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| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | OGT、HRNT1、O-GLCNAC、HINCUT-1、O結合型N-アセチルグルコサミン（GlcNAc）トランスフェラーゼ、OGT1、MRX106、XLID106 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | OMIM : 300255; MGI : 1339639;ホモロジーン: 9675;ジーンカード：OGT; OMA :OGT - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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タンパク質O -GlcNAcトランスフェラーゼは、OGTまたはO結合型N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼとも呼ばれ、ヒトではOGT遺伝子によってコードされる酵素（EC 2.4.1.255）です。[5] [6] OGTは、タンパク質へのO -GlcNAc翻訳後修飾の付加を触媒します。[7] [8] [9] [10] [5] [11]
命名法
その他の名前は次のとおりです。
- O -GlcNAcトランスフェラーゼ
- OGTアーゼ
- O結合型Nアセチルグルコサミニルトランスフェラーゼ
- ウリジンジホスホ-N-アセチルグルコサミン：ポリペプチドβ- N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼ
系統名: UDP- N -α-アセチル- d -グルコサミン:[タンパク質]-3- O - N -アセチル-β- d -グルコサミニルトランスフェラーゼ
関数
| O -GlcNAcトランスフェラーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 2.4.1.255 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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グリコシルトランスフェラーゼ
OGTは、核細胞質タンパク質のセリンまたはスレオニン残基へのO-グリコシド結合およびシステイン残基へのS-グリコシド結合を介して、単一のN-アセチルグルコサミンの付加を触媒する[12] [13]。リン酸化とO-GlcNAc化はどちらも同様のセリンまたはスレオニン残基をめぐって競合するため、 2つのプロセスが部位をめぐって競合したり、立体的または静電的効果によって近くの部位の基質特異性を変化させたりする可能性がある。この遺伝子には、細胞質アイソフォームとミトコンドリアアイソフォームをコードする2つの転写バリアントが見つかっている。[6] OGTはヒストンH2B、[14] AKT1、[15] PFKL、[16] KMT2E/MLL5、[16] MAPT / TAU、[17]宿主細胞因子C1、[18] SIN3Aなど多くのタンパク質を糖化します。[19]
O -GlcNAcトランスフェラーゼは、人体内の多くの生物学的機能の一部です。OGTは、AKT1のトレオニン308のリン酸化を阻害し、 IRS1のリン酸化（セリン307とセリン632/635）の速度を高め、インスリンシグナル伝達を減らし、インスリンシグナルの成分をグリコシル化することで、筋肉細胞と脂肪細胞のインスリン抵抗性に関与しています。 [20]さらに、O -GlcNAcトランスフェラーゼは、N -アセチルグルコサミンの添加により、セリンとトレオニン残基の細胞内グリコシル化を触媒します。研究によると、OGTアレルは胚発生に不可欠であり、OGTは細胞内グリコシル化と胚性幹細胞の活力に必要です。[21] O -GlcNAcトランスフェラーゼは転写因子やRNAポリメラーゼIIを修飾する翻訳後修飾も触媒するが、この修飾の具体的な機能はほとんどわかっていない。[22]
プロテアーゼ
OGT は、6 回繰り返される 26 アミノ酸配列の 1 つ以上で、宿主細胞因子 C1 を切断します。OGT の TPR ドメインは、HCF1 タンパク質分解反復のカルボキシル末端部分に結合し、切断領域はウリジン二リン酸 GlcNAc の上のグリコシルトランスフェラーゼ活性部位にあります[11] HCF1 と複合した OGT の大部分は HCF1 の切断に必要であり、HCFC1 は核内での OGT の安定化に必要です。HCF1 は転写後メカニズムを使用して OGT の安定性を制御しますが、HCFC1 との相互作用のメカニズムはまだ不明です。[23]
構造
ヒトのOGT遺伝子は1046アミノ酸残基から成り、2つの110 kDaサブユニットと1つの78 kDaサブユニットからなるヘテロ三量体である。[10] 110 kDaサブユニットには13個のテトラトリコペプチドリピート（TPR）が含まれており、13番目のリピートは切り詰められている。これらのサブユニットは、TPRリピート6と7によって二量体化されている。OGTは膵臓で高度に発現しており、心臓、脳、骨格筋、胎盤でも発現している。肺と肝臓にも微量に存在していることがわかっている。[5] 110 kDaサブユニットの結合部位は決定されている。アミノ酸残基849、852、935に3つの結合部位がある。活性部位と考えられるのは残基508である。[16]
O -GlcNAcトランスフェラーゼの結晶構造は十分に研究されていないが、UDPとの2成分複合体、およびUDPとペプチド基質との3成分複合体の構造は研究されている。[11] OGT-UDP複合体は、触媒領域に3つのドメイン、すなわちアミノ（N）末端ドメイン、カルボキシ（C）末端ドメイン、および介在ドメイン（Int-D）を含む。触媒領域は、触媒領域の上面に沿ってC -catドメインからN -catドメインまでループする翻訳ヘリックス（H3）によってTPRリピートにリンクされている。 [11] OGT-UDPペプチド複合体は、OGT-UDP複合体よりもTPRドメインと触媒領域の間に大きなスペースを持っています。3つのセリン残基と1つのスレオニン残基を含むCKIIペプチドは、このスペースに結合します。 2021年に5Åクライオ電子顕微鏡分析により、触媒ドメイン[24]と完全なTPR領域との関係が明らかになり、TPR単独のX線構造で初めて確認された二量体配置が確認されました。この構造は、「飽和ペプチド濃度では、 UDPに対してUDP-GlcNAcに対する競合阻害パターンが得られた」という事実と一致する、秩序だった連続的なbi-biメカニズムをサポートしています。 [11]
