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RNAポリメラーゼIIホロ酵素は真核生物のRNAポリメラーゼIIの一種で、生細胞内のタンパク質コード遺伝子のプロモーターにリクルートされる。 [1] [2]これはRNAポリメラーゼII 、一般転写因子のサブセット、およびSRBタンパク質として知られる調節タンパク質から構成される[説明が必要]。
RNAポリメラーゼII
RNAポリメラーゼII（RNAP II、Pol IIとも呼ばれる）は、真核細胞に存在する酵素です。DNAの転写を触媒して、 mRNAとほとんどのsnRNAおよびmicroRNAの前駆体を合成します。[3] [4]ヒトでは、RNAP IIは17個のタンパク質分子（POLR2A-Lによってコードされる遺伝子産物で、 POLR2C、POLR2E、およびPOLR2Fから合成されたタンパク質がホモ二量体を形成する）で構成されています。
一般的な転写因子
一般転写因子 （GTF）または基礎転写因子は、クラスII遺伝子のmRNAテンプレートへの転写に重要であることが示されているタンパク質 転写因子です。[5]それらの多くは、RNAポリメラーゼIIとともに一本鎖DNA遺伝子テンプレートに結合して読み取る前開始複合体の形成に関与しています。 [6] RNAポリメラーゼIIとさまざまな転写因子のクラスターは、基礎転写複合体（BTC）として知られています。
プレイニシエーション複合体
前転写開始複合体（PIC）は、真核生物と古細菌におけるタンパク質コード遺伝子の転写に必要なタンパク質の大きな複合体です。PICは、RNAポリメラーゼIIを遺伝子転写開始部位に配置し、 DNAを変性させ、転写のためにDNAをRNAポリメラーゼII活性部位に配置するのに役立ちます。[5]
典型的な PIC は、TFIIA ( GTF2A1、GTF2A2)、TFIIB ( GTF2B )、B-TFIID ( BTAF1、TBP)、TFIID ( BTAF1、BTF3、BTF3L4、EDF1、TAF1-15、合計 16)、TFIIE、TFIIF、TFIIH、TFIIJ の 6 つの一般的な転写因子で構成されています。
ポリメラーゼ複合体の構築は遺伝子 プロモーター上で行われる。TATAボックスは、遺伝子の約10％に存在するプロモーター要素のよく研究された例の1つである。これは多くの（すべてではないが）モデル真核生物で保存されており、これらの生物のプロモーターの一部に見られる。配列TATA（またはその変異）は、転写開始点（TSP）の上流約25ヌクレオチドに位置する。さらに、TATAボックスの上流約5ヌクレオチド（BRE u）と下流約5ヌクレオチド（BRE d ）にあるTFIIB認識要素（BRE）など、弱く保存された特徴もいくつかある。[7]
PICの組み立て
PIC の組み立てに関係するステップの順序はさまざまですが、一般的には、ステップ 1 のプロモーターへの結合に従います。
- TATA結合タンパク質（TBP、 TFIIDのサブユニット）、TBPL1、またはTBPL2は、プロモーターまたはTATAボックスに結合できます。[8]ほとんどの遺伝子にはTATAボックスがなく、代わりにイニシエーター要素（Inr）または下流のコアプロモーターを使用します。ただし、TBPは常に関与しており、配列特異性なしに結合するように強制されます。TATAボックスが存在しない場合でも、 TFIIDのTAFが関与する可能性があります。TFIID TAFは配列特異的に結合し、TBPを非配列特異的に結合させて、TFIIDの残りの部分をプロモーターに運びます。
- TFIIA はTFIID の TBP サブユニットと相互作用し、プロモーター DNA を含むTATA ボックスへの TBP の結合を助けます。TFIIA は DNA 自体を認識しませんが、TBP との相互作用により PIC を安定化し、PIC の形成を促進します。
