ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
RPSA 利用可能な構造 電子データ オルソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 3BCH、4UG0、4V6X、5A2Q、5AJ0、4UJE、4D5L、4UJD、5FLX、4D61
識別子 エイリアス RPSA 、37LRP、67LR、ICAS、LAMBR、LAMR1、LBP、LBP/p40、LRP、LRP/LR、NEM/1CHD4、SA、lamR、p40、リボソームタンパク質 SA 外部ID オミム : 150370; MGI : 105381; ホモロジーン : 68249; ジーンカード ：RPSA; OMA :RPSA - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 9番染色体（マウス） [2] バンド 9 F4|9 71.41 cM 始める 119,956,755 bp [2] 終わり 119,961,435 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 生殖腺 右子宮管 神経節隆起 心室帯 左卵巣 右卵巣 ランゲルハンス島 膵臓の体 横行結腸粘膜 脾臓
トップの表現 心室帯 胚葉上層 神経節隆起 子宮 脾臓 骨髄 レンズ 胸腺 ランゲルハンス島 皮膚の領域
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
ウイルス受容体活性 リボソームの構造構成要素 リボソーム結合 ラミニン受容体活性 タンパク質結合 RNA結合 ラミニン結合 細胞成分
細胞質 細胞質 リボソーム 膜 細胞膜 細胞内解剖構造 小さなリボソームサブユニット 細胞外エクソソーム 核 90Sプレリボソーム 核質 細胞質小リボソームサブユニット 生物学的プロセス
エンドヌクレアーゼ切断により、（SSU-rRNA、5.8S rRNA、LSU-rRNA）からSSU-rRNAの成熟3'末端が生成される。 ITS1 でのエンドヌクレアーゼ切断により、SSU-rRNA が 5.8S rRNA から、LSU-rRNA がトリシストロニック rRNA 転写物から分離される (SSU-rRNA、5.8S rRNA、LSU-rRNA) ウイルス転写 SRP依存性共翻訳タンパク質の膜への標的化 翻訳開始 核からのrRNAの輸出 ウイルスが宿主細胞に侵入する 核転写されたmRNAの分解過程、ナンセンス変異による分解 タンパク質生合成 ウイルスプロセス rRNA処理 リボソーム小サブユニットアセンブリ 細胞接着 細胞質翻訳 出典:Amigo / QuickGO
ウィキデータ
40Sリボソームタンパク質SAは、ヒトでは RPSA 遺伝子 によってコードされる リボソームタンパク質 である 。 [5] [6] また、特に ラミニンの 細胞表面受容体 としても機能し 、いくつかの病原性プロセスに関与している。
関数 ラミニンは、 細胞外マトリックス 糖タンパク質 のファミリーであり、 基底膜 の 主要な 非コラーゲン性成分です。 細胞接着 、 分化、 遊走 、 シグナル伝達 、 神経 突起伸展、転移など 、 さまざまな生物学的プロセスに関係しています 。 ラミニンの作用の多くは、 細胞表面受容体 との 相互作用によって媒介されます。これらの受容体には、 インテグリン ファミリーのメンバー や、非インテグリンのラミニン結合タンパク質が含まれます。RPSA 遺伝子は、リボソームタンパク質であり、高親和性の非インテグリンラミニン受容体でもある多機能タンパク質をコードしています。このタンパク質は、リボソームタンパク質 SA、RPSA、LamR、LamR1、37 kDa ラミニン受容体前駆体、37LRP、67 kDa ラミニン受容体、67LR など、さまざまな名前で呼ばれています。 37/67 kDa ラミニン受容体、LRP/LR、LBP/p40、および p40 リボソーム関連タンパク質。リボソームタンパク質 SA および RPSA は、承認された名前およびシンボルです。RPSAの アミノ酸 配列は 進化 を通じて高度に保存されており 、重要な 生物学的機能を示唆しています。RPSA 転写産物のレベルは、 大腸 癌 組織 および肺癌細胞株 で、それらの正常対照よりも高いこと が観察されています。また、癌細胞における この ポリペプチドの 上方制御と 、それらの浸潤性および転移性の 表現型 との間には相関関係があります。RPSA 遺伝子には複数のコピーが存在しますが、そのほとんどは、 レトロポジショナル イベント から発生したと考えられる 偽遺伝子です。この遺伝子には、同じタンパク質をコードする 2 つ の選択的スプライシング 転写産物バリアントが見つかっています。 [7]
