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| エイリアス | GRIK2、EAA4、GLR6、GLUK6、GLUR6、GluK2、MRT6、グルタミン酸イオンチャネル型受容体カイニン酸型サブユニット2、NEDLAS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム: 138244; MGI : 95815;ホモロジーン: 40717;ジーンカード: GRIK2; OMA :GRIK2 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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グルタミン酸イオンチャネル型受容体カイニン酸型サブユニット2は、イオンチャネル型グルタミン酸受容体6またはGluR6としても知られ、ヒトではGRIK2（またはGLUR6）遺伝子によってコードされるタンパク質です。[5] [6] [7]
関数
この遺伝子は、カイニン酸グルタミン酸受容体のサブユニットをコードしています。この受容体は、シナプス可塑性、学習、記憶に役割を果たしている可能性があります。また、網膜から視床下部への視覚情報の伝達にも関与している可能性があります。コードされているタンパク質の構造と機能は、RNA編集によって影響を受けます。この遺伝子については、異なるアイソフォームをコードする選択的スプライシング転写バリアントが記述されています。[7]これは、哺乳類が冷感を感じることを可能にする重要なタンパク質であることが発見されました。[8]
臨床的意義
GRIK2欠失反転変異のホモ接合性は、非症候群性常染色体劣性精神遅滞と関連している。[9]
インタラクション
GRIK2 は以下と相互作用することが示されています:
- DLG1、[10] [11]
- DLG4、[10] [11] [12]
- GRID2 , [13]
- GRIK5、[14] [15]
- GRIP1、[12] [16]
- PICK1 [12]と
- SDCBP . [12] [16]
RNA編集
ADARの基質となる神経伝達物質受容体やイオンチャネルのpre- mRNAには、AMPA 受容体サブユニット ( GluR2、GluR3、GluR4 ) やカイニン酸受容体サブユニット ( GluR5、 GluR6 ) などがある。グルタミン酸依存性イオンチャネルはチャネルあたり 4 つのサブユニットで構成され、各サブユニットが細孔ループ構造に寄与している。細孔ループ構造は K +チャネルに見られる構造と似ている (例えば、 pre-mRNA も A から I への RNA 編集の対象となるヒトK v 1.1チャネル)。 [17] [18]イオンチャネル型グルタミン酸受容体サブユニットの多様性はRNA スプライシングと同様に、個々のサブユニットの RNA 編集イベントによって決定され、極めて高い多様性を説明できる。
タイプ
GluR6のpre-mRNAで起こるRNA編集のタイプは、アデノシンからイノシン（AからI）への編集である。 [19]
A から I への RNA 編集は、RNA に作用するアデノシンデアミナーゼ(ADAR)のファミリーによって触媒され、これらは pre-mRNA の二本鎖領域内のアデノシンを特異的に認識し、それらを脱アミノ化してイノシンにします。イノシンは、細胞の翻訳機構によってグアノシンとして認識されます。ADAR ファミリーには ADAR 1 ～ 3 の 3 つのメンバーがあり、酵素的に活性なメンバーはADAR 1 とADAR2のみです。ADAR1 と ADAR2 は組織で広く発現していますが、 ADAR3 は脳に限定されており、そこでは調節の役割を果たしていると考えられています。RNA の二本鎖領域は、編集部位の領域に近い残基間の塩基対形成によって形成され、残基は通常、隣接するイントロンにありますが、エクソン配列内に位置することもあります。編集領域と塩基対を形成する領域は、編集相補配列 (ECS) として知られています。
ADAR は、二本鎖 RNA 結合ドメインを介して dsRNA 基質と直接結合し、相互作用します。編集部位がコーディング配列内に発生すると、コドンの変更が発生する可能性があります。これにより、主要なタンパク質構造の変化により、タンパク質アイソフォームの翻訳につながる可能性があります。したがって、編集によってタンパク質の機能も変化する可能性があります。A から I への編集は、イントロン、非翻訳領域(UTR)、LINE、SINE (特に Alu リピート) などの非コーディング RNA 配列で発生します。これらの領域での A から I への編集の機能には、スプライス サイトの作成や RNA の核内保持などが含まれると考えられています。
