セルピンF1 利用可能な構造物 PDB オルソログ検索: PDBe RCSB
識別子 別名 SERPINF1 、EPC-1、OI12、OI6、PEDF、PIG35、セルピンファミリー F メンバー 1外部ID オミム : 172860 ; MGI : 108080 ;ホモロジーン : 1965 ;遺伝子カード : SERPINF1 ; OMA : SERPINF1 - オルソログRNA発現 パターンBgee 人間 マウス (相同体)トップは 網膜色素上皮 心膜 子宮頸管 左卵管 胆嚢 歯周繊維 大静脈 右卵巣 肝臓の右葉 胃粘膜
トップは 頭蓋骨 臼歯 大腿骨体 足首 肝臓の左葉 大動脈弁 上行大動脈 骨髄の間質 リップ 頸部
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遺伝子オントロジー 分子機能 細胞成分 細胞外マトリックス メラノソーム 細胞外領域 基底膜 軸索 ソーマ 細胞質の核周囲領域 軸索丘 細胞外エクソソーム 細胞外空間 コラーゲン含有細胞外マトリックス 生物学的プロセス レチノイン酸に対する細胞応答 腎臓の発達 エージング ヒ素含有物質に対する反応 遺伝子発現の負の制御 デキサメタゾン刺激に対する細胞応答 内皮細胞遊走の負の制御 多細胞生物の発生 コバルトイオンに対する細胞応答 カメラ型眼における網膜の発達 短期記憶 前立腺の発達に関与する上皮細胞増殖の負の制御 神経突起発達の正の制御 排卵周期 血管新生の負の制御 細胞集団の増殖 炎症反応の負の制御 グルコース刺激に対する細胞応答 酸性pHに対する反応 ニューロン死の負の制御 エンドペプチダーゼ活性の負の制御 神経新生の正の調節 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ アントレ アンサンブル ENSG00000132386 ENSG00000282307
UniProt RefSeq(mRNA) NM_002615 NM_001329903 NM_001329904 NM_001329905
RefSeq(タンパク質) NP_001316832 NP_001316833 NP_001316834 NP_002606
所在地(UCSC) Chr 17: 1.76 – 1.78 MB Chr 11: 75.3 – 75.31 Mb PubMed 検索[ 3 ] [ 4 ]
ウィキデータ
色素上皮由来因子 (PEDF )は、 セルピンF1 (SERPINF1 )としても知られ、抗血管新生作用 、抗腫瘍 作用、神経栄養 作用を持つ多機能分泌タンパク質 です。脊椎動物に見られるこの50 kDaのタンパク質は、 脈絡膜新生血管 、心臓病 、癌 などの治療薬候補として研究されています。[ 5 ] ヒトでは、色素上皮由来因子はSERPINF1 遺伝子 によってコードされています。[ 6 ] [ 7 ]
遺伝子 ヒトPEDFをコードする遺伝子は 、17番染色体 の17p13.1の位置に局在している。[ 10 ] ヒトPEDF遺伝子は約15.6kb、mRNA 転写産物は約1.5kbである。[ 11 ] PEDF遺伝子のすぐ上流には、転写因子 HNF4 、CHOP 、USF の推定結合部位を持つ200bpのプロモーター 領域が存在する。PEDF遺伝子は8つのエクソンと7つのイントロンから構成されている。
PEDF遺伝子はヒトから魚類までの脊椎動物に存在するが、ホヤ、ミミズ、ショウジョウバエには存在しない。[ 11 ] ホヤは複数のセルピン遺伝子を発現しており、PEDF遺伝子は脊椎動物の進化後に別のセルピンファミリーメンバーから生じた可能性が示唆される。PEDFに最も相同な遺伝子は、17番染色体上の隣接するSerpinF2 である。
タンパク質 PEDFタンパク質は、約50kDaの大きさで、長さ418アミノ酸の分泌タンパク質です。[ 5 ] N末端には、 1~19番目の残基 に細胞外へのタンパク質分泌を担うリーダー配列があります。PEDFの34mer断片(24~57番目の残基)は抗血管新生特性 を持つことが示され、44mer断片(58~101番目の残基)は神経栄養特性を持つことが示されています。[ 12 ] BLAST検索により、75~124番目の残基の間に推定受容体結合部位が存在することが明らかになりまし た。核局在化配列 (NLS)は、タンパク質の約150アミノ酸目にあります。分子量の増加は、285番目の残基にある単一のグリコシル化部位に起因する部分もある。 [ 13 ] C末端付近の365~390番目の残基には、通常セリンプロテアーゼ阻害活性に関与する反応中心ループ(RCL)が存在するが、PEDFではこの領域は阻害機能を保持していない。[ 5 ] [ 14 ]
2001年にPEDFの結晶構造 が解明された。[ 15 ] PEDFの構造は3つのβシートと10のαヘリックスから構成されている。この発見により、PEDFはタンパク質全体にわたって非対称な電荷分布を持つことが示された。タンパク質の片側は強い塩基性、もう片側は強い酸性であり、極性のある3次元構造を形成している。タンパク質の塩基性側にはヘパリン結合部位が存在すると彼らは提唱した。
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外部リンク ペプチダーゼとその阻害剤に関するMEROPSオンラインデータベース:I04.979