Loading article…
| RAD52 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | RAD52、RAD52ホモログ、DNA修復タンパク質 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：600392; MGI : 101949;ホモロジーン：31118;ジーンカード：RAD52; OMA :RAD52 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
RAD52ホモログ（S. cerevisiae）はRAD52としても知られ、ヒトではRAD52遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] [6]
関数
この遺伝子によってコードされるタンパク質は、DNA二本鎖切断の修復と相同組換えに重要なタンパク質であるサッカロミセス・セレビシエのRad52と類似性がある。この遺伝子産物は一本鎖DNA末端に結合し、相補DNA鎖のアニーリングに必要なDNA-DNA相互作用を媒介することが示された。また、DNA組換えタンパク質RAD51と相互作用することがわかり、RAD51関連のDNA組換えと修復における役割が示唆された。[6]
DNA組み換え修復における役割
RAD52は、酵母サッカロミセス・セレビシエとマウスおよびヒトの哺乳類細胞の両方において、相同組換え修復（HRR）におけるRAD51の機能を媒介する。しかし、RAD52タンパク質は、酵母とヒトのHRRにおいて明確に異なる機能を有する。S . cerevisiaeでは、Rad52タンパク質は単独で作用し、組換えのシナプス前段階で、複製タンパク質Aでプレコートされた一本鎖DNAへのRad51タンパク質のローディングを促進する。[7] [8]
しかし、マウスとヒトでは、BRCA2は主にssDNA上でのRAD51の整然とした組み立てを仲介し、相同対合と鎖侵入に活性な形態である。[9] BRCA2はまた、dsDNAからRAD51をリダイレクトし、ssDNAからの解離を防ぐ。[9] さらに、RAD51の4つのパラログ、RAD51B（RAD51L1）、RAD51C（RAD51L2）、RAD51D（RAD51L3）、XRCC2は、BCDX2複合体と呼ばれる複合体を形成する。この複合体は、損傷部位でのRAD51のリクルートメントまたは安定化に関与する。[10] BCDX2複合体は、 RAD51核タンパク質フィラメント の組み立てまたは安定化を促進することによって作用すると思われる。しかし、BRCA2変異が存在する場合、ヒトRAD52はssDNA上でRAD51の組み立てを媒介し、相同組換えDNA修復においてBRCA2の代わりに機能することができるが[11]、BRCA2よりも効率は低い。
さらに、ヒトRAD52はERCC1と組み合わせることで、一本鎖アニーリングというエラーを起こしやすい相同DNA修復経路を促進します。[12]エラーを起こしやすいとはいえ、この修復経路は、他の方法では修復できないDNA損傷を持つ細胞の生存に必要である可能性があります。
ヒトRAD52は、細胞周期のG0/G1期に活発な転写部位で生じたDNA二重鎖切断の修復にも重要な役割を果たしている。これらの二重鎖切断の修復には、RAD52に依存するRNAテンプレートベースの組み換えメカニズムが利用されていると思われる。[13]コケイン症候群Bタンパク質（CSB）（ ERCC6によってコードされる）は、活発な転写部位の二重鎖切断部に局在し、続いてRAD51、RAD51C 、RAD52が、新たに合成されたRNAをテンプレートとして相同組み換え修復を行う。[13]
マイクロRNAとがんリスク
メッセンジャーRNA （mRNA）の3' - UTR（3プライム非翻訳領域）には、転写後RNAサイレンシングを引き起こす可能性のある調節配列が含まれていることがよくあります。このような3'-UTRには、マイクロRNA（miRNA）の結合部位が含まれていることがよくあります。miRNAは、3'-UTR内の特定の部位に結合することで、翻訳を阻害するか、転写産物の直接的な分解を引き起こして、さまざまなmRNAの遺伝子発現を低下させることができます。
マイクロRNA （miRNA）は、ヒトゲノムのタンパク質コード遺伝子の60％以上の発現を制御しているようです。 [14] マイクロRNAの1つであるmiR-210は、RAD52を抑制します。[15] Devlinらが指摘したように、miR-210はほとんどの固形腫瘍でアップレギュレーションされており、臨床結果に悪影響を及ぼします。[16]
RAD52の3'-UTRには、マイクロRNA let-7の結合部位もあります。let -7の結合部位に一塩基多型（SNP）（rs7963551）があり、let-7の結合が減少する女性は、RAD52の発現が増加している可能性が高い（肝臓のこのSNPで示されているように[17] ）。RAD52の3'UTRにこのSNPを持つ女性は、オッズ比0.84、95%信頼区間0.75-0.95で乳がんリスクが低下しました。 [18]
