末梢膜タンパク質

周辺膜タンパク質、または外因性膜タンパク質^[1]は、それらが関連する生体膜に一時的にのみ接着する膜タンパク質です。これらのタンパク質は、内在性膜タンパク質に付着するか、脂質二重層の周辺領域を貫通します。たとえば、多くのイオンチャネルと膜貫通受容体の調節タンパク質サブユニットは、周辺膜タンパク質として定義できます。内在性膜タンパク質とは対照的に、周辺膜タンパク質は、タンパク質精製手順中に抽出されたすべてのタンパク質の水溶性成分または画分に集まる傾向があります。GPIアンカーを持つタンパク質はこの規則の例外であり、内在性膜タンパク質と同様の精製特性を持つことができます。

タンパク質の生体膜への可逆的な結合は、さまざまなメカニズムを通じて、細胞シグナル伝達やその他の多くの重要な細胞イベントを制御することが示されている。 ^[2]たとえば、多くの酵素と生体膜との密接な関連により、酵素が脂質基質に近接する可能性があります。^[3] 膜結合は、多くのタンパク質構造ドメイン内での再配置、解離、または構造変化を促進し、その結果、生物学的活性が活性化される可能性があります。^[4]^[5]さらに、多くのタンパク質の位置は、それらが常駐する膜の内側または外側の表面またはリーフレットのいずれかに局在しています。^{[6]これにより、適切な}タンパク質間相互作用の可能性が高まり、多タンパク質複合体の組み立てが容易になります。

脂質二重層への結合

ホスホリパーゼ C デルタ 1 の PH ドメイン。脂質二重層の中間面 – 黒い点。炭化水素コア領域の境界 – 青い点 (細胞内側)。脂質リン酸の層 – 黄色い点。

周辺膜タンパク質は、他のタンパク質と相互作用することも、脂質二重層と直接相互作用することもあります。後者の場合、それらは両性タンパク質として知られています。^[4]Gタンパク質や特定のタンパク質キナーゼなどの一部のタンパク質は、膜貫通タンパク質と脂質二重層と同時に相互作用します。一部のポリペプチドホルモン、抗菌ペプチド、神経毒は、細胞表面受容体標的（それ自体が周辺膜タンパク質である可能性があります）を見つけて相互作用する前に、膜表面に蓄積します。

細胞表面膜を形成するリン脂質二重層は、細胞膜の内側表面と外側表面の 2 つの親水性領域に挟まれた疎水性の内側コア領域で構成されています(細胞膜のより詳細な構造説明については、脂質二重層の記事を参照してください) 。モデルリン脂質二重層の内側表面と外側表面、つまり界面領域の厚さは約 8 ～ 10 Åであることが示されていますが、大量のガングリオシドやリポ多糖類を含む生体膜では、この厚さはより広くなる場合があります。^{[7]一般的な}生体膜の疎水性の内側コア領域の厚さは、小角 X 線散乱 (SAXS)によって推定される約 27 ～ 32 Å です。^{[8]疎水性の内側コアと親水性の界面領域の境界領域は非常に狭く、約 3 Å です (構成化学基の説明については、}脂質二重層の記事を参照してください)。疎水性コア領域から外側へ、そして界面親水性領域へと移動すると、この境界層を挟んで水の有効濃度は急速に変化し、ほぼゼロから約2 Mの濃度まで変化する。^[9]^[10] リン脂質二重層内のリン酸基は完全に水和または水で飽和しており、疎水性コア領域の境界から約5 Å外側に位置している。^[11]

いくつかの水溶性タンパク質は脂質二重層と不可逆的に結合し、膜貫通αヘリックスまたはβバレルチャネルを形成することができる。このような変換は、コリシンA、α溶血素などの孔形成毒素で起こる。また、BcL-2様タンパク質、一部の両親媒性抗菌ペプチド、および特定のアネキシンでも起こる可能性がある。これらのタンパク質は、その立体構造状態の1つが水溶性であるか、膜と緩く結合しているため、通常は末梢性として説明される。^[12]

