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| エイリアス | HSPA8、HEL-33、HEL-S-72p、HSC54、HSC70、HSC71、HSP71、HSP73、HSPA10、LAP-1、LAP1、NIP71、熱ショックタンパク質ファミリーA（Hsp70）メンバー8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：600816; MGI : 105384;ホモロジーン: 68524;ジーンカード：HSPA8; OMA :HSPA8 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ヒートショック 70 kDa タンパク質 8 は、ヒートショックコグネイト 71 kDa タンパク質、Hsc70、Hsp73とも呼ばれ、ヒトでは11 番染色体のHSPA8遺伝子によってコードされるヒートショックタンパク質です。[5]ヒートショックタンパク質 70 ファミリーのメンバーでありシャペロンタンパク質として、新しく翻訳されたタンパク質や誤って折りたたまれたタンパク質の適切な折り畳みを促進し、変異タンパク質を安定化または分解します。[5] [6]その機能は、シグナル伝達、アポトーシス、オートファジー、タンパク質恒常性、細胞の成長と分化などの生物学的プロセスに寄与します。[6] [7] [8]多数の癌、神経変性疾患、細胞老化、老化と関連しています。[6] [7]
構造
この遺伝子は、熱ショックタンパク質70（Hsp70）ファミリーのメンバーである70kDaの熱ショックタンパク質をコードしています。[5] Hsp70タンパク質として、 C末端タンパク質基質結合ドメインとN末端 ATP結合ドメインを持っています。[9] [10] [11] 基質結合ドメインは、2層のβサンドイッチサブドメイン（SBDβ）とαヘリカルサブドメイン（SBDα）の2つのサブドメインで構成され、ループLα,βで接続されています。SBDβにはペプチド結合ポケットが含まれ、SBDαは基質結合溝を覆う蓋として機能します。ATP結合ドメインは、中央のATP / ADP結合ポケットによって2つのローブに分割された4つのサブドメインで構成されています。2つの末端ドメインは、アロステリック制御に重要なループLL,1と呼ばれる保存された領域によって一緒にリンクされています。 C末端の最末端にある構造化されていない領域は、コシャペロンのドッキング部位であると考えられている。[11]
関数
ヒートショックタンパク質70（Hsp70）ファミリーには、熱誘導性と恒常的に発現するメンバーの両方が含まれます。後者は、ヒートショックコグネイト（Hsc）タンパク質と呼ばれます。ヒートショック70 kDaタンパク質8はHsc70としても知られ、ヒートショックコグネイトサブグループに属します。このタンパク質は新生ポリペプチドに結合して、正しいタンパク質フォールディングを促進します。[5]非ネイティブタンパク質を適切にフォールディングするために、Hsp70シャペロンはATP制御方式でタンパク質の疎水性ペプチドセグメントと相互作用します。正確なメカニズムはまだ不明ですが、少なくとも2つの代替作用モードがあります。それは、動的分割と局所的展開です。動的分割では、Hsp70は、遊離基質の低濃度を維持するサイクルで基質に繰り返し結合および放出します。これにより、凝集を効果的に防ぎながら、遊離分子をネイティブ状態にフォールディングすることができます。局所的な展開では、結合と放出のサイクルが基質の局所的な展開を誘導し、それがネイティブな状態への折り畳みに対する運動学的障壁を克服するのに役立つ。最終的に、タンパク質折り畳みにおけるその役割は、シグナル伝達、アポトーシス、タンパク質恒常性、および細胞の成長と分化におけるその機能に寄与する。[6] [ 7] Hsc70は細胞質とリソソームに局在することが知られており、そこでシャペロン媒介オートファジーに参加し、膜を越えた基質タンパク質の展開とリソソーム腔への移行を助ける。 [ 12] [13]この経路を通じて、Hsc70は正常な条件下でプロアポトーシスBBC3/PUMAの分解にも寄与し、細胞保護作用をもたらす。[13]
Hsc70はさらに、細胞周期の移行と発癌の正の調節因子としても機能します。例えば、Hsc70は、G1期からS期への細胞周期の移行において重要な役割を果たすサイクリンD1の核内蓄積を制御します。[14] [15]
Hsc70 のもう一つの機能は、細胞内を膜成分が輸送される際にクラトリン被覆小胞を分解するATPaseとして働くことです。 [5] [16]クラトリンを被覆小胞から除去するために、オーキシリンと連携して働きます。ニューロンでは、シナプトジャニンも小胞の脱被覆に関与する重要なタンパク質です。[5] Hsc70 はシャペロンを介したオートファジーの重要な構成要素であり、このリソソーム経路によって分解されるタンパク質に選択性を付与します。[5] [16]