漢民族集団では、RAD52のlet-7結合部位の3'-UTRにある上記と同じSNP（rs7963551）が神経膠腫のリスクを低下させた。RAD52 rs7963551遺伝子型に関連する神経膠腫のリスクは、41歳以上の人ではオッズ比（SNPを持たない人と比較）が0.44、41歳以下の人ではオッズ比が0.58であった。[19]
Liら[17]は、中国人集団において、RAD52 rs7963551 CC遺伝子型（上記と同じSNP）を持つ人の肝細胞癌リスクはAA遺伝子型の人に比べて有意に低下していることを発見した。また、44個の正常なヒト肝臓組織サンプルにおいて、rs7963551 SNPの存在はRAD52 mRNA発現の有意な増加と関連していることも発見した。
したがって、RAD52 の発現が増加すると、さまざまな癌に対して防御効果があります。
RAD52 の microRNA 結合部位の変化と癌感受性への影響に関する別の研究は、Naccarati らによって行われました。[20] 彼らは、頻繁に変化し、大腸癌リスクに影響を与える 2 つの RAD52 microRNA 結合部位を発見しました。rs1051669 のホモ接合またはヘテロ接合 SNP を持つ人は、大腸癌のリスクが上昇しました (ホモ接合の場合 OR 1.78、95% CI 1.13–2.80、p = 0.01、ヘテロ接合の場合 OR 1.72、95% CI 1.10–2.692、p = 0.02)。他の RAD52 SNP (rs11571475) のヘテロ接合キャリアは、大腸癌のリスクが低下しました (OR 0.76、95% CI 0.58–1.00、p = 0.05)。調査した相同組み換え修復経路の 21 個の遺伝子と非相同末端結合経路の 7 個の遺伝子のうち、評価できるほど十分に高い頻度で発生し、大腸がんのリスクに影響を与えるマイクロ RNA 結合領域で見つかった SNP は、 RAD52 の 2 個とMRE11Aの 1 個のみでした。
DNA損傷は癌の主な根本原因であると考えられており[21]、DNA修復の欠陥は多くの形態の癌の根底にあるようです。[22] DNA修復が不十分な場合、DNA損傷が蓄積する傾向があります。このような過剰なDNA損傷は、エラーを起こしやすいトランスレジョン合成により、DNA複製中に突然変異エラーを増加させる可能性があります。過剰なDNA損傷は、 DNA修復中のエラーによるエピジェネティックな変化も増加させる可能性があります。 [23] [24]このような突然変異とエピジェネティックな変化は癌を引き起こす可能性があります。マイクロRNA結合変化によるマイクロRNA誘発性のRAD52媒介DNA修復の頻繁な増加または欠損は、乳癌、脳癌、肝臓癌、または結腸癌の予防または進行に寄与する可能性が高い。
インタラクション
RAD52はRAD51と相互作用することが示されています。[25] Rad52はRPAタンパク質を妨害することでssDNAへのRad51のロードを容易にします。
遺伝子内補完
遺伝子によってコードされるポリペプチドの複数のコピーが凝集体を形成する場合、このタンパク質構造は多量体と呼ばれます。特定の遺伝子の2つの異なる変異対立 遺伝子によって生成されたポリペプチドから多量体が形成される場合、混合された多量体は、各変異体単独で形成される非混合多量体よりも高い機能活性を示す可能性があります。このような場合、この現象は遺伝子内補完と呼ばれます。C末端切断タンパク質を発現するサッカロミセス・セレビシエ RAD52変異対立遺伝子は、他のRAD52変異ミスセンス対立遺伝子を補完することがわかりました。[26] この遺伝子内補完の発見は、RAD52タンパク質が構成モノマー間の協調的相互作用を可能にする多量体構造を持っていることを示唆しています。
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000002016 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000030166 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Shen Z, Denison K, Lobb R, Gatewood JM, Chen DJ (1995年1月). 「酵母RAD52遺伝子のヒトおよびマウス相同遺伝子：cDNAクローニング、配列分析、ヒト染色体12p12.2-p13への割り当て、およびマウス組織におけるmRNA発現」. Genomics . 25 (1): 199– 206. doi :10.1016/0888-7543(95)80126-7. PMID 7774919 – Zenodo経由.