膜結合メカニズム

蜂毒ホスホリパーゼ A2 (1poc)。脂質二重層の中央面 – 黒い点。炭化水素コア領域の境界 – 赤い点 (細胞外側)。脂質リン酸の層 – 黄色い点。

タンパク質と脂質二重層との結合は、タンパク質の三次構造内の重大な変化を伴う可能性がある。これには、以前は折り畳まれていなかったタンパク質構造領域の折り畳み、折り畳みの再配置、またはタンパク質の膜結合部分の再折り畳みが含まれる可能性がある。また、タンパク質の四次構造またはオリゴマー複合体の形成または解離、およびイオン、リガンド、または調節脂質の特定の結合を伴う場合もある。

典型的な両性タンパク質は、その生物学的機能を果たすために脂質二重層と強く相互作用しなければならない。これには、脂質やその他の疎水性物質の酵素処理、膜固定、異なる細胞膜間での小さな非極性化合物の結合と移動が含まれる。これらのタンパク質は、二重層とタンパク質表面の露出した非極性残基との間の疎水性相互作用の結果として二重層に固定されるか、^{[13]調節脂質との特異的な非共有結合相互作用によって、または}共有結合した脂質アンカーへの付着によって固定される可能性がある。

多くの末梢タンパク質の膜結合親和性は、それらが結合している膜の特定の脂質組成に依存することが示されている。^[14]

非特異的疎水性会合

両親媒性タンパク質は、様々な疎水性アンカー構造を介して脂質二重層と結合する。両親媒性 αヘリックス、露出した非極性ループ、翻訳後にアシル化または脂質化されたアミノ酸残基、またはホスファチジルイノシトールリン酸などの特異的に結合した調節脂質のアシル鎖などである。疎水性相互作用は、 MARCKSタンパク質の多塩基ドメインやヒスタクトフィリンなどの高度にカチオン性のペプチドやタンパク質であっても、天然の疎水性アンカーが存在する場合には重要であることが示されている。^[15]

共有結合した脂質アンカー

脂質アンカータンパク質は、パルミトイル化、ミリストイル化、またはプレニル化を介して、細胞膜の細胞質側にあるさまざまな脂肪酸アシル鎖に共有結合しています。細胞膜の外膜面では、脂質アンカータンパク質は脂質グリコシルホスファチジルイノシトール(GPI) およびコレステロールに共有結合しています。^[16]^[17]アシル化残基の使用による膜へのタンパク質の結合は可逆的なプロセスであり、アシル鎖は膜から解離した後、タンパク質の疎水性結合ポケットに埋め込まれることができます。このプロセスは、 Gタンパク質のβサブユニット内で発生します。おそらく、構造上の柔軟性に対するこの追加の必要性から、脂質アンカーは通常、タンパク質結晶構造解析研究では十分に解明されていないタンパク質の三次構造の非常に柔軟なセグメントに結合します。

特異的なタンパク質-脂質結合

NADPH オキシダーゼの P40phox PX ドメイン脂質二重層の中間面 – 黒い点。炭化水素コア領域の境界 – 青い点 (細胞内側)。脂質リン酸の層 – 黄色い点。

一部の細胞質タンパク質は、特定の細胞膜内に存在する特定の種類の脂質を認識することで、異なる細胞膜にリクルートされます。^[18]タンパク質の特定の脂質への結合は、タンパク質内に存在し、結合する脂質の脂質ヘッドグループに対する特定の結合ポケットを持つ、特定の膜標的構造ドメインを介して起こります。これは典型的な生化学的タンパク質-リガンド相互作用であり、タンパク質と脂質リガンド間の分子間水素結合、ファンデルワールス相互作用、および疎水性相互作用の形成によって安定化されます。このような複合体は、介在するカルシウムイオン (Ca ²⁺ )を介して、タンパク質のアスパラギン酸またはグルタミン酸残基と脂質リン酸との間のイオン性架橋の形成によっても安定化されます。このようなイオン性架橋は、脂質結合前に、イオン (Ca ²⁺など) が溶液中のタンパク質にすでに結合している場合に発生し、安定します。イオン架橋の形成は、タンパク質C2 型ドメインとアネキシン間のタンパク質-脂質相互作用で見られます。