位置
GLUR6 のpre-mRNA は、アミノ酸位置 567、571、および 621 で編集されます。Q /R位置は、編集によりグルタミン (Q) コドン (CAG) からアルギニン (R) コドン (CGG) へのコドン変更が生じることからその名前が付けられ、第 2 膜ドメイン (M2) の「孔ループ」にあります。GluR6 pre-mRNA の Q/R サイトは、3 つのエクソン ヌクレオチドと 4 つのイントロン ヌクレオチドの非対称ループにあります。Q/R 編集サイトは、GluR2 と GluR5 でも見られます。Q/R サイトは、GluR2 と GluR6 の相同位置にあります。[20]
GluR-6は、最初の膜ドメイン（M1）にあるI/V部位とY/C部位でも編集されます。I/V部位では、編集によりコドンが（ATT）イソロイシン（I）から（GTT）バリン（V）に変更され、Y/C部位では、コドンが（TAC）チロシン（Y）から（TGC）システイン（C）に変更されます。[21]
RNAfoldプログラムは、GluR-6プレmRNAのQ/R部位の周囲に推定二本鎖RNA（dsRNA）構造を特徴付けました。この配列は、その部位での編集に必要です。転写解析から、編集相補配列の可能性は、イントロン12内の編集部位から1.9kb下流にあることが観察されました。[20] M1の編集部位のECSはまだ特定されていませんが、編集部位からかなり離れた場所で発生する可能性があります。[22]
規制
GluR6 pre-mRNAのQ/R部位の編集はラットにおいて発達的に制御されていることが実証されており、ラットの胚では0%から出生時には80%までの範囲である。これはAMPA受容体サブユニットGluR2とは異なり、ほぼ100%編集され、発達的に制御されていない。[21] 成人の脳には、編集された形式と編集されていない形式の両方のGluR6転写産物が大量に見られる。受容体はすべての灰白質構造で90%編集されているが、白質では受容体が編集されるのはわずか10%のケースである。頻度はラットの胚では0%から成体ラットでは85%に増加する。
結果
構造
主要なGluR6転写産物は最大3つの位置で編集することができます。3つの位置のそれぞれで編集を行うと、チャネルのCa 2+透過性に影響します。 [23]
関数
編集はチャネルの電気生理学において役割を果たしている。Q/R 部位での編集は GluR6 では必須ではないと考えられている。[24]編集されていない GluR6 はシナプス可塑性の調節に機能することが報告されている。編集されたバージョンはシナプス可塑性を阻害し、発作感受性を低下させると考えられている。[23] Q/R 部位を欠くマウスは長期増強が増加し、カイニン酸誘発性発作の影響を受けやすい。発作の回数は RNA 編集の量と逆相関している。ヒトの GluR6 プレ mRNA 編集は発作中に増加し、適応メカニズムとしてである可能性がある。[25] [26]
3 つの部位での編集の異なる組み合わせの結果として、最大 8 つの異なるタンパク質アイソフォームが発生し、異なる速度論を持つ受容体バリアントが生じます。Q/R 部位編集のカルシウム透過性への影響は、I/V 部位と Y/C 部位の編集に依存しているようです。TM1 の両方の部位 (I/V および Y/C) が編集されている場合、カルシウム透過性には Q/R 部位編集が必要です。逆に、I/V 部位も Y/C 部位も編集されていない場合、受容体は Q/R 部位編集に関係なく高いカルシウム透過性を示します。これら 2 つのアイソフォームが共集合すると、カルシウム透過性が低下した受容体が生成されます。[23]
Q/R部位のRNA編集は、アラキドン酸やドコサヘキサエン酸などの膜脂肪酸によるチャネルの阻害に影響を与える可能性がある[27]編集されたアイソフォームのみを持つカイニン酸受容体の場合、これらの脂肪酸によって強く阻害されるが、編集されていないサブユニットを1つ含めるだけでこの効果を無効にするのに十分である[27] 。
調節不全
マウスにおけるカイニン酸誘発性発作は、ヒトの側頭葉てんかんのモデルとして使用されている。GluR6のQ/R部位の編集が欠損したマウスでは発作感受性が増加するにもかかわらず、ヒトてんかん患者の組織分析ではこの部位の編集が減少していることは示されなかった。[24] [28] [29] [30]
参照
参考文献
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さらに読む
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外部リンク
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