- ^ ab EntrezGene 5893別名RAD52 ホモログ、DNA 修復タンパク質 [''Homo sapiens'' (ヒト)]
- ^ Shinohara A, Ogawa T (1998). 「酵母Rad51を介した組み換えのRad52による刺激」Nature . 391 (6665): 404– 7. Bibcode :1998Natur.391..404S. doi :10.1038/34943. PMID 9450759. S2CID 4304549.
- ^ New JH、Sugiyama T、Zaitseva E、Kowalczykowski SC ( 1998)。「Rad52タンパク質はRad51と複製タンパク質AによるDNA鎖交換を刺激する」。Nature。391 ( 6665 ) : 407– 10。Bibcode :1998Natur.391..407N。doi : 10.1038/34950。PMID 9450760。S2CID 4408959 。
- ^ ab Holloman WK (2011). 「相同組換えにおけるBRCA2のメカニズムの解明」Nat. Struct. Mol. Biol. 18 (7): 748– 54. doi :10.1038/nsmb.2096. PMC 3647347 . PMID 21731065.
- ^ Chun J、Buechelmaier ES、Powell SN (2013)。「Rad51パラログ複合体BCDX2およびCX3は、BRCA1-BRCA2依存性相同組換え経路の異なる段階で作用する」。Mol . Cell. Biol . 33 (2): 387– 95. doi :10.1128/MCB.00465-12. PMC 3554112. PMID 23149936 。
- ^ Feng Z、Scott SP、Bussen W、Sharma GG、Guo G、Pandita TK、Powell SN (2011)。「Rad52不活性化はBRCA2欠損による合成致死である」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 108 (2): 686– 91. doi : 10.1073/pnas.1010959107 . PMC 3021033 . PMID 21148102。
- ^ Stark JM、Pierce AJ、Oh J、Pastink A、Jasin M (2004)。「明確な変異原性の結果を伴う哺乳類相同修復の遺伝的ステップ」。Mol . Cell. Biol . 24 (21): 9305– 16. doi :10.1128/MCB.24.21.9305-9316.2004. PMC 522275. PMID 15485900 。
- ^ ab Wei L, Nakajima S, Böhm S, Bernstein KA, Shen Z, Tsang M, Levine AS, Lan L (2015). 「G0/G1期のDNA損傷はRNAテンプレートによるコケイン症候群B依存性相同組換えを引き起こす」Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 112 (27): E3495–504. Bibcode :2015PNAS..112E3495W. doi : 10.1073/pnas.1507105112 . PMC 4500203 . PMID 26100862.
- ^ Friedman RC、Farh KK、Burge CB、Bartel DP (2009)。「ほとんどの哺乳類mRNAはマイクロRNAの保存されたターゲットです」。Genome Res . 19 (1): 92– 105. doi :10.1101/gr.082701.108. PMC 2612969. PMID 18955434 。
- ^ Crosby ME、Kulshreshtha R、Ivan M、Glazer PM (2009)。「低酸素ストレスにおけるDNA修復遺伝子発現のマイクロRNA制御」。Cancer Res . 69 (3): 1221– 9. doi :10.1158/0008-5472.CAN-08-2516. PMC 2997438 . PMID 19141645。
- ^ Devlin C, Greco S, Martelli F, Ivan M (2011). 「miR-210: 低酸素症における沈黙のプレーヤー以上の存在」IUBMB Life . 63 (2): 94– 100. doi :10.1002/iub.427. PMC 4497508 . PMID 21360638.