タンパク質と脂質の静電相互作用

正に帯電したタンパク質は、非特異的静電相互作用によって、負に帯電した膜に引き寄せられます。しかし、すべての末梢ペプチドおよびタンパク質が陽イオン性であるわけではなく、膜の特定の側のみが負に帯電しています。これらには、細胞膜の細胞質側、細菌外膜の外側の葉、およびミトコンドリア膜が含まれます。したがって、静電相互作用は、シトクロム cなどの電子キャリア、カリブドトキシンなどの陽イオン性毒素、および一部のPH ドメイン、C1 ドメイン、およびC2 ドメインなどの特定の膜標的ドメインの膜標的化において重要な役割を果たします。

静電相互作用は溶液のイオン強度に大きく依存します。これらの相互作用は生理的イオン強度（ 0.14M NaCl ）では比較的弱く、シトクロムc、カリブドトキシン、ヒサクトフィリンなどの小さなカチオン性タンパク質の場合、約3～4kcal/molです。^[15]^[19]^[20]

膜内の空間位置

多くの両性タンパク質やペプチドの膜内での配向と浸透深度は、部位特異的スピン標識法、^{[21]化学標識法、タンパク質}変異体の膜結合親和性の測定、^[22] 蛍光分光法、^[23]溶液または固体NMR分光法、^[24] ATR FTIR分光法、^[25] X線または中性子回折法、^[26]および計算方法を使用して研究されている。^[27]^[28]^[29]^[30]

タンパク質の 2 つの異なる膜結合モードが特定されています。一般的な水溶性タンパク質には、露出した非極性残基やその他の疎水性アンカーはありません。したがって、それらは完全に水溶液に留まり、エネルギー的にコストがかかる脂質二重層に浸透しません。このようなタンパク質は、静電的にのみ二重層と相互作用します。たとえば、リボヌクレアーゼとポリリジンは、このモードで膜と相互作用します。ただし、一般的な両親媒性タンパク質には、界面領域を貫通して膜の炭化水素内部に到達するさまざまな疎水性アンカーがあります。このようなタンパク質は脂質二重層を「変形」し、脂質の流体-ゲル転移の温度を下げます。^[31]結合は通常、強い発熱反応です。^[32]両親媒性 α ヘリックスと膜の結合も同様に発生します。^[26]^{[33]非極性残基または脂質アンカーを持つ} 本質的に非構造化または未折り畳みのペプチドも、特にそのようなペプチドがカチオン性であり、負に帯電した膜と相互作用する場合は、膜の界面領域を貫通して炭化水素コアに到達する可能性があります。^[34]^[35]^[36]

カテゴリー

酵素

末梢酵素は、脂質（ホスホリパーゼおよびコレステロールオキシダーゼ）、細胞壁オリゴ糖（グリコシルトランスフェラーゼおよびトランスグリコシダーゼ）、またはタンパク質（シグナルペプチダーゼおよびパルミトイルタンパク質チオエステラーゼ）などのさまざまな膜成分の代謝に関与します。リパーゼは、水中でミセルまたは非極性液滴を形成する脂質を消化することもできます。

