ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
| DUSP1 |
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| 識別子 |
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| エイリアス | DUSP1、CL100、HVH1、MKP-1、MKP1、PTPN10、二重特異性ホスファターゼ1 |
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| 外部ID | オミム:600714; MGI : 105120;ホモロジーン: 3254;ジーンカード:DUSP1; OMA :DUSP1 - オルソログ |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | クロ。 | 17番染色体(マウス)[2] |
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| | バンド | 17 A3.3|17 13.28 cM | 始める | 26,724,564 bp [2] |
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| 終わり | 26,781,102 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
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| トップの表現 | - 大静脈
- 乳首
- 尿道
- 副鼻腔粘膜
- 太ももの皮
- 膀胱粘膜
- 噴門
- 肺の下葉
- 伏在静脈
- 気管
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| | トップの表現 | - 顆粒球
- 骨髄間質
- リンパ管の内皮細胞
- 右肺
- 右肺葉
- 足底筋
- 上行大動脈
- ヒラメ筋
- 足首
- 肝臓の左葉
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| | 参照表現データの詳細 |
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| バイオGPS | 
 | | 参照表現データの詳細 |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- タンパク質チロシン/スレオニンホスファターゼ活性
- ホスファターゼ活性
- タンパク質チロシンホスファターゼ活性
- タンパク質結合
- リン酸化タンパク質ホスファターゼ活性
- MAPキナーゼチロシン/セリン/スレオニンホスファターゼ活性
- 非膜貫通タンパク質チロシンホスファターゼ活性
- 加水分解酵素活性
- タンパク質チロシン/セリン/スレオニンホスファターゼ活性
- 成長因子結合
- タンパク質セリン/スレオニンホスファターゼ活性
- マイトジェン活性化タンパク質キナーゼ結合
| | 細胞成分 | | | 生物学的プロセス |
- アポトーシス過程の正の調節
- エストラジオールに対する反応
- レチノイン酸への反応
- 酸化ストレスへの反応
- 減数分裂細胞周期の負の調節
- カルシウムイオンに対する反応
- 過酸化水素に対する反応
- テストステロンへの反応
- タンパク質の脱リン酸化
- 細胞内シグナル伝達
- MAPキナーゼ活性の負の調節
- MAPKカスケードの負の制御
- ペプチジルスレオニン脱リン酸化
- 細胞周期
- 光刺激に対する反応
- DNA生合成過程の負の調節
- ERK1およびERK2カスケードの負の制御
- ホルモン刺激に対する細胞反応
- 脱リン酸化
- アポトーシス過程の調節
- グルココルチコイドに対する反応
- 内胚葉形成
- 有機物に対する反応
- 有糸分裂細胞周期紡錘体組み立てチェックポイントの調節
- アポトーシス過程の負の調節
- cAMPへの反応
- 細胞集団増殖の負の調節
- ペプチジルチロシン脱リン酸化
- ペプチジルセリン脱リン酸化
- 細胞接着の負の調節
- 単球走化性の負の調節
- p38MAPKカスケードの負の制御
- ケモカインに対する細胞反応
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| ウィキデータ |
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二重特異性タンパク質ホスファターゼ1は、ヒトではDUSP1遺伝子によってコードされる酵素である。[5] [6]
関数
DUSP1 遺伝子の発現は、酸化/熱ストレスおよび成長因子によってヒト皮膚線維芽細胞で誘導される。この遺伝子は、非受容体型タンパク質チロシンホスファターゼファミリーのメンバーに類似した構造的特徴を持つタンパク質を特定し、ワクシニアウイルスの後期遺伝子 H1 によってコードされる Tyr/Ser タンパク質ホスファターゼと顕著なアミノ酸配列類似性を持つ。細菌で発現および精製された DUSP1 タンパク質は、固有のホスファターゼ活性を持ち、ホスホトレオニンおよびホスホチロシン残基の両方の同時脱リン酸化によって、in vitro でミトゲン活性化タンパク質 (MAP) キナーゼを特異的に不活性化する。さらに、この遺伝子は、アフリカツメガエル卵母細胞抽出物中の発癌性 ras による MAP キナーゼの活性化を抑制する。したがって、DUSP1 は、環境ストレスに対するヒト細胞応答および細胞増殖の負の調節において重要な役割を果たす可能性がある。[7]
インタラクション
DUSP1はMAPK14 [8] [9]、 MAPK1 [ 9] [10]、MAPK8 [9]と相互作用することが示されている。
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000120129 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000024190 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Keyse SM 、 Emslie EA (1992 年 10 月)。「酸化ストレスと熱ショックにより 、タンパク質チロシンホスファターゼをコードするヒト遺伝子が誘導される」。Nature . 359 ( 6396 ): 644–7。Bibcode :1992Natur.359..644K。doi :10.1038/359644a0。PMID 1406996。S2CID 4307895。
- ^ Martell KJ、Kwak S、Hakes DJ、Dixon JE、Trent JM (1994 年 7 月)。「 4つのヒト VH1 様タンパク質チロシンホスファターゼの染色体局在」(PDF)。ゲノミクス。22 (2): 462–4。doi : 10.1006 /geno.1994.1411。hdl : 2027.42/ 31442。PMID 7806236。
- ^ 「Entrez Gene: DUSP1 二重特異性ホスファターゼ 1」。
- ^ Tanoue T, Yamamoto T, Maeda R, Nishida E (2001年7月). 「新規MAPKホスファターゼMKP-7はJNK/SAPKおよびp38αおよびβMAPKに優先的に作用する」The Journal of Biological Chemistry . 276 (28): 26629–39. doi : 10.1074/jbc.M101981200 . PMID 11359773.