- ^ ab Li Z, Guo Y, Zhou L, Ge Y, Wei L, Li L, Zhou C, Wei J, Yuan Q, Li J, Yang M (2015). 「miRNA結合部位に位置する機能的RAD52遺伝子変異とHBV関連肝細胞癌のリスクとの関連」Mol. Carcinog . 54 (9): 853– 8. doi : 10.1002/mc.22156 . PMID 24729511. S2CID 25174260.
- ^ Jiang Y, Qin Z, Hu Z, Guan X, Wang Y, He Y, Xue J, Liu X, Chen J, Dai J, Jin G, Ma H, Wang S, Shen H (2013). 「RAD52 の hsa-let-7 結合部位の遺伝的変異は乳がん感受性と関連している」. Carcinogenesis . 34 (3): 689– 93. doi : 10.1093/carcin/bgs373 . PMID 23188672.
- ^ Lu C, Chen YD, Han S, Wei J, Ge Y, Pan W, Jiang T, Qiu XG, Yang M (2014). 「miRNA結合部位に位置するRAD52遺伝子変異は漢民族の神経膠腫リスクと関連している」J. Neurooncol . 120 (1): 11– 7. doi :10.1007/s11060-014-1527-x. PMID 25012956. S2CID 1082923.
- ^ Naccarati A, Rosa F, Vymetalkova V, Barone E, Jiraskova K, Di Gaetano C, Novotny J, Levy M, Vodickova L, Gemignani F, Buchler T, Landi S, Vodicka P, Pardini B (2015). 「二本鎖切断修復と大腸がん：3' UTR内の遺伝子変異とがんリスクおよび臨床転帰の調節因子としてのマイクロRNA結合」Oncotarget . 7 (17): 23156– 69. doi :10.18632/oncotarget.6804. PMC 5029617 . PMID 26735576.
- ^ Kastan MB (2008). 「DNA損傷応答：ヒト疾患におけるメカニズムと役割：2007 GHA Clowes Memorial Award Lecture」Mol. Cancer Res . 6 (4): 517– 24. doi : 10.1158/1541-7786.MCR-08-0020 . PMID 18403632.
- ^ Harper JW、Elledge SJ (2007)。「DNA損傷応答：10年後」。Mol . Cell . 28 (5): 739–45 . doi : 10.1016/j.molcel.2007.11.015 . PMID 18082599。
- ^ O'Hagan HM、Mohammad HP、Baylin SB (2008)。「二本鎖切断は、外因性プロモーターCpGアイランドで遺伝子サイレンシングとSIRT1依存性DNAメチル化の開始を開始できる」。PLOS Genetics。4 ( 8 ) : e1000155。doi : 10.1371 / journal.pgen.1000155。PMC 2491723。PMID 18704159。
- ^ クオッツォ C、ポルチェリーニ A、アングリサーノ T、モラーノ A、リー B、ディ パルド A、メッシーナ S、イウリアーノ R、フスコ A、サンティージョ MR、ミュラー MT、キアリオッティ L、ゴッツマン ME、アヴェディメント EV (2007 年 7 月)。 「DNA損傷、相同性による修復、およびDNAメチル化」。PLOS ジェネティクス。3 (7): e110。土井：10.1371/journal.pgen.0030110。PMC 1913100。PMID 17616978。
- ^ Chen G, Yuan SS, Liu W, Xu Y, Trujillo K, Song B, Cong F, Goff SP, Wu Y, Arlinghaus R, Baltimore D, Gasser PJ, Park MS, Sung P, Lee EY (1999 年 4 月). 「放射線誘導による Rad51 および Rad52 組み換え複合体の組み立てには ATM と c-Abl が必要」(PDF) . The Journal of Biological Chemistry . 274 (18): 12748– 52. doi : 10.1074/jbc.274.18.12748 . PMID 10212258. S2CID 2587580.
