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| 中間径フィラメント尾部ドメイン | |||||||||
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 ラミン a/c 球状ドメインの構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | IF_テール | ||||||||
| パム | PF00932 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00198 | ||||||||
| SCOP2 | 1ivt / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| 中間径フィラメント桿体ドメイン | |||||||||
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 ヒトビメンチンコイル2bフラグメント（cys2） | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | フィラメント | ||||||||
| パム | PF00038 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00198 | ||||||||
| SCOP2 | 1gk7 / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| 中間径フィラメント頭部（DNA結合）領域 | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | フィラメントヘッド | ||||||||
| パム | PF04732 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1gk7 / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| ペリフェリン神経中間径フィラメントタンパク質 | |||||||
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| 識別子 | |||||||
| シンボル | ＰＲＰＨ | ||||||
| 代替記号 | NE4 ネフ4 | ||||||
| NCBI遺伝子 | 5630 | ||||||
| HGNC | 9461 | ||||||
| オミム | 170710 | ||||||
| 参照シーケンス | NM_006262.3 | ||||||
| ユニプロット | P41219 | ||||||
| その他のデータ | |||||||
| 軌跡 | 第12章 13節12節 | ||||||
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| ネスチン神経幹細胞中間径フィラメントタンパク質 | |||||||
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| 識別子 | |||||||
| シンボル | ファミコン | ||||||
| NCBI遺伝子 | 10763 | ||||||
| HGNC | 7756 | ||||||
| オミム | 600915 | ||||||
| 参照シーケンス | NP_006608 | ||||||
| ユニプロット | P48681 | ||||||
| その他のデータ | |||||||
| 軌跡 | 1章 23.1節 | ||||||
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中間径フィラメント（IF）は、脊椎動物や多くの無脊椎動物の細胞に見られる細胞骨格構造成分である。[1] [2] [3] IFタンパク質の相同体は、無脊椎動物である頭索動物のBranchiostomaで確認されている。[4]
中間径フィラメントは、共通の構造的特徴と配列特徴を共有する 関連タンパク質ファミリーで構成されています。中間径は、平均直径 (10 nm ) が筋肉細胞に見られるより細いマイクロフィラメント(アクチン) とより太いミオシンフィラメントの中間にあることから、当初は「中間」と呼ばれていましたが、現在では中間径はアクチンマイクロフィラメント (7 nm) や微小管(25 nm) と比較されることが多いです。[1] [5]動物の中間径フィラメントは、アミノ酸配列とタンパク質構造の類似性に基づいて 6 つのタイプに分類されます。 [6]ほとんどのタイプは細胞質ですが、タイプ V の 1 つは核ラミンです。微小管とは異なり、細胞内の中間径の分布は、ミトコンドリアや小胞体の分布とはあまり相関しません。[7]
構造