- ^ abc Slack DN、Seternes OM、Gabrielsen M、Keyse SM (2001 年 5 月)。「ERK2/p38alpha および JNK マップキナーゼの異なる結合決定因子がマップキナーゼホスファターゼ 1 の触媒活性化および基質選択性を媒介する」。The Journal of Biological Chemistry。276 ( 19): 16491–500。doi : 10.1074/ jbc.M010966200。PMID 11278799。
- ^ カルヴィジ DF、ピンナ F、メローニ F、ラドゥ S、ペッレグリーノ R、シニ M、ダイノ L、シミール MM、デ ミリオ MR、ヴィルディス P、フラウ M、トマシ ML、セダイウ MA、ムロニ MR、フェオ F、パスカル RM ( 2008 年 6 月)。 「ヒト肝細胞癌における細胞外シグナル調節キナーゼ媒介増殖制御における二重特異性ホスファターゼ 1 ユビキチン化」。がん研究。68 (11): 4192–200。土井: 10.1158/0008-5472.CAN-07-6157。PMID 18519678。
さらに読む
- Martell KJ、 Angelotti T、Ullrich A (1998 年 2 月)。「「VH1 様」二重特異性タンパク質チロシンホスファターゼ」。分子と細胞。8 (1): 2–11。doi : 10.1016 /S1016-8478(23)13385-1。PMID 9571625 。
- Keyse SM (1998 年 4 月)。 「タンパク質ホスファターゼと MAP キナーゼ活性の調節」。細胞と発生生物学セミナー。9 (2): 143–52。doi :10.1006/scdb.1997.0219。PMID 9599409 。
- Abraham SM、Clark AR (2006 年 12 月)。「二重特異性ホスファターゼ 1: 自然免疫応答の重要な調節因子」。生化学協会論文集。34 (パート 6): 1018–23。doi : 10.1042 /BST0341018。PMID 17073741 。
- Raingeaud J、Gupta S、Rogers JS、Dickens M、Han J、Ulevitch RJ、Davis RJ (1995 年 3 月)。「炎症誘発性サイトカインと環境ストレスは、チロシンとスレオニンの二重リン酸化によって p38 マイトジェン活性化プロテインキナーゼの活性化を引き起こす」。The Journal of Biological Chemistry。270 ( 13): 7420–6。doi : 10.1074/jbc.270.13.7420。PMID 7535770。
- Kwak SP、 Hakes DJ、Martell KJ、Dixon JE (1994 年 2 月)。「ヒト二重特異性タンパク質チロシンホスファターゼ遺伝子の単離と特性評価」。The Journal of Biological Chemistry。269 ( 5): 3596–604。doi : 10.1016/S0021-9258(17) 41905-3。PMID 8106404。
- Emslie EA、Jones TA、Sheer D、Keyse SM (1994 年 5 月)。「二重特異性 (Tyr/Thr) MAP キナーゼホスファターゼをコードする CL100 遺伝子は高度に保存されており、ヒト染色体 5q34 にマッピングされます」。Human Genetics。93 ( 5 ) : 513–6。doi :10.1007/BF00202814。PMID 8168826。S2CID 12590731 。
- Sun H、Charles CH、Lau LF、Tonks NK (1993 年 11 月)。「MKP-1 (3CH134) は、即時型遺伝子産物であり、生体内で MAP キナーゼを脱リン酸化する二重特異性ホスファターゼです」。Cell . 75 ( 3): 487–93. doi :10.1016/0092-8674(93)90383-2. PMID 8221888. S2CID 29988777.