- TFIIBのN末端ドメインは、DNAをRNAポリメラーゼIIの活性部位に入るための適切な位置に導きます。TFIIBは部分的に配列特異的に結合し、BREを優先します。その後、TFIID-TFIIA-TFIIB（DAB）プロモーター複合体がRNAポリメラーゼIIとTFIIFをリクルートします。[8]
- TFIIF（細菌のシグマ因子と類似性を示す2つのサブユニット、 RAP30とRAP74）とPol IIが 一緒に複合体に入ります。TFIIFは重合プロセスの加速に役立ちます。
- TFIIEは成長中の複合体に加わり、TFIIHをリクルートします。TFIIEはプロモーターでのDNA融解に関与している可能性があり、一本鎖DNAに結合できる亜鉛リボンモチーフが含まれています。 [5] TFIIEはPol IIの顎のような構造を開閉するのを助け、DNA鎖に沿って移動できるようにします。
- DNAは転写開始複合体の周囲を1周完全に巻き付けられ、このしっかりとした巻き付けを維持するのがTFIIFです。[5]この過程で、DNAのねじれ歪みがプロモーターでのDNAの融解を助け、転写バブルを形成します。
- TFIIHが複合体に入ります。TFIIHは、CDK7 /サイクリンHキナーゼ複合体やDNAヘリカーゼなどを含む大きなタンパク質複合体です。TFIIHには3つの機能があります。テンプレート鎖に特異的に結合して、正しいDNA鎖が転写されるようにし、ヘリカーゼ活性を使用してDNAを溶かしたりほどいたり（ ATP依存的）、2つの鎖を分離します。また、Pol IIのC末端ドメイン（CTD）をアミノ酸セリンでリン酸化させるキナーゼ活性もあります。これにより、RNAポリメラーゼがRNAの生成を開始します。[9]最後に、損傷したDNAのヌクレオチド除去修復（NER）に不可欠です。TFIIHとTFIIEは互いに強く相互作用します。TFIIEはTFIIHの触媒活性に影響を及ぼします。TFIIEがなければ、TFIIHはプロモーターをほどきません。
- TFIIH は転写バブルの作成に役立ち、 DNAテンプレートがまだ変性していない場合、またはスーパーコイル状になっている場合には転写に必要になることがあります。
- メディエーターはその後、すべての転写因子とポリメラーゼIIを包み込みます。メディエーターは、転写を制御するのに役立つ非常に遠い領域（上流または下流）であるエンハンサーと相互作用します。 [10]
前開始複合体（PIC）の形成は、細菌の開始で見られるメカニズムに類似している。細菌では、シグマ因子がプロモーター配列を認識して結合する。真核生物では、転写因子がこの役割を果たす。[9]
メディエーター複合体
メディエーターは転写共活性化因子として機能する多タンパク質複合体である。メディエーター複合体は酵母のほぼすべてのクラスII遺伝子プロモーターの転写に必要である。[11]哺乳類でも同様に機能する。
メディエーターはコアクチベーターとして機能し、RNAポリメラーゼIIホロ酵素のC末端ドメイン（CTD）に結合し、この酵素と転写因子の間の橋渡しとして作用する。[12]
C末端ドメイン（CTD）
RNAポリメラーゼIIのカルボキシ末端ドメイン（CTD）は、DNA転写の開始、RNA転写物のキャッピング、RNAスプライシングのためのスプライソソームへの結合に関与するポリメラーゼの部分である。[13] CTDは通常、Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser配列の最大52回の繰り返し（ヒトの場合）で構成される。[14]カルボキシ末端繰り返しドメイン（CTD）は生命維持に必須である。RNAPIIのみを含み、その繰り返しが全くないか最大3分の1しかない細胞は生存できない。[15]
