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| エイリアス | HTT、HD、IT15、ハンチンチン、LOMARS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：613004; MGI : 96067;ホモロジーン: 1593;ジーンカード：HTT; OMA :HTT - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ハンチンチン （Htt）は、ヒトにおいてHTT遺伝子によってコード化されたタンパク質であり、 IT15（「興味深い転写産物15」）遺伝子としても知られています。 [5]変異したHTTはハンチントン病（HD）の原因であり、この役割と長期記憶の保存への関与についても調査されています。[6]
この遺伝子の多くの多型性により、タンパク質中に存在するグルタミン残基の数が変化する可能性があるため、その構造は多様です。野生型（正常）の形態では、多型遺伝子座には6〜35個のグルタミン残基が含まれます。しかし、ハンチントン病（常染色体優性 遺伝性疾患）に罹患している個人では、多型遺伝子座には36個を超えるグルタミン残基が含まれます（報告されている最大の繰り返し長さは約250です）。[7]この遺伝子の一般的な名前はこの疾患に由来しており、以前はIT15というラベルが一般的に使用されていました。
ハンチンチンタンパク質の質量は、主にグルタミン残基の数に依存し、予測される質量は約350 kDaです。正常なハンチンチンは、一般的に3144アミノ酸の大きさであると認められています。このタンパク質の正確な機能は不明ですが、神経細胞で重要な役割を果たしています。細胞内では、ハンチンチンはシグナル伝達、物質の輸送、タンパク質やその他の構造の結合、プログラムされた細胞死の一種であるアポトーシスからの保護に関与している場合と関与していない場合があります。ハンチンチンタンパク質は、出生前の正常な発達に必要です。[8]体内の多くの組織で発現しており、最も高いレベルの発現が見られるのは脳です。
遺伝子
HTT遺伝子の5' 末端 (5 プライム末端)には、アミノ酸グルタミンをコードする 3 つの DNA 塩基配列 (シトシン、アデニン、グアニン (CAG)) が複数回繰り返されています。この領域はトリヌクレオチド反復と呼ばれます。通常の CAG 反復数は 7 ～ 35 回です。
HTT遺伝子は、染色体4の短腕（p）の位置16.3、塩基対3,074,510から塩基対3,243,960に位置している。[9]
タンパク質
関数
ハンチンチン（Htt）の機能はよくわかっていませんが、軸索輸送に関与しています。[10]ハンチンチンは発達に必須であり、マウスではその欠損は致命的です。[8]このタンパク質は他のタンパク質との配列相同性がなく、ヒトとげっ歯類のニューロンと精巣で高度に発現しています。[11]ハンチンチンは転写レベルで脳由来神経栄養因子（BDNF）の発現をアップレギュレーションしますが、ハンチンチンが遺伝子発現を制御するメカニズムは解明されていません。 [12]免疫組織化学、電子顕微鏡、および分子の細胞内分画研究から、ハンチンチンは主に小胞と微小管に関連していることがわかりました。[13] [14]これらは、ミトコンドリアの細胞骨格固定または輸送における機能的役割を示しているようです。 Httタンパク質は、クラスリン結合タンパク質であるHIP1と相互作用して細胞内への物質の輸送であるエンドサイトーシスを媒介するため、小胞輸送に関与している。 [15] [16]ハンチンチンは、 RAB11Aとの相互作用を通じて上皮極性の確立に役割を果たすことも示されている。[17]
インタラクション
ハンチンチンは少なくとも19種類のタンパク質と直接相互作用することが分かっており、そのうち6種類は転写に、4種類は輸送に、3種類は細胞シグナル伝達に、そして他の6種類は機能が不明です（HIP5、HIP11、HIP13、HIP15、HIP16、CGI-125）。[18]ハンチンチン関連タンパク質1（HAP1）やハンチンチン相互作用タンパク質1 （HIP1） など、100種類を超える相互作用タンパク質が見つかっており、これらは通常ツーハイブリッドスクリーニングを使用して発見され、免疫沈降法を使用して確認されています。[19] [20]