- Charles CH、Sun H、Lau LF、Tonks NK (1993 年 6 月)。「成長因子誘導性前初期遺伝子 3CH134 はタンパク質チロシンホスファターゼをコードする」。米国科学アカデミー紀要。90 ( 11): 5292–6。Bibcode :1993PNAS ... 90.5292C。doi : 10.1073/ pnas.90.11.5292。PMC 46702。PMID 8389479 。
- Alessi DR、Smythe C、Keyse SM (1993 年 7月)。「ヒト CL100 遺伝子は、MAP キナーゼを強力かつ特異的に不活性化し、アフリカツメガエル卵母細胞抽出物中の発癌性 ras によるその活性化を抑制する Tyr/Thr タンパク質ホスファターゼをコードしている」。Oncogene。8 ( 7 ) : 2015–20。PMID 8390041。
- Brondello JM、Pouysségur J 、McKenzie FR (1999 年 12 月)。「p42/p44MAPK 依存性リン酸化後の MAP キナーゼホスファターゼ 1 分解の減少」。Science。286 ( 5449 ): 2514–7。doi : 10.1126 /science.286.5449.2514。PMID 10617468 。
- Hutter D、Chen P、Barnes J、Liu Y (2000 年 11 月)。「p38 MAP キナーゼへの結合によるミトゲン活性化タンパク質 (MAP) キナーゼホスファターゼ 1 の触媒活性化: その負の制御における p38 C 末端ドメインの重要な役割」。The Biochemical Journal。352 ( 1): 155–63。doi : 10.1042 / 0264-6021 :3520155。PMC 1221442。PMID 11062068。
- Slack DN、Seternes OM、Gabrielsen M、Keyse SM (2001 年 5 月)。「ERK2/p38alpha および JNK マップキナーゼの異なる結合決定因子がマップキナーゼホスファターゼ 1 の触媒活性化および基質選択性を媒介する」。The Journal of Biological Chemistry。276 ( 19): 16491–500。doi : 10.1074/ jbc.M010966200。PMID 11278799。
- Manzano RG、Montuenga LM、Dayton M、Dent P、Kinoshita I、Vicent S、Gardner GJ、Nguyen P、Choi YH、Trepel J、Auersperg N、Birrer MJ (2002 年 6 月)。「進行性上皮性卵巣癌では CL100 発現が低下し、その再発現により悪性度が減少する」。Oncogene . 21 ( 28): 4435–47. doi : 10.1038/sj.onc.1205542 . hdl : 10171/20183 . PMID 12080474。
- Imasato A、Desbois-Mouthon C、Han J、Kai H、Cato AC、Akira S、Li JD (2002 年 12 月)。「グルココルチコイドによる MAPK ホスファターゼ 1 の誘導を介した p38 MAPK の阻害は、非分類可能なインフルエンザ菌による Toll 様受容体 2 の発現を増強する」。The Journal of Biological Chemistry。277 ( 49): 47444–50。doi : 10.1074 /jbc.M208140200。PMID 12356755。
- Lasa M、Abraham SM、Boucheron C、Saklatvala J、Clark AR (2002 年 11 月)。「デキサメタゾンは、ミトゲン活性化タンパク質キナーゼ (MAPK) ホスファターゼ 1 の持続的な発現と、ホスファターゼを介した MAPK p38 の阻害を引き起こす」。分子 細胞生物学。22 (22): 7802–11。doi : 10.1128 /MCB.22.22.7802-7811.2002。PMC 134716。PMID 12391149。
- デンケルト C、シュミット WD、ベルガー S、レレス A、ペスト S、ジーゲルト A、リヒテネガー W、ディーテル M、ハウプトマン S (2002 年 12 月)。 「原発性ヒト卵巣癌におけるマイトジェン活性化プロテインキナーゼホスファターゼ-1 (MKP-1) の発現」。国際がんジャーナル。102 (5): 507-13.土井:10.1002/ijc.10746。PMID 12432554。S2CID 45750943 。