CTD は、RNA ポリメラーゼ II の最大のサブユニットである RPB1 の C 末端に付加された延長部分です。CTD反復配列のリン酸化パターンによって決まる多数の核因子の柔軟な結合足場として機能します。各反復配列には進化的に保存された反復ヘプタペプチド Tyr1-Ser2-Pro3-Thr4-Ser5-Pro6-Ser7 が含まれており、各転写サイクル中に可逆的なリン酸化を受けます。[16]このドメインは本質的に構造化されていませんが、進化的に保存されており、真核生物ではコンセンサス反復ヘプタドの 25 ～ 52 個のタンデムコピーで構成されています。[15] CTD は、一般転写因子(GTF) を介した開始および RNA 合成には必要ないことが多いため、RNAPII の触媒エッセンスの一部を形成するのではなく、他の機能を果たします。[16]
CTDリン酸化
RNAPIIは、CTDが高度にリン酸化されているRNAPII0と、CTDがリン酸化されていないRNAPIIAの2つの形態で存在することができます。[16]リン酸化は主に反復配列のSer2とSer5で起こりますが、これらの位置は同じではありません。RNAPIIが転写サイクルを進むにつれて、リン酸化状態は変化します。開始RNAPIIはフォームIIAで、伸長酵素はフォームII0です。RNAPII0は確かに高リン酸化CTDを持つRNAPで構成されていますが、個々のCTDのリン酸化パターンは、Ser2残基とSer5残基の異なるリン酸化や、CTDの長さに沿った反復配列の異なるリン酸化のために変化する可能性があります。[16] PCTD（RNAPII0のリン酸化CTD）は、5'末端キャッピング、3'末端切断、ポリアデニル化などの処理因子を伸長RNAPIIに結び付けることで、premRNAの処理と転写を物理的に結び付けます。[16]
遺伝子の5′末端付近のSer5リン酸化（Ser5PO 4 ）は、主にTFIIH（酵母ではKin28 、後生動物ではCDK7）のキナーゼ活性に依存している。[16]転写因子TFIIHはキナーゼであり、RNAPのCTDを過剰リン酸化して、RNAP複合体を開始部位から遠ざける。TFIIHキナーゼの作用に続いて、酵母ではSer2残基がCTDK-I（後生動物ではCDK9キナーゼ）によってリン酸化される。Ctk1（CDK9）はセリン5のリン酸化を補完するように作用するため、中期から後期の伸長に見られる。
CDK8とサイクリンC （CCNC）は、カルボキシ末端ドメイン（CTD）をリン酸化させるRNAポリメラーゼIIホロ酵素の構成要素である。CDK8は、一般転写開始因子IIH（TFIIH ）のCDK7 /サイクリンHサブユニットを標的として転写を制御し、それによってメディエーターと基礎転写機構との間のリンクを提供する。[17]
CTDP1遺伝子は、RNAポリメラーゼIIによる転写開始と伸長を制御する転写因子である転写開始因子TFIIFのカルボキシ末端と相互作用するホスファターゼをコードしている。[18]
RPB1 CTDのリン酸化と調節にはサイクリンT1（CCNT1）も関与している。[19]サイクリンT1はCDK9 キナーゼと密接に結合して複合体を形成し、両者ともリン酸化と調節に関与している。
- ATP + [DNA指向性RNAポリメラーゼII ] <=> ADP + [DNA指向性RNAポリメラーゼII] リン酸: CDK9 EC 2.7.11.23によって触媒されます。
TFIIFとFCP1はRNAPIIのリサイクルに協力します。CTDホスファターゼであるFCP1はRNAポリメラーゼIIと相互作用します。転写はヘプタペプチドリピートのリン酸化の状態によって制御されます。[20]非リン酸化型のRNAPIIAは開始複合体にリクルートされますが、伸長ポリメラーゼはRNAPII0に存在します。RNAPIIは転写中に循環します。CTDホスファターゼ活性は2つのGTF（TFIIFとTFIIB）によって制御されます。TFIIFの大サブユニット（RAP74）はCTDホスファターゼ活性を刺激しますが、TFIIBはTFIIFを介した刺激を阻害します。CTDの脱リン酸化はRNAPIIの最大サブユニット（RPB1）の移動を変化させます。
5フィートのキャッピング
カルボキシ末端ドメインは、キャップ合成およびキャップ結合複合体の結合部位でもあります。真核生物では、RNA 転写の 5' 末端の転写後、CTD 上のキャップ合成複合体は 5' リン酸からガンマリン酸を取り除き、GMP を結合して 5',5'-三リン酸結合を形成します。合成複合体は脱落し、キャップは CTD に結合しているキャップ結合複合体 (CBC) に結合します。
