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| エイリアス | LOX、entrez:4015、リシルオキシダーゼ、AAT10、リシルオキシダーゼ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | OMIM : 153455; MGI : 96817; HomoloGene : 1741; GeneCards : LOX; OMA :LOX - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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リシルオキシダーゼ（LOX ）は、タンパク質リジン6-オキシダーゼとしても知られ、ヒトではLOX遺伝子によってコードされる酵素です。[5] [6]これは、リジン残基のアルデヒド誘導体アリシンへの変換を触媒します。[7] アリシンは細胞外マトリックスタンパク質内で架橋を形成します。リシルオキシダーゼの阻害は骨軟化症を引き起こす可能性がありますが、同時に、腫瘍細胞によるその上方制御は既存の腫瘍の転移を促進し、悪性化や癌化を引き起こす可能性があります。
構造
酵母ピキア・パストリスでは、リシルオキシダーゼはホモ二量体構造を形成している。各モノマーは、3つのヒスチジン残基によって配位されたCu(II)原子を含む活性部位と、重要な補因子である2,4,5-トリヒドロキシフェニルアラニンキノン（TPQ）から構成される。[8]
ヒトでは、LOX遺伝子は染色体5 q23.3-31.2に位置している。DNA配列は417アミノ酸のポリペプチドをコードしており、その最初の21残基はシグナルペプチドを構成しており[6] 、その重量は約32kDaである。[9]カルボキシ末端には活性銅（II）イオン、リジン、チロシン、システイン残基が含まれており、触媒活性部位を構成している。[10]ヒトリシルオキシダーゼの3次元構造はまだ解明されていない。[11]
機構
リシル酸化酵素は、リシル残基側鎖の末端炭素です。 [9] この酵素はキノン含有銅アミン酸化酵素のカテゴリーに属します。反応には、補因子リシルチロシルキノン (LTQ) が必要です。LTQ 補因子は、1,2-ベンゾキノン置換基を含むため、キノンの中ではユニークです。さらに、生理学的 pH では中性電荷です。[12] [13] ε-アミンは LTQ と縮合し、LTQ との反応によりシッフ塩基を生成します。ε-プロトンの律速除去によりイミンが生成されます。その後のイミンの加水分解により、アリシン残基が放出されます。分子状酸素と銅イオンは補因子の再酸化に利用され、副産物として過酸化水素が生成されます。[14]
生物学的機能
リシルオキシダーゼは細胞外銅依存性酵素であり、コラーゲンおよびエラスチン前駆体中のリジン残基からのアルデヒドの形成を触媒する。[15] [16]これらのアルデヒドは未修飾リジン残基と反応し、コラーゲンとエラスチンを架橋させる。これはコラーゲン原線維の安定化と成熟エラスチンの完全性と弾力性に不可欠である。[5]
コラーゲン（ 3つのリジン残基に由来するピリジノリン）とエラスチン（ 4つのリジン残基に由来するデスモシン）では構造が異なる複雑な架橋が形成される。 [17]
リシルオキシダーゼ由来の架橋結合の重要性は、リシルオキシダーゼが栄養性銅欠乏症またはリシルオキシダーゼ阻害剤であるβ-アミノプロピオニトリル（BAPN）の食事補給によって阻害された動物実験から確立されました。 [18]その結果、骨形成および強度の低下、皮膚の過伸展、靭帯の脆弱化、大動脈瘤の発生増加を特徴とするラチリスムが起こりました。これらの異常は、コラーゲンとエラスチンの架橋結合の減少とよく相関していました。[19]
発達面では、リシルオキシダーゼ活性の低下は、銅輸送に関与するタンパク質をコードする遺伝子の変異を特徴とするX連鎖劣性疾患であるメンケス病と後頭角症候群に関係していると考えられています。したがって、LOXは心血管の発達に重要であるだけでなく、結合組織の発達に大きな役割を果たし、神経機能にも重要である可能性があります。[20]
リシルオキシダーゼは呼吸器系と皮膚の発達にも重要であることが証明されており、コラーゲンとエラスチンは肺の50～60％、皮膚の75％を占めています。Loxホモ接合性ヌルモデル（Lox -/-）では、LOXの活性が最大80％減少し、肺の表現型は肺気腫と拡張した遠位気道の患者のものと似ています。[20]
リシルオキシダーゼは、発達過程において多能性幹細胞から脂肪細胞が形成される過程において重要な役割を果たします。リシルオキシダーゼが欠如すると、細胞の成長と分化を制御するタンパク質の形質転換成長因子βスーパーファミリーに欠陥が生じる可能性があります。[21]
臨床的意義
LOX の発現は低酸素誘導因子(HIF)によって制御されるため、低酸素性の乳房および頭頸部腫瘍では LOX の発現が増加することが多い。LOX 発現の高い腫瘍を持つ患者は全生存率が低い。[引用が必要]
実際、最近の研究では、LOXの過剰発現が乳がん[22] 、非小細胞肺がん[ 23]、大腸がん[24]など、いくつかのがんにおける腫瘍の増殖と転移を促進するために重要であることが示されています。
LOX の発現は、血小板の生成を担う骨髄細胞である巨核球でも検出されました。骨髄線維症のマウスモデルから得られたデータにより、骨髄線維症に LOX が関与していることが示されました。
げっ歯類の乳がんモデルでは、LOXの小分子阻害剤または抗体阻害剤が転移を阻害した。[25]低酸素乳がん細胞から分泌されるLOXは基底膜のコラーゲンを架橋し、 CD11b+骨髄細胞のリクルートメントに不可欠である。CD11b+細胞は架橋コラーゲンに付着してマトリックスメタロプロテアーゼ-2を産生し、これがコラーゲンを切断して転移性腫瘍細胞の浸潤を促進する。対照的に、LOX阻害はCD11b+細胞のリクルートメントと転移の成長を防ぐ。[26]
肺がんの特徴であるTGF-β受容体を欠く細胞では、リシルオキシダーゼが高濃度で検出される。LOX免疫染色により、外科的に切除された肺腺がんから採取したサンプルでは、LOX発現が高いことががん浸潤の程度が高いことと関連していることが明らかになった。さらに、LOX発現は患者の5年生存率の指標であり、LOXレベルが低い患者の生存率は71%であるのに対し、LOXレベルが高い患者では43%である。したがって、リシルオキシダーゼの上方制御は、早期腺がん患者の予後不良の予測因子である。[27]
リシルオキシダーゼは、生体内および生体外の両方で腫瘍の血管新生、つまり血管形成に新たに関与していることが示唆されている。皮下の腫瘍由来LOXは血管内皮増殖因子（VEGF）の発現と分泌を増加させ、それが血小板由来増殖因子受容体β（ PDGFRB ）を介してタンパク質キナーゼB（Akt）のリン酸化によって血管新生を促進することが示された。高レベルのLOXは、患者のサンプルにおける高い血管密度と関連していた。臨床的に意義のあるLOX阻害剤は、固形腫瘍の進行を促進する重要な増殖因子をダウンレギュレーションすることで、癌の進行を遅らせるのに役立つ可能性がある。[28]
したがって、LOX酵素阻害剤は、血管新生、腫瘍の進行、転移を予防するだけでなく、神経変性疾患や心血管疾患など、細胞外マトリックスのリモデリングを伴う他の線維性疾患の治療にも役立つ可能性がある。[29]
参照
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さらに読む
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外部リンク
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