中間径フィラメント（IF）を形成するタンパク質の構造は、クローン化されたcDNAから得られたヒト表皮ケラチンのアミノ酸配列をコンピュータで解析することによって初めて予測されました。[8] 2番目のケラチン配列の解析により、2種類のケラチンのアミノ酸配列の相同性は約30％しかありませんが、二次構造ドメインのパターンは類似していることが明らかになりました。[9]最初のモデルで示唆されているように、すべてのIFタンパク質は、3つのリンカー領域で区切られた4つのαヘリカルセグメント（1A、1B、2A、2Bと命名）で構成される中央のαヘリカルロッドドメインを持っているようです。[9] [10]
中間径フィラメントの中心的な構成要素は、2つのタンパク質が絡み合ったペアであり、コイルドコイル構造と呼ばれます。この名前は、各タンパク質の構造がらせん状であり、絡み合ったペアもらせん構造であるという事実を反映しています。ケラチンのペアの構造分析により、コイルドコイルを形成する2つのタンパク質が疎水性相互作用によって結合することが示されています。[11] [12]中心ドメインの荷電残基は、中心ドメインのペアの結合に大きな役割を果たしません。[11]
細胞質IFは非極性単位長フィラメント（ULF）に組み立てられる。同一のULFは横方向に互い違いに反平行な可溶性テトラマーに会合し、これが頭尾方向に会合してプロトフィラメントになり、これが横方向に対になってプロトフィブリルになり、そのうち4つが一緒に巻き付いて中間径になる。[13] 組み立てプロセスの一部には圧縮ステップが含まれ、この段階でULFは引き締まり、直径が小さくなる。この圧縮の理由はよくわかっておらず、IFの直径は6～12nmであることが日常的に観察されている。
IFタンパク質のN末端とC末端は非αヘリックス領域であり、IFファミリー間で長さと配列に大きなばらつきがある。N末端の「ヘッドドメイン」はDNAに結合する。[14] ビメンチンヘッドは核構造とクロマチン分布を変化させることができ、 HIV-1 プロテアーゼによるヘッドの解放はHIV-1関連の細胞病理形成と発癌において重要な役割を果たす可能性がある。[15] ヘッド領域のリン酸化はフィラメントの安定性に影響を与える可能性がある。 [16]ヘッドは同じタンパク質のロッドドメインと相互作用することが示されている。[17]
C末端の「テールドメイン」は、異なるIFタンパク質間で極端な長さのばらつきが見られます。[18]
テトラマーの反平行配向は、プラス端とマイナス端を持つ微小管やマイクロフィラメントとは異なり、IF には極性がなく、細胞運動や細胞内輸送の基礎として機能できないことを意味します。
また、アクチンやチューブリンとは異なり、中間径フィラメントにはヌクレオシド三リン酸の結合部位が含まれていません。
細胞質IFは微小管やアクチン繊維のようにトレッドミル運動をせず、動的である。[19]
生体力学的特性
IF は変形しやすいタンパク質で、初期の長さの数倍に引き伸ばすことができます。[20]この大きな変形を促進する鍵は、階層構造にあります。階層構造は、さまざまなレベルのひずみで変形メカニズムのカスケード活性化を促進します。[12]最初は、単位長さのフィラメントの結合したアルファヘリックスは、ひずみが加わるとほどけ、次にひずみが増加するとベータシートに遷移し、最後にひずみが増加するとベータシート間の水素結合がずれ、ULF モノマーが互いに滑ります。[12]
種類
さまざまな中間径フィラメントタンパク質をコードするヒト遺伝子は約 70 種類あります。ただし、さまざまな種類の中間径フィラメントは、基本的な特徴を共有しています。一般に、中間径フィラメントはすべて、完全に組み立てられたときの直径が 9～11 nm のポリマーです。
動物IFは、アミノ酸配列とタンパク質構造の類似性に基づいて6つのタイプに分類されます。[6]
タイプIとII – 酸性ケラチンと塩基性ケラチン
これらのタンパク質は IF の中で最も多様であり、タイプ I (酸性)とタイプ II (塩基性)の IF タンパク質を構成します。多数のアイソフォームは 2 つのグループに分けられます。
グループに関係なく、ケラチンは酸性か塩基性のいずれかです。酸性ケラチンと塩基性ケラチンは互いに結合して酸性-塩基性ヘテロ二量体を形成し、これらのヘテロ二量体が結合してケラチンフィラメントを形成します。[6]
サイトケラチンフィラメントは互いに横方向に会合して、半径約50nmの太い束を形成します。このような束の最適な半径は、長距離の静電反発力と短距離の疎水性引力の相互作用によって決まります。[21]その後、これらの束は接合部を介して交差し、上皮細胞の細胞質に広がる動的ネットワークを形成します。
タイプIII
タイプ III 中間径フィラメントタンパク質として分類されるタンパク質は 4 つあり、ホモポリマーまたはヘテロポリマータンパク質を形成する可能性があります。
- デスミンIFは筋細胞の筋節の構造成分であり、デスモソームなどのさまざまな細胞小器官を細胞骨格に接続します。 [22]
- グリア線維性酸性タンパク質(GFAP) は、アストロサイトやその他のグリア細胞に存在します。
- 末梢神経細胞に存在するペリフェリン。
- ビメンチンはIFタンパク質の中で最も広く分布しており、線維芽細胞、白血球、血管内皮細胞に存在しています。ビメンチンは細胞膜を支え、細胞質内の一定の場所にいくつかの細胞小器官を保持し、膜受容体のシグナルを核に伝達します。 [6]
- シンコイリンは非定型III型IFタンパク質である。 [23]
タイプIV
- アルファインターネキシン