真核生物の RNA 転写産物の 5' キャップは、翻訳中に mRNA 転写産物がリボソームや RNAP の CTD に結合するために重要であり、RNA の分解を防ぎます。
スプライソソーム
カルボキシ末端ドメインは、RNA スプライシングの一部であるスプライソソーム因子の結合部位でもあります。これにより、RNA 転写中にイントロンのスプライシングと除去（投げ縄構造の形態）が可能になります。
CTDの変異
CTD で特定のアミノ酸のノックアウトを達成した主要な研究が行われています。結果は、RNA ポリメラーゼ II CTD 切断変異が、生体内で遺伝子のサブセットの転写を誘導する能力に影響を及ぼし、誘導に対する応答の欠如がこれらの遺伝子の上流活性化配列にマッピングされることを示しています。
ゲノム監視複合体
BRCA1関連ゲノム監視複合体（BASC）のいくつかのタンパク質メンバーはRNAポリメラーゼIIと関連し、転写において役割を果たします。[21]
転写因子TFIIH は、転写開始と DNA 修復に関与しています。MAT1 (「ménage à trois-1」の略) は、CAK 複合体の組み立てに関与しています。CAK は、CDK7、サイクリン H ( CCNH )、およびMAT1を含むマルチサブユニット タンパク質です。CAK は、転写開始とDNA 修復に関与する転写因子 TFIIH の必須コンポーネントです。
ヌクレオチド除去修復（NER）経路は、DNAの損傷を修復するメカニズムです。ERCC2は転写連動NERに関与し、基礎転写因子BTF2/TFIIH複合体の不可欠なメンバーです。ERCC3は、NERで機能するATP依存性DNAヘリカーゼです。また、基礎転写因子2（TFIIH）のサブユニットでもあり、クラスII転写で機能します。XPG（ERCC5 ）は、転写とNERで活性なTFIIHと安定した複合体を形成します。 [22] ERCC6は、転写連動除去修復に重要なDNA結合タンパク質をコードしています。ERCC8は、コケイン症候群B型（CSB）タンパク質、RNAポリメラーゼII転写因子IIHのサブユニットであるp44（GTF2H2）、およびERCC6と相互作用します。
RNAポリメラーゼIIによる転写では、Mg 2+と比較してMn 2+の存在下ではエラー率が高くなることが観察されている。[23]
転写コアクチベーター
EDF1遺伝子は、一般的な転写因子TATAエレメント結合タンパク質（TBP）と遺伝子特異的活性化因子を相互接続することによって転写共活性化因子として機能するタンパク質をコードしている。[24]
TFIIDとヒトメディエーターコアクチベーター ( THRAP3 ) 複合体 (メディエーター複合体と THRAP3 タンパク質) はプロモーター DNA 上で協力的に組み立てられ、そこから RNAPII ホロ酵素の一部になります。
転写開始
転写因子とRNAポリメラーゼIIがプロモーターに結合したホロ酵素の完全な集合は、真核生物の転写開始複合体を形成する。古細菌ドメインにおける転写は真核生物における転写と類似している。[25]
転写は、DNA 配列の最初と 2 番目の NTP のマッチングから始まります。これは、転写の残りのほとんどの部分と同様に、エネルギー依存のプロセスであり、アデノシン三リン酸(ATP) またはその他の NTP を消費します。
プロモーターの承認
最初の結合が合成された後、RNAポリメラーゼはプロモーターを除去する必要があります。この間、RNA転写産物を放出し、短縮された転写産物を生成する傾向があります。これは不完全開始と呼ばれ、真核生物と原核生物の両方に共通しています。[26]不完全開始は、σ因子が再配置され、転写伸長複合体（35bp移動するフットプリントを与える）が生成されるまで継続します。σ因子は、80ヌクレオチドのmRNAが合成される前に放出されます。[27]転写産物が約23ヌクレオチドに達すると、それ以上スリップしなくなり、伸長が発生する可能性があります。
