チオレドキシンフォールド

チオレドキシン
チオレドキシンフォールドクラスの標準的な例であるヒトチオレドキシン分子 1 つ (PDB ID 1ERT)。
識別子
シンボル	チオレドキシン、Trx
パム	PF00085
ファム一族	CL0172
エコド	2485.1.1
インタープロ	著作権
プロサイト	PDOC00172
SCOP2	3trx / スコープ / SUPFAM
医療機器	cd01659
メンブラノーム	337
利用可能なタンパク質構造: パム   構造 / ECOD   電子データ RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBサム 構造の概要

チオレドキシンフォールドは、ジスルフィド結合の形成と異性化を触媒する酵素に共通するタンパク質 フォールドです。このフォールドは、標準的な例であるチオレドキシンにちなんで名付けられ、原核生物と真核生物の両方のタンパク質に見られます。これは、酸化還元酵素活性を持つアルファ/ベータタンパク質フォールドの例です。フォールドの空間トポロジーは、3 つのアルファヘリックスの間に挟まれた4 本のストランドの逆平行ベータシートで構成されています。ストランドトポロジーは 2134 で、残りの 3 つは逆平行です。

チオレドキシンタンパク質は、フォールドの多くの領域で配列が多様であるにもかかわらず、 2 つの反応性システイン残基を持つ共通の活性部位配列、Cys-XY-Cys を共有しています。ここで、X と Y は多くの場合疎水性アミノ酸ですが、必ずしもそうとは限りません。タンパク質の還元型にはシステイン残基に 2 つの遊離チオール基が含まれますが、酸化型にはそれらの間にジスルフィド結合が含まれます。

チオレドキシンフォールドを含むタンパク質は、その反応性や遊離チオールのpKaが大きく異なります。これは、活性化チオレートを安定化させるタンパク質全体の構造の能力に由来します。チオレドキシンフォールドを含むタンパク質の構造はほぼ一貫していますが、pKa は構造の小さな変化、特に最初のシステイン付近のタンパク質骨格原子の配置に非常に敏感です。

このドメインを含むヒトタンパク質には以下のものがあります。

• DNAJC10
• ERP70
• GLRX3
• P4HB ; PDIA2 ; PDIA3 ; PDIA4; PDIA5; PDIA6 (P5); PDILT
• QSOX1 ; QSOX2
• STR8 8 番
• TXN ; TXN2 ; TXNDC1 ; TXNDC10 ; TXNDC11; TXNDC13 ; TXNDC14; TXNDC15; TXNDC16; TXNDC2 ; TXNDC3 ; TXNDC4 ; TXNDC5 ; TXNDC6; TXNDC8; TXNL1 ; TXNL3

• Creighton TE (2000)。「タンパク質の折り畳みとジスルフィド結合の形成」。Pain RH (編) 著『タンパク質の折り畳みのメカニズム』 (第 2 版)。オックスフォード大学出版局。

• SCOPチオレドキシンスーパーファミリー
• CATHグルタレドキシントポロジー