触媒のメカニズム
O-結合型N-アセチルグルコサミントランスフェラーゼの分子メカニズムも、酵素の結晶構造が確認されていないため、十分に研究されていない。Lazarusらが提案したメカニズムは、飽和ペプチド条件でのUDPの生成物阻害パターンによって裏付けられている。このメカニズムは、出発物質であるウリジン二リン酸N-アセチルグルコサミンと、反応性セリンまたはスレオニンヒドロキシル基を持つペプチド鎖から進行する。提案された反応は、順序付けられた連続的なビビメカニズムである。[11]
化学反応は次のように記述できます。
- UDP- N -アセチル- D -グルコサミン + [タンパク質]- L -セリン → UDP + [タンパク質]-3- O -( N -アセチル- D -グルコサミニル)- L -セリン
- UDP- N -アセチル- D -グルコサミン + [タンパク質]- L -スレオニン → UDP + [タンパク質]-3- O -( N -アセチル- D -グルコサミニル)- L -スレオニン
まず、セリンのヒドロキシル基が、この提案された反応の触媒塩基であるヒスチジン 498 によって脱プロトン化されます。リジン 842 も存在し、UDP部分を安定化します。次に、酸素イオンがグルコサミンと UDP間の糖リン酸結合を攻撃します。これにより、UDP- N-アセチルグルコサミンがN-アセチルグルコサミン - ペプチドと UDPに分割されます。プロトン移動はリン酸とヒスチジン 498で発生します。このメカニズムは、 O結合型N-アセチルグルコサミントランスフェラーゼを含む OGT 遺伝子によって促進されます。プロトン移動を除けば、反応は図 2 に示すように 1 段階で進行します。[11]図 2 では、反応性ヒドロキシル基を持つペプチドの代表として、孤立したセリン残基を使用しています。このメカニズムでは、トレオニンも使用できます。
阻害剤
OGT酵素活性の阻害剤は数多く報告されている。[25] OGT阻害はO -GlcNAcの全体的なダウンレギュレーションをもたらす。細胞はOGT阻害に反応してOGTをアップレギュレーションし、OGAをダウンレギュレーションすると思われる。[26]
5S-グルコナゾール
Ac 4 5 S -GlcNAcは細胞内でOGTの基質類似体阻害剤であるUDP-5 S -GlcNAcに変換される。UDP-5 S -GlcNAcはOGTによって供与糖として効率的に利用されないが、これはおそらく酸素が硫黄に置き換わることでピラノース環が変形するためである。[26]他のグリコシルトランスフェラーゼがUDP-GlcNAcを供与糖として利用するのと同様に、UDP-5 S -GlcNAcは細胞表面のグリコシル化に非特異的な影響を及ぼす。[27]
オスミ
OSMI-1は、蛍光偏光法を用いたハイスループットスクリーニングから初めて同定されました。[27]さらに最適化を進めた結果、低ナノモル親和性でOGTに結合するOSMI-2、OSMI-3、OSMI-4が開発されました。X線結晶構造解析により、OSMI化合物のキノリノン-6-スルホンアミド骨格はウリジン模倣物として作用することが示されました。OSMI-2、OSMI-3、OSMI-4は負に帯電したカルボキシレート基を有し、エステル化によりこれらの阻害剤は細胞透過性になります。[28]
規制
O -GlcNAc トランスフェラーゼは、ペプチド単位中のセリンまたはスレオニンヒドロキシル官能基をめぐる動的競合の一部である。図 3 は、相互の同一部位占有と隣接部位占有の両方の例を示している。同一部位占有の場合、OGT はキナーゼと競合して、タンパク質のリン酸化ではなく糖化を触媒する。隣接部位占有の例では、OGT によって触媒された裸のタンパク質が糖タンパク質に変換され、腫瘍抑制因子 p53 などのタンパク質のターンオーバーを増加させる可能性がある。[29]
O -GlcNAcによるタンパク質の翻訳後修飾は、ヘキソサミン生合成経路を通じたグルコースの流入によって促進される。OGTはO -GlcNAc基のセリンとスレオニンへの結合を触媒し、O -GlcNAcaseは糖の除去を促進する。[30] [31]
この調節は、転写、シグナル伝達、プロテアソーム分解など、複数の細胞プロセスにとって重要である。また、OGTとキナーゼの間では、タンパク質がリン酸基またはO -GlcNAcに結合するための競合的調節があり、下流効果を通じて体内のタンパク質の機能を変化させる可能性がある。[16] [30] OGTは、グリコシル化プロセスを媒介することにより、6-ホスホフルクトースキナーゼPFKLの活性を阻害する。これは、解糖調節 の一部として作用する。O -GlcNAcは、ステロイドホルモンシグナル伝達に応答する負の転写調節因子として定義されている。[20]
研究によると、O -GlcNAcトランスフェラーゼは、 5-メチルシトシンを5-ヒドロキシメチルシトシンに変換し、遺伝子転写を制御するTen elevenトランスロケーション2（ TET2 ）酵素と直接相互作用します。 [32]さらに、 O -GlcNAc化のためのOGTレベルの増加は、アルツハイマー病患者に治療効果をもたらす可能性があります。アルツハイマー病では脳のグルコース代謝が損なわれており、研究では、これがタウの過剰リン酸化とタウO -GlcNCAc化の変性につながることを示唆しています。脳内のタウO -GlcNAc化をタンパク質ホスファターゼとともに補充すると、このプロセスを阻止し、脳のグルコース代謝を改善できる可能性があります。[17]
参照
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