Hsc70 と Hsp70 の比較
ヒトHsc70はヒトHsp70と85%の同一性を持っています（SDSCワークベンチ、blosom26デフォルト分析）。科学界は長い間、Hsp70とHsc70は同様の細胞内役割を持っていると想定してきましたが、この想定は不完全であることが判明しました。Hsc70は通常の条件下でもシャペロン機能を果たしますが、標準的な熱ショックタンパク質とは異なり、Hsc70は恒常的に発現し、タンパク質のユビキチン化や分解などの通常の細胞プロセスに関連する機能を果たします。[16] [17]
臨床的意義
Hsp70 メンバータンパク質は、重要なアポトーシス構成要素です。通常の発生過程、または細胞損傷 (心臓発作や脳卒中中の虚血再灌流障害など)、あるいは癌の発生過程や過程において、アポトーシス細胞は、細胞収縮、細胞膜ブレブ形成、核凝縮、DNAおよび核の断片化などの構造変化を起こします。その後、アポトーシス小体への断片化が起こり、食細胞によって速やかに除去されるため、炎症反応が防止されます。[18]これは、特徴的な形態学的、生化学的、分子的変化によって定義される細胞死のモードです。最初は「収縮壊死」として説明されていましたが、その後、組織動態における有糸分裂と反対の役割を強調するために、この用語はアポトーシスに置き換えられました。アポトーシスの後期には、細胞全体が断片化され、核および/または細胞質要素を含む、細胞膜で囲まれた多数のアポトーシス小体が形成されます。壊死の超微細構造の外観は大きく異なり、主な特徴はミトコンドリアの膨張、細胞膜の破壊、および細胞の崩壊です。アポトーシスは多くの生理学的および病理学的プロセスで発生します。プログラムされた細胞死として胚の発達中に重要な役割を果たし、さまざまな正常な退縮プロセスを伴い、「不要な」細胞を除去するメカニズムとして機能します。
Hsp72を含むHsp70メンバータンパク質は、カスパーゼ依存性経路に作用してアポトーシスを阻害し、腫瘍壊死因子α（TNFα）、スタウロスポリン、ドキソルビシンなどのアポトーシス誘導剤に対抗します。この役割により、腫瘍形成、神経変性、老化などの多くの病理学的プロセスに関与します。特に、HSP72の過剰発現は、肝細胞癌、胃癌、大腸癌、乳癌、肺癌などの一部の癌の発生に関連付けられており、これらの癌の予後マーカーとして使用されています。[7]腫瘍細胞内のHsp70レベルの上昇は、癌胎児性タンパク質および産物を複合化して安定化させ、それらを細胞内部位に輸送して腫瘍細胞の増殖を促進することにより、悪性度および治療に対する抵抗性を高める可能性があります。[19] [7]その結果、Hsp70に対する腫瘍ワクチン戦略は動物モデルで大きな成功を収め、臨床試験に進みました。 [ 7] 1つの治療法であるHsp72/AFP組み換えワクチンは、マウス実験でAFP発現腫瘍に対する強力な保護免疫を誘発しました。したがって、このワクチンは肝細胞癌の治療に有望です。[7]あるいは、Hsp70の過剰発現は、心筋の虚血再灌流による損傷、アルツハイマー病、パーキンソン病、ハンチントン病、脊髄小脳失調症などの神経変性疾患による損傷、および熱ショックチャレンジを受けた百歳以上の高齢者で観察される老化と細胞老化を軽減することができます。[19] [20]特に、Hsc70は前述の疾患だけでなく、統合失調症などの他の神経精神疾患でも保護的な役割を果たしています。[21]その保護的役割は、タンパク質恒常性の保護手段として機能し、老化した脳やアルツハイマー病、パーキンソン病、ハンチントン病患者の脳で抑制されている、より広範なシャペローム相互作用核サブネットワーク内の他のHSP70タンパク質とともにHSPA8を特定した研究でさらに強調されました。[22]
インタラクション
Hsc70は、40kDaの熱ショックタンパク質（Hsp40）、90kDaの熱ショックタンパク質（Hsp90）、hsc70相互作用タンパク質（HIP）、hsc70-hsp90組織化タンパク質（HOP ）、およびBcl2関連アタノゲン1タンパク質（ BAG1 ）と相互作用してシャペロン複合体を形成する。[12]
HSPA8 は以下とも相互作用することが示されています。
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外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)における Hsc70+ タンパク質
- PDBe-KBは、ヒト熱ショック関連71kDaタンパク質のPDBで利用可能なすべての構造情報の概要を提供します。