構造と安定性 RPSA遺伝子の相補DNA（cDNA）は7つのエクソンの集合体で形成され、そのうち6つがコード配列に対応している。 [6] cDNA配列から推定されるRPSAのアミノ酸配列には、295残基が含まれる。RPSAは、遺伝子のエクソン2～5に対応するNドメイン（残基1～209）と、エクソン6～7に対応するCドメイン（残基210～295）の2つの主なドメインに細分できる。RPSAのNドメインは、原核生物のリボソームタンパク質S2（RPS2）と相同である。これには、すべての後生動物で保存されている回文配列173LMWWML178が含まれる。そのCドメインは、脊椎動物で高度に保存されている。RPSAのアミノ酸配列は、すべての哺乳類で98%同一である。 RPSAは、進化の過程でラミニン受容体の機能を獲得したリボソームタンパク質である。 [8] [9] RPSAのNドメインの構造は、原核生物のRPS2のものと類似している。 [10] Cドメインは溶液中で本質的に無秩序である。Nドメインは溶液中で単量体であり、3状態平衡に従って展開する。折り畳み中間体は37℃で優勢である。 [11]
インタラクション RPSAのいくつかの相互作用は、もともと細胞生物学の手法によって発見されましたが、その後、組み換え誘導体とin vitro実験を使用して確認されました。後者は、RPSAの折り畳まれたNドメインと無秩序なCドメインが共通の機能と特定の機能の両方を持っていることを示しています。 [12]
RPSA は遺伝暗号の翻訳に関与するタンパク質に結合します。(i) 酵母ツーハイブリッドスクリーニングでは、RPSA が 40S 小リボソームサブユニットのリボソームタンパク質 S21 に結合することが示されています。 [13] [14] (ii) RPSA の連続欠失では、C ドメインに含まれる残基 236～262 のセグメントが、RPSA とリボソームの 40S サブユニットとの相互作用に関与していることが示されています。 [15] (iii) 核磁気共鳴分光法 (NMR) に基づく研究では、リシル tRNA 合成酵素のアンチコドン結合ドメインが RPSA の C ドメインに直接結合することが示されています。 [16] RPSAは当初ラミニン結合タンパク質として同定されました。 [17] [18] RPSAの組み換えNドメインとCドメインは両方ともin vitroでラミニンに結合し、同様の解離定数（300 nM）で結合します。 [10] [12] RPSAとラミニンは両方ともヘパリン/ヘパラン硫酸相互作用体に属します。 [19] ヘパリンはin vitroでRPSAのNドメインに結合しますが、Cドメインには結合しません。さらに、RPSAのCドメインとヘパリンはラミニンへの結合をめぐって競合しており、これはRPSAの高酸性Cドメインがラミニンへの結合に関してヘパリン（およびヘパラン硫酸の可能性もある）を模倣していることを示しています。 [12] RPSAは、デングウイルス（DENV） [20] [21]を含むいくつかの病原性 フラビウイルス や、 シンドビスウイルス（SINV） [22]を含む アルファウイルス の潜在的な細胞受容体です。RPSA のNドメインには、in vitroでSINVの結合部位が含まれています。 [10] Nドメインには、2つの フラビウイルス 、ウエストナイルウイルス、およびDENVの血清型2のエンベロープタンパク質からの組換えドメイン3（ED3、残基296〜400）に対する弱い結合部位も含まれています 。Cドメインには、黄熱ウイルス（YFV）のドメイン3とDENVの血清型1および2に対する弱い結合部位が含まれています。対照的に、日本脳炎ウイルスのドメイン3は、in vitroでRPSAに結合しないようです。 [12] RPSAは小分子の受容体でもある。(i) RPSAは生体内および試験管内の両方でアフラトキシンB1に結合する。 [23] (ii) RPSAは緑茶の主成分であり、多くの健康関連効果を持つエピガロカテキンガレート（EGCG）の受容体である。 [24] [25] EGCGは試験管内でRPSAのNドメインにのみ結合し、解離定数は100nMであるが、Cドメインには結合しない。 [12]
参考文献
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さらに読む
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