ハンチンチンは、以下の物質とも相互作用することが分かっています。
ミトコンドリア機能障害
ハンチンチンは、 ATM酸化DNA損傷応答複合体の足場タンパク質です。変異ハンチンチン（mHtt）は、ミトコンドリア電子伝達の阻害、活性酸素種の上昇、酸化ストレスの増加を伴うミトコンドリア機能障害において重要な役割を果たします。[32] [33] DNAへの酸化損傷の促進は 、ハンチントン病の病理に寄与する可能性があります。[34]
臨床的意義
ハンチントン病（HD）は、ハンチンチン遺伝子の変異型によって引き起こされ、過剰な（36を超える）CAGリピートにより不安定なタンパク質が形成される。[35]これらの拡張されたリピートにより、N末端に異常に長いポリグルタミン領域を含むハンチンチンタンパク質が生成されます。これにより、ハンチントン病は、トリヌクレオチドリピート障害またはポリグルタミン障害として知られる神経変性疾患のクラスの一部になります。ハンチントン病で見られる重要な配列は、 18番目のアミノ酸から始まるグルタミン残基のトリヌクレオチドリピート拡張です。影響を受けていない個人では、これには9〜35個のグルタミン残基が含まれており、悪影響はありません。[5]ただし、36個以上の残基は、Httの誤った変異型（mHtt）を生成します。浸透率の低下は、カウント36〜39で見られます。[36]
細胞内の酵素は、この細長いタンパク質を断片に切断することがよくあります。タンパク質断片は神経細胞内でニューロン核内封入体（NII）と呼ばれる異常な凝集体を形成し、他の正常なタンパク質を凝集体に引き寄せることがあります。患者に特徴的に見られるこれらの凝集体の存在は、ハンチントン病の発症に寄与していると考えられていました。[37] しかし、その後の研究では、目に見えるNIIの存在がニューロンの寿命を延ばし、隣接するニューロンの細胞内変異ハンチンチンを減少させる働きがあることが示され、封入体（凝集体）の役割について疑問が生じました。[38]交絡因子の1つは、現在では変異タンパク質によってさまざまな種類の凝集体が形成されることが認識されており、その中には上記の研究では目に見える沈着物として認識されるには小さすぎるタンパク質沈着物も含まれています。[39]ニューロン死の可能性を予測することは依然として困難です。おそらく複数の要因が重要であり、その中には(1)ハンチンチン遺伝子のCAGリピートの長さ、(2)拡散した細胞内変異ハンチンチンタンパク質へのニューロンの曝露が含まれる。NIIs（タンパク質凝集）は、拡散したハンチンチンの量を減らすことでニューロン死を食い止める対処メカニズムとして役立つ可能性があり、単なる病原性メカニズムではない。[40]このプロセスは、主に線条体（運動を調整する脳の一部）と前頭皮質（思考と感情を制御する脳の一部）で特に発生する可能性が高い。
CAGリピート数が36～40の人はハンチントン病の兆候や症状が出る場合と出ない場合があります。一方、40を超える人は通常の生涯でこの病気を発症します。CAGリピート数が60を超えると、若年性HDと呼ばれる重度のHDを発症します。したがって、CAG（アミノ酸グルタミンをコードする配列）リピートの数は、病気の発症年齢に影響します。36未満のカウントでHDと診断された症例はありません。[36]
変異した遺伝子が世代から世代へと受け継がれるにつれて、CAG 反復配列の拡大の大きさが変化することがあります。特に父親から受け継いだ場合は、その大きさが大きくなることがよくあります。28 ～ 35 個の CAG 反復配列を持つ人がこの疾患を発症したという報告はありませんが、反復配列の拡大が大きくなると、その子供は病気を発症するリスクがあります。
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外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)におけるハンチンチン + タンパク質、+ ヒト
- HOPES におけるハンチンチンタンパク質とタンパク質凝集 アーカイブ 2021-02-12ウェイバックマシン : スタンフォードにおけるハンチントン病教育アウトリーチプロジェクト
- HDA ハンチントン病協会 UK
- 人間におけるオンラインメンデル遺伝(OMIM): 143100
- エントレズジーン3064
- ジーンカード
- アイホップ