルでシナプトタグミンタンパク質をノックアウトすると、BDの特徴である躁病とうつ病のような症状の両方が誘発されました。^[21]これは、シナプトタグミンの枯渇がBDの病理と関連していることを示唆しています。

メンバー

参考文献と注記

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外部リンク

米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)のシナプトタグミン

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