Loading article…
| DnaJドメイン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 1hdj に基づくPDBレンダリング。 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | 遺伝子 | ||||||||
| パム | PF00226 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00553 | ||||||||
| SCOP2 | 1xbl / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| 医療機器 | cd06257 | ||||||||
| メンブラノーム | 177 | ||||||||
| |||||||||
| DnaJ 中央ドメイン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | 翻訳: | ||||||||
| パム | PF00684 | ||||||||
| ファム一族 | CL0518 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00553 | ||||||||
| SCOP2 | 1exk / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| DnaJ C末端ドメイン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 hsp40 ydj1の結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | 翻訳者 | ||||||||
| パム | PF01556 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00553 | ||||||||
| SCOP2 | 1exk / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
分子生物学では、シャペロンDnaJはHsp40（熱ショックタンパク質40kDa）としても知られ、分子シャペロンタンパク質です。細菌からヒトまで、さまざまな生物で発現しています。[1] [2]
関数
分子シャペロンは、合成中および細胞ストレス時にタンパク質を不可逆的な凝集から保護する機能を持つ多様なタンパク質ファミリーです。細菌の分子シャペロンDnaKは、N末端ATP加水分解ドメインによるATP結合、加水分解、ADP放出のサイクルと、 C末端基質結合ドメインによる折り畳まれていないタンパク質の隔離と放出のサイクルを結合する酵素です。二量体GrpEはDnaKの共シャペロンであり、ヌクレオチド交換因子として機能し、ADP放出速度を5000倍に刺激します。[3] DnaK自体は弱いATPaseであり、 DnaKによるATP加水分解は、別の共シャペロンであるDnaJとの相互作用によって刺激されます。したがって、コシャペロン DnaJ と GrpE は、DnaK 分子シャペロン サイクルの 通常のハウスキーピング機能とストレス関連機能に必要な方法で、DnaK のヌクレオチド結合状態と基質結合状態を厳密に制御することができます。
このタンパク質ファミリーには、Jドメインとして知られる70アミノ酸の コンセンサス配列が含まれています。DnaJのJドメインは、 Hsp70熱ショックタンパク質と相互作用します。[4] DnaJ熱ショックタンパク質は、 Hsp70熱ショックタンパク質のATPase活性を制御する役割を果たします。 [5] [6]
DnaJは、Jドメインを介してDnaKのATPase活性を刺激するほか、折り畳まれていないポリペプチド鎖と会合して凝集を防ぎます。[7]したがって、DnaKとDnaJは1つの同じポリペプチド鎖に結合して三元複合体を形成します。三元複合体の形成により、DnaJのJドメインとDnaKのATPaseドメインのシス相互作用が発生する可能性があります。折り畳まれていないポリペプチドは、最初にATPリガンド結合したDnaKまたはDnaJのいずれかと会合することにより、シャペロンサイクルに入ることができます。DnaKはペプチド基質のバックボーンと側鎖の両方と相互作用するため、結合極性を示し、Lペプチドセグメントのみを結合できます。対照的に、DnaJはLペプチドとDペプチドの両方に結合することが示されており、基質の側鎖とのみ相互作用すると考えられています。
ドメインアーキテクチャ
このファミリーのタンパク質は3つのドメインから構成されています。N末端ドメインはJドメインです（前述）。中央ドメインはシステインに富む領域で、モチーフCXXCXGXGの繰り返しが4回含まれています（Xは任意のアミノ酸）。孤立したシステインに富むドメインは、亜鉛依存的に折り畳まれます。2つの繰り返しのセットごとに1単位の亜鉛が結合します。このドメインは基質結合に関与していることが示唆されていますが、孤立したDNAJシステインに富むドメインとさまざまな疎水性ペプチドとの特異的相互作用の証拠は見つかっていません。このドメインにはジスルフィドイソメラーゼ活性があります。[8] C末端の機能はシャペロンと二量体化です。
DnaJドメインを含むタンパク質
- ホモ・サピエンス: DNAJA1 ; DNAJA2 ; DNAJA3 ; DNAJA4 (MST104); DNAJB1 ; DNAJB11 ; DNAJB13; DNAJB4 ; DNAJB5; DNAJB6 ; DNAJC17; DNAJC28
- サッカロミセス・セレビシエ: ZUO1
参考文献
- ^ Qiu XB、Shao YM、Miao S、Wang L (2006 年 11 月)。「Hsp70 シャペロンの重要なパートナーである DnaJ/Hsp40 ファミリーの多様性」。 細胞および分子 生命科学。63 (22): 2560–70。doi : 10.1007/s00018-006-6192-6。PMC 11136209。PMID 16952052。S2CID 21325339。
- ^ Caplan AJ、Cyr DM、Douglas MG (1993 年 6 月)。「Escherichia coli dnaJ の真核生物ホモログ: hsp70 ストレスタンパク質とともに機能する多様なタンパク質ファミリー」。Molecular Biology of the Cell . 4 (6): 555–63. doi :10.1091/mbc.4.6.555. PMC 300962 . PMID 8374166。
- ^ Douglas MG, Cyr DM, Langer T (1994). 「DnaJ様タンパク質：分子シャペロンとHsp70の特異的調節因子」. Trends Biochem. Sci . 19 (4): 176–181. doi :10.1016/0968-0004(94)90281-x. PMID 8016869.
- ^ Hennessy F、Nicoll WS、Zimmermann R、Cheetham ME、Blatch GL (2005 年 7 月)。「すべての J ドメインが同じように作られているわけではない: Hsp40-Hsp70 相互作用の特異性への影響」。タンパク質 科学。14 ( 7 ) : 1697–709。doi :10.1110/ps.051406805。PMC 2253343。PMID 15987899。
- ^ Fan CY、Lee S、Cyr DM (2003) 。 「Hsp40によるHsp70機能の調節メカニズム」。Cell Stress & Chaperones。8 (4): 309–16。PMC 514902。PMID 15115283。
- ^ Ohtsuka K, Hata M (2000). 「哺乳類Hsp70とHsp40の分子シャペロン機能 - レビュー」International Journal of Hyperthermia . 16 (3): 231–45. doi : 10.1080/026567300285259 . PMID 10830586. S2CID 22622220.
- ^ Christen P, Han W (2004). 「キメラ DnaK/DnaJ 結合ペプチドとの三元複合体における DnaK に対する DnaJ のシス効果」. FEBS Lett . 563 (1): 146–150. doi :10.1016/S0014-5793(04)00290-X. PMID 15063739. S2CID 11050399.
- ^ Martinez-Yamout, M.; Legge, GB; Zhang, O.; Wright, PE; Dyson, HJ (2000). 「大腸菌シャペロンタンパク質 DnaJ☆☆☆ のシステインリッチドメインの溶液構造」. Journal of Molecular Biology . 300 (4): 805–818. doi :10.1006/jmbi.2000.3923. PMID 10891270.