- ^ Boundy-Mills KL、Livingston DM。C末端切断タンパク質を発現するSaccharomyces cerevisiae RAD52対立遺伝子：ミスセンス変異の活性と遺伝子内補完。遺伝学。1993;133(1):39-49。
さらに読む
- Muris DF、Bezzubova O、Buerstedde JM、Vreeken K、Balajee AS、Osgood CJ、Troelstra C、Hoeijmakers JH、Ostermann K、Schmidt H (1994 年 11 月)。「DNA 修復と組み換えに関与する酵母遺伝子 RAD52 と相同なヒトおよびマウス遺伝子のクローニング」。Mutation Research。315 ( 3 ): 295– 305。doi :10.1016/0921-8777 ( 94)90040-x。hdl : 1765 / 3072。PMID 7526206。
- Shen Z、Denison K、Lobb R、Gatewood JM、Chen DJ (1995 年 1 月)。「酵母 RAD52 遺伝子のヒトおよびマウス相同遺伝子: cDNA クローニング、配列分析、ヒト染色体 12p12.2-p13 への割り当て、およびマウス組織における mRNA 発現」。Genomics . 25 ( 1): 199– 206. doi :10.1016/0888-7543(95)80126-7. PMID 7774919。
- Park MS (1995年6 月)。 「ヒト RAD52 の発現は哺乳類細胞に電離放射線に対する耐性を与える」。The Journal of Biological Chemistry。270 ( 26): 15467–70。doi : 10.1074/ jbc.270.26.15467。PMID 7797537 。
- Shen Z、Pardington-Purtymun PE、Comeaux JC、Moyzis RK、Chen DJ (1996 年 9 月)。「UBL1、ヒト RAD51/RAD52 タンパク質と関連するヒトユビキチン様タンパク質」。Genomics . 36 ( 2): 271– 9. doi :10.1006/geno.1996.0462. PMID 8812453。
- Shen Z、Pardington - Purtymun PE、Comeaux JC 、Moyzis RK、Chen DJ (1996 年 10 月)。「酵母 2 ハイブリッド システムにおける UBE2I と RAD52、UBL1、p53、および RAD51 タンパク質との関連」。Genomics。37 ( 2 ) : 183–6。doi :10.1006/geno.1996.0540。PMID 8921390 。
- Chen G、Yuan SS、Liu W、Xu Y、Trujillo K、Song B、Cong F、Goff SP、Wu Y、Arlinghaus R、Baltimore D、Gasser PJ、Park MS、Sung P、Lee EY (1999 年 4 月)。「放射線誘導による Rad51 および Rad52 組み換え複合体の組み立てには ATM と c-Abl が必要」( PDF ) 。The Journal of Biological Chemistry。274 ( 18): 12748– 52。doi : 10.1074/jbc.274.18.12748。PMID 10212258。S2CID 2587580 。
- 鬼頭 K、和田 H、Yeh ET、神谷 T (1999 年 12 月)。 「ヒトRAD52の新規アイソフォームの同定」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 遺伝子の構造と発現。1489 ( 2–3 ): 303–14 .土井:10.1016/s0167-4781(99)00214-6。PMID 10673031。
- Stasiak AZ、Larquet E、Stasiak A、Müller S、Engel A、Van Dyck E、West SC、Egelman EH (2000 年 3 月)。「ヒト Rad52 タンパク質は 7 量体リングとして存在する」。Current Biology。10 ( 6 ) : 337– 40。Bibcode : 2000CBio ...10..337S。doi : 10.1016/S0960-9822(00) 00385-7。PMID 10744977。S2CID 16087838 。
- Parsons CA、 Baumann P、Van Dyck E 、 West SC (2000 年 8 月)。「ヒト RAD52 タンパク質による一本鎖 DNA 末端の正確な結合」。The EMBO Journal。19 ( 15): 4175–81。doi : 10.1093 /emboj/ 19.15.4175。PMC 306603。PMID 10921897。