膜標的ドメイン（「脂質クランプ」）

PKC-デルタのC1 ドメイン(1ptr) 脂質二重層の中間面 – 黒い点。炭化水素コア領域の境界 – 青い点 (細胞質側)。脂質リン酸の層 – 黄色い点。

膜標的ドメインは、膜に埋め込まれた脂質リガンドのヘッドグループと特異的に結合します。これらの脂質リガンドは、異なるタイプの生体膜に異なる濃度で存在します（たとえば、PtdIns3Pは主に初期エンドソームの膜に見られ、PtdIns（3,5）P2は後期エンドソームに、PtdIns4Pはゴルジ体に見られます）。^[18]したがって、各ドメインは特定の膜に標的化されています。

C1ドメインとホルボールエステル。
C2ドメインはホスファチジルセリン、ホスファチジルコリンまたはPtdIns(3,4)P2またはPtdIns(4,5)P2に結合します。
プレクストリン相同ドメイン、PXドメイン、およびTubbyドメインは、異なるホスホイノシチドに結合する
FYVE ドメインはPtdIns3P に対してより特異的です。
ENTHドメインはPtdIns(3,4)P2またはPtdIns(4,5)P2に結合します。
ANTHドメインはPtdIns(4,5)P2に結合します。
ERM（エズリン/ラディキシン/モエシン）ファミリーのタンパク質はPtdIns（4,5）P2に結合します。
その他のホスホイノシチド結合タンパク質には、ホスホチロシン結合ドメインと特定のPDZドメインが含まれます。これらはPtdIns(4,5)P2に結合します。
血液凝固因子のディスコイジンドメイン
ENTH、VHS、ANTHドメイン

構造ドメイン

構造ドメインは、他のタンパク質の膜への付着を媒介します。膜への結合は、アネキシンや GLA ドメインの場合のように、酸性タンパク質残基と脂質のリン酸基の間に橋渡しを形成するカルシウムイオン (Ca ²⁺ ) によって媒介されます。

小さな疎水性分子の輸送体

これらの末梢タンパク質は、異なるタイプの細胞膜間、または膜と細胞質タンパク質複合体間の非極性化合物の運搬体として機能します。輸送される物質は、ホスファチジルイノシトール、トコフェロール、ガングリオシド、糖脂質、ステロール誘導体、レチノール、脂肪酸、水、高分子、赤血球、リン脂質、ヌクレオチドです。

糖脂質輸送タンパク質
レチノール結合タンパク質および脂肪酸結合タンパク質を含むリポカリン
ポリイソプレノイド結合タンパク質（YceIタンパク質ドメインなど）
ガングリオシドGM2活性化タンパク質
CRAL-TRIO ドメイン(α-トコフェロールおよびホスファチジルイノシトールsec14p 転送タンパク質)
ステロールキャリアタンパク質
ホスファチジルイノシトール輸送タンパク質とSTARドメイン
オキシステロール結合タンパク質

電子キャリア

これらのタンパク質は電子伝達系に関与しています。これらには、シトクロム c、キュプレドキシン、高電位鉄タンパク質、副腎皮質ドキシン還元酵素、いくつかのフラボタンパク質などが含まれます。

ポリペプチドホルモン、毒素、抗菌ペプチド

多くのホルモン、毒素、阻害剤、抗菌ペプチドは、膜貫通タンパク質複合体と特異的に相互作用します。また、タンパク質標的に結合する前に、脂質二重層表面に蓄積することもあります。このようなポリペプチドリガンドは、多くの場合、正に帯電しており、陰イオン性膜と静電的に相互作用します。

一部の水溶性タンパク質およびペプチドも膜貫通チャネルを形成できます。これらは通常、オリゴマー化、大幅な構造変化を経て、膜と不可逆的に結合します。そのような膜貫通チャネルの 1 つであるα 溶血素の 3D 構造が決定されています。他のケースでは、実験構造は脂質二重層の周辺と相互作用する水溶性構造を表していますが、チャネル形成ペプチドの一部はかなり疎水性であるため、有機溶媒中またはミセルの存在下でNMR 分光法によって研究されました。

参照

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外部リンク

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