- ニューロフィラメント– 脊椎動物のニューロンの軸索に沿って高濃度で見られる中間径フィラメントのタイプ IV ファミリー。
- シネミン
- シンコイリン
タイプ V – 核ラミン
ラミンは細胞核内で構造的機能を持つ繊維状タンパク質です。
後生動物の細胞には、長さと等電点が異なる A 型ラミンと B 型ラミンがあります。ヒトの細胞には、3 つの異なって制御された遺伝子があります。B 型ラミンはすべての細胞に存在します。B 型ラミンであるラミン B1とB2は、それぞれ 5q23 と 19q13 の LMNB1 遺伝子と LMNB2 遺伝子から発現します。A 型ラミンは、胚葉形成後にのみ発現します。ラミン A と C は最も一般的な A 型ラミンであり、1q21 にある LMNA 遺伝子のスプライス バリアントです。
これらのタンパク質は、核区画の 2 つの領域、すなわち核膜の内面の下にあるタンパク質構造層である核ラミナと、核質ベール内の核質全体に局在します。
ラミンを脊椎動物の細胞骨格 IF と比較すると、ラミンにはコイル 1b 内に 42 個の余分な残基 (6 つのヘプタド) があることがわかります。C 末端テール ドメインには、核局在化シグナル (NLS)、Ig フォールドのようなドメイン、およびほとんどの場合、イソプレニル化およびカルボキシメチル化されたカルボキシ末端 CaaX ボックスが含まれます (ラミン C には CAAX ボックスがありません)。ラミン A はさらに処理されて、最後の 15 個のアミノ酸とファルネシル化されたシステインが除去されます。
有糸分裂の間、ラミンはMPFによってリン酸化され、ラミナと核膜の分解が促進される。[6]
タイプVI
脊椎動物のみ。タイプI-IVに関連。まだタイプが割り当てられていない他の新しく発見されたIFタンパク質を含めるために使用されます。[25]
関数
細胞接着
細胞膜では、一部のケラチンまたはデスミンがアダプタータンパク質を介してデスモソーム（細胞間接着）およびヘミデスモソーム（細胞マトリックス接着）と相互作用します。
関連タンパク質
フィラグリンは表皮細胞のケラチン繊維に結合します。プレクチンはビメンチンを他のビメンチン繊維、マイクロフィラメント、微小管、ミオシンIIに結合します。キネシンは研究されており、モータータンパク質を介してビメンチンをチューブリンに結合させると考えられています。
上皮細胞のケラチンフィラメントは、プラコグロビン、デスモプラキン、デスモグレイン、デスモコリンを介してデスモソーム（細胞骨格を連結するデスモソーム）に結合します。デスミンフィラメントは心筋細胞で同様の方法で結合します。
IF遺伝子の変異により生じる疾患
- 拡張型心筋症（DCM）、DES遺伝子の変異[26]
- 不整脈性心筋症（ACM）、 DES遺伝子の変異[27] [28] [29] [30]
- 拘束性心筋症（RCM）、DES遺伝子の変異[31]
- 非緻密性心筋症、DES遺伝子の変異[32] [33]
- 心筋症と骨格筋ミオパチーの合併症（DES）[34]
- 単純表皮水疱症;ケラチン5またはケラチン14の変異
- ラミノパシーは、核ラミンの変異によって引き起こされる疾患群であり、ハッチンソン・ギルフォード早老症、さまざまな脂肪異栄養症、心筋症などが含まれます。
他の生物では
IFタンパク質は、核ラミンの形で動物に広く見られる。ヒドラには、ラミンから派生した「ネマトシリン」がさらに存在する。細胞質IF（タイプI-IV）は左右相称動物にのみ見られる。これらも、 「タイプV」核ラミンを含む遺伝子重複イベントから生じた。さらに、他のいくつかの多様な真核生物にもラミンがあり、このタンパク質の起源が古くからあることを示唆している。[25]
「中間径フィラメントタンパク質」の具体的な定義は実際には存在しなかった。つまり、サイズや形状に基づく定義は単系統群をカバーしないということである。ネットワークを形成するビーズ状ラミン（タイプVI）のような珍しいタンパク質を含め、現在の分類は核ラミンとその多くの子孫を含む系統群へと移行しつつある。この系統群は配列の類似性とエクソン構造を特徴とする。したがって、クレセンチン、アルベオリン、テトリン、エピプラスミンのような機能的に類似したタンパク質は、単に「IFに類似」しているだけである。これらは収斂進化によって生じた可能性が高い。[25]
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さらに読む
- Herrmann H、Harris JR編 (1998)。中間径フィラメント。Springer。ISBN 978-0-306-45854-5。
- Omary MB、Coulombe PA 編 (2004)。中間径フィラメント細胞骨格。Gulf Professional Publishing。ISBN 978-0-12-564173-9。
- Paramio JM編 ( 2006 )。中間径フィラメント。Springer。ISBN 978-0-387-33780-7。
外部リンク
ウィキメディア・コモンズには、中間径フィラメントタンパク質、コイルドコイル領域に関連するメディアがあります。
- 米国国立医学図書館の医学件名標目(MeSH)における中間径フィラメントタンパク質