- Mer G、Bochkarev A、Gupta R、Bochkareva E、Frappier L、Ingles CJ、Edwards AM、Chazin WJ (2000 年 10 月)。「複製因子 RPA による DNA 修復タンパク質 UNG2、XPA、および RAD52 の認識の構造的基礎」。Cell。103 ( 3 ) : 449– 56。doi : 10.1016 / S0092-8674 (00)00136-7。PMID 11081631。S2CID 16640087。
- Ranatunga W 、 Jackson D 、Flowers II RA、Borgstahl GE ( 2001 年 7 月)。「ヒト RAD52 タンパク質は極めて高い熱安定性を持つ」。生化学。40 (29): 8557– 62。CiteSeerX 10.1.1.566.9388。doi :10.1021/bi0155089。PMID 11456495 。
- Van Dyck E、Stasiak AZ、Stasiak A、West SC (2001 年 10 月)。「RAD52 を介した一本鎖アニーリングによって生成される組み換え中間体の可視化」。EMBOレポート。2 (10): 905–9。doi : 10.1093 / embo - reports /kve201。PMC 1084079。PMID 11571269。
- Kim PM、Allen C、Wagener BM、Shen Z、Nickoloff JA (2001 年11月)。「ヒト RAD51 および RAD52 の過剰発現は、哺乳類細胞における二本鎖切断誘発性相同組換えを減少させる」。 核酸研究。29 ( 21): 4352– 60。doi :10.1093/ nar /29.21.4352。PMC 60192。PMID 11691922。
- Yáñez RJ、 Porter AC (2002 年 2 月)。「ヒト細胞株における遺伝子ターゲティングと染色体外相同組換えに対する Rad52p 過剰発現の異なる影響」。核酸研究。30 ( 3 ): 740–8。doi :10.1093/ nar /30.3.740。PMC 100286。PMID 11809887。
- Jackson D、Dhar K、Wahl JK、Wold MS、Borgstahl GE (2002 年 8 月)。「ヒト複製タンパク質 A:Rad52 複合体の分析: RPA32、RPA70、Rad52 および DNA 間のクロストークの証拠」。Journal of Molecular Biology。321 ( 1): 133– 48。doi : 10.1016/S0022-2836(02)00541-7。PMID 12139939 。
- Kagawa W, Kurumizaka H, Ishitani R, Fukai S, Nureki O, Shibata T, Yokoyama S (2002年8月). 「ヒトRad52リコンビナーゼの相同対合ドメインの11量体形態における結晶構造」. Molecular Cell . 10 (2): 359– 71. doi : 10.1016/S1097-2765(02)00587-7 . PMID 12191481.
- Singleton MR、Wentzell LM、Liu Y、West SC、Wigley DB (2002 年 10 月)。「ヒト RAD52 タンパク質の一本鎖アニーリングドメインの構造」。米国科学アカデミー紀要。99 ( 21 ): 13492–7。Bibcode :2002PNAS ... 9913492S。doi : 10.1073 / pnas.212449899。PMC 129701。PMID 12370410。
- Liu J、 Meng X、Shen Z (2002 年 10 月)。「ヒト RAD52 タンパク質と転写因子の関連性」。生化学および生物物理学的研究通信。297 (5): 1191– 6。doi :10.1016/S0006-291X(02)02353-7。PMID 12372413 。
- Han J、Hankinson SE、De Vivo I、Colditz GA、Hunter DJ (2002 年 10 月)。「RAD52の終止コドン多型と乳がんリスクの間に関連性はない」。がん疫学、バイオマーカー、予防。11 (10 Pt 1): 1138– 9。PMID 12376524。
- 北尾浩、袁 ZM (2002 年 12 月)。「c-Abl を介したリン酸化による電離放射線誘導 Rad52 核フォーカス形成の調節」。The Journal of Biological Chemistry。277 ( 50 ): 48944–8。doi : 10.1074/ jbc.M208151200。PMID 12379650 。