開始規制
Pol II が転写する遺伝子の範囲により、このポリメラーゼは転写の各段階でさまざまな因子による制御を最も多く受けます。また、関与するポリメラーゼ補因子の点で最も複雑なポリメラーゼの 1 つでもあります。
開始は多くのメカニズムによって制御されます。これらは 2 つの主なカテゴリに分けられます。
- タンパク質の干渉。
- リン酸化による調節。
タンパク質干渉による制御
タンパク質干渉は、シグナル伝達タンパク質がプロモーターまたは部分的に構築された複合体のいくつかの段階と相互作用して、ポリメラーゼ複合体のさらなる構築を阻止し、開始を防止するプロセスです。一般に、これは非常に迅速な応答であり、細かいレベルの個々の遺伝子制御や、特定の条件下で有用な遺伝子のグループ (DNA 修復遺伝子や熱ショック遺伝子など) の「カスケード」プロセスに使用されます。
クロマチン構造阻害は、プロモーターがクロマチン構造によって隠されるプロセスです。クロマチン構造は、関与するヒストンの翻訳後修飾によって制御され、転写レベルが全体的に高くなったり低くなったりします。クロマチン、ヒストン、ヌクレオソームを参照してください。
これらの制御方法はモジュール方式で組み合わせることができ、転写開始制御において非常に高い特異性を実現します。
リン酸化による制御
Pol II の最大のサブユニット (Rpb1) には、C 末端に CTD (C 末端ドメイン) と呼ばれるドメインがあります。これは、キナーゼとホスファターゼのターゲットです。CTD のリン酸化は、転写プロセスで機能する因子の誘引と拒絶を可能にするため、重要な制御メカニズムです。CTD は、転写因子のプラットフォームと考えることができます。
CTD は、セリンとスレオニンがリン酸化されるアミノ酸モチーフ YSPTSPSの繰り返しから構成されています。これらの繰り返しの数はさまざまで、哺乳類タンパク質には 52 個含まれ、酵母タンパク質には 26 個含まれています。酵母タンパク質の部位特異的変異誘発により、生存には少なくとも 10 個の繰り返しが必要であることがわかりました。これらの繰り返しでは、さまざまなリン酸化の組み合わせが可能であり、これらは転写中に急速に変化する可能性があります。これらのリン酸化の調節と転写因子の関連性の結果は、転写の調節において重要な役割を果たします。
転写サイクル中、RNAP II の大きなサブユニットの CTD は可逆的にリン酸化されます。リン酸化されていない CTD を含む RNAP II はプロモーターにリクルートされますが、過剰リン酸化 CTD フォームは活発な転写に関与します。リン酸化はヘプタペプチド リピート内の 2 つの部位、セリン 5 とセリン 2 で発生します。セリン 5 のリン酸化はプロモーター領域に限定され、転写の開始に必要ですが、セリン 2 のリン酸化は mRNA の伸長と 3' 末端処理に重要です。
伸長
伸長のプロセスは、DNAのコピーをメッセンジャーRNAに合成することです。RNAポリメラーゼIIは、ワトソン・クリック塩基対合により、相補的なRNAヌクレオチドをテンプレートDNAに適合させます。これらのRNAヌクレオチドが連結され、メッセンジャーRNAの鎖が生成されます。
DNA 複製とは異なり、mRNA 転写では単一の DNA テンプレート上で複数の RNA ポリメラーゼが関与し、複数回の転写 (特定の mRNA の増幅) が行われるため、遺伝子の単一のコピーから多数の mRNA 分子が迅速に生成されます。
伸長には、誤って組み込まれた塩基を置き換える校正メカニズムも関与しています。真核生物では、これは転写中に適切な RNA 編集因子が結合できる短い一時停止に相当する可能性があります。これらの一時停止は、RNA ポリメラーゼに固有のものである場合もあれば、クロマチン構造によるものである場合もあります。
伸長調節
RNA Pol II 伸長プロモーターは、次の 3 つのクラスに分類できます。
