| DP4 について | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | DPP4、ADABP、ADCP2、CD26、DPPIV、TP103、ジペプチジルペプチダーゼ4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム:102720; MGI : 94919;ホモロジーン: 3279;ジーンカード:DPP4; OMA :DPP4 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ジペプチジルペプチダーゼ4(DPP4またはDPPIV )は、アデノシンデアミナーゼ複合タンパク質2またはCD26(分化クラスター26)としても知られ、ヒトではDPP4遺伝子によってコードされるタンパク質です。[5] DPP4は、 FAP、DPP8、およびDPP9に関連しています。この酵素は1966年にHopsu-HavuとGlennerによって発見され、[6]化学に関するさまざまな研究の結果、ジペプチジルペプチダーゼIV [DP IV]と名付けられました。
関数
DPP4遺伝子によってコードされるタンパク質は、ほとんどの細胞タイプの表面に発現する酵素であり、免疫調節、シグナル伝達、およびアポトーシスに関連しています。これはII型膜貫通糖タンパク質ですが、細胞内および膜貫通部分を欠いた可溶性形態が血漿やさまざまな体液に存在します。DPP-4は、ポリペプチドのN末端からX-プロリンまたはX-アラニンジペプチドを切断するセリンエキソペプチダーゼです。環状アミノ酸プロリンを含むペプチド 結合は、ほとんどのプロテアーゼによって切断できず、N末端のX-プロリンはさまざまなバイオペプチドを「保護」します。[7]したがって、細胞外のプロリン特異的プロテアーゼは、これらのバイオペプチドの調節において重要な役割を果たします。
DPP-4は、成長因子、ケモカイン、神経ペプチド、血管作動性ペプチドなど、幅広い基質を切断することが知られています。 [8] [9]切断された基質はほとんどの場合、生物学的活性を失いますが、ケモカインRANTESと神経ペプチドYの場合、DPP-4を介した切断により、受容体サブタイプの結合が変化します。[8]
DPP4はグルコース代謝において重要な役割を果たしている。GLP -1などのインクレチンの分解に関与している。[10]さらに、一部の腫瘍の発生を抑制する働きもあるようだ。[11] [12] [13] [14]
DPP-4 は、アデノシンデアミナーゼという酵素にも特異的かつ高い親和性で結合します。この相互作用の重要性はまだ明らかにされていません。
動物実験
動物実験では、肝臓や腎臓など様々な臓器の線維症の発症にその病因的役割が示唆されている。 [15] [16]
臨床的意義
CD26/DPPIVは腫瘍生物学において重要な役割を果たしており、様々な癌のマーカーとして有用であり、細胞表面または血清中のCD26/DPPIVのレベルは、一部の腫瘍では増加し、他の腫瘍では減少する。[17]
ジペプチジルペプチダーゼ4阻害剤と呼ばれる経口血糖降下剤の一種は、この酵素の働きを阻害することで、体内でのインクレチン効果を延長させます。[18]
中東呼吸器症候群コロナウイルスはDPP4に結合することが分かっている。DPP4は気道(肺など)や腎臓の細胞表面に存在している。科学者はこれを有利に利用して、ウイルスの細胞への侵入を阻止できるかもしれない。[19]
DPP4 [20]またはその結核菌相同体MtDPP [21]は、ケモカインCXCモチーフケモカインリガンド10(CXCL10 )の切断を介して結核の発症に関与している可能性がある。
参照
参考文献
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さらに読む
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外部リンク
- ペプチダーゼとその阻害剤に関する MEROPS オンライン データベース: S09.003
- 米国国立医学図書館の医学件名標目(MeSH)にあるジペプチジルペプチダーゼ + IV
- バンティングとUTのベスト糖尿病センター dpp4