- 薬剤/配列依存性停止は、SII (TFIIS) やP-TEFbタンパク質ファミリーなどの因子に影響を与えます。
- クロマチン構造指向因子。ヒストンの翻訳後修飾（リン酸化、アセチル化、メチル化、ユビキチン化）に基づいています。
- RNA Pol II 触媒改善因子。RNA Pol II の Vmax または Km を改善し、ポリメラーゼ酵素の触媒品質を改善します。例: TFIIF、Elongin、ELL ファミリー。
開始に関しては、「薬物/配列依存性停止影響因子」および「RNA Pol II 触媒改善因子」として見られるタンパク質干渉が非常に迅速な応答を提供し、細かいレベルの個々の遺伝子制御に使用されます。伸長ダウンレギュレーションも可能ですが、この場合は通常、ポリメラーゼの進行をブロックするか、ポリメラーゼを非活性化することによって行われます。
クロマチン構造指向因子は、開始制御因子よりも複雑です。多くの場合、クロマチン変更因子はポリメラーゼ複合体に結合し、遭遇したヒストンを変更し、以前の促進と転写の半永久的な「記憶」を提供します。
終了
終結は、ポリメラーゼ複合体を分解し、RNA 鎖を終わらせるプロセスです。RNA Pol II を使用する真核生物では、この終結は転写後の修飾に依存して非常に多様です (最大 2000 塩基)。
終結時にはほとんど調節が行われないが、適切な終結が阻害されると、新しく転写された RNA が所定の位置に保持され、刺激を与えられた遺伝子の非常に速い発現が可能になると考えられている。これは真核生物ではまだ実証されていない。
転写工場
活性RNAポリメラーゼII転写ホロ酵素は、核内の転写工場と呼ばれる個別の部位に密集していることがある。HeLa細胞の核質には約8,000のそのような工場があるが、他の多くの組織型と同様に、赤血球系細胞では核あたりのRNAポリメラーゼIIフォーカスは100～300しかない。[28]組織内の転写工場の数は、培養細胞からこれまでに推定されたよりもはるかに限られている。[28] 活性転写単位は通常1つのポリメラーゼIIホロ酵素のみと関連しているため、ポリメラーゼII工場には平均で約8つのホロ酵素が含まれている可能性がある。培養された線維芽細胞様細胞を使用した場合、転写された遺伝子の共局在は観察されていない。[29]分化した組織型やコミットされた組織型では、利用可能な転写部位の数が限られている。[28]推定によれば、赤血球細胞は少なくとも4,000個の遺伝子を発現しており、多くの遺伝子が同じ工場を探し出して共有せざるを得ない。[28]
多くの遺伝子の核内位置は、その活性状態と相関している。生体内での転写中、遠位の活性遺伝子は共有の核サブコンパートメントに動的に編成され、高頻度で同じ転写工場に共局在する。[28]これらの工場への出入りは、転写複合体のリクルートと組み立てによるのではなく、転写の活性化（オン）または抑制（オフ）をもたらす。[28]通常、遺伝子は転写のために事前に組み立てられた工場に移動する。[28]
発現した遺伝子は染色体領域の外側に優先的に位置するが、密接に関連した不活性遺伝子は染色体領域内に位置する。[30]
ホロ酵素の安定性
RNAポリメラーゼIIホロ酵素の安定性は、ホロ酵素が転写能力を失う前に転写できる塩基対の数を決定します。CTDの長さはRNAポリメラーゼIIの安定性に不可欠です。[31] RNAポリメラーゼIIの安定性は、翻訳後のプロリン水酸化によって制御されることが示されています。[32]フォンヒッペル・リンドウ腫瘍抑制タンパク質（pVHL、ヒト遺伝子ID：7428 [33]）複合体は、プロリン水酸化およびCTDリン酸化依存的にRNAポリメラーゼII複合体の過リン酸化大サブユニットに結合し、ユビキチン化の標的となります。[32]
参照
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外部リンク
- 詳細はバークレー国立研究所をご覧ください
- 米国国立医学図書館の医学件名標目(MeSH)における RNA+